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METABOLISMO

La clula es una mquina que


necesita energa para realizar
sus trabajos

METABOLISMO CELULAR

Todos los organismos necesitan


nutrientes, que toman del exterior, y
energa para realizar su funciones
vitales.

Los organismos vivos mantienen un


continuo intercambio de materia y
energa con el exterior.

Metabolismo celular

Los nutrientes han de sufrir una serie


de transformaciones o cambios
qumicos para ser tiles a las clulas.

Los nutrientes se transforman para


suministrar energa a las clulas o
bien para ser materia prima para la
biosntesis de compuestos celulares.

CONCEPTO DE METABOLISMO
El metabolismo es el conjunto de
reacciones qumicas que tienen lugar
en el interior celular
El metabolismo es el conjunto de
reacciones qumicas catalizadas por
enzimas y que tienen por objetivo la
obtencin de materiales y energa para
sustentar la funciones vitales.

Objetivos del metabolismo

Obtencin de energa utilizable a partir de la


degradacin de compuestos orgnicos.
Conversin de las molculas nutrientes en
precursores de macromolculas.
Sntesis de componentes celulares propios
(protenas, lpidos)
Fabricacin y degradacin de biomolculas
con funcin especializada en la clula
(hormonas, neurotrasmisores)

TIPOS DE REACCIONES

Anabolismo: conjunto de reacciones


qumicas de sntesis de biomolculas
a partir de molculas ms sencillas.
(Consumen energa)

Catabolismo: reacciones qumicas de


degradacin de la materia orgnica en
general para obtencin de energa.

Metabolismo

REACCIONES METBLICAS

Suceden en medio acuoso.

Son reacciones qumicas encadenadas


(rutas metablicas).

Son reacciones que consumen o desprenden


energa (endergnicas/ exergnicas) y unas
se acoplan a otras (mediante los enzimas).

Todas necesitan una Energa de activacin.

Catalizadas por enzimas que disminuyen la


Ea y acoplan las reacciones .

Rutas metablicas

Lineales

Ramificadas

Cclicas

Energa libre

La energa libre es la energa contenida en las


sustancias que reaccionan (G).
Las reacciones exergnicas desprenden energa
libre y G < 0
Las reacciones endergnicas requieren un aporte
de energa y G > 0,

Acoplamiento de las reacciones

Transferencia de energa (I)

Mediante la transferencia de grupos fosfato.


ATP + H2O

ADP

+ Pi

Energa

ATP

Transferencia de energa (II)

Mediante la transferencia de electrones, en las


reacciones redox.
A veces hay tambin transferencia de tomos de H,
ya que supone tambin transferencia de electrones.

Reaccin redox con transferencia


de tomos de hidrgeno

NAD+/NADH

(Coenzimas de oxido-reduccin)

Reacciones de xido-reduccin
COMBUSTIBLE
REDUCIDO

(Reacciones degradativas)

CATABOLISMO

NAD+

PRODUCTO
BIOSINTTICO
REDUCIDO

PRODUCTO
OXIDADO

NADH

ANABOLISMO
(Reacciones biosintticas reductoras)

PRECURSOR
OXIDADO

TIPOS DE METABOLISMO
Los organismos se clasifican en funcin del origen de la energa y
de la fuente de carbono que utilizan:

Auttrofos: sintetizan su materia orgnica empleando como


fuente de materia compuestos inorgnicos.

Fotosintticos: emplean la luz como fuente de energa.


Quimiosintticos: obtienen la energa de reacciones qumicas.

Hetertrofos: sintetizan su materia orgnica empleando como


fuente de materia otros compuestos orgnicos.

Quimiohetertrofos: las molculas orgnicas son fuente de


carbono y energa.
Fotohetertrofos: obtienen la energa de la luz pero su fuente de
carbono son compuestos orgnicos.

Metabolismo auttrofo y hetertrofo

Los enzimas

Son protenas globulares que actan como


catalizadores biolgicos.
Actan disminuyendo la energa de
activacin de la reaccin (energticamente
posible) y acelerando las reacciones
qumicas celulares
No se consumen en la reaccin y se
recuperan al final de esta.

