ENZIMAS

CONTENIDO

Enzimas
Definicin
Propiedades Generales
Definicin y Caractersticas de sitio Cataltico y
Alostrico.
Especificidad de reaccin, de sustrato, de pH, de
temperatura.
Mecanismo de accin enzimtica
Concepto y funcin de Coenzima, Isozimas,
Ribozimas, Holoenzimas, Apoenzimas, Cofactor,
cimgeno.
Mecanismo de Regulacin:
Alostrica, hormonal, modificacin covalente.
Mecanismo de Inhibicin Competitiva, alostrica.
Utilidad clnica de la medicin de enzimas.

QUE SON?

Biocatalizadores.
ENZIMA: griego zymos (fermento)
CATALIZADOR: Sustancia que
aumenta la velocidad de una
reaccin, sin alterarse en el proceso.
NATURALEZA QUMICA: proteica

PROPIEDADES
Mayor velocidad de reaccin.

(10 6 10 12 )
V= velocidad de conversin del sustrato en producto
por unidad de tiempo (UI O kata)
Condiciones optimas de reaccin:

Temperatura
presin atmosfrica
pH
Concentracin del sustrato

LOCALIZACION
DENTRO DE LA CELULA
Asla el sustrato o el
producto, de otras
reacciones competidoras.
Proporciona un ambiente
favorable para la reaccin.
Permite la organizacin de
millares de enzimas en vas
definidas.

LOCALIZACIN EN LA CLULA
MITOCONDRIAS
Ciclo de krebs
Oxidacin de cidos grasos
Oxidacin del piruvato

CITOSOL
Gluclisis
Va pentosa fosfato
Sntesis de cidos grasos

NUCLEO
Sntesis ARN y ADN

LISOSOMA
Degradacin de molculas complejas (AG cadena larga)

CARACTERSTICAS
Especificidad de reaccin
Tamao, estructura, cargas,
polaridad y carcter hidrfobo de su
lugar de fijacin.
Estereoespecficas
Especificidad geomtrica

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula
sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.
Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada
Especificidad por una enzima especifica.

Control alostrico
Modificacin covalente
Capacidad de Variacin de la cantidad de enzima sintetizada.

regulacin

 Especificidad por el sustrato

Una enzima
un
sustrato.

Una enzima
una
coenzima.

Una enzima
un
cofactor.

Isomerasas no tienen
especificidad ptica

 Especificidad de la reaccin
Determinada qumicamente por los aa del centro
cataltico de la enzima.

 Holoenzima

Apoenzima

COFACTOR:
Molcula no proteica

COENZIMA
Molcula orgnica no
proteca, unida a la
enzima
cosustrato
grupo prosttico

Cofactores
METAL

ENZIMA

FUNCIN

Fe

citocromo oxidasa

oxido-reduccin

Cu

Ac. Ascrbico oxidasa

oxido-reduccin

Zn

Alcohol deshidrogenasa

facilita unin NAD

Mn

Histidina amonaco liasa

extraccin de electrones

Co

Glutamato mutasa

Parte de Cobalamina

Ni

Ureasa

lugar cataltico

Mo

Xantina oxidasa

oxido-reduccin

Nitrato reductasa

oxido-reduccin

Se

Glutatin peroxidasa

Sustituye al S en una cistena

del lugar activo

Coenzimas
Coenzima

Vitamina

Reaccin qumica

NAD+, NADP+

Niacina

xido-reduccin

FAD

Riboflavina (B2)

xido-reduccin

Tiamina
pirofosfato

Tiamina (B1)

Transferencia de grupo
aldehdo

Coenzima A

Pantotnico

Transferencia de grupo acilo

Tetrahidrofolato

Folato

Transferencia de Carbono

Biotina

Biotina

Carboxilacin

Piridoxal fosfato

Piridoxal (B6)

Transaminacin

Metales (Zn,
Fe)
COFACTOR
inorgnico
HOLOENZIMA
Cosustrato
COENZIMA
Grupo
prosttico

DEFINICIONES
RIBOZIMAS:
RNA que presenta actividad cataltica.

CIMGENO:
Compuesto
catalticamente inactivo
Preenzima o proenzima
Ej.: Enzimas de la cascada
de la coagulacin,
enzimas de la digestin,
sistema del
complemento.

 ISOENZIMAS: formas fsicamente diferentes con una

misma actividad enzimtica.

Ejemplo: Lactato Deshidrogena.

HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM

LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en los pulmones.
LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.
LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.

sitio activo o sitio cataltico

sitio alostrico

REACCIN CATALIZADA POR UNA

ENZIMA.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de

un complejo que representa el estado de transicin.

Estado de transicin.

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD

DE LA REACCION
CONCENTRACION DEL SUSTRATO
velocidad mxima

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD

DE LA REACCIN

Temperatura
afecta:

Velocidad
desnaturalizacin

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD

DE LA REACCION

pH

Efecto del pH sobre la localizacin

del sitio activo
Efecto del pH sobre la
desnaturalizacin de la enzima.
El pH ptimo vara para las diferentes
enzimas.

