UNIVERSIDAD NACIONAL DE

PIURA
FACULTAD INGENIERIA
INDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA

AGROINDUSTRIAL E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

INFORME DE LABORATORIO N 03
COAGULACION DEL HUEVO.

CURSO

: COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS

DOCENTE

ALUMNO

FECHA DE ENTREGA:

21 DE mayo de 2015

Piura Per
2015

COAGULACION DEL HUEVO

I.

INTRODUCCION.

La clara del huevo, aporta las dos terceras partes del peso total del
huevo; en su

composicin casi el 90 % se trata de agua, el restos

protenas, trazas de minerales,

materiales grasos, vitaminas (la

riboflavina es la que proporciona ese color ligeramente amarillento) y

glucosa.
Dentro de las protenas las ms abundantes son:

Ovoalbmina (propiedades gelificantes y espumantes)

Conalbmina (glicoprotena antibacteriana)
Ovomucoide
Ovoglobulina (buena propiedad espumante)
Ovomucina (responsable de la viscosidad de la capa espesa de

la albmina)
Lisozima (propiedades bactericidas)
Avidina.

La espuma es una emulsin agua-aire. La formacin de espuma tras

el batido es debida a las protenas denominadas globulinas y lisozima.
La estabilidad de la espuma formada se debe a la ovomucina. Las
protenas termo-coagulables previenen el desmoronamiento de la
espuma durante la coccin.

II.

OBJETIVOS.

Identificar las propiedades funcionales de las protenas del

huevo.

Estudiar los factores que afectan la desnaturalizacin de las

propiedades del huevo.

Encontrar

el

tiempo ptimo de
coagulacin
del

huevo.

III.

MARCO

TEORICO.

El huevo es un ingrediente bsico en la alimentacin. Posee un alto

contenido en nutrientes como protenas, vitaminas, minerales y
aminocidos esenciales, que son aquellos que nuestro el organismo
no fabrica por s solo y por lo tanto deben ser aportados en la dieta.
Dos huevos medianos (unos 100 gramos de parte comestible) se
considera una racin. Aportan el 7% de las caloras diarias necesarias
y protenas de gran valor biolgico, es decir, necesarias y fcilmente
asimilables por el organismo.
El huevo no contiene hidratos de carbono, la energa que aporta
proviene

de

los

lpidos,

principalmente

cidos

grasos

monoinsaturados y poliinsaturados (lo que es beneficioso para la

salud cardiovascular). El huevo tambin contiene antioxidantes
(Selenio, vitamina E, carotenoides) cido flico y colina, necesarios
para el buen funcionamiento del organismo.
La clara de huevo por ser un coloide casi puro de protenas tiene la
capacidad

de

formar

espumas

estables.

travs

de

los

procedimientos mecnicos (batido) se le incorpora el aire. Este es

retenido

en

forma

de

burbuja

por

la

protena

de

la

clara

desnaturalizada, que ha formado una pelcula. A medida que el aire

se incorpora a la clara de huevo, la masa se hace ms espumosa y la
capa de lquido alrededor de las burbujas se hace ms fina. El
resultado es que la clara de huevo se espesa a medida que se bate y
se hace ms blanca, llegando a ser dura y formando picos firmes.

La formacin de la espuma de clara de huevo est muy influenciada

por las condiciones del medio.

Entre los aspectos ms importantes se pueden destacar:
Tiempo de batido
Temperatura
PH
Sal Comn (cloruro sdico)
Azcar
Presencia de grasas, lpidos polares y detergentes
Tiempo debatido
Al batir la clara de huevo se pasa por cuatro estados de la espuma en
funcin del tiempo y de la intensidad del batido: La espuma es una
emulsin agua-aire. La formacin de espuma tras el batido es debida
a las protenas denominadas globulinas y lisozima. La estabilidad de
la espuma formada se debe a la ovomucina. Las protenas termocoagulables previenen el desmoronamiento de la espuma durante la
coccin.
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con
el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se
llama desnaturalizacin de

las

protenas

la

prdida

de

las

estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),

quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico
sin ninguna estructura tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el

disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la
precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los
puentes de hidrgeno facilitarn la agregacin intermolecular y provocar
la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno
llamado desnaturalizacin y
encuentra desnaturalizada.

se

dice

entonces

que

la

protena

se

En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan

slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA
que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin
2. una

drstica disminucin

de

su

solubilidad,

ya

que

los

residuos

hidrofbicos del interior aparecen en la superficie

3. prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura

primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es
reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin
necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin.
El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su
estructura nativa se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran
utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya
que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el
medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin
conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena
precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su
renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena

se

llaman agentes

desnaturalizantes.

Se

distinguen

agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos,

pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la

desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera
selectiva mediante cambios en: la polaridad del disolvente, la fuerza
inica, el pH y la temperatura.

IV.

MATERIALES E INSUMOS.

Materiales.

Tabla de picar
Cuchillo
Olla
Cucharon
Cocina.
Cronmetro.
Termmetro.

Insumos.

Huevos.
Agua.

V.

PROCEDIMIENTO.