Energa de activacin

Nomenclatura de los enzimas

Hay enzimas que conservan la denominacin inicial:


tripsina y pepsina.
En numerosos casos el nombre consta del sufijo -asa
precedido del nombre del sustrato: ureasa o sacarasa,
En otros casos se nombran en funcin del tipo de
reaccin, como las hidrolasas que llevan a cabo
reacciones de hidrlisis.
Actualmente se nombran con el nombre del sustrato
al que se le aade el de la accin qumica: lactato
deshidrogenasa.

Nomenclatura de los enzimas

La especifidad por el tipo de reaccin y por el sustrato utilizado,


son la base de los criterios de clasificacin de las enzimas.

Propiedades de los enzimas

Son protenas.
La catlisis tiene lugar en el centro activo.
Tienen una gran especificidad.
Son muy eficientes: las reacciones enzimticas
son de 103 a 1010 veces ms rpidas que sin
catalizador.
Se localizan en diferentes compartimentos
celulares. La compartimentacin aumenta la
efectividad ya que logra pH, salinidad, etc., ptimos

Naturaleza proteica de los enzimas

Muchas enzimas son protenas simples.

Protena conjugada: parte proteica +


Parte no polipeptdica (cofactor)
que es esencial para la funcin.

Cuando el cofactor est unido fuertemente al enzima se denomina grupo


prosttico

Centro activo de los enzimas

El centro activo o cataltico presenta una cierta


complementariedad con el reactivo o sustrato:

Complementariedad estrica
Complementariedad de carga/ polaridad

El enzima se une de forma transitoria al sustrato mediante


interacciones dbiles formando el complejo E-S.

E+S

ES

EP

E = enzima
S = sustrato
ES = complejo enzima-sustrato
EP = complejo enzima-producto
P = producto

E+P

Complementariedad enzima-sustrato

Hiptesis llave-cerradura.

Hiptesis de ajuste inducido de Koshland. El


centro activo posee de antemano una cierta
complementariedad con el sustrato, pero se
adapta totalmente a l despus de un primer
contacto.

Aminocidos del centro activo

Aminocidos de unin:
reconocen el sustrato
Aminocidos catalticos:
encargados de la catlisis
El cofactor forma parte del
centro activo en los
holoenzimas.
El centro activo tiene dos funciones: unir el sustrato y
transformarlo qumicamente para dar los productos.
Ambas funciones estn caracterizadas por una gran
especificidad.

Especificidad de los enzimas

Consiste en que la enzima acta slo sobre un sustrato (o


unos pocos muy semejantes) y slo efecta sobre l un tipo
de reaccin.

En el caso de reacciones qumicas enzimticas que pueden


ocurrir en el sentido de los productos como de los sustratos,
es la misma enzima la que acta en ambos sentidos.

agua

glucosa

fructosa
Complejo enzima-sustrato
Sustrato
(sacarosa)

Enzima
(sacarasa)

Complejo enzima-producto
Producto

Enzima

Cintica enzimtica

Las enzimas no se consumen durante las reacciones, pueden


catalizar entre 102 y 103 molculas de sustrato/seg

Los enzimas presentan saturacin por el sustrato: la velocidad


de la reaccin tiende a la velocidad mxima.

Km = [S] correspondiente a Vmax


La Km es una medida de la afinidad de la
enzima por el sustrato
una Km baja indica gran afinidad.
una Km alta, supone poca afinidad.

Factores que afectan la actividad de los


enzimas

Temperatura

Factores que afectan la actividad de los


enzimas

pH

Aunque el pH
ptimo suele
estar entre 5 y
8, en algunos
casos se aparta
bastante de
esos valores.

Factores que afectan la actividad de los


enzimas

Presencia de activadores e inhibidores

Irreversibles, se unen a la
enzima, en la mayora de los
casos mediante un enlace
covalente

IRREVERSIBLE
Centro activo
Inhibidor

Reversibles, se unen de modo


no covalente a la enzima.
Competitiva
Reversible
No competitiva

Inhibicin
Irreversible

Txicos (venenos) Ej. cianuro

Inhibicin reversible

Inhibidores competitivos son sustancias muchas veces


similares qumicamente al sustrato que se unen al centro
activo. El proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato e inhibidor pues ambos compiten por la enzima.
Inhibicin competitiva

Inhibicin reversible

Inhibidores no competitivos. Se unen en lugares diferentes al


centro activo alterando la conformacin de la molcula de tal
manera que impiden la unin del sustrato, o dificultan la
obtencin de P a partir del complejo ES.
Este tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin
de inhibidor.

