UNIVERSIDAD NACIONAL DE LA AMAZONIA

PERUANA
FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA
TRABAJO MONOGRAFICO

TITULO:

Protenas.

FACULTAD:

Ciencias Biolgicas.

ESCUELA:

Biologa.

DOCENTE:

Wilfredo Ruiz Mesia.

ALUMNOS:

Dvila Macedo Dennis Valentn.

Del guila Ros Kevin Javier.
Garca Solsol Luis.
Macedo Mendoza Sergio.
Vsquez Rodrguez Rodrigo.

FECHA DE ENTREGA: 04/12/14.

IQUITOS-PERU
2014
2

INTRODUCCION
El termino protena proviene del griego proteicos, que significa primordial o de nivel
primario y fue utilizado por primera vez por el qumico alemn Gerardus Mulder, en1838,
para darle nombre a un grupo especfico de sustancias muy abundantes en las plantas y en
los animales. En general

las protenas son macromolculas muy complejas que se

encuentran en las estructuras de las celulares y hacen posible las reacciones qumicas del
metabolismo celular. Asimismo, son las molculas que definen la identidad dcada ser vivo
en el planeta, puesto que son la base de la estructura y funcin del cdigo gentico.
Las protenas son esenciales para el crecimiento y son materia prima para la formacin
de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y
enzimas. A su vez las protenas participan en los procesos defensivos, pues los anticuerpos
son protenas de defensa natural contra infecciones o agentes extraos.
El cuerpo necesita de las protenas de los alimentos para romper sus cadenas y obtener
otros aminocidos con los cuales volver formar nuevas protenas, cada una de ellas con
una funcin especfica. Por ejemplo, la insulina, con una importante funcin en la
asimilacin de glucosa del organismo.
Son los componentes bsicos del cuerpo para reparar y reemplazar los tejidos daados.
En este trabajo se mostrara un poco ms a fondo como se forman estas biomolculas de
gran importancia para nuestro organismo y que sin duda no podramos vivir sin estas.

INDICE
Contenido

pgina.

Introduccin03.
Niveles de organizacin de las protenas
(Estructura primaria, estructura secundaria,
Estructura terciaria y estructura cuaternaria)5.
Principales aminocidos (Aminocidos
Esenciales).12
Enlace peptdico (caractersticas y
Configuracin trans................................................................................14
Clasificacin basada en solubilidad,
forma y funciones.16
Relacin entre estructura y funcin
de las protenas.19.
Desnaturalizacin 20.
Sntesis de protenas 21..
Tcnicas de separacin y anlisis de las
Protenas 22.
Conclusin 24
Bibliografa

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTEINAS.

Estructura de las protenas
Estas biomolculas propias del organismo vivo, estn constituidas bsicamente por
carbono, hidrgeno, oxgeno, y nitrgeno. En todas las protenas se encuentra una buena
cantidad de nitrgeno, que es elemento que las caracteriza, pues a travs de l se
establece los enlaces qumicos entre las unidades estructurales que lo forman. Adems de
los ya mencionados, encontramos otros elementos qumicos como azufre, fsforo, hierro y
cobre, entre otros ms.
Las protenas se consideran polmerosmacromolculas formadas por la unin de
pequeasmolculasquerecibenelnombredemonmeros-naturalesformados

por

unidades

ms simples a la que denominamos aminocidos, los cuales se pueden considerar como

piezas de un rompecabezas que forman una gran estructura.
Los aminocidos estn compuestos qumicamente por un grupo aminoNH 2 (bsico) y un
grupo carboxilo COOH (cido), de donde proviene su nombre.
Adems de los grupos amino y carboxilo se encuentra un grupo representante como R, que
es muy variado, aunque especfico para cada aminocido.

Estructura primaria
Las protenas son polmeros lineales formados por la
unin del grupo -carboxilo de un aminocido al grupo amino de otro aminocido. Este tipo de unin se llama
enlace peptdico (o tambin enlace amida) la formacin
de un dipptido a partir de dos aminocidos se
acompaa por la prdida de una molcula de agua. El
equilibrio de esta reaccin est ms desplazado hacia la
hidrlisis que hacia la sntesis. Por ello, la biosntesis de
los enlaces peptdicos requiere un aporte de energa libre.

