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ENZIMAS

Son protenas globulares que actan como biocatalizador, es decir


aceleran las reacciones qumicas en los seres vivos sin modificarse. Al
acelerarse las reacciones, disminuyen la energa de activacin y
tiempo
de

reaccin.

Se denomina sustrato a toda molcula sobre la cual acta la enzima.


Ala energa necesaria para transformar un sustrato en producto se le
llama energa de activacin y el tiempo que se interviene en este
cambio es el tiempo de reaccin.
CATALISIS
Es la aceleracin de un cambio qumico con un mnimo consumo de
energa. Los catalizadores fsicos y qumicos cumplen este propsito,
los ltimos son considerados ms importantes. Un catalizador
interviene en una reaccin como reactante y despus de su accin
forma parte de los productos, es decir, no se consume en la reaccin.
La funcin cataltica se verifica en dos aspectos:
A-DISMINUCION DE LA ENERGIA DE ACTIVACION

La energa de activacin es la cantidad se energa necesaria para que


los reactantes inicien la formacin de productos, los catalizadores
disminuyen considerablemente esta energa resultando un ahorro
energtico.
B-DISMINUCION DE TIEMPO DE REACCION
Una
reaccin
con
catalizador
transcurre
en
un
tiempo
considerablemente menor al de una reaccin sin catalizador.
El mecanismo mediante el cual operan los catalizadores se explica
por dos fenmenos propios de los procesos qumicos: La catlisis
acida y la catlisis bsica.
CATALISIS ACIDA, El catalizador acta como donador de protones.
Un reactante al aceptar los protones adquiere el nivel
energticamente inestable propio del estado de activacin.
CATALISIS BASICA, El catalizador tiene afinidad por protones. Un
reactante al perder protones adquiere el nivel energtico
correspondiente al estado activado.
NATURALEZA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son molculas de naturaleza proteica e inclusive
muchas son complejos oligomericos. Entre sus propiedades ms
importantes encontramos.
A-BIOCATALIZADORES
Actan como catalizadores dentro de los organismos vivos. El
catalizador es una molcula capaz de disminuir la energa de
activacin.
B-ESPECIFIDAD
Prcticamente, existe un tipo de enzima especfica para cada cambio
qumico, as como tambin para cada sustrato.
C-CAPACIDAD CATALITICA
Las cantidades infinitesimales son suficientes para la transformacin
de una sustancia reactante en producto.
D-SENSIBILIDAD
Debido a su naturaleza proteica, las enzimas estn sujetas a la
desnaturalizacin y prdida de su actividad cataltica.
ESTRUCTURA ENZIMATICA
Las molculas enzimticas presentan dos regiones estructurales
especializadas :el sitio cataltico y el sitio regulador.
A-SITIO CATALITICO
Zona de la enzima que se une al sustrato y acelera su transformacin,
llega a presentar:
1. ZONA DE FIJACION. Est constituido por una serie de
aminocidos que permiten la adhesin del sustrato.

2. ZONA DE CATALISIS. Secuencia especifica de aminocidos


catalticos que interaccionan con el sustrato para que este pase
al estado activado.
B-SITIO REGULADOR
Porcin molecular sujeta a modificaciones cuyas consecuencias son el
aumento o la disminucin de la capacidad de la enzima para unirse al
sustrato.

MECANISMO DE ACCION
En las reacciones catalizadas por las enzimas se distinguen las
siguientes etapas:
Reconocimiento, acoplamiento, accin cataltica y formacin de
productos.
A.RECONOCIMIENTO
La enzima y el sustrato al colisionar entre si ponen en contacto
algunos segmentos moleculares. Existe correspondencia, sobreviene
el acoplamiento.
B.ACOPLAMIENTO
Es la unin de la enzima con el sustrato.se forma el complejo EnzimaSustrato(ES), llamado tambin complejo de Michaelis .existen dos
formas de explicar este fenmeno.
1. HIPOTESIS DE FISCHER O LLAVE CERRADURA. La enzima y el
sustrato se unen sin modificarse. Esta explicacin es satisfactoria en
el caso de molculas de estructura algo rgida; sin embargo, no
explica cabalmente el acoplamiento de molculas ms complejas.

