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Protenas
(Resumen de Exposicin)

El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de
su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las protenas es, en un
primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula (15%
del peso total) por lo que representan la categora de biomolculas ms abundante
despus del agua.
Composicin
Desde el punto de vista de su composicin elemental todas las protenas
contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, mientras que casi todas
contienen adems azufre (Cabe resaltar que en azcares y lpidos el nitrgeno
slo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente
en algunas protenas (fsforo, cobre, zinc, hierro, etc.).


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Clasificacin de las protenas





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Por sus propiedades fsicas y su solubilidad
Albuminas: son solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan por el
calor. Precipitan en disolucin con sulfato amnico o saturacin.
Globulinas: coagulan por el calor. Precipitan con sulfato amnico por
semisaturacion. Soluble en soluciones de cidos y bases fuertes.
Glutelinas: solubles en soluciones de cidos y bases diluidas. Insoluble en
disolventes neutros. Coagulan por el calor. Se encuentran en el trigo.
Prolaminas: solubles en alcohol al 70 -80%. Insolubles en agua, disolventes
neutros y alcohol absoluto. No son coagulables por el calor. Son ricas en prolina,
de ah su nombre.
Protaminas: solubles en agua y en amoniacodiluido. No coagulan por el calor. Son
polipeptidos bsicos.
Histonas: solubles en agua y cidos diluidos. Insolubles en amoniaco diluido. No
coagulan por el calor. Son muy bsicas.
Escleroprotenas: insolubles en agua, soluciones salinas, cidos y bases diluidas y
alcohol. Forman parte de los tejidos de sostn y revestimiento, poseen una
estructura fibrosa.
Por su conformacin
Fibrosas: constituidas por cadenas polipeptidicas ordenadas de modo paralelo a lo
largo de un eje, formando fibras o lminas largas. Son resistentes, insolubles en
agua o en disoluciones salinas diluidas. Son los elementos bsicos estructurales
del tejido conjuntivo de los animales superiores:
Colgeno: tendones y matriz de los huesos.
Elastina: tejido conjuntivo elstico (ligamentos).
Queratinas: cabello, cuerno, uas, plumas, pelos.
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Globulares: Constituidas por cadenas polipeptidicas plegadas estructuralmente de
modo que adoptan formas esfricas o globulares compactas. Son solubles en
agua. Su funcin en la clula es dinmica.
Enzimas (la mayor parte)
Anticuerpos
Protenas de transporte: albumina y hemoglobina.
Por su funcin biolgica
Enzimas: son catalizadores biolgicos muy especficos. Algunas enzimas son ms
especializadas y adems de su actividad cataltica tienen funcin reguladora, son
las enzimas alostericas. La mayora son protenas globulares:
Hexoquinasa; fosforila la glucosa.
ADN-polimerasa; replica y repara el ADN.
Protenas de reserva: Almacenan aminocidos como elemento nutritivo.
Ovoalbmina (clara de huevo)
Casena (leche)
Protenas transportadoras: son capaces de unirse y transportar tipos especficos
de molculas por la sangre:
Seroalbmina: transporta cidos grasos libres en la sangre entre el tejido adiposo
y otros rganos.
Hemoglobina: transporta O
2
en la sangre.
Mioglobina: transporta O
2
en el musculo.
-Lipoproteina: transporta lpidos en sangre.
Protenas protectoras: tienen funcin de defensa:
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Anticuerpos: forman complejos con protenas extraas.
Fibrinogeno: precursor de la fibrina en la coagulacin.
Protenas del complemento: forman complejos con algunos sistemas extraos
(bacterias).
Hormonas: son moduladores de las funciones del organismo:
Insulina: regula el metabolismo de la glucosa.
Hormona del crecimiento: estimula el crecimiento de los huesos.

Estructura de las protenas
Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste
en una cadena lineal de aminocidos. Lo que diferencia una protena de otra es la
secuencia de aminocidos de que est hecha a tal secuencia se le conoce como
estructura primaria de la protena.
La estructura primaria de
una protena es
determinante en la funcin
que desempeara. La
secuencia lineal de
aminocidos puede adoptar
mltiples conformaciones
en el espacio que se forma
mediante el plegamiento del
polmero lineal.


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Se forma por la repulsin de los aminocidos hidrfobos, la atraccin de
aminocidos cargados y la formacin de puentes de disulfuro.
Se puede distinguir 4 niveles de estructuracin en las protenas
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria con covalentes (enlace amida o
enlace peptidico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la
conformacin (secundaria y terciaria) y la asociacin (cuaternaria) son de tipo no
covalente.