Una serie de aminocidos unidos por enlaces peptdicos forman una cadena polipeptdica y
cada unidad aminocido de un polipptido se denomina residuo. Una cadena polipeptdica
tiene polaridad porque sus extremos son diferentes, con un grupo amino en un extremo y
un grupo carboxilo en el otro. Por convencin, el extremo amino terminal se considera
que es el comienzo de la cadena polipeptdica.
Una cadena polipeptdica consta de una parte repetida regularmente, llamada la cadena
principal o esqueleto, y una parte variable constituida por las cadenas laterales. Las
cadenas polipeptdicas son flexibles aunque estn restringidas en su conformacin.

El examen de la geometra del esqueleto de una protena revela varios rasgos importantes.
Primero, el enlace peptdico es plano, por lo tanto cada par de aminocido est unido por
enlaces peptdicos, seis tomos estn en el mismo plano, el tomo de carbono , el grupo
CO del primer aminocido, el grupo NH y el tomo de carbono del segundo aminocido
tambin.
Esta preferencia geomtrica se explica por la naturaleza del enlace qumico del pptido.
El enlace peptdico tiene un carcter parcial de doble enlace, lo que evita la rotacin de su
alrededor y restringe la conformacin del esqueleto polipeptdico. Este carcter de doble
enlace tambin se encuentra entre los grupos CHON.

Estructura secundaria
Gracias a la capacidad de giro que tienen los aminocidos a travs de su enlace peptdico,
la secuencia lineal se enrolla alrededor de un eje de simetra por lo que la cadena adopta
una disposicin muy estable en forma de espiral denominada estructura secundaria. Se
conocen dos tipos fundamentales: la -hlice y la laminar.
En la estructura hlice, la configuracin primaria se enrolla de
tal manera que toma una disposicin helicoidal (en forma de
hlice), donde cada aminocido se pliega de forma que sigue el
giro alrededor de un eje. La hlice as formada es tan estrecha
que aparentemente no existe espacio entre los tomos. Cada
cuatro enlaces peptdicos se establece un enlace por puente de
hidrgeno con una unin peptdica y de esta manera se forman
dos puentes de hidrgeno. Esta le da una gran estabilidad a la
molcula.
El sentido de giro de una hlice puede ser de dextrgiro (sentido
de las agujas del reloj) o levgiro (sentido contrario de las agujas
del reloj), ambas hlices estn permitidas, sin embargo, las
hlices de dextrgiras son ms favorables energticamente
porque hay menos choques estricos entre las cadenas laterales
y el esqueleto. Esencialmente todas

las hlices que se

encuentran en las protenas son dextrgiras.

La estructura laminar es conocida tambin como estructura de lminas plegadas,

porque guardan una disposicin anloga a la que tienen las persianas de una cortina de
lminas.
En este tipo de estructura cada lmina va unida a la siguiente por uniones cruzadas de
enlaces de hidrgeno en forma de zigzag. Al participar todos los enlaces peptdicos se
obtiene una estructura de gran estabilidad. Generalmente en la forma existen dos o ms
cadenas polipetdicas dispuestas en el mismo sentido o en sentido opuesto.

Estructura terciaria
Esta estructura muestra la forma en que se organizan las cadenas polipeptdicas en el
espacio, generalmente a partir de una estructura secundaria de los tipos hlice o
laminar. La estructura terciaria se mantiene gracias a los enlaces entre los radicales R de
los aminocidos y los enlaces peptdicos. Los enlaces que dan origen a la estructura
terciaria pueden ser de diversos tipos: inicos, por puente de hidrgeno, por puentes
disulfuro o por interacciones hidrofilicos.

Estructura cuaternaria
Estn formadas por la unin mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

La estructura cuaternaria debe considerar:

El nmero y la naturaleza de las distintas sub unidades o monmeros que integran
el oligmero
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.
Las interacciones no covalentes que mantienen esta estructura son las mismas
interacciones no covalentes que mantienen la estructura terciaria (puentes de Hidrogeno,
interacciones inicas, atracciones hidrofilicas y fuerzas de Vander Waals).
Estas protenas se denominan oligomricas o multimricas y se las designa segn el
nmero de cadenas polipeptdicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por
ejemplo, una protena formada por cuatro subunidades es un tetrmero, como es el caso de
la hemoglobina. En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura
cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice enrolladas en una
fibra levgira. La queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras
en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman
una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja
orientadas de forma antiparalela.
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Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una
estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser: Exactamente iguales, como en
el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa (Con estructura distinta pero
con una misma funcin), como en el caso de la hemoglobina, estructural y funcionalmente
distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la
aspartatotranscarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad
cataltica y seis con actividad reguladora.
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la separacin de las
subunidades que a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las fuerzas que
mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas
que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles
(hidrofilicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos,
como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes de
disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma espontnea, lo que indica
que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

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PRINCIPALES AMINOACIDOS.
Los aminocidos son las unidades qumicas o "bloques de construccin" del cuerpo que
forman las protenas. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos veinte
aminocidos forman los msculos, tendones, rganos, glndulas, las uas y el pelo.
Existen dos tipos principales de aminocidos que estn agrupados segn su procedencia y
caractersticas. Estos grupos son aminocidos esenciales y aminocidos no esenciales.
Los aminocidos que se obtienen de los alimentos se llaman "Aminocidos esenciales".
Los aminocidos que puede fabricar nuestro organismo apartir de otrasfuentes, se llaman
"Aminocidos no esenciales".
El crecimiento, la reparacin y el mantenimiento de todas las clulas dependen de ellos.
Despus del agua, las protenas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo.
A continuacin puedes ver una lista detallada con las caractersticas y propiedades de
cada aminocido:
Aminocidos esenciales:
Se llaman amino cidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el
organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en protenas que los
contengan. Nuestro organismo, descompone las protenas para obtener los aminocidos
esenciales y formar as nuevas protenas(Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptfano, valina, alanina, arginina, acido asprtico, cistena,
acido glutmico, glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirosina).

12

13

ENLACE PEPTIDICO

En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro,

sin ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un enlace
amido entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratacin de
los aminocidos en cuestin. Estas reacciones tambin tienen una
reaccin de condensacin,

que es muy comn en los sistemas

vivientes:

Tres aminocidos pueden ser unidos por dos enlaces peptdicos para formar un tripptido,
de manera similar que se forman los tetrapptidos, pentapptidos y dems.
Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura
tridimensional de las protenas como la variacin en la temperatura, la presin, el pH o
elevadas concentraciones de molculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un
detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse de
manera no enzimtica, al someter simultneamente a la protena a elevadas temperaturas y
condiciones cidas extremas.
Caractersticas del enlace
peptdico.

El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace.
El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que es ms corto
que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano. Esta caracterstica previene la libre
rotacin alrededor del enlace entre el carbono carboxlico y el Nitrgeno del en la
cepeptdico. Aun as, los enlaces entre los carbonos y los aminos y carboxilo, pueden
rotar libremente; su nica limitacin est dada por el tamao del grupo R .Es precisamente
esta capacidad de rotacin la que le permite a las protenas adoptar una inmensa gama de
configuraciones.

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 Configuracin trans.

Los enlaces peptdicos generalmente se encuentran en posicin trans en lugar de cis y esto
se debe en gran parte a la interferencia estrica (de tamao) delos grupos R cuando se
encuentran en posicin cis.

CLASIFICACIN BASADA EN SOLUBILIDAD, FORMA, Y FUNCIONES.

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Segn el origen las protenas, se clasifican en lo siguiente:

Las protenas derivadas.

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Las protenas derivadas son sustancias formadas a partir de protenas simples o

conjugadas por varios medios, como la accin del calor, los cidos, las bases, el agua, las
enzimas, el alcohol, la energa radiante y el shock mecnico. stas difieren en uno o ms
aspectos de las protenas que les dieron origen y en general el grado de diferencia,
reflejado por las variaciones de diversas propiedades fsicas y qumicas, que constituye la
base de la clasificacin que se describir ms adelante.
Lasprotenasderivadas primarias.
Se denominan protenas desnaturalizadas; difieren apenas de las protenas de las que
derivan, probablemente solo en la conformacin, y los enlaces peptdicos permanecen casi
intactos. Se subdivide en: proteanos, metaproteinas y protenas coaguladas.
Las protenas derivadas secundarias.
Son sustancias formadas durante la hidrlisis progresiva de las protenas; en consecuencia,
en comparacin con las protenas derivadas primarias, se diferencian forma mucho ms
definida de las protenas originales, debida que cubren un amplio espectro de pesos
moleculares; en cada caso el peso depende de la extensin de la ruptura hidroltica de la
protena original. Se subdivide en: proteasas, peptonas, pptidos.
Lasprotenasnativas.
Son las que se encuentran en estado natural, se dividen en simples y conjugadas por los
productos que forman al hidrolizarlas. Las protenas simples slo producen aminocidos;
las protenas conjugadas, producen, adems de aminocidos, grupos prostticos, como
cido fosfrico, cidos nucledos, azcares, lpidos entre otros.

Las protenas conjugadas.

Son las protenas que se encuentran combinadas en la naturaleza y con sustancias

no proteicas; se clasifican de acuerdo con la naturaleza del grupo prosttico (no
proteico). Las clases, no excluyentes entre s, incluyen: fosfoprotenas,
nucleoprotenas, glucoprotenas, cromoprotenas, lipoprotenas, metaloproteinas.

Las protenas simples.

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stas son las protenas naturales que por hidrlisis slo producen alfa aminocidos
o sus derivados; pueden dividirse segn la solubilidad que tengan, se les conoce
como globulares (solubles en agua y en otros reactivos) y fibrosas (insolubles en
agua y en otros reactivos). Dentro de las solubles se encuentran las albminas,
globulinas, glutenas, prolaminas, histonas, protaminas y escleroprotenas. Las
protenas insolubles son los albuminoides. Como su nombre lo indica, son difciles
de disolver, y entre ellas se encuentra el colgeno, la queratina y la fibrona que
forman parte de cuero, uas, cartlago, pelo, cuernos y seda.
Las protenas globulares
Tienden a ser ms soluble en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo,
pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o
bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esfricas debido a su
distribucin de aminocidos (hidrfobo en su interior hidrfilo en su exterior). La mayora de
las protenas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas,
las protenas del plasma y las presentes en las membranas celulares.
Las protenas fibrosas
Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un nmero variado
de cadenas polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas estructurales o de soporte.
Por su funcin biolgica, se clasifican en enzimas, de reserva, de transporte, protectoras,
contrctiles, toxinas, hormonas y estructurales.

RELACION ENTRE ESTRUCTURA Y

FUNCION

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Las protenas son las macromolculas ms verstiles de cuantas existen en la materia viva,
desempean un elevado nmero de funciones biolgicas diferentes. Cada protena est
especializada en llevar a cabo una determinada funcin.
Funcionan como catalizadores, transportan y almacenan otras molculas como el oxgeno,
proporcionan apoyo mecnico y proteccin inmunolgica, generan movimiento, transmiten
impulsos nerviosos y controlan el crecimiento.
El funcionamiento de una protena depende de la interaccin de esta con una molcula a la
que se le conoce como ligando, en el caso especfico de las enzimas, el ligando recibe el
nombre de sustrato. Cabe mencionar que el ligando es nico para cada protena. A la hora
de la interaccin entre el ligando y la protena se forma una complementariedad estructural,
el ligando debe encajar en el espacio existente en la superficie de la protena, este espacio
es conocido como el centro activo. Las protenas adems de ver la forma de su ligando,
observan la distribucin de cargas elctricas, sus distintos grupos funcional es en general,
las posibilidades de establecer interacciones dbiles con l a travs de los grupos R de los
aminocidos que rodean el centro activo.
Para que una protena desempee su funcin biolgica debe permanecer intacta su
conformacin tridimensional nativa. Si se pierde dicha conformacin y conesto se altera la
estructura del centro activo, ya no existira el acoplamiento entre protena y ligando y su
interaccin entre ambos.
Por todo lo antes mencionado, se dice que la funcin biolgica de una protena depende de
su conformacin tridimensional.

