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Vitamina k resumen para exponer

La vitamina K es una vitamina liposoluble. La "K" se deriva de la palabra Alemana


"koagulation." La coagulacin se refiere al proceso de la formacin de cogulos de sangre.
La vitamina K es esencial para el funcionamiento de varias protenas involucradas en la
coagulacin sangunea
Funcin
La vitamina K funciona como cofactor para una enzima que cataliza la carboxilacin del
aminocido cido glutmico, resultando en su conversin en cido gamma-
carboxiglutmico (Gla) Aunque la gamma-carboxilacin dependiente de vitamina K slo
ocurre en residuos especficos de cido glutmico en un pequeo nmero
de protenas dependientes de vitamina K, sta es fundamental para la funcin de unin de
calcio de dichas protenas


Las vitaminas K se dividen en tres grupos:

* Vitamina K1 o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la ms
presente en la dieta.
* Vitamina K2 o menaquinona, de origen bacteriano bacterias intestinales (difieren en el
nmero de unidades isoprenoides que se encuentran en la cadena lateral),
* Vitamina K3 o menadiona, liposoluble, de origen sinttico. Sus derivados bisulfticos son
solubles en agua.


Vitamina K
1






"n" puede ser 6, 7 o 9 grupos terpeno
Vitamina K
2



Vitamina K
3








Ciclo de la vitamina K
La funcin principal de las vitaminas K est en el mantenimiento de los niveles
normales de las protenas de la coagulacin de la sangre, los factores II, VII, IX, X y las
protenas C y S, que son sintetizados en el hgado como precursores inactivos de las
protenas. La conversin de factores de la coagulacin de inactivos a activos requiere de
la modificacin post-traduccin de los residuos especficos de glutamato (E). Esta
modificacin es una carboxilacin y la enzima responsable requiere de vitamina K como
cofactor. Los residuos E resultantes modificados son -carboxiglutamato (gla). Este
proceso se entiende ms claramente para el factor II, tambin llamado preprotrombina.
La protrombina es preprotrombina modificada. Los residuos gla son quelantes eficaces
del in calcio. Sobre la quelacion de calcio, la protrombina obra recprocamente con los
fosfolpidos en las membranas y es proteolisada a trombina a travs de la accin del
factor X activado (Xa).
Durante la forma reducida hidroquinona reaccin de carboxilacin de la vitamina K
se convertido a una forma 2,3-epxido. La regeneracin de la forma hidroquinona
requiere la accin de la enzima vitamina K epxido reductasa (VKORC1) que implica
una reaccin de dos etapas. Estas ltimas reacciones son el sitio de accin de la cumarina
basado anticoagulantes como warfarina.

Reaccin principal del ciclo de la vitamina K

Los precursores de estos factores requieren carboxilacin de sus residuos de cido
glutmico para permitir a los factores de coagulacin que se unan a las superficies
fosfolipdicas dentro de los vasos sanguneos, en el endotelio vascular. La enzima que lleva
a cabo la carboxilacin del cido glutmico es la gamma-glutamil carboxilasa. La reaccin
de carboxilacin se producir slo si la enzima carboxilasa es capaz de convertir al mismo
tiempo una forma reducida de la vitamina K (la hidroquinona) en poxido de vitamina K.
El epxido de vitamina K es reciclado de vuelta, a su vez, producindose vitamina K e
hidroquinona mediante otra enzima (la vitamina K epxido reductasa, o VKOR).


La incorporacin de un gla de residuos en la protrombina: El incorpration de
un gla residuos en una protena tales como protrombina requiere la hidroquinona (KH2)
de la vitamina K (ya sea K
1
, K
2
, o sinttico K
3
). La utilizacin y regeneracin de la forma
KH2 en el proceso general de la carboxilasa -glutamil (GGCX) reaccin se conoce como
el ciclo de viamin K. O bien despus de la carboxilacin, o directamente de la
dieta formas quinona de la vitamina K, la accin de la vitamina K epxido reductasa
(VKORC1) es proporcionar una fuente continuus del formulario KH2.





Inhibidores del ciclo de la vitamina K

La warfarina
Es un medicamento anticoagulante oral que se usa para prevenir la formacin
de trombos y mbolos Inhibe la Vitamina K epxido reductasa de esta manera se controla
la produccin de factores de coagulacin dependientes de la vitamina K y as reduce la
capacidad de la sangre de coagular

MECANISMO DE ACCIN DE LA WARFARINA

La warfarina inhibe la sntesis de formas biolgicamente activas de calcio dependientes de
la vitamina K (los factores de coagulacin II, VII, IX y X), as como los factores
reguladores de protena C, protena S y protena Z

La warfarina inhibe a la epxido reductasa (concretamente a la subunidad VKOR), por lo
que disminuye la vitamina K y la hidroquinona en los tejidos, lo cual inhibe la actividad de
carboxilacin de la glutamil carboxilasa. Cuando esto ocurre, los factores de coagulacin ya
no son carboxilados de nuevo, y son incapaces de enlazarse a la superficie endotelial de los
vasos sanguneos, y por lo tanto son biolgicamente inactivos. Cuando se degradan las
reservas de factores activos previamente producidos (durante varios das) y se sustituyen
por factores inactivos, el efecto anticoagulante se hace evidente.




Ciclo completo de la vitamina K

Factores
activos
Factores
inactivos
Vitamina
K
oxidada
Vitamina
K
reducida
Enzimas del ciclo de la vitamina K
Epxido reductasa
La vitamina K epxido reductasa (VKOR) es una enzima que reduce a la vitamina K luego
de que esta ha sido oxidada en la carboxilacin del residuo de cido glutmico de las
enzimas que participan en la coagulacin de la sangre.
La reaccin catalizada por esta enzima es:


NADPH: quinona reductasa
Es una enzima que cataliza la reaccin qumica
NADPH + H
+
+ 2quinone NADP
+
+ 2semiquinone

La nicotinamida adenina dinucletido(abreviado NAD
+
, y tambin llamada difosfopiridina
nucletido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las clulas vivas. El
compuesto es un dinucletido, ya que consta de dos nucletidos unidos a travs de sus
grupos fosfato con un nucletido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene
nicotinamida.

En el metabolismo, el NAD
+
participa en las reacciones redox (oxido-reduccin), llevando
los electrones de una reaccin a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en
las clulas: NAD
+
y NADH. El NAD
+
, que es un agente oxidante, acepta electrones de
otras molculas y pasa a ser reducido, formndose NADH, que puede ser utilizado entonces
como agente reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones
son la principal funcin del NAD
+
. Sin embargo, tambin es utilizado en otros procesos
celulares, en especial como sustrato de las enzimas que aaden o eliminan grupos qumicos
de las protenas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas
funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD
+
son objetivos para el
descubrimiento de medicamentos.
NADP+ forma oxida

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