Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

Bosquejo del captulo

Aminocidos: Carbono alfa () tetradrico con H, grupo amino, grupo
carboxilo y cadena lateral (grupo R).
Los aminocidos estn unidos en las protenas por medio de enlaces
peptdicos.
El grupo amino reacciona con el grupo carboxilo y se remueve una
molcula de agua.
Los enlaces peptdicos unen residuos de aminocidos en
polipptidos.
Clasificacin
No-polares: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp.
Polares neutros: Gly, Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln, Cys.
cidos: Asp, Glu
Bsicos: His, Lys, Arg.
Los aminocidos vienen en una variedad de formas: Hay muchos ms de
20 aminocidos.
Los 20 aminocidos presentados anteriormente estn codificados en
el cdigo gentico.
La selenocistena y la pirrolisina seran los aminocidos 21 y 22 en
ser codificados.
Los aminocidos modificados ms importantes son: Hidroxilisina,
Hidroxiprolina, Tiroxina, Metil-histidina, Metil-Arginina, Metil-lisina,
cido -carboxiglutmico, Piroglutamato, cido aminoadpico.
Pequeas molculas derivadas de aminocidos: GABA, Histamina,
Serotonina, -alanina, Epinefrina, penicilamina, Ornitina, Citrulina, Betana,
Homocistena y Homoserina.
Propiedades inicas de los aminocidos.
Grupo Carboxilo: Rangos de pKa de 2.0 a 2.4.
Grupo Amino: Rangos de pKa de 9.0 a 9.8.
Cadenas laterales:
pKa cidos para Asp, Glu
pKa bsicos para His, Arg, Lys
La qumica de los aminocidos: Reactivo de Edman.
Usado para modificar el extremo N-terminal y secuenciar pptidos.
Quiralidad: Un carbn asimtrico el cual tiene cuatro grupos diferentes
unidos a l.
Compuestos activos pticamente
Dextrorotativos (+); a favor de las manecillas del reloj.
Levorotativos (-); en contra de las manecillas del reloj.
Compuestos de Carbono asimtrico
Un carbono asimtrico: Ismeros especulares o enantimeros.

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

Ms de un Carbono asimtrico: Enantimeros o

diasteremeros.
Sistema D, L: Ocurrencia tpica de aminocidos en la naturaleza: Laminocidos; relacionados al L-gliceraldehdo.
Sistema R, S: Asigna prioridades a los grupos alrededor del Carbono
quiral.
SH > OH > NH2 > COOH > CHO > CHOH > CH3
Los primeros cuatro de la lista anterior: El orden
prioritario est dado por la Mr del elemento ms
pesado.
Los ltimos cuatro: La prioridad es el estado de
oxidacin del Carbono.
Propiedades de los aminocidos en el espectro UV: Solo la Phe, Tyr y Trp
absorben la luz UV ms all de los 250 nm.
Las seales NMR de los aminocidos provienen de aquellos sensibles al
ambiente magntico.
Separacin de aminocidos.
Intercambio inico
Intercambiadores aninicos: La matriz est cargada
positivamente de manera que los aniones se unen.
Intercambiadores catinicos: La matriz est cargada
negativamente de forma que los cationes se unen.
HPLC
Enlace peptdico: Grupo carboxilo + Grupo amino agua = Enlace (amida)
peptdico.
El arreglo trans entre el oxgeno carbonil y el hidrgeno amida es lo
ms usual.
Carcter de doble enlace
La deslocalizacin electrnica Pi impide la rotacin libre del enlace
peptdico.
El plano amida incluye a los grupos carbonil, amida y los carbonos .
Clasificacin de los pptidos
Hasta 12 aminocidos, dipptido, tripptido, tetrapptido, etc.
Los prefijos numricos se refieren al nmero de aminocidos
no al de enlaces peptdicos.
Oligopptidos de 12 a 20 residuos de aminocidos
Polipptidos: Muchas docenas de residuos
Protenas: Polipptidos
Las protenas monomricas tienen una sola cadena.
Las protenas multimricas tienen ms de una cadena
Homomultimrica: Cadenas idnticas
Heteromultimrica: Cadenas diferentes