Nomenclatura

Recomendado:
Sufijo: -asa aadido
al nombre del sustrato
o palabra que describe
su actividad

Ej: Ureasa

lactato
deshidrogenasa

Unin internacional de Bioqumica y

Biologa Molecular (IUBMB)

Sistemtico:

6 clases segn el tipo de reaccin

catalizada.
Subclases (13) y sub-subclase
E.C. 2.7.1.1 (Hexocinasa)
(2) Clase: Transferasas
(7) Subclase: Transferencia de fosfato
(1) Sub-subclase: el aceptor del fostato es
un alcohol
(1) Nombre especfico de la enzima:
ATP:hexosa-6-fosfotransferasa

CLASES

1)
2)
3)
4)
5)
6)

Oxidorreductasas:
Transferasas:
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

OXIDOREDUCTASAS:
Catalizan oxidaciones y reducciones.
Necesitan coenzimas que acepten o donen hidrgenos.

2. TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos como glucosilo,
metilo o fosforilo. Procesos de interconveccin de a,
monosacridos, etc.

3. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una
molcula de agua ( ruptura hidroltica), con la
obtencin de monmeros a partir de polmeros.
Actan en la digestin de alimentos.

4. LIASAS
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O,
CO2 y NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un
doble enlace
Sintasas

5. ISOMERASAS:
Catalizan cambios geomtricos o estructurales
dentro de una molcula dando formas
isomricas

6. LIGASAS
Catalizan la formacin de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N
mediante reacciones de condensacin acopladas a la rotura de
ATP.
Sintetasas, carboxilasas.

REGULACIN
Disponibilidad Enzimtica:
Induccin
Represin
Vida media enzimtica (degradacin)

Modificacin Covalente
fosforilacin y desfosforilacin

Alostrica (positiva y negativa)

Efecto homotrpico
Efecto heterotrpico
Cooperatividad positiva y negativa

Disponibilidad

Induccin-sntesis (DNA)
Represin- sntesis (DNA)

REGULACIN

Regulacin por
molculas denominadas
efectores
Alostrica

Efectores negativos: Inhiben

actividad enzimtica
Efectores positivos: aumentan
la actividad enzimtica.

Efectores Homotropos.
El propio sustrato acta como efector.

Efectos Heterotropos.

El efector es diferente del sustrato.

INHIBICION
COMPETITIVA
Unin del
inhibidor de
forma
reversible al
sitio
cataltico.

Inhibidor
competitivo

INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA

INHIBICION
COMPETITIVA
Unin del inhibidor
de forma reversible
al sitio cataltico.
Ejemplo :
Estatinas.

INHIBICIN
INHIBICION NO COMPETITIVA
Unin del inhibidor a un sitio diferente
al sitio cataltico

.
Inhibidor
unido al sitio
alostrico

Cambia la
conformacin
del sitio activo

INHIBICION NO
COMPETITIVA
Unin del inhibidor
a un sitio diferente
al sitio cataltico.
Ejemplo :
PlomoFerroquelatasa.

Valor diagnstico de las

enzimas
Enzimas
plasmticas
funcionales:
Enzimas
plasmticas no
funcionales:
Enzimopatas

presentes en la circulacin y desempean papel

fisiolgico en la sangre
ej: Enzimas de la coagulacin
no presentes en la sangre normalmente,
aparecen por dao , lesin o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
enfermedad hereditaria debida a la ausencia
total o parcial de uno o varios enzimas.
Ej. Deficiencia de lactasa

Mecanismos causantes de
enfermedad:
4
receptor
2

Sustrato

1
enzima

Producto

Producto
3

Producto

Ejemplo: Lactato Deshidrogena.

HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM

LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.

LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.
LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.

 Ejemplo: Lactato Deshidrogena.

LDH1: M M M M (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;

alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)
LDH2: M M M H (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;
alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)
LDH3: M M H H (abundante en el cerebro, los rinones y los pulmones;
constituye alrededor del 18 % de la LDH en suero humano)
LDH4: M H H H ((abundante en el higado, musculo esqueletico y el tejido
renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH serica)
LDH5: H H H H ((abundante en el tejido hepatico, musculo esqueletico y el
ileum; apenas hasta 1 % de la LDH del suero humano es LDH5)

Enzimas utilizadas en el
diagnstico clnico
Aminotransferasas

Aspartato de aminotransferasa
Alanino de aminotransferasa

Amilasa

Pancreatitis aguda

Ceruloplasmina
Creatincinasa
Glutamil transpeptidasa

Dao hepatocelular

Dao muscular

Enfermedades hepticas

Lactato deshidrogenasa

IAM

Lipasa

Pancreatitis aguda

Fosfatasa cida
Fosfatasa alcalina

IAM
Hepatitis viral

Ca prstata

Enfermedades seas y hepticas obstructivas