FRENTE III QUMICA ORGNICA

BIOQUMICA: AMINOACIDOS, PEPTIDEOS E PROTEINAS

INTRODUO
Os organismos vivos so constitudos por
molculas, tomos e ons, que por si s, no
possuem vida. Mas o que distingue organismos
vivos de objetos?
- Capacidade de se reproduzir;
- Capacidade de extrair, transformar e usar
energia do meio;
- Alto grau de complexidade e organizao de
molculas.
A maioria dos constituintes dos seres vivos so
compostos orgnicos, tambm conhecidos como
biomolculas, por serem os sistemas biolgicos
a principal fonte dessas molculas.
Molculas com massa molecular menor que
500u tal como aminocidos, nucleotdeos e
monossacardeos, servem como monmeros
para macromolculas como protenas, cidos
nuclicos e polissacardeos. Outras molculas,
como lipdeos, alcaloides e terpenos, servem
como fonte de energia, unidades estruturais,
hormnios, etc.
AMINOCIDOS
So substncias orgnicas que possuem um
grupo amina e um grupo carboxila em sua
estrutura.

Frmula estrutural da glicina

A principal fonte de aminocidos naturais a

partir da hidrolise de protenas. O nmero de
protenas encontradas nos reinos Vegetal e
Animal, alcana facilmente a cada dos bilhes.
Curiosamente essas protenas so formadas
basicamente por apenas 20 aminocidos
diferentes, chamados primrios.
Todos os 20 aminocidos primrios so
aminocidos, que quer dizer que o grupo amina
est ligado ao carbono vizinho do grupo
carboxila.

Analisando a estrutura dos 20 aminocidos

primrios, observa-se que em todos o carbono

alfa possui um grupo carboxila, u, grupo amina

e um hidrognio, de forma que a diferena
entre os 20 aminocidos primrios fica a cargo
da quarta ligao, feita com um grupo R.

Forma geral do alfa-aminocido

Com exceo da glicina, cujo grupo R um

hidrognio, os demais aminocidos primrios
tero
no
mnimo
um
carbono
quiral,
exatamente o carbono alfa da figura anterior.
Importante: no confundir aminocido primrio
com aminocido essencial. Os primrios so os
que entram na composio das protenas. J os
essenciais so os que o organismo humano no
capaz de sintetizar, de forma que se tornam
essenciais na dieta (ver tabela de aminocidos
no final desse material).
Em decorrncia do carter cido do grupo
carboxila e do carter bsico do grupo amino,
quando os aminocidos so dissolvidos em
gua, sofrem neutralizao interna e tornam-se
ons
dipolares,
um
composto
qumico
eletricamente neutro.
Essa caracterstica dos aminocidos permite
que sofram reao tanto com cido como com
base. Compostos com esse comportamento so
ditos anfteros.
PEPTIDEOS E PROTEINAS
Duas molculas de aminocidos podem ser
conectadas covalentemente por meio da
formao de uma funo ainda. Essa ligao
entre aminocidos chamada de ligao
peptdica.

Formao de um dipeptdeo

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Trs aminocidos podem ser conectados por
duas ligaes peptdicas e formar um
tripeptdeo. De forma similar, aminocidos
podem ser conectados e formar tetra, penta ou
hexapeptdeos.
Molculas
com
poucos
aminocidos conectados so chamadas de
oligopeptdeos e quando muitos aminocidos
so conectados, temos os polipeptdeos.
Muitos
oligopeptideos
exercem
funes
relativamente potentes mesmo em baixas
concentraes. Um exemplo notvel o
hormnio
oxitocina
(nove
resduos
de
aminocidos), que estimula as contraes dos
msculos uterinos do parto.

- Estrutura secundria
a forma como os aminocidos prximos esto
organizados no espao, gerando um padro de
disposio. As duas principais estruturas
secundrias so alfa-hlice e folha-beta,
representadas a seguir:

Folha beta e alfa-hlice

Frmula estrutural e basto do hormnio oxitocina

Apesar de no existir um numero definido de

aminocidos
para
essa
classificao,
polipeptdeos maiores recebem o nome de
protenas. Existem protenas pequenas tais
como o citocromo c, formada por apenas 104
aminocidos em uma nica cadeia e protenas
de cadeias relativamente grandes, tais como a
glutamina sintetase, com 5628 aminocidos
distribudos em 12 cadeias peptdicas.
Estrutura das protenas
As protenas so macromolculas com nveis de
organizao variados que dependem muitas
vezes de sua funo no organismo.
- Estrutura primria
a sequencia de aminocidos que compe uma
protena. A informao da sequencia de
aminocidos que cada protena deve possuir
exatamente a informao guardada nos cidos
nuclicos.