Enzimas
alostricos

Enzimas reguladores

En las rutas metablicas la enzima que cataliza la


primera reaccin, generalmente controla la
velocidad de toda la ruta.

Estas enzimas reguladoras pueden aumentar o


disminuir su actividad cataltica en respuesta a
determinadas sustancias moduladoras.

De esta forma se puede responder rpidamente a


las necesidades de las clulas.

Pueden ser enzimas alostricas o no alostricas.

Enzimas alostricos

Estos enzimas adems del centro activo, poseen un


sitio alostrico al que se une una molcula de
modulador que puede ser un activador o un inhibidor

Regulacin de las rutas metablicas

Con frecuencia, los activadores de las enzimas


alostricas son molculas de sustrato y los inhibidores
el producto final de la ruta (retroalimentacin
negativa o feed-back negativo)

COENZIMAS

Son sustancias necesarias en el proceso de catlisis


enzimtica.

Se unen temporalmente a la enzima para facilitar la unin o


accin cataltica sobre el sustrato.

No son protenas.

Transportadores de energa:

ATP/ADP
GTP/GDP

Transportadores de electrones:

NAD+/NADH
NADP+/NADPH

FAD+/FADH2

Funcin del ATP

La energa que contienen las molculas procede de la


energa qumica contenida en sus enlaces qumicos.
La rotura y formacin de enlaces de las reacciones
qumicas produce una variacin de la Energa libre de
las molculas.

AG< 0

AG> 0

ATP

En el metabolismo hay reacciones que liberan


energa (AG<0) y otras que la consumen (AG>0).

Estas reacciones no tienen porque ocurrir al mismo


tiempo.

Si no hay ninguna forma de acoplamiento esta


energa se libera en forma de calor.

La energa liberada en las reacciones metablicas


se puede conservar por la sntesis acoplada de
ATP.

Adenosin trifosfato

ATP

Parte de la energa liberada en la oxidacin de la


glucosa en la clula se utiliza en la sntesis de
molculas de ATP

La reaccin inversa, en cambio, es un proceso


exergnico:

Nucletidos de adenina
5-Adenosina monofosfato (AMP)

5-Adenosina difosfato (ADP)

5-Adenosina trifosfato (ATP)

Funcin del ATP

El ATP interviene en la transferencia de energa de los procesos


exergnicos a los endergnicos.

Otras molculas energticas:


UTP sntesis de glcidos
CTP sntesis de lpidos
GTP sntesis de protenas

El acoplamiento de las reacciones tienen lugar mediante enzimas.

ATP
CO2

ATP
H2O

Biosntesis
Contraccin y movilidad
Transporte activo

CATABOLISMO

O2

COMBUSTIBLES

ADP
+
Pi

Coenzimas de oxido-reduccin

Las reacciones redox metablicas estn


catalizadas por enzimas oxidorreductasas que
utilizan coenzimas.

Flavn nucletidos: FMN/FMNH2 y FAD/FADH2


Derivan de la vitamina B2 (riboflavina)
FMN + 2H+ + 2 e
forma oxidada
FAD + 2H+ + 2e
forma oxidada

FMNH2
forma reducida
FADH2
forma reducida

Flavina nucletidos

Flavina mononucletido

Coenzimas de oxido-reduccin

Piridn dinucletidos: NAD+ y NADP+.


En un nucletido la base nitrogenada es la Adenina, y en el
otro la Nicotinamida (Vitamina P-P) que con la Ribosa forma la
PIRIDINA (da nombre a este grupo de coenzimas).

NAD+ + 2H+ + 2e
forma oxidada

NADP+ + 2H+ + 2e
forma oxidada

NADH + H+
forma reducida

NADPH + H+
forma reducida

Piridina nucletidos
Piridina

Nicotina adenina dinucletido

Fosfato de nicotina adenina dinucletido

NADH
COMBUSTIBLE
REDUCIDO

(Reacciones degradativas)

CATABOLISMO

NAD+

PRODUCTO
BIOSINTTICO
REDUCIDO

PRODUCTO
OXIDADO

NADH

ANABOLISMO
(Reacciones biosintticas reductoras)

PRECURSOR
OXIDADO

Vitaminas

Molculas esenciales para el ser humano y que no pueden ser


sintetizadas por nuestro cuerpo.

Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta.

Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles


(precursoras o forman parte de las coenzimas) y liposolubles.

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