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

Objetivos del captulo
Es imperativo aprender las estructuras y los cdigos de una letra de los
aminocidos. Los aminocidos son molculas clave, de ambas formas: como
componentes de las protenas y como intermediarios de biomolculas importantes.
Clasificacin de los aminocidos
Aqu hay un esquema de clasificacin alternativo.
Aminocidos cidos y sus amidas:
Aspartato, Asparagina, Glutamato y Glutamina
Aminocidos bsicos:
Histidina, Lisina y Arginina.
Aminocidos aromticos:
Fenilalanina, Tirosina y Triptfano.
Aminocidos que contienen Azufre:
Metionina y Cistena.
Iminocido:
Prolina
Cadenas laterales hidrofbicas:
Glicina, Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina.
Aminocidos Hidroxlicos:
Serina, Treonina, (Tirosina).
Para memorizar las estructuras de los 20 aminocidos, aqu hay algunos trucos:
La cadena lateral de la glicina es H y la de la alanina es un grupo metilo, CH3.
La cadena lateral de la valina es solo el metilo de la cadena lateral de la alanina,
con dos grupos metilo sustituyendo dos Hs. (En efecto es una Dimetilalanina).
La cadena lateral de la leucina es slo la valina con un grupo CH2- entre la
cadena lateral de la valina y el carbono (o, la leucina es la alanina con la cadena
lateral de la valina unida).
La isoleucina es un ismero de la leucina con uno de los grupos metilo
intercambiado con un H en el carbono unido al carbono .
Muchos aminocidos tienen la alanina como base.
La fenilalanina tiene un grupo fenilo (anillo bencnico) unido a la alanina.
La tirosina es la fenilalanina hidroxilada.
La serina tiene un grupo hidroxilo en sustitucin de un Hidrogeno en el grupo
metilo de la alanina.
La cistena puede ser pensada como la variedad sulfurosa de la serina, p.ej. con
un grupo sulfhdrilo en lugar del grupo hidroxilo de la serina.
La treonina, un aminocido hidroxlico, puede ser visto como una serina metilada.
Los aminocidos cidos y sus amidas son algo fciles de recordad. El aspartato y
el glutamato tienen grupos cido carboxlicos unidos con CH2- y (-CH2-)

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

respectivamente. Las amidas de estos aminocidos, llamadas asparagina y
glutamina tienen un Nitrgeno unido a la cadena lateral de los grupos carboxlicos
en una unin amida.
Todos los aminocidos bsicos tienen 6 carbonos, tomando en cuenta el carbono
del grupo carboxilo y el carbono . La arginina tiene una cadena lateral lineal de
tres CH2- a la cual se le aade un grupo Guanidinio. (El sexto carbono es el C
central del grupo Guanidinio). El Guanidinio es como la urea pero con un grupo
NH reemplazando al oxgeno carboxlico.
La histidina tiene un anillo imidazol unido a la alanina. El anillo contiene dos
nitrgenos y tres carbonos, un anillo de 5 miembros.
Una forma fcil de recordar la estructura de la prolina es recordar que se deriva
del glutamato. La cadena lateral carboxlica forma un enlace C-N con el grupo
amino para formar este Iminocido. (En el proceso, el carbono es reducido as que
los oxgenos de la cadena lateral carboxlica no se muestran en la prolina).
La metionina es un aminocido que contiene Azufre. Biolgicamente, es tambin
usada como un donador de grupo metilo in la molcula S-adenosilmetionina
(SAM). Estos dos hechos indican que la cadena lateral termina en S-CH3, la cual
est unida por medio de (-CH2)2. El aminocido restante es el triptfano. Su
cadena lateral es un anillo indol unido a un grupo CH2-. En efecto puede ser visto
como una alanina con un grupo indol. Los anillos indol sustituidos son
ampliamente usados en la bioqumica. La estructura bsica es un anillo bencnico
de seis miembros fusionado con un anillo de cinco miembros conteniendo un solo
N.
Nomenclatura
El cdigo de una letra para los aminocidos debe ser memorizado. En los Journals
el cdigo de una letra es utilizado para mostrar las secuencias de aminocidos.
Quiralidad
Los carbonos de los aminocidos, con excepcin de la glicina, tienen cuatro
grupos sustituyentes diferentes unidos a ellos, por lo tanto son carbonos quirales.
Se pueden hacer dos disposiciones diferentes de los cuatro grupos sobre el
carbono quiral, dando lugar a dos ismeros estructurales. Los ismeros
estructurales que son imgenes especulares entre s, se denominan
enantimeros. Cuando existen dos o ms centros quirales en una sola molcula,
son posibles 2n ismeros estructurales, donde n = el nmero de centros quirales.
Los diversos ismeros estructurales incluyen enantimeros e ismeros
especulares no relacionadas con la imagen conocida como diasteremeros.
Los ismeros estructurales se pueden distinguir unos de otros utilizando los
prefijos R y S asignados a cada centro quiral de una molcula. Los prefijos R y S

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

se asignan de acuerdo a un conjunto de reglas de secuencia. A los cuatro grupos
sobre un centro quiral se les asignan nmeros de prioridad, teniendo la ms alta
prioridad el tomo con el nmero ms alto de masa atmica, por lo tanto S> O>
N> C> H (para los elementos que se encuentra en los aminocidos). Cuando dos
o ms grupos tienen el mismo elemento primario, se consideran los elementos
unidos al elemento primario. As que por ejemplo, SH> O> OH> NH2> COOH>
CHO> CH2OH> CH3.
Una vez que las tareas de dar prioridad son hechas, la molcula es vista con el
grupo que tiene la ms baja prioridad fuera del lector. Movindose de las ms alta
a la ms baja prioridad, para los tres grupos restantes, un movimiento a favor de
las manecillas del reloj es R y en contra indica una configuracin S.
Propiedades de absorcin UV
Slo tres aminocidos, fenilalanina, tirosina, y triptfano, absorben luz en el rango
UV cercano (es decir, de 230 nm a 310 nm). Estos aminocidos dominarn los
espectros de absorcin UV de las protenas. La longitud de onda mxima para la
tirosina y el triptfano es alrededor de 280 nm. Adems, estos dos aminocidos
tienen coeficientes de extincin un poco ms grandes que el coeficiente de
extincin de la fenilalanina, cuya mx. = 260 nm. As pues, muchas protenas
tienen una mxima absorcin alrededor de 280 nm. En contraste, los cidos
nucleicos absorben la luz con una mxima alrededor de 260 nm debido a los
nucletidos. Los coeficientes de extincin de los nucletidos son ms grandes que
los de los aminocidos aromticos. En general, la contaminacin con cidos
nucleicos en una muestra de protena contribuir a la absorcin UV a 260 nm. A
menudo la relacin 260/280 se utiliza como criterio para la pureza.

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

Problemas
1.-Dibuja las frmulas de la proyeccin de Fischer para los aminocidos
Sin consultar las figuras, dibuja las proyecciones de Fischer para la Glicina,
aspartato, leucina, isoleucina, metionina y treonina.
2.- Conociendo las abreviaciones de los aminocidos
Sin referirte al texto, da las abreviaciones de 1 y 3 letras para la asparagina,
arginina, cistena, lisina, prolina, tirosina y triptfano.
3.- Escribiendo las ecuaciones de disociacin de los aminocidos
Escribe las ecuaciones para las disociaciones inicas de la alanina, glutamato,
histidina, lisina y fenilalanina.
4.- Comprendiendo los efectos qumicos en los aminocidos del pKa.
Cmo es afectado el pKa del grupo NH3+ formando parte de un aminocido COOH?
5.- Dibuja la curva de titulacin de los aminocidos.
Dibuja una curva de disociacin apropiada para el aspartato, etiquetando el eje e
indicando los puntos equivalente y los valores de pKa.
6.- Calculando la concentracin de las especies en soluciones de
aminocidos. Calcula la concentracin de todas las especies inicas en una
solucin 0.25 M de Histidina a pH 2, pH 6.4 y pH 9.3.
7.- Calculando el pH en soluciones de aminocidos.
Calcula el pH al cual el grupo carboxilo del glutamato esta disociado dos tercios.
8.- Calculando el pH en soluciones de aminocidos.
Calcula el pH al cual el grupo amino de la lisina esta disociado en un 20%.
9.- Calculando el pH en soluciones de aminocidos.
Calcula el pH de una solucin 0.3 M de (a) hidrocloruro de leucina, (b) leucinato de
sodio y (c) leucina isoelctrica.
10.- Entendiendo las transformaciones estereoqumicas de los aminocidos
Las configuraciones absolutas de los aminocidos son referenciadas como D- y Lgliceraldehdo en base de las transformaciones qumicas que pueden convertir a la
molcula de inters a cualquiera de estas estructuras de referencia isomricas. EN
dichas reacciones, las consecuencias estereoqumicas de los centros asimtricos
deben ser comprendidas para cada paso de la reaccin. Proponga una secuencia