Estructura Primaria
Viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica; es
decir el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. En
casi todas las protenas existen 20 aminocidos diferentes.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces pptidos entre los distintos
aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o esqueleto
a partir del cual emergen cadenas laterales de los aminocidos
Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo
amina (condensada con el aminocido presente) el C= (a partir del cual emerge la
cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condenso con el aminocido
siguiente).
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de aminocidos en el espacio. Los
aminocidos a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas
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y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposicin espacial estable.
La estructura secundaria es el plegamiento de la cadena
polipeptida adopta gracias a la formacin de puentes de
hidrgenos entre los tomos que forman el enlace
peptidico.
Los puentes de hidrogeno se establecen entre los grupos
CO- y NH- del enlace peptidico (el primero como aceptor
del H y el segundo como donador de H). De esta forma la
cadena polipeptidica es capaz de adoptar conformaciones
de menores energas libres y por lo tanto ms estables
Existen 2 tipos de estructura secundaria
Alfa Hlice
Lamina Beta
Alfa hlice
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternarios
formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo C=O del cuarto
aminocido que le sigue. Aqu la cadena principal se pliega en el espacio en forma
de helicoide dextrgiro.
Cada vuelta implica 3.6 AA y la hlice tiene un paso de rosca de 0.54 nm
Las cadenas laterales de los AA se les sitan en la parte extrema del helicoide, lo
que evita problemas de impedimentos estricos. Los AA alamina, glutamina,
leucina y metionina se encuentran frecuentemente formando parte de las hlices
alfa mientras que la prolina, glicina, tirosina y serina no.
Hoja Beta
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Cuando la cadena principal de un polipeptido se estira al mximo que permite que
sus enlaces covalentes se adopte una configuracin espacial denominada Beta
que suele representarse como una flecha.
Aqu las cadenas laterales de los AA se sitan de forma alternamente a la derecha
y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptidica. Las distintas zonas de
una misma cadena polipeptidica puede interaccionar entre s mediante puentes de
hidrogeno dando lugar a estructuras laminares llamados hojas beta.
Cuando la hoja beta tienen el mismo sentido la resultante es paralela
Si las estructuras beta tienen sentidos opuestos el resultante es anti
paralela
Giros Beta
A menudo las estructuras alfa y beta estn conectadas entre s
por medio de los giros beta. Son secuencias cortas con una
conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180
grados a la cadena principal de un polipeptico. La conformacin
de los giros Beta est estabilizado generalmente por medio de un
puente de hidrogeno entre los residuos 1 y 4 del giro beta.

Laminas Beta
Son regiones de protenas que adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre s
estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrogeno intercatenias. La forma beta es
una conformacin simple formada por 2 o
ms cadenas polipeptidicas paralelas o anti
paralelas y se adosan estrechada mente por medio de puentes de hidrogeno
(tiene forma de un acorden)
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Estructura terciaria
Es una estructura tridimensional
de todos los tomos que
componen la protena, es la
responsable directa de sus
propiedades biolgicas.

Tipos de estructuras terciarias.
Tipo fibrosa
En las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras 2
Tipo Globular
No existe una dimensin que predomine sobre las dems y su forma es
aproximadamente esfrica.
Fuerzas que estabilizan
Estas fuerzas se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la
componen
Enlaces Covalentes
Pueden darse a la formacin de puente disulfuro entre 2 cadenas laterales o a la
formacin de un enlace amida; entre las cadenas de la Lys y un AA dicarboxilico.
No covalente
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1. Fuerzas electrostticas entre las cadenas laterales ionizadas con cargas de
signo opuesto
2. Puentes de hidrogeno entre las cadenas laterales de AA polares
3. Interacciones hidrofobias entre cadenas laterales apolares
4. Fuerzas de polaridad debidas a interacciones de dipolo-dipolo

Estructura cuaternaria
Cuando una estructura consta de ms de una cadena polipeptidica (protena
oligomerica) se debe considerar:
El numero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integra
el olimero.
La forma en la que se asocian para dar lugar al oligomero.

Deriva de la conjugacin de varias cadenas peptidicas que se asocian entre su
mediante interacciones no covalentes, puentes de hidrogeno, interacciones
hidrofobias o puentes salinos.

Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para
formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:
Exactamente igual
Muy parecidos
Con estructura distinta pero misma funcin
Estructural y funcionalmente distintos
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La estructura cuaternaria modula la actividad de la protena y la separacin de las
subunidades a menudo conduce a la perdida de funcionalidad.
Funcin
Las protenas determinan la forma y la
estructura de las clulas y dirigen casi
todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son
especficas de cada una de ellas y permiten
a las clulas mantener su integridad,
defenderse de agentes externos, reparar
daos, controlar y regular funciones, etc...
Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas.
Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena
para originar una estructura mayor.
Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los
antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores
especficos, etc...
Importancia
Las protenas aportan la energa necesaria para las reacciones metablicas y son
los componentes fundamentales que integran las estructuras del cuerpo.
Nos ayudan a mantener un aspecto joven: si no se consumen suficientes, el
organismo destruye los msculos para formar enzimas y estructuras vitales para
sobrevivir. Los msculos pierden su firmeza y los tejidos se tornan flcidos.
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Ayudan en la formