UNIVERSIDAD AUTONOMA DEL ESTADO DE MEXICO

FACULTAD DE QUIMICA
CUESTIONARIO DE PROTEINAS Y ENZIMAS
CARRERA: Q.F.B GRUPO: 42
GONZALEZ JIMENEZ BRENDA JAZMIN
Fecha: 05/04/2015

1. Menciona algunos de los usos de las protenas en el cuerpo y sistema

humano
La catlisis enzimtica, el transporte y almacenamiento, coordinacin de
movimientos, soporte mecnico, proteccin inmunolgica, generacin y
transmisin de impulsos nerviosos y control del desarrollo y diferenciacin de
genes.
2. Qu es un aminocido y en qu consiste?
Los aminocidos son las estructura bsica de las protenas, consiste de un grupo
amino, grupo carboxlico, un tomo de hidrogeno y un grupo R distinto unido a un
tomo de carbono (carbn )
3. Aminocido descubierto en 1820 por Brancot, a partir de hidrolisis de una
protena:
La glicocola a partir de la gelatina
4. Cientfico que aisl el aminocido treonina y ao del descubrimiento:
W.C Rose en 1935 al hidrolizar la fibrina
5. Menciona la clasificacin, de acuerdo a la polaridad de grupo R, de los
aminocidos.
Grupos R con carga positiva o bsica; Grupos R cargados negativamente; Grupos
R no polares hidrfobos y Grupos R polares pero sin carga.
6. Cules son los aminocidos NO esenciales?
Se les conoce como los aminocidos que podemos sintetizar por nuestra cuenta,
estos son: Prolina, tirosina, serina, cistina, cistena, glicina, alanina, acido
glutmico y el cido asprtico.
7. Mencione algunas de las protenas que contiene el aminocido 4Hidroxiprolina.
Las protenas vegetales y el colgeno (tambin contiene la hidroxilisina)
8. Sabemos que los aminocidos son asimtricos, de sus dos configuraciones,
Cul es el utilizado por los organismos?
Las protenas que sintetizan los organismos solo utilizan los aminocidos de
configuracin L- aminocido.
9.

Qu es un Zwitterin?
Es un aminocido en el cual la suma de sus cargas electrnicas es igual a cero,
debido a que el ac. Carboxlico cede un protn al grupo amino, formndose un
grupo aminio. Esto le permite ser solubles en agua.

10. Menciona un ejemplo para cada propiedad qumica de los aminocidos.

Reacciones de Grupo carboxilo: Amidas, esteres, haluros de arilo
Reac. De grupo amino: Acilacion
Reac. De grupo R: Enlace Peptdico

11. Relacin entre las protenas y los aminocidos es:

Los aminocidos conforman las protenas gracias a un enlace peptdico formando
lo que se conoce como cadenas peptdicas. Esta conformacin es determinada
por el cdigo gentico individual.
12. Relaciona las siguientes columnas, en cuestin a la clasificacin de las
protenas.
a) Longitud de la cadena
b) Composicin
Oligopeptido
c) Conformacin
conjugadas

( c ) Protenas Fibrosas
( a ) Tripeptidos,
( b ) Protena simples y

13. Nombrar las siguientes estructuras de las protenas

Cuaternaria

Primaria

Secundaria
Terciaria

14. Define los factores y efectos de la desnaturalizacin de protenas

El pH, la temperatura, detergentes y algunos metales pesados causan que las
protenas se desdoblen causando, en lo general un proceso reversible de ruptura
de la estructura nativa de las protenas, as como su funcionalidad biolgica

15. Completar el siguiente cuadro con un ejemplo de cada mtodo de

identificacin o aislamiento de protenas y aminocidos
Aislamiento de
Protena
Electroforesis en
gel
Cromatografa

Nmero y tipo
de aminocidos
Hidrolisis acido

Secuencia de
Aminocidos
Mtodo Sanger

Cuantificacin de
aminocidos
Mtodo de Biuret

Electroforesis

Mtodo de Lowry

Precipitacin por
carga elctrica

Cromatografa

Degradacin de
Edman
Degradacin
enzimtica c/
carboxipeptidasa

______________

16. Qu son las enzimas?

Protenas especializadas en la catlisis de reacciones biolgicas
17. Menciona alguna de sus caractersticas
Tienen una extraordinaria especificidad y su poder cataltico es impresionante,
aadiendo que el rendimiento de estas en producto final es del 90%
18. Cul es la funcin de a anhidrasa carbnica?
Es la enzima encargada de catalizar la reaccin de hidratacin del dixido de
carbono y es una de las enzimas ms rpidas que se conocen.
19. A qu se le conoce como sustrato?
Es un componente adicional para que algunas enzimas funcionen y realizan sus
reaccin de catalizador
20. Nombre de la enzima que cataliza la sntesis de la leche
Lactosa sintetasa
21. Las enzimas alteran el equilibrio de la reaccin?
No, debido a que es un catalizador y estos solo se dedican a facilitar o disminuir la
velocidad de la reaccin que ese lleva acabo. El equilibrio se mantiene intacto ya
que la enzima se recupera en su totalidad.
22. Cmo se clasifican las enzimas?
Se clasifican en 6 grupos: Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas,
Isomerasas y Ligasas.
23. Qu es el sitio activo?
Es la regin en la que se engancha el sustrato y contribuyen los residuos (grupos
catalticos) que participan directamente en la formacin y rompimiento de los
enlaces.

