ENZIMAS

Las transformaciones o reacciones qumicas de ciertas sustancias que suceden a nivel

celular en un organismo vivo, estn facilitadas con la presencia de compuestos llamados
enzimas o catalizadores que participan activamente en estos procesos de cambio regulando el
metabolismo de la clula. Por ejemplo las enzimas se utilizan para degradar o digerir los
alimentos que comemos; en el caso del pan la enzima es la amilasa salival o tambin llamada
ptialina.
Las enzimas son protenas especializadas en la CATLISIS de las reacciones biolgicas. Se
trata, pues, de sustancias naturales que se caracterizan por su alto poder cataltico y por su
alta especificidad (por uno o ms sustratos). El nombre de enzima ("en la levadura") no se
emple hasta 1877, pero mucho antes ya se sospechaba que ciertos catalizadores biolgicos
intervenan en la fermentacin del azcar para formar alcohol (de ah que inicialmente se
conocieran como fermentos).
As en 1835, Berzelius descubri que el almidn se hidrolizaba ms rpidamente y con ms
eficiencia, en una disolucin de destace de malta (actualmente identificada como una
enzima), que en una disolucin de cido sulfrico. En 1897, Bchner, consigui extraer las
enzimas que catalizaban la fermentacin alcohlica de las clulas de levadura. No obstante
hubo de esperar hasta 1926, cuando Sumner consigui purificar y cristalizar por primera vez
una enzima, una ureasa, demostrando su naturaleza proteica. En la actualidad se conocen ms
de 2000 enzimas diferentes, muchas de las cuales se han aislado en forma pura y homognea.

1.- CONCEPTO:
Segn Badui Dergal, Salvador dice que: Una enzima es un catalizador biolgico que lleva
a cabo reacciones bioqumicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de
especificidad; en su ausencia, la mayora de las transformaciones qumicas requeridas para
mantener activas las clulas tardaran mucho tiempo en efectuarse o simplemente no
procederan.

Segn Fennema, Owen comenta que: Las enzimas son protenas que, debido a su poder de
activacin especfica y de conversin de sustratos en productos, tiene actividad cataltica.
Enzima
Sustrato (S)

Producto (S)

Las enzimas son protenas globulares (por tanto solubles en agua) que actan como
biocatalizadores de las reacciones biolgicas.

ALGUNAS MEJORAS DE VELOCIDAD PRODUCIDAS

PORvivos
LAS
ENZIMAS
se encuentran en todos los sistemas
y hacen
posible la vida bien en los organismos
Las enzimas tienen todas las caractersticas fsicas y qumicas delas protenas; las enzimas

adaptados a crecer cerca de 0C, bien a 37 C (el hombre), o cerca de 100C

(microorganismos encontrados en algunas fuentes termales). Las enzimas aceleran las
reacciones por un factor de entre

1012

1020

veces de las reacciones no catalizadas

enzimticamente. Adems las enzimas son altamente selectivas para un nmero limitado
de sustratos dado que el sustrato debe de unirse estereoespecfica y correctamente al centro
activo antes de que la catlisis se produzca.
Las enzimas controlan por lo tanto el sentido de las reacciones dando lugar a productos
estereoespecficos que pueden ser muy valiosos para los alimentos, la nutricin y la salud,
o los compuestos esenciales de la vida.

Todos los animales y vegetales, al igual que los hongos, levaduras y bacterias sintetizas las
enzimas; de hecho, su accin esta estrechamente ligada con cualquiera de las etapas
biolgicas (nacimiento, germinacin, desarrollo, crecimiento, reproduccin, senectud,

muerte etc.) de todos los tejidos activos. Debido a esto, los alimentos contienen una gran
variedad de enzimas endgenas que les provocan cambios benficos y dainos, adems de
las que provienen de las distintas contaminaciones microbianas. Por esta razn, es muy
importante conocer las diversas actividades enzimticas de cada producto, para asi obtener
ventajas de ellas y evitar los problemas indeseables que puede traer consigo su presencia.