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

de reacciones que demuestren que la L-Serina est estereoqumicamente
relacionada con el L-gliceraldehdo.
11.- Entendiendo la estereoqumica de los aminocidos.
Describa los aspectos estereoqumicos de la estructura de la cistina, la estructura
que es un par de cistenas unidas por un puente disulfuro.
12.- Entendiendo los mecanismos de reaccin de los aminocidos.
Dibuje un mecanismo de reaccin simple del grupo sulfhdrilo de la cistena con la
iodoacetamida.
13.- Determinando el contenido de tirosina de una protena desconocida.
Una protena previamente desconocida ha sido recientemente aislada en tu
laboratorio. Otros en tu laboratorio han determinada que la secuencia proteca es
de 172 aminocidos. Ellos adems tambin determinaron que la protena carece
de triptfano y de fenilalanina. Le han pedido que determine el posible contenido
de tirosina de esta protena. Usted prepara una solucin 50 M pura de esta
protena, la coloca en una celda con 1 cm de grosor y mide la absorbancia de esta
muestra a una longitud de onda de 280 nm. La absorbancia de esta muestra es de
0.372. Hay tirosina en esta muestra? Cunta?
14.- La regla del pulgar para el contenido aminoacdico de las protenas.
El peso molecular promedio de los aminocidos comunes es de 138, sin embargo,
muchos bioqumicos utilizan 110 cuando estiman el nmero de aminocidos en
una protena de un peso molecular conocido. Cul supone usted que sea la
razn?
15.- Entendiendo la qumica del dulce dipptido Aspartame
Cules son los dos aminocidos que componen el aspartame? qu clase de
enlace une a estos dos aminocidos? Qu supone que pasara si una solucin
de aspartame fuera calentada por varias horas a un pH neutro? Suponga que
quiso hacer chocolate caliente endulzado nicamente con aspartame y lo guard
en un termo por varias horas antes de beberlo. A que le sabra esta bebida?
16.- Entendiendo un defecto en el metabolismo de los aminocidos.
Las personas con fenilcetonuria deben evitar la fenilalanina diettica debido a que
son incapaces de convertir la fenilalanina a tirosina. Investigue est condicin y
encuentre que pasara si la fenilalanina se acumula en el cuerpo. Le aconsejara
a una persona con fenilcetonuria consumir comida endulzada con aspartame?
Por qu si o por qu no?

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

17.- Distinguiendo los ismeros proquirales.
El citrato es una molcula proquiral. Describa el proceso por el cul usted podra
distinguir entre las porciones R- y S- de esta molcula y cmo una enzima podra
discriminar entre estos restos similares pero diferentes.
18.- Entendiendo la capacidad amortiguadora de los aminocidos.
Los aminocidos son frecuentemente utilizados como amortiguadores. Describe el
rango de pH aceptable para el comportamiento amortiguador de aminocidos
como la Ala, His, Asp y Lys.
19.- Entendiendo la qumica de la cistena.
Aunque los otros aminocidos comunes son utilizados como amortiguadores, la
cistena es raramente utilizada para este propsito. Por qu?
20.- Entendiendo la estereoqumica de los aminocidos.
Dibuje todos los posibles ismeros de la treonina y asigne (R, S) la nomenclatura
a cada uno de ellos.

RESUMEN
En la descripcin de la estructura proteica, se consideran cuatro niveles. La
estructura primaria de una protena es la secuencia de aminocidos en cada una
de las cadenas polipeptdicas de una protena. La estructura secundaria es una
coleccin de estructuras regulares que se puede formar por puentes de H con los
grupos del enlace peptdico. La estructura terciaria es la forma tridimensional real
de la protena, que es el resultado de las uniones dbiles que implican las
interacciones de aminocidos entre s y con un disolvente e incluye la ubicacin y
la orientacin de los elementos de la estructura secundaria, cadenas laterales de
aminocidos, y la columna vertebral de la cadena principal. Finalmente, la
estructura cuaternaria, reservado para las protenas compuestas de ms de una
cadena polipeptdica, describe cmo los polipptidos estn dispuestos en la
protena.
La caracterizacin de las protenas comienza con su purificacin. La purificacin
de las protenas se realiza usando un nmero de tcnicas que incluyen solubilidad
diferencial, centrifugacin diferencial y centrifugacin en gradiente; intercambio
inico, tamiz molecular, o cromatografa en columna de afinidad.
A continuacin, la protena purificada se separa en sus cadenas de polipptidos
individuales. Esto se logra tratando la protena con un agente reductor para
romper los enlaces disulfuro entre cadenas y lograr la conversin de sulfhidrilos
libres de forma que los enlaces disulfuro no se renovarn tan fcilmente. Esto se
logra ya sea con cido perfrmico o una combinacin de 2-mercaptoetanol y un
agente alquilante (por ejemplo, acetato de yodo). Para interrumpir los enlaces

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

dbiles, se utilizan agentes desnaturalizantes tales como HCl 8M, urea o
guanidinio 6M.
La naturaleza de los aminocidos N-terminales y C-terminales de los componentes
polipeptdicos se determina utilizando tcnicas especficas para cada grupo. Por
ejemplo, isotiocianato de fenilo se utiliza durante la degradacin Edman para
convertir los aminocidos N-terminales en derivados de PTH (feniltiohidantona).
Los residuos C-terminal pueden ser identificados despus de la escisin
enzimtica con carboxipeptidasa A, B, C o Y (A es bloqueado por Pro, Arg y Lys; B
slo escinde en Arg o Lys; C e Y pegue en cualquier aminocido).
La composicin de aminocidos se determina hidrolizando primero las cadenas de
polipptidos en aminocidos usando HCl 6 N a 110 C durante 24, 48 y 72 h para
asegurar que se ha producido la hidrlisis total. Se deja que se lleve a cabo por
cierto tiempo debido a que algunos aminocidos (por ejemplo, Ser y Thr) son
inestables en estas condiciones y se degradan lentamente mientras que otros (por
ejemplo, aminocidos hidrofbicos) se liberan lentamente. El curso de tiempo
puede ser extrapolado a tiempo cero para determinar el nivel inicial de
aminocidos inestables y a tiempo infinito para predecir cundo se producir la
hidrlisis total. La mezcla de aminocidos producidos mediante hidrlisis cida se
analiza en un analizador de aminocidos para determinar la cantidad relativa de
cada aminocido en la mezcla. Un analizador de aminocido separa y cuantifica
los aminocidos o derivados de aminocidos. La separacin puede basarse en las
propiedades inicas de los aminocidos (es decir, cromatografa de intercambio
inico), o pueden estar basados en el grado de hidrofobicidad de aminocidos
derivatizados (es decir, HPLC de fase inversa).
La secuencia de la estructura primaria de aminocidos es establecida por la
fragmentacin de polipptidos en cortos oligopptidos adecuados para la
degradacin de Edman. La fragmentacin se lleva a cabo por cualquiera de 1)
escisin enzimtica en los residuos especficos en el polipptido usando tripsina
(hidroliza enlaces peptdicos cuyo grupo carbonilo es donado por Arg o Lys),
quimotripsina (Phe, Tyr o Trp), clostripana (Arg), proteasa de estafilococos (Asp,
Glu), o 2) el uso de medios qumicos tales como bromuro de ciangeno para
escindir despus de Met.
Las secuencias de aminocidos de los oligopptidos cortos se establecen usando
la degradacin de Edman. La idea bsica es someter a un oligopptido a mltiples
rondas de modificacin y corte. En la qumica de Edman, el aminocido aminoterminal se modifica usando isotiocianato de fenilo y especficamente escinde para
liberar el residuo N-terminal derivatizado, mientras produce uno nuevo terminal. La
secuencia de aminocidos de los oligopptidos producidos por la fragmentacin
utilizando al menos dos diferentes tcnicas de fragmentacin y superposicin son
comparadas para establecer cmo se representan los fragmentos individuales en
la protena. La espectrometra de masas tambin se est utilizando para
establecer la secuencia de los oligonucletidos cortos. En la espectrometra de s