24. Mencione una de las cosas en las que depende la especificidad del enlace
enzima-sustrato.
Depende mucho del arreglo definido de los tomos en el sitio activo ya que deben
de encajar perfectamente para actuar.

25. Explique los modelos de llave- cerradura y el inducido en el ensamblaje

enzima-sustrato.
Llave-cerradura: El sitio activo de la enzima en complementario a la forma y
tamao del sustrato y encajan perfectamente.
Inducido: La enzima cambia de forma de acuerdo al sustrato, y nicamente as
el sitio activo tiene una forma complementaria, solo despus de la unin.

26. Explique en qu consiste el mtodo experimental de Michaelis-Menten

Consiste en analizar como varia la velocidad de las reacciones catalizadas por una
enzima, todo en funcin de algunos parmetros como la concentracin del sustrato
o la de la propia enzima (cintica enzimtica).
27. Explique la inhibicin reversible e irreversible de una enzima.
En la inhibicin irreversible, el inhibidor est ligado covalentemente a la enzima o
unido tan fuertemente que su disociacin de la enzima es muy lenta. La inhibicin
reversible por el contrario se caracteriza por un equilibrio altamente rpido entre
inhibidos y enzima.
28. Nombre los distintos inhibidores de la accin cataltica de una enzima.
Inhibidor competitivo: se unen al centro activo de la enzima e inhiben que esta
actu sobre el sustrato
Inhibidor no competitivo: Se une a la enzima por otro lado fuera del centro
activo y esta unin provoca un cambio en la forma de la enzima evitando que
el sustrato se una.
Inhibidor Incompetitivo: Se une al complejo enzima-sustrato e impide que se
lleve a cabo la reaccin.
29. Qu es una unidad enzimtica?
Es la cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un
minuto
30. Qu son las Isoenzimas (Isozimas)?}
Son protenas con diferente estructura a una enzima pero catalizan la misma
reaccin, se dice que tienen diferentes caractersticas de acuerdo a los
requerimientos especficos del tejido o dependiendo de procesos metablicos.

31. Con los siguientes datos proporcionados calcular lo que se pide

Calcular el Vmax y Km con el mtodo de Michaelis- Menten
Utilizar la representacin doble reciproca de Lineweaver y Burk para
analizar los datos y obtener Vmax y Km.
[]
/

([])/(/)

0.25
0.33
0.50
0.75
1.00
2.00
4.00

4
3.03
2
1.33
1
0.5
0.25

/
0.26
0.45
0.92
1.80
2.50
4.50
4.80

/(//)
3.846
2.22
1.086
0.555
0.4
0.222
0.20833

32. Escribir un comentario sobre el artculo de Leonor Michaelis and Maud

Leonora Menten Celebrating 100 years of the Michaelis-Menten Equation
Celebrar 100 aos desde la creacin de una ecuacin, que no solo nos ha
ayudado entender el mecanismo, de alguna forma, la cintica enzimtica, es algo
extraordinario. No por el simple hecho de la creacin de esta, en lo personal, la
manera de cmo se dio dicha colaboracin.
Es fascinante el pensar, que a pesar de que los creadores tienen experiencia en
camino a la salud, qumica y bioqumica, no fue hasta el momento de su
colaboracin que dio (segn el artculo). El cmo todo los conocimientos
adquiridos por ambos llevaron a elaborar tan elegante ecuacin, la cual se ha
vuelto, desde su publicacin, parte esencial de todo libro y curso de bioqumica.
Lo as maravilloso que expone el artculo, es el hecho de que dicha ecuacin no
solo se aplica a las enzimas, sino a muchos ms procesos esenciales en el
cuerpo, nos demuestra lo bello que es la ciencia y el gran apoyo matemtico para
mejor entendimiento de nuestro cuerpo y sus procesos. Al igual que demuestra las
cosas tan fascinantes que ocurren cuando dos grandes mentes, ideas y
habilidades se unen.

BIBLIOGRAFIA
Stryer, Lubert (1975); Biochemistry; W.H Freeman and Company, Stanford
University. pp. 11- 45, 115-129
Lehninger, A. and Nelson, D. (1999) Principios de Bioqumica - 2da
Edicin. United States: Omega. pp. 59-94, 162-169, 223-251