2. HIPOTESIS DE KOSHLAND O ENCAJE INDUCIDO. La enzima y el


sustrato modifican su conformacin para acoplarse. La hiptesis de
koshland es mucho ms aceptable considerando las caractersticas
moleculares de la enzima y el sustrato.

C.ACCION CATALITICA
Operan mediante la catlisis acida, o bsica; es decir, los aminocidos
catalticos donan o aceptan protones de del sustrato.
D.FORMACION Y LIBERACION DE PRODUCTOS
Se produce la transformacin en una o ms sustancias. El producto o
los productos formados se separan de la enzima. La enzima libre est
en condiciones de unirse con otra molcula del sustrato.

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA


Por su naturaleza proteica las enzimas son sensibles a la temperatura
y al pH. Tambin su actividad puede modificarse por otros factores.
A.TEMPERATURA (T)
Toda enzima presenta una temperatura ptima de actividad. Las
temperaturas menores disminuyen la actividad por aumento de la
rigidez molecular, mientras que las mayores desnaturalizan la
enzima.
B.POTENCIAL DE HIDROGENION (pH)
Los valores de pH por encima o debajo de los valores normales
disminuyen la actividad cataltica de las enzimas.
C.CONCENTRACION DE SUSTRATO(S)
La actividad de las enzimas se incrementa hasta la saturacin de las
molculas, despus permanece constante.
D.CONCENTRACION DE ENZIMA (E)
A mayor cantidad de enzima mayor actividad cataltica.

E.INHIBIDORES
Son sustancias que se unen a las enzimas disminuyendo su actividad.
Los inhibidores pueden ser competitivos y no competitivos.
Los competitivos son semejantes al sustrato, ocupan sitio cataltico
e impiden la unin de la enzima al sustrato. Su accin es reversible.
Los no competitivos son diferentes al sustrato, se unen con la
enzima a un centro distinto de sitio activo, pueden ser reversibles o
irreversibles.
1-REVERSIBLES.Ocupan un espacio de la enzima que impide su
unin al sustrato
2-IRREVERSIBLES.daa la molecula.se denomina veneno
enzimtico.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS:
A.OXIDORREDUCTORAS
Catalizan reacciones de xido-reduccin. Un ejemplo lo presentan los
citocromos, estos son enzimas que transportan electrones durante la
respiracin celular.
B.TRANFERASAS
Participan en la transferencia de grupos qumicos entre molculas. Un
ejemplo es la fosfotranferasa, que acopla un grupo fosfato de la ATP a
la glucosa.
ATP + Glucosa

Glucosa-Fosfato + ADP

C.HIDROLASAS
Catalizan reacciones de ruptura de molculas con intervencin de
agua. Por ejemplo , la amilasa degrada el almidn en sus unidades de
glucosa.
Almidn + Agua

[Glusoca ]n

D.LIASAS
Catalizan la formacin de enlaces dobles. Esto se aprecia cuando la
amilasa rompe a la fructosa en dos molculas e tres carbonos.
Fructosa
(6C)
E.ISOMERASAS

Gliceraldehido + Dihidroxiacetona
(3C)

(3C)

Catalizan la transformacin de una molcula en otra por cambio de


disposicin de los tomos. As observamos:
Glucosa
C6 H 12 O6

Fructosa
C6 H 12 O6

F.LIGASAS
Catalizan la unin de molculas con formacin de enlaces; adems,
resultan comunes en los procesos de sntesis. Ejemplo: la ADN ligasa
une los fragmentos de Okasaki durante la duplicacin discontinua del
ADN.

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