1.1.- MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

En todas las reacciones enzimticas el sustrato (S) es convertido en producto (P). Para
ello, en primer lugar, el sustrato se une a la enzima (E), formndose el complejo
enzima-sustrato (ES). El resultado de esta unin es que el sustrato se transforma en otra
molcula llamada producto, que se separa de la enzima, la cual queda libre para volver
a unirse a nuevas molculas de sustrato.
E + S --------> ES ---------> E + P
La unin del sustrato a la enzima tiene lugar en una zona especfica de la enzima, que
recibe el nombre de centro activo. Este constituye una parte muy pequea de la
molcula enzimtica.
En una enzima (en su cadena polipeptdica) se distinguen tres tipos de aminocidos:
Aminocidos estructurales. Son la mayora de los que integran la molcula y son
los que dan forma a la enzima.
Aminocidos de fijacin. Son los que establecen enlaces dbiles con el sustrato y
lo fijan.
Aminocidos catalizadores. Son aquellos que al establecer enlaces, dbiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces.
Son los responsables directos de la actividad enzimtica.
Los aminocidos de fijacin y los catalticos forman el centro activo de la enzima.

1.2.- CARACTERSTICAS GENERALES

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, producidas por las clulas, sin
embargo no tienen que estar en su interior para actuar como tal.
Las reacciones reguladas por enzimas son esenciales para procesos como: respiracin,
crecimiento, contraccin muscular, conduccin nerviosa, fotosntesis, fijacin de
nitrgeno, desaminacin, digestin, etc.
Qumicamente son protenas como catalizadores.
Las enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente.
Las reacciones que dependen de enzimas son reversibles y la enzima no interviene en el
sentido de la reaccin, slo acorta el tiempo para llegar al equilibrio.
No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla
instantnea o casi instantnea.
Un catalizador acelera la

reaccin

al

disminuir

la

energa

de

activacin.
Las enzimas suelen ser incoloras (aunque hay amarillas, verdes, azules, pardas o
rojas.etc.)
La mayora son solubles en agua o soluciones salinas (enzimas de las mitocondras
insolubles en agua.
La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad.

1.3.-ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen un alto grado de especificidad, ya que slo los sustratos que tienen
la forma adecuada pueden acoplarse al centro activo. Por ejemplo, la sacarasa slo se
puede unir a la sacarosa.

En 1890, Fis-cher propuso el modelo de

la "llave-cerradura", que deca que
una enzima se une al sustrato como una
cerradura y una llave.

En la actualidad se ha comprobado que en algunas

enzimas el centro activo es capaz de modificar su
forma para adaptarse al sustrato. Esta idea ya fue
postulada por Koshland en 1958 y se le ha llamado
de "ajuste inducido".
Segn la cual, el centro activo, posee de antemano
una cierta complementariedad con el sustrato, pero
slo se adapta a l al ponerse en contacto. El
proceso sera comparable a cmo se adapta un
guante de cirujano a la mano. El guante vaco tiene
una forma parecida a la mano, pero no la forma
exacta, la cual slo se adquiere una vez puesto en
la mano.

1.4.- FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad.
Entre los factores que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden
citar las siguientes:
A) LA CONCENTRACIN DEL SUSTRATO
La velocidad de una reaccin enzimtica depender de la cantidad de sustrato (S) y de
la cantidad de enzima (E).
Si en una reaccin enzimtica mantenemos constante la concentracin de E y
aumentamos progresivamente la concentracin de S, la velocidad de reaccin
aumenta rpidamente, ya que al haber ms molculas de sustrato, aumenta la
probabilidad de encuentro entre S y E. Pero llega un momento en que, a pesar de que
la concentracin de S siga aumentando, la velocidad no vara, es decir, se llega a una