Lugar de ejecucin: Laboratorio del CPPA Universidad Nacional De

Piura
1. Se coloca las unidades de huevos en el recipiente en
ebullicin y se coloca por tiempos de 3, 5, 7, 9, 11, 13, 15

y 17 minutos.
Luego se retira cada huevo con un cucharon y se le quita
la cascara, despus es cortado en el centro con el cuchillo
para ver si hay coagulacin. Se repite la operacin para
cada unidad de huevo a su tiempo correspondiente hasta
llegar al huevo que tenga su forma slida de coccin, se
va observando.

El tiempo ptimo es cuando el huevo se puede cortar en

2 mitades.

N de
huevo

La

Tiempo
(minutos)

1
2
3
4
5
6
7
8

3
5
7
9
11
13
15
17

Temperatur
a
C
93
93
93
92
92
94
93
92

19

92

VI.

RESULTADOS.

VII.

DISCUSIONES.

clara

consiste

en

una

dispersin

Coagulacin

Si

coloidal

no
no
Si
Si
Si
Si
Si
Si

de

protenas

(preferentemente albmina) en agua. La yema contiene, adems

de
La

protenas,
coagulacin

del

grasas
huevo tiene

(colesterol,
lugar cuando

lecitina).
al

elevar

la

temperatura se rompen algunos enlaces por puente de hidrogeno

pasando las protenas de tener una configuracin parecida a la de
un ovillo a otra que, a modo de esponja, retiene el agua y las
grasas.

La clara empieza a coagular a unos 60 - 63 C y la yema a unos 68

- 70 C.
La diferente temperatura de coagulacin se debe a la diferente
composicin qumica de la clara y la yema. Segn parece esto ha
sido minuciosamente estudiado por Richard Gadner (universidad
de Oxford) que dice que la clara coagula muy rpidamente (a los
3 min) y mientras lo hace (como si de un cambio de estado se
tratase) la temperatura se mantiene prcticamente constante
(pequea oscilacin que se observa en la grfica). La coagulacin
de la yema se produce a 68 C (unos 9 min despus de iniciada la

coccin.
La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se
debe a su desnaturalizacin por los agentes indicados, que al
actuar sobre la protena la desordenan por la destruccin de su
estructura

terciaria

cuaternaria.

La ovoalbmina de la clara del huevo es la principal responsable

de la coagulacin y desnaturalizacin para establecer una
estructura en productos alimenticios. La presencia de sales a bajas
concentraciones acelera el proceso de coagulacin de protenas

durante el calentamiento.
Tambin pudimos observar que a mayor temperatura el color de la
yema de huevo va perdiendo tonalidad en su color.

Cuando depositamos el producto en agua (a partir de agua fra

obviamente) y comienza a manifestarse las altas temperaturas,
este comienza a unirse con las molculas presentes en el agua.
Una

serie

de

al contacto de
emanaciones

compuestos
la

cascara

de dixido

qumicos
con

de

se

agua
carbono

desarrollan,

hirviendo.
y

de

gracias

Obtenemos
sulfuro

de

hidrogeno.
Una vez pasados aprox. 8 min, conseguimos una buena coccin.
Pero al cabo de ciertas horas despus, abrimos el huevo y nos
damos cuenta de que la clara est bien cocida pero la yema
aprecia una capa verde de un desagradable aspecto y

aroma ( de ah viene el conocido olor a huevo podrido, son por

las emanaciones de azufre) esto es porque durante la coccin del
producto, el sulfuro de hidrogeno reacciona con la superficie
de la yema, y esta contiene hierro, logrando un nuevo compuesto
conocido como sulfuro de hierro, y ese resultado nos da el color
verde y a veces ms oscuro negro si nos sobrepasamos.

VIII. CONCLUSIONES.
Se identificaron las protenas que contiene el huevo y de qu manera
afectan en la coagulacin de huevo por ejemplo la ovoalbmina de la
clara del huevo es la principal responsable de la coagulacin y
desnaturalizacin para establecer una estructura en productos
alimenticios. Con esto se puede resumir que la desnaturalizacin es
un cambio estructural de las protenas o cidos nucleicos, donde
pierden

su

estructura

nativa,

de

esta

forma

su

ptimo

funcionamiento y a veces tambin cambian sus propiedades fsicoqumicas. Si la forma de la protena es alterada por algn factor
externo (por ejemplo, aplicndole calor, cidos o lcalis), no es capaz
de

cumplir

su

desnaturalizacin.

funcin

celular.

ste

es

el

proceso

llamado

La mayora de las protenas pierden su funcin biolgica cuando estn

desnaturalizadas, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque
los sustratos no pueden unirse ms al centro activo, y porque los
residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los
sustratos no estn posicionados para hacerlo.

Para nuestra prctica de coagulacin de huevo, concluimos que el

tiempo ptimo

para su coagulacin al

100%

es al cabo de 14

minutos. Ya pasado este tiempo el huevo pierde valor nutritivo y

algunas caractersticas organolpticas como el color de su yema.

IX. REFERENCIAS BIBLOGRAFICAS.

Belitz, H.; Grosch, W. 1985. Qumica de los Alimentos. Acribia.
Zaragoza, Espaa.
Garza G.M. 2004. Iniciacin en las Tcnicas Culinarias. 2d edicin.
Limusa, Mxico D.f. pg.: 22-24
http://www.huevo.org.es/huevo_salud_alimentacion_saludable.asp