A principal diferena entre elas o arranjo

tridimensional de suas ligaes de hidrognio.
Na folha-beta a cadeia polipeptdica est
esticada e possibilita a formaro de ligaes
de hidrognio entre cadeias lateralmente. Na
estrutura alfa-hlice, a cadeia peptdica se
enrola na forma de uma mola, que mantida
por ligaes de hidrognio intramoleculares
entre os hidrognios ligados ao nitrognio das
amidas ou ao oxignio da carbonila do quarto
aminocido na sequencia.
Os cabelos so longos filamentos constitudos
por vrias molculas da portena queratina que,
por sua vez, apresentam estrutura secundria
tipo hlice.
- Estrutura terciria: o formato tridimensional
que uma cadeia polipeptdica adquire aps ser
dobrada e enrolada sobre si mesma. A
estrutura terciria das protenas mantida por
um conjunto de 4 foras de interaes
principais:
Pontes
de
dissulfetos:
cistenas
relativamente distantes na sequencia de
aminocidos podem, por uma reao de
oxidao conectar os enxofres formando
uma ponte dissulfeto. Essa a mais forte
das interaes e, alm de promover curvas

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na
cadeia
polimrica,
aumenta
a
estabilidade da estrutura terciria.
Interaes inicas: alguns aminocidos
possuem grupo carboxila ou grupo amina
na cadeia lateral. Esses grupos sofrem
ionizao no pH intracelular, de forma que
os grupos R adquirem cargas negativa ou
positiva.
Grupos
R
de
aminocidos
distantes com cargas eltricas opostas se
atraem e promovem curvas na cadeia
polipeptdica para se aproximarem.
Ligaes de hidrognio: alm das ligaes
de hidrognio que podem ocorrer nas
estruturas alfa-hlice e na folha-beta,
existe a possibilidade de grupos R contendo
grupos OH ou NH2 formarem ligaes de
hidrognio com grupos R de aminocidos
distantes.
Interaes hidrofbicas: vrios aminocidos
possuem grupo R hidrofbico. Protenas
globulares solveis em gua escondem os
grupos hidrofbicos no seu interior. Pode-se
dizer que, por ser muito polar, a gua
promove
dobras
nas
protenas
espremendo os grupos hidrofbicos um
contra o outro no interior de uma protena
globular. Essa a principal interao que
mantm a estrutura terciria de uma
protena.

Figura estrutura terciaria

- Estrutura quaternria: muitas protenas so

formadas por mais de uma cadeia polipeptdica.
A maneira pela qual essas cadeias se arranjam
em uma estrutura tridimensional chamada de
estrutura quaternria. A hemoglobina um
caso clssico de protena que apresenta
estrutura quaternria. So quatro cadeias

polipeptdicas, duas alfa () e duas beta (),

formando a estrutura protica.

Figura da estrutura quaternria

As quatro estruturas de protenas

Desnaturao de protenas
Toda protena esta envolvida em alguma funo
particular dentro da clula. A estrutura
tridimensional
de
uma
protena

de
fundamental importncia para que a mesma
exera sua funo.
O aquecimento de uma protena pode,
dependendo da temperatura, enfraquecer essas
interaes
(principalmente
ligaes
de
hidrognio e interaes hidrofbicas) a um
ponto em que a estrutura tridimensional entra
em colapso e a protena desdobrada. Como a
protena saiu de seu estado natural, diz-se que
a protena sobre desnaturao.
A clara de ovo rica em uma protena globular
chamada albumina, cuja funo nutrir o
embrio. Essa protena nos eu estado natural
ou nativo uma protena globular que dissolve
facilmente em gua. O aquecimento da clara do
ovo promove a desnaturao da albumina. O
desdobramento da cadeia polipeptdica expe
os grupos hidrofbicos e imediatamente essa
protena deixa de misturar-se com a gua, o
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que pode ser facilmente observado pelo carter
insolvel que a clara do ovo adquire.
No s o aquecimento leva desnaturao das
protenas, mas variaes bruscas de pH no
meio, solventes orgnicos (lcool e cetona),
soluo de ureia e detergentes tambm levam
desnaturao desses biopolmeros.