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

en tndem de una protena fragmentada por la digestin de la proteasa se filtra
utilizando el primer espectrmetro de masas en sus componentes. Cada
componente puede entonces ser dirigido a una cmara de colisin y luego a un
segundo espectrmetro de masas. La cmara de colisin fragmenta los pptidos
en lugares especficos y compara entonces las diferencias de masas entre los
fragmentos. En el fingerprinting pptido-masa, las protenas aisladas, por ejemplo,
por electroforesis bidimensional en gel de poliacrilamida (isoelectroenfoque
seguido por SDS PAGE) se digieren con una enzima proteoltica como la tripsina y
los fragmentos trpticos son analizados por MALDI-TOF. La identidad de la
protena se puede establecer mediante la comparacin del tamao de los
fragmentos trpticos a los predichos por anlisis de protenas en una base de
datos.
La informacin de la secuencia de aminocidos es til para ayudar a determinar la
funcin de las protenas. Las protenas que tienen un alto grado de similitud de
secuencias a menudo realizan funciones similares. Las protenas cuyos genes
evolucionan a partir de un gen ancestral comn se dice que son homlogas y esta
homologa se evidencia por la alta similitud de su secuencia. Las protenas
homlogas pueden ser ortlogas o parlogas. Las protenas ortlogas son
protenas que se encuentran en diferentes organismos. Surgieron por la
duplicacin de genes antes de que los dos organismos divergieran entre s.
Las protenas parlogas son protenas homlogas en el mismo organismo y que
surgieron de la duplicacin del gen dentro de la misma especie. Programas
BLAST se utilizan para identificar las similitudes de secuencia y stos programas
utilizan matrices de puntuacin para ayudar a identificar protenas alejadas. La
sustitucin de la matriz BLOSUM deriva de informacin de la secuencia de
protenas relacionadas y proporciona una puntuacin numrica a la probabilidad
de la observacin de una sustitucin de aminocido particular.
La sntesis qumica de pptidos usando sntesis en fase slida permite la
produccin de pptidos con un nmero de usos en el laboratorio.
Las protenas tienen una diversidad de funciones y esta diversidad es posible
debido a la diversidad de aminocidos, el uso de modificaciones
postraduccionales de aminocidos y la inclusin de constituyentes no proteicos.
Como clasificacin cruda, las protenas son catalogadas como fibrosas, globulares
o de membrana.
Las protenas fibrosas tienen forma alargada; las protenas globulares son de
forma esfrica, y solubles en agua; las protenas de membrana se asocian con las
membranas biolgicas. De los biopolmeros, las protenas son, por mucho, el
grupo ms diverso sirviendo un nmero de propsitos biolgicos. La gran mayora
de catalizadores biolgicos son enzimas, protenas capaces de aumentar la
velocidad de reacciones especficas. Las protenas reguladoras modulan las
respuestas fisiolgicas de las clulas mediante la unin a componentes celulares
especficos. Las protenas de transporte facilitan el movimiento de sustancias.

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015

Bioqumica: Aminocidos y el enlace peptdico

Las protenas de almacenamiento proporcionan una fuente de aminocidos. Las
protenas contrctiles y mviles son elementos proteicos involucrados en la
generacin de la fuerza y la motilidad de las clulas. Las protenas estructurales
proporcionan soporte mecnico. Las protenas de andamio reclutan diferentes
protenas en complejos multiproteicos. Las protenas protectoras sirven como una
barrera de defensa.
Muchas protenas tienen componentes adicionales, incluyendo hidratos de
carbono, lpidos, cidos nucleicos y nucletidos, iones metlicos, y otras
molculas orgnicas ms complicadas (coenzimas y grupos prostticos)

M.C. Daniel Estrada Vzquez

Elaborado: 09/02/2015