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Tipos de aminocidos.

Y sus funciones
Hay varios tipos de aminocidos, segn la naturaleza de su cadena lateral R.

Aminocidos
no polares.

Cdigo de
tres
letras.

Cdigo de
una letra.

Alanina.

Ala

Valina.

Val

Leucina.

Leu

Isoleucina.

Metionina.

Prolina.

Ile

Met

Pro

Cadena lateral.

Observaciones.

-CH3

Puede encontrarse tanto


en el interior como en el
exterior de las protenas,
dado su pequeo
tamao. Es
prcticamente inerte y es
el aminocido ms
abundante.
Suelen encontrarse en el
interior de las protenas
porque son ms grandes
que la alanina. Son
inertes pero juegan un
papel importante en el
plegamiento porque
generan interacciones
hidrofbicas.

Igual que los anteriores,


y adems la sustitucin
asimtrica en C3 da
estereoismeros.

Es el primero en el
ARNm. El azufre puede
reaccionar con metales y
formar enlaces de
coordinacin, aunque es
bastante inactivo.

-CH2-CH2-S-CH3

Es un iminocido. Su
estructura rgida
interfiere mucho en el
plegamiento de las
protenas y obliga a la
formacin de los codos .
No es reactivo.

Fenilalanina.

Phe

Triptfano.

Trp

Aminocidos
polares.

Glicina.

Serina.

Cdigo de
tres letras.

Gly

Ser

Cdigo de
una letra.

Sus anillos aromticos


son extremadamente
apolares y estn
sepultados en el interior
de las protenas. Dado su
tamao, sobre todo el
triptfano, se usan como
espaciadores en la
estructura proteica.

Cadena lateral.

Observaciones.

-H

Es el nico que no tiene


estereoismeros. Est
muy conservado y se
puede encontrar en
cualquier sitio porque
permite todas las
conformaciones normales
y algunas muy raras.
Aunque la cadena es
apolar, la molcula entera
s es polar, por lo que se
incluye aqu.

-CH2OH

Puede formar enlaces de


hidrgeno y su
fosforilacin regula la
actividad enzimtica. El
grupo hidroxilo es muy
reactivo en ciertos
centros activos, pero
normalmente se encara al
agua para permitir la
solubilidad de la protena.

Treonina.

Thr

-CHOH-CH3

Asparagina o
asparragina.

Asn

-CH2-CO-NH2

Glutamina.

Gln

CH2-CH2-CO-NH2

Como la anterior pero no


tan reactivo y ms hacia
el interior. Tiene
estereoismeros
adicionales en C3.
Aminas derivadas de
aminocidos cidos.
Tambin forman enlaces
de hidrgeno y aumentan
la solubilidad.

Tirosina.

Cistena.

Tyr

Cys

Dbilmente cido como el


fenol (pKR = 10,46). Se
encuentra en centros
activos.

Es el aminocido ms
reactivo. Forma los
puentes disulfuro para
estabilizar la estructura
de la protena, dando un
aminocido doble llamado
cistina. Puede ser cido
(pKR = 8,37).

-CH2-SH

Observaciones.

Aminocidos
cargados.

Lisina.

Cdigo de
Cdigo de
tres
una letra.
letras.

Lys

Cadena lateral.

K
-CH2-CH2-CH2-CH2-+NH3

Arginina.

Arg

Todos se encuentran
siempre hacia el exterior
de las protenas, porque
su carga les impide estar
en otro sitio a no ser que
se baje la constante
dielctrica del medio,
como en los centros
activos (1 Introduccin).
Forma las bases de Schif
(recordar el retinol en 3
Lpidos). El pKR es 10,54.

La forma desprotonada
es una base bastante
fuerte (pKR = 12,48). La
forma protonada se
estabiliza por resonancia
como se ve a la
izquierda.

Histidina.

His

Aminocido raro que se


suele encontrar en el
centro activo de las
enzimas. El anillo de
imidazol protonado se
estabiliza por resonancia
entre las dos formas
dibujadas a la izquierda.
El pKR es 6,0, con lo que
a pH fisiolgico y en
solucin acuosa hay 10
veces ms forma
desprotonada que
protonada, pero en los
centros activos puede
estar en cualquier forma
(ver 1 Introduccin).

cido
asprtico.

Asp

D
-CH2-COO-

Se encuentra en el centro
activo de las enzimas
ATPasas.

cido
glutmico.

Glu

-CH2-CH2-COO-

Tambin se encuentra en
algn centro activo.

Utilizacin de la genmica y la proteomica en otras reas cientficas y sus implicaciones


sociales y econmicas
Las ciencias genmicas han tenido un importante auge en los ltimos aos, sobre todo
gracias a las tecnologas avanzadas de secuenciacin de ADN, a los avances
en bioinformtica, y a las tcnicas cada vez ms sofisticadas para realizar anlisis de
genomas completos. El desarrollo de la genmica ha contribuido al avance de distintos
campos de la ciencia como la medicina, la agricultura, etc; gracias al descubrimiento de
secuencias de genes necesarias para la produccin de protenas de importancia mdica y a la
comparacin de secuencias genmicas de distintos organismos. Por ejemplo en varios pases
como Estados Unidos, la Unin Europea y Japn se han realizado enormes proyectos para
secuenciar el genoma de diversos organismos modelo. Probablemente el ms conocido es
el Proyecto Genoma Humano. En la actualidad se cuenta adems con importantes servidores
de acceso pblico, como el del NCBI (National Center for Biotechnology Information), que
permiten que cualquier usuario con conexin a Internet acceda a la secuencia completa
del genoma de decenas de organismos y a las secuencias de cientos de miles de genes de
distintos organismos.

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