A desnaturao no rompe as ligaes

peptdicas de uma protena, de forma que uma
protena desnaturada no perde o valor
nutritivo como alimento.
Enzimas
Uma das funes mais importantes das
protenas a enzimtica. Enzimas so protenas
que atuam como catalisadores biolgicos,
aumentando
a
velocidade
de
reaes
bioqumicas sem serem consumidas.
O principal mecanismo de catlise exercida
pelas enzimas baseado na orientao das
molculas dos reagentes, tornando o choque
entre elas altamente efetivo, ou seja, as
enzimas possuem um stio de posicionamento
para os reagentes (substratos) que orientam o
choque
entre
as
molculas
e,
consequentemente,
diminui
a
energia
necessria para que a reao ocorra.

Ao de uma enzima

Como as enzimas so protenas globulares que

possuem estrutura terciria e as vezes
quaternria,
esto
tambm
sujeitas

desnaturao.

EXERCCIOS
01
Assinale a alternativa INCORRETA a
respeito da molcula dada pela frmula geral a
seguir:

a) capaz de se ligar a outra molcula do

mesmo tipo atravs de pontes de hidrognio.
b)
Entra
na
constituio
de
enzimas.
c) R representa um radical varivel que
identifica diferentes tipos moleculares dessa
substncia.
d) Os vegetais so capazes de produzir todos os
tipos moleculares dessa substncia, necessrios
sua sobrevivncia.
02 Defina protenas e diga quais so os
produtos de hidrlise total de uma protena.

03 Escreva a frmula geral de um aminocido,

citando os componentes dessa frmula.
04
H alguns meses, foi lanado no
mercado um novo produto alimentcio voltado
para o consumidor vegetariano: uma bebida
sabor iogurte feita base de leite de soja.
poca, os comerciais informavam tratar-se do
primeiro iogurte totalmente isento de produtos
de origem animal. Sobre esse produto, pode-se
dizer que isento de:
a) colesterol e carboidratos.
b) lactose e colesterol.
c) protenas e colesterol.
d) protenas e lactose.
e) lactose e carboidratos.
05
Considere as quatro frases seguintes.
I Enzimas so protenas que atuam como
catalisadores
de
reaes
qumicas.
II Cada reao qumica que ocorre em um ser
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vivo, geralmente, catalisada por um tipo de
enzima.
III A velocidade de uma reao enzimtica
independe de fatores como temperatura e pH
do
meio.
IV As enzimas sofrem um enorme processo
de desgaste durante a reao qumica da qual
participam.
So verdadeiras as frases:
a) I e III, apenas.
b) III e IV, apenas.
c) I e II, apenas.
d) I, II e IV, apenas.
e) I, II, III e IV.
06
(Mackenzie) As substncias usadas pelos
organismos vivos como fonte de energia e como
reserva energtica so, respectivamente:
a) gua e glicdios.
b) gua e sais minerais.
c) lipdios e sais minerais.
d) glicdios e sais minerais.
e) glicdios e lipdios.
07 (UMC-SP) Para formar protenas, a clula
une aminocidos, como est esquematizado
entre
2
deles
nesta
questo.

c) Qual o nome da molcula resultante desta

ligao
entre
dois
aminocidos?
d) Qual o significado de R1 e R2 nas
molculas dos aminocidos?

Gabarito:

1A
2 - Protenas: so compostos orgnicos de alto
peso molecular, formadas de aminocidos.
Representam cerca de 50% a 80% do peso
seco da clula sendo, portanto, o composto
orgnico mais abundante de matria viva. A
hidrlise completa dessas protenas produz
unicamente aminocidos.
3 - Os aminocidos tem uma frmula bsica
comum, na qual os grupos amino e carboxila
esto ligados ao carbono , ao qual tambm se
liga um tomo de hidrognio e um grupo
varivel chamado cadeia lateral ou grupo R.
4B

5C

6E

7. a) ligao peptdica (dipeptdica).

b) Entre os grupamentos amina e cido
carboxlico.
c) dipeptdeo.
d) Indicam os radicais carbnicos, que so
utilizados genericamente para demonstrar a
existncia de vrios compostos orgnicos que
se diferem por seus radicais. Por exemplo, o
cido etanoico e o cido propanoico suas
diferenas se do nvel molecular devido aos
radicais carbnicos.

Responda:
a) Como se chama a ligao entre dois
aminocidos?
b) Em que partes das molculas dos
aminocidos
se
d
a
ligao?

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Nomes, abreviaturas e formulas estruturas dos 20 aminocidos primrios

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