velocidad mxima (Vmx). Esto se debe a que todas las molculas de la E se encuentra
formando el complejo E-S, lo que se denomina saturacin de la enzima.
Este hecho llev a Michaelis y Menten a formular una ecuacin para calcular la
velocidad de una reaccin enzimtica segn las distintas concentraciones de sustrato.
[S]
V = Vmx . ________
KM + [S]
V= velocidad de reaccin
Vmx= velocidad mxima de reaccin
[S]= concentracin de S
KM= constante de Michaelis-Menten
La constante KM es la [S] a la cual la
velocidad de reaccin es la mitad de
la velocidad mxima. Esta constante
es caracterstica de cada enzima y
proporciona una idea de la afinidad de
la enzima por el sustrato; a menor KM,
mayor afinidad, ya que alcanza antes la velocidad semi-mxima.
B) LA TEMPERATURA
A medida que aumenta la temperatura, aumenta tambin la actividad enzimtica. Esto
es lgico, ya que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las molculas y
por tanto, la posibilidad de encuentro enzima-sustrato.
Existe una temperatura ptima para la cual la actividad enzimtica es mxima. Pero
por encima de sta, se dificulta la unin enzima-sustrato y adems llega un momento
(en general entre 50 y 60C) en el que la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad
enzimtica.
C) pH
Las enzimas slo actan dentro de unos valores lmite de pH. Entre estos lmites, est
el pH ptimo, en el cual la enzima presenta su mxima eficacia. Traspasados esto
lmites, la enzima se desnaturaliza, ya que los aminocidos se ionizan provocando
cambios en la estructura tridimensional de la enzima.

La mayor parte de las enzimas poseen un pH ptimo prximo a la neutralidad. Hay

sin embargo casos como la pepsina del jugo gstrico, cuyo pH ptimo es de 2,
mientras que el pH ptimo de la tripsina presente en el jugo pancretico es de 7,8.

2.- NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.

Los nombres que originalmente se dieron a las enzimas, fueron a gusto de sus
descubridores, como por ejemplo la pepsina del jugo gstrico, la tripsina del jugo
intestinal, o la ptialina de la saliva. Nombres que nadan nos indican acerca del tipo de
sustrato sobre el que actan, ni el tipo de reaccin que catalizan.
Posteriormente se les dio nombres que indicaban el sustrato sobre el que actuaban, al que
se aada el sufijo "-asa". As se nombraron amilasa, sacarasa, lipasa. Pero dado el gran
nmero de enzimas que han terminado por descubrirse, en la actualidad alrededor de dos
mil, ha sido preciso adoptar una nomenclatura ms sistematizada. En esta nueva
nomenclatura, la primera parte indica el sustrato sobre el que acta; la segunda el tipo de
reaccin que cataliza, y la tercera y ltima, el sufijo "-asa", especfico de todas las
enzimas. Ejemplo la ARN-polimerasa.
La nomenclatura recomendada por la Comisin Internacional de Enzimas (IEC),
organismo que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un cdigo de cuatro nmeros,

que hacen referencia a la clase en que est incluida, a la subclase, a la subdivisin y a la

enzima concreta de que se trate. Por ejemplo, la malonato coenzima-A transferasa es la
enzima 2.8.3.3.
Aunque ms precisa, esta nomenclatura no resulta cmoda y se utiliza menos que la
anterior.
Segn el tipo de reaccin que catalizan las enzimas se clasifican en seis clases:

3.- USOS
3.1.- INDUSTRIAS LCTEAS
Para la elaboracin de quesos se utiliza el cuajo del estmago de las vacas, est
formado por la mezcla de las enzimas: quimosina y pepsina. Rompen la casena de la
leche y producen su coagulacin.
La enzima lactasa rompe el azcar de la leche llamada lactosa (la falta de la enzima
provoca trastornos intestinales).
3.2.- EN PANADERAS
Uso de la enzima lipoxidasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de harina
de soja o de otras leguminosas.
Se aade enzima amilasa (harina de malta) para ayudar accin levadura.
Se pueden utilizar enzimas procedentes de mohos.
Las enzimas proteasas rompen la estructura del gluten y mejora la plasticidad de la
masa (bizcochos).
3.3.- INDUSTRIAS CERVECERAS
Enzima papana para romper protenas presentes en la cerveza (evita que se
enturbie).
Enzima bromelana (pia).
Enzimas amilasas (presente en las maltas) rompen enlaces almidn para luego actuar
la levadura.
3.4.- OTROS
Fabricacin de glucosa y fructosa a partir del maz.
Una industria en franca expansin es la obtencin de jarabes de glucosa o fructosa a
partir de almidn de maz. Estos jarabes se utilizan en la elaboracin de bebidas
refrescantes, conservas de frutas, repostera, etc. en lugar del azcar de caa o de
remolacha.

3.5.- DESCRIPCIN

A.-CARBOHIDRASAS.- Descomponen residuos de azcares de carbohidratos

superiores. Las principales son: Amilasas (-amilasa, -amilasa), celulasas,
disacaridasas y pectinasas.
AMILASAS: El uso ms importante es en la produccin de jarabes.
- -AMILASA: Se hallan en las glndulas salivales, el pncreas, hongos, bacterias
y la malta, que las contienen en abundancia. Descomponen los almidones y el
glucgeno en dextrinas y disocian lentamente las dextrinas en maltosa y cantidad
mnima de glucosa. Destruyen la estructura en cadenas ramificada del almidn y
el glucgeno. Con el tiempo pueden efectuar la destruccin casi total del
almidn. La -amilasa de malta requiere calcio y puede ser una protena clcica.
La -amilasa animal necesita cloruro. La -amilasa se la designa como enzima
licuante ya que al hidrolizar los enlaces qumicos del almidn en una forma de
-

azar, reduce rpidamente la viscosidad de las dispersiones de este polmero.

-AMILASA: Se halla en las plantas superiores, los granos la producen en
abundancia. La enzima de los granos descomponen totalmente la amilasa y la
convierte directamente en maltosa, tambin descompone la amilo pectina (la
porcin de cadena ramificada del almidn) y el glucgeno, pero su accin se
detiene donde se ramifica la cadena de hidratos de carbono. Cuando se rompe las
cadenas ramificadas de hidratos de carbono entre las ramas (en presencia de amilasa), la -amilasa ataca los fragmentos de cadena recta as formados. De esta
manera, las dos enzimas juntas hidrolizan ms rpidamente el almidn que

cualquiera de ellas por separado

LAS CELULASAS: Comercialmente provienen de Aspergillus Nger y Trichoderma
viride y atacan a la celulosa produciendo celulo-dextrinas y glucosa; se han utilizado
en la industria alimentaria para ablandar vegetales y frutas de tejidos celulsicos, al
igual que en diferentes productos para facilitar su rehidratacin.

LAS

DISACARIDASAS:

Las

ms

importantes

son

la

invertasas

(-

fructofuramidasa) y la lactasa (-galactosidasa), que hidrolizan la sacarosa y la

lactosa respectivamente a sus correspondientes monosacridos. La Invertasa se

utiliza en la fabricacin de miel artificial y de azcar invertido. La hidrlisis de la
lactosa produce una mezcla equimolecular de glucosa y galactosa ms dulce que el
propio disacrido; La lactasa se usa para controlar la cristalizacin de la lactosa en
helados y as evitar su arenosidad.
LAS PECTINASAS: Son un grupo muy amplio de enzimas que degradan las
sustancias ppticas de frutos y vegetales.
B.- LIPASAS.- Su mayor uso es en lcteos, principalmente en quesos, donde su accin es
muy importante para el desarrollo del sabor de estos productos. Existen varios
aditivos comerciales con caractersticas organolpticas de derivados lcteos que son
producidos por la accin de la lipasa sobre la grasa de la leche. En algunas ocasiones
las bebidas lcteas con sabor a chocolate adquieren su sabor caracterstico a travs
del uso controlado de estas enzimas.
C.- PROTEASAS.-Son sustratos de las portenasas todas las protenas excepto las
queratinasas. La hidrlisis es ordinariamente muy lenta. Las proteasas desintegran
tambin pptidos sencillos, pero de ordinario con mucha lentitud. Los productos
superiores de degradacin de las protenas son descompuestos rpidamente. Los
aminocidos pueden ser liberados por accin proteoltica.
Las proteasas son altamente utilizadas en la industria alimentaria en una gran
diversidad de productos. Estas enzimas hidrolizan las protenas en forma ordenada ya
que la mayora tienen una cierta especificidad para un determinado enlace peptdico.
Existen 2 tipos de proteasas: las endopeptidasas que hidrolizan los enlaces peptdicos
de las protenas, y las exopeptidasas que atacan sus aminocidos terminales.
Las preparaciones comerciales de proteasas son mezclas de varios tipos de enzimas,
por lo que su accin proteoltica es muy diversa. Al igual que cualquier otra enzima,
el uso de las proteasas requiere de condiciones muy especficas de temperatura como
pH y fuerza inica para obtener los resultados deseados.
Entre las enzimas ms importantes tenemos la pepsina, la tripsina, la quimotripsina y
la renina (de origen animal) y la papana, la bromelina y la ficina (de origen vegetal).
LA RENINA: Se halla en el cuarto estmago de las terneras. Es un poderoso agente
coagulador de la leche (pH ptimo aproximadamente 5.4).

 LAS PROTEASAS: De origen microbiano se usan mucho en la panificacin e

industrias similares para modificar el gluten y mejorar las propiedades fsicas de la
masa. Un uso muy importante de las proteasas tienen lugar en el ablandamiento de la
carne, que se efectan con enzimas tanto de origen vegetal como microbiano para
suavizar la carne.
LA PAPANA: Se halla en el ltex del fruto verde de la papaya. Es tpica de muchas
enzimas vegetales como la ficina de la leche de higuern, la asclepana del
vencetsigo y la bromelina del anans. Una de sus caractersticas es su contenido de
grupos SH, de que parece depender la actividad de la enzima. Por oxidacin ligera se
vuelve inactiva, pero es reactivada por agentes reductores, como la cistena, HCN y
otros, incluso los grupos SH en las protenas que estn siendo digeridas por las
enzimas parcialmente activas. La papana es relativamente resistente con el calor, y
empleada a temperaturas de 50 a 60 C, es muy rpida la protelisis. La enzima
coagula fcilmente la leche. Los microorganismos vivos son atacados rara vez por las
proteasas, pero la papana ataca ciertos parsitos intestinales (scaris) vivos.
Otros usos de las proteasas se encuentran en la industria cervecera para evitar el
enturbiamiento a bajas temperaturas, ya que la niebla o turbidez de la cerveza se debe
a la protena, los taninos y los carbohidratos propios de las materias primas con las
que se elabora.
D.- GLUCOSA OXIDASA.- Esta enzima cataliza la reaccin entre la -D-glucosa y el
oxgeno molecular, formando cido glucnico y perxido de hidrgeno. La glucosa
oxidasa se ha utilizado para el anlisis cuantitativo de glucosa en diferentes
industrias como la alimentaria y la farmacutica. La aplicacin ms importante de
esta enzima es en la eliminacin de la glucosa del huevo antes de su secado o
deshidratacin.
La glucosa oxidasa tambin se puede utilizar para eliminar el oxgeno contenido en
muchos alimentos; este gas es el iniciador de muchas de las reacciones de deterioro
como cambios en el color y el sabor, por lo cual su eliminacin resulta muy
conveniente.
E.- CATALASA.- La catalasa convierte el perxido de hidrgeno en agua y oxgeno; se
obtiene comercialmente del hgado, o bien de microorganismos como Micrococcus
lysodeikticeus y A. Nger. Se emplea en la eliminacin del perxido de hidrgeno