DESNATURALIZACION

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La desnaturalizacin de una protena implica la alteracin de su estructura secundaria,

terciaria o cuaternaria, dejando intacta la estructura primaria, el resultado de esto es que la
protena nativa pierde su actividad biolgica .Cada tipo de molcula posee, en su estado
nativo, una forma tridimensional caracterstica que es conocida como su formacin o
estructura.

El mantenimiento de esta estructura es fundamental para el funcionamiento normal

de la protena, si llegara a haber una prdida de esta conformacin suele implicar
una alteracin en la misin biolgica de la molcula proteica.Las principales causas
de la desnaturalizacin son:
Un cambio significativo en el pH de la solucin protena.
Cambios de temperatura, fundamentalmente en temperaturas muy altas.
Concentraciones altas de compuestos polares neutros como la urea o la Guanidina,
ya que estos compuestos rompen los enlaces de hidrgeno formando otros enlaces
nuevos.
Tratamientos con disolventes orgnicos, etano, acetona, entre otros
adems de la radiacin ultravioleta.

Vibracin ultrasnica, agitacin enrgica de las soluciones

acuosas. Sin embargo, las principales causas de la
desnaturalizacin es el aumento inusual de la temperatura y el pH.

20

SINTESIS DE PROTEINAS.
Iniciacin:
Un factor de iniciacin, GPT y metionil-tRNA

forman un complejo que se une a la

subunidad ribosmica grande. A su vez, el m-RNA y la subunidad ribosmica pequea se

unen al encontrar esta ltima el codn de iniciacin que lleva el primero. A continuacin
ambas subunidades ribosmicas se unen. El metionil-tRNA [met] est posicionado en frente
del codn de iniciacin (AUG). El GPT y los factores de iniciacin se desprenden quedando
el tRNA [Met] unido al ribosoma.
Elongacin:
Un segundo aminoacil-tRNA se coloca en la posicin a de la subunidad grande del
ribosoma. Un complejo activado por GPT se ocupa de formar el enlace peptdico
quedando el pptido en crecimiento unido al aminoacil- tRNA entrante. Al mismo tiempo, el
primer t-RNA se separa del primer aminocido y del punto P del ribosoma. El ribosoma se
mueve a un triplete hacia la derecha, con los que el peptidil-tRNA [Phe] queda unido al
punto P que haba quedado libre. Un tercer aminoacil-tRNA (en el ejemplo Leu-tRNA [Leu])
se coloca en la posicin y se repite el proceso de formacin del enlace peptdico,
quedando el pptido en crecimiento unido al Leu- tRNA [Leu] entrante. Se separa el
segundo t-RNA del segundo aminocido y del punto P del ribosoma.
Terminacin:
El m-RNA que se est traduciendo lleva un codn de terminacin (UAG). Cuando el
ribosoma llega a este codn, la protena ensamblada es liberada y el ribosoma se
fragmenta en sus subunidades quedando listo para un nuevo proceso.

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TECNICAS DE SEPARACION Y ANALISIS DE LAS PROTEINAS.

La proporcin de las fracciones proteicas individuales cambia en el transcurso de un
gran nmero de enfermedades lo que conlleva que, la cuantificacin delas mismas sea
de valor considerable en el diagnstico clnico.
Los procedimientos ms utilizados actualmente en el laboratorio clnico para el estudio
de las protenas son los siguientes:
Turbidimetra y nefelometra.
Cuando un haz de luz choca con una partcula en suspensin parte de la luz se dispersa,
parte de la luz se refleja y parte de la luz se absorbe. La dispersin de la luz depende de:
la longitud de onda de la luz (?), del tamao de la partcula y del ndice de refraccin de la
partcula en relacin con el medio que la rodea. La dispersin de la luz se puede medir
por turbidimetra o por nefelometra. En ambas tcnicas, para dar como resultado una
concentracin de protena concreta, se compara la cantidad de luz dispersada o la tasa
de aumento de dispersin con los valores de dichos parmetros en estndares proteicos
conocidos. Por ejemplo:

a. La turbidimetra mide la disminucin de la luz transmitida a travs de una

suspensin de partculas utilizando para ello un espectro fotmetro
(detector en la misma direccin del haz de luz, se mide A o T). Se suele
utilizar para soluciones concentradas (para que haya una buena
disminucin de la luz transmitida) ej. Determinacin de protenas totales
en suero, LCRorina(haciendo que las protenas precipiten con TCAo
cido sulfosaliclico).

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b. La nefelometra mide la luz dispersada en direccin distinta a la luz emitida

(generalmente con ngulos que oscilan entre15 y 90). Utiliza como instrumento
el nefelmetro (en el que el detector se ubica con un ngulo que oscila entre 15 y
90 ej. a 90) .Se suele utilizar para concentraciones ms diluidas.

Electroforesis.
Una de las tcnicas ms sencillas para la separacin (y posterior cuantificacin) de
protenas es la electroforesis (tcnica en la cual una partcula cargada se hace desplazar
a travs de un medio aplicando un campo elctrico).

Cuando se aplica un campo elctrico a un medio que contiene partculas

cargadas, las partculas cargadas negativamente migran hacia el nodo polo
positivo mientras que, las cargadas positivamente migran hacia el electrodo
negativo (ctodo).
Principios que pueden aplicarse para separar las fracciones de protenas puesto
que los aminocidos constituyentes de las protenas, y por tanto las protenas, son
compuestos anfteros que se comportan como cidos (ceden protones y quedan
con carga negativa) o bases(captan protones y quedan con carga positiva)
dependiendo del medio en el que estn.

NOTA: El pH al que una no se comportan como cido ni como base se denomina punto
isoelctrico pI(en ella la estructura del ano posee carga neta). LospHvarandesde3a10,sin
que exista un pH al que todoslos saquen neutros.

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CONCLUSION
Llegamos a la conclusin de que las protenas son molculas orgnicas ya que estn
formadas a partir de carbono, la cual su caracterstica de todas las dems molculas
orgnicas que existen es la presencia del nitrgeno. Cada una de ellas tiene un
funcionamiento especfico que al haber una modificacin en ellas automticamente en
nuestro cuerpo se ve reflejado. Pudimos comprender que sin duda las protenas son de
gran importancia para nuestro organismo, ya que son las principales regularizadoras de
nuestro metabolismo, las que reparan y las que prcticamente realizan toda la actividad
de nuestro cuerpo, formando nuestros tejidos, y que adems estn en nuestras clulas,
en fin en todo nuestro cuerpo. Son de gran importancia dentro de la medicina ya que
como mencionamos en un principio sino entendemos sus funciones prcticamente no
estaramos entendiendo nuestro cuerpo. Adems se puede concluir diciendo que las
protenas estn construidas principalmente de aminocidos. Los aminocidos estn
constituidos principalmente de un carbono central, un grupo carboxlico, un tomo de
hidrogeno y un grupo R caracterstico.

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BIBLIOGRAFIA
ELLIOT William, BIOQUIMICA Y BIOLOGIA MOLECULAR 1 EDICION.
HORTON Robert, 3 BIOQUIMICA 3 EDICION.

WEBGRAFIA
TEMAS SOBRE PROTEINAS (WWW.BIONOVA.ORG.ES

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