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1.-INTRODUCCIN.
El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y
habla de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las
protenas es, en un primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso
seco de la clula (15% del peso total) por lo que representan la categora de
biomolculas ms abundante despus del agua.
Sin embargo su gran importancia biolgica reside, ms que en su abundancia en
la materia viva, en el elevado nmero de funciones biolgicas que desempean,
en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relacin que las
une con los cidos nucleicos, ya que constituyen el vehculo habitual de
expresin de la informacin gentica contenida en stos ltimos.
clasifican
Las protenas
compuestas
en
dos clases
principales
exclusivamente
por
atendiendo a
las
aminocidos.
que
su
estn
Las protenas
grupo
prosttico
es
un
es
un
Las protenas presentan tamaos moleculares muy variables (desde unos pocos
miles de daltons a ms de un milln) (ver Figura 8.1). Algunas protenas estn
formadas
por
una
llamadas protenas
individuales
sola
cadena
oligomricas,
de
aminocidos,
estn
mientras
formadas
por
que
varias
Se
ha
otras,
cadenas
podido
hacia
la
derecha
(por
analoga
con
el
grupo
hidroxilo
del
D-
Figura
8.3).
Aunque
existen
en
la
naturaleza
aminocidos
con
el
grupo
amino
capta
un
protn
queda
cargado
b)
c)
d)
En la Tabla 8.1 se representan las frmulas estructurales de los 20 aminocidos presentes en las protenas en las formas inicas en las que
aparecen a pH fisiolgico. Todos los -aminocidos tienen, adems de sus
nombres sistemticos, nombres simplificados apropiados para su uso comn,
que, en algunos casos, provienen de la fuente biolgica de la cual fueron
aislados inicialmente; as, la asparagina se encontr por primera vez en el
esprrago, el cido glutmico se aisl del gluten de trigo, la tirosina fue
identificada en el queso (del griego tyros = queso), y la glicocoladebe su
nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).
Adems de los 20 -aminocidos que son comunes a todas las protenas existen
en algunas de ellas otros aminocidos, denominados aminocidos no estndar.
Todos ellos derivan de alguno de los 20 aminocidos estndar travs de
transformaciones qumicas sencillas que se operan una vez el aminocido de
origen ha sido incorporado a la protena. Entre ellos cabe citar la hidroxiprolina,
la N-metil-lisina y la desmosina.
Por otra parte, se han encontrado en las clulas vivas alrededor de otros 300
aminocidos que desempean diferentes funciones pero que no forman parte de
las protenas. Algunos de ellos presentan configuracin D y no todos son aminocidos.
con
el
grupo
amino
de
otro
aminocido (Figura
8.5).
Esta
Es
tambin
frecuente
el
uso
del
la
expresin cadena
cabe
citar
algunas
hormonas
como
la oxitocina (nueve
residuos
de
una
misma
protena,
que
recibe
el
nombre
clara evidencia en favor de esta idea la constituye el hecho de que las protenas
puedan cristalizar, ya que la disposicin ordenada de la materia cristalina slo
es posible cuando las unidades moleculares individuales que componen el cristal
son idnticas. Desde que en 1926 James Sumner consigui obtener cristales del
enzima ureasa, centenares de protenas han sido obtenidas en estado cristalino.
El plegamiento de una cadena polipeptdica se realiza mediante rotaciones de
los enlaces simples del esqueleto. En principio, los sustituyentes de los tomos
que se encuentran a ambos lados de un enlace simple pueden adoptar infinitas
posiciones (conformaciones) mediante simples rotaciones de dicho enlace. Dado
que el esqueleto de una cadena polipeptdica consta de centenares de enlaces
simples, cabra esperar que dicha cadena pudiera adoptar un nmero
elevadsimo de conformaciones diferentes. Sin embargo, existen una serie de
restricciones a la libertad de giro de estos enlaces (la mayora de ellas derivadas
de la interaccin de la cadena polipeptdica con las molculas de agua que la
rodean) las cuales determinan que slo sea posible una conformacin
tridimensional estable.
La conformacin tridimensional de una protena es un hecho biolgico de una
gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen
unos a otros. Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este
fenmeno, se establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la
protena que se conocen como estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria (Figura 8.6). Los continuos avances en la comprensin de la
estructura y el plegamiento de las protenas han hecho necesaria en los ltimos
aos la definicin de dos niveles estructurales adicionales: la estructura
supersecundaria y el dominio.
7.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA.
------- C
carbox
--- N
amino
---- C
carboxlico
amino(enlace
peptdico)
estudios
realizados
acerca
de
la
estructura
primaria
de
protenas
7.2.-ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La estructura secundaria de una protena es el modo caracterstico de plegarse
la misma a lo largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los
distintos restos de aminocidos se disponen de un modo ordenado y repetitivo
siguiendo una determinada direccin. En las protenas fibrosas (aqullas cuyas
cadenas polipeptdicas estn ordenadas formando largos filamentos u hojas
planas) las estructuras primaria y secundaria especifican completamente la
conformacin tridimensional; estas protenas no presentan por lo tanto niveles
superiores de complejidad
donde
fue
estudiada
inicialmente
la
estructura
secundaria;
los colgenos.
Ambas
son
protenas
insolubles
que
animales
anlisis
de
la
estructura
secundaria
de
las
protenas
fibrosas
fue
los
de
las
cadenas
vecinas
(puentes
de
las
protenas
caractersticas
de
abruptamente
de
globulares se
los
puntos
direccin.
Se
han descubierto
en
les
que la
ha
cadena
estructuras secundarias
polipeptdica
cambia
Elms
peptdicos
unidos
por
puente
de
Ahora bien, qu es lo que determina que una cadena polipeptdica adopte una
u otra de estas posibles estructuras secundarias conocidas? Los estudios
realizados acerca de la estructura de cadenas polipeptdicas formadas por un
solo tipo aminocido (poliaminocidos), as como diversas consideraciones
tericas (basadas en el tamao o carga elctrica de los grupos R de los distintos
aminocidos de una cadena), llevaron a la conclusin de que es la secuencia
de aminocidos, es decir, la estructura primaria, lo que determina el modo
en que una cadena polipeptdica ha de plegarse a lo largo de un eje, es decir,
su estructura secundaria. Es la naturaleza y posicin de los grupos R a lo
b)
Entre
estos
agrupamientos,
denominadosestructuras
7.4.-ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Existen protenas que estn formadas por varias cadenas polipeptdicas: son
las
llamadasprotenas
oligomricas.
formada
por
En
ellas,
un
la
protena
nmero
variable
La primera protena cuya estructura cuaternaria fue conocida (Figura 8.20) fue
la hemoglobina humana (la protena encargada de transportar el oxgeno en la
sangre).
Tambin se pueden hacer algunas generalizaciones acerca de la estructura
cuaternaria de algunas protenas oligomricas conocidas. En todas ellas.....
a)
Deducimos,
pues,
que es
la
estructura
primaria
de
las
distintas
conclusin
podemos
afirmar
que la
secuencia
de
aminocidos
viva:
desempean
un
elevado
nmero
de
funciones
biolgicas
una
protena depende de
su
entiende
conformacin
por desnaturalizacin de
una
tridimensional
la
nativa
de
protena
misma,
la
prdida
prdida que
de
la
suele
ir
una mayor agitacin molecular que hace que las interacciones dbiles que
mantienen estable la conformacin de la protena terminen por ceder con la
consiguiente desnaturalizacin.
b)