residual que se utiliza en el blanqueado de algunos alimentos, o en la pasteurizacin

en fro. Se utiliza para eliminar los microorganismos dainos en leches cuyo
almacenamiento sern a temperatura ambiente.
3.6.- USOS DE ENZIMAS COMERCIALES EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA
-AMILASA
- En el pan: Produce hidrlisis del almidn. Aumenta en contenido de azcares para la

fermentacin microbiana.
En los cereales, conversin de almidn a dextrinas y azcares.
En la cerveza, conversin de almidn a maltosa para una fermentacin subsecuente.
CELULOSA
En el caf, hidrlisis de celulosa a glucosa durante el secado de caf.
INVERTASA
En el azcar, conversin de sacarosa a glucosa y fructosa en confitera.
Lactasa
En la leche, conversin de lactosa a galactosa y glucosa en productos lcteos.
Lipasa
En el queso maduracin y desarrollo de sabor en quesos.
Proteasa
En el queso, coagulacin de la casena y produccin de sabor.
En la carne, ablandador de carnes.
Catalasa
En la leche, destruccin de H2O2 en leche pasteurizada en fro.
Glucosa oxidasa
En los huevos, elimina glucosa en la deshidratacin de huevos
Glucosa isomerasa
En los jarabes, produccin de fructosa a partir de glucosa
Peptinasas
En los Frutos y Vinos, clarifican jugos de frutas y vinos.
Degradan la pulpa y facilitan la extraccin del jugo de las frutas.

3.7.- ENZIMAS COMO NDICE DE CONTROL DE CALIDAD

El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente de
manera indirecta a travs del anlisis de la actividad de ciertas enzimas; la presencia
o la ausencia de algunas enzimas en particular se relaciona con una determinada
condicin microbiolgica o qumica de un producto.
A.- PASTEURIZACIN

Se usa la fosfatasa alcalina para verificar la efectividad de la pasteurizacin de la

leche ; la finalidad de este tratamiento trmico que se lleva a cabo a 71 C durante
15 minuto, es la de destruir el bacilo de la tuberculosis as como la Coexiela
Burnetti causante de la fiebre Q. Este calentamiento tambin es suficiente para
inactivar a la fosfatasa alcalina.
B.- CONTAMINACIN MICROBIANA
Para esto se ocupa la catalasa ya que esta enzima es constituyente de algunas
bacterias aerbicas y su nmero se incrementa con el nmero de microorganismos
presentes por lo que se usa para medir la cantidad de poblacin microbiana en
diversos casos como el de derivados crnicos.
C.- ESCALDADO
Dada su resistencia trmica se ha usado como indicador de la eficiencia del
escaldado de algunos productos vegetales; sin embargo en algunos casos se ha
sugerido

medir la lipoxigenasa, por considerarse un mtodo ms eficiente.

Invertasas: Pasteurizacin de Cervezas

Amilasas: Determinacin de un calentamiento excesivo de mieles
Esterasas: Indicativo de destruccin de hongos
N- acetil D-Glucoaminidasa: Indicativo de destruccin de Salmonella en huevo.
Deshidrogenasa: Contaminacin microbiana en leche.
Las enzimas ms importantes que se utiliza como ndice de control de calidad son los
siguientes:
- Amilasa.- Pasteurizacin de huevos.
- Catalasa.- Mastitis en vacas.
- Dehidrogenasa.- Usando indicadores como azul de metileno y resazurina.
-

Contaminacin microbiana en leches.

Fosfatasa alcalina.- Adecuada pasteurizacin de la leche.
Invertasa.- Pasteurizacin de la cerveza.
Peroxidasa.- Intensos tratamientos trmicos de la leche.
Peroxidasa y catalasa.- Tratamientos trmicos de frutos y vegetales enlatados,
contaminacin de hongos en frutas secas.

4.- BIBLIOGRAFA
BADUI, S. 1986. Qumica de los Alimentos. Edit. Alhambra. Mxico, D.F.

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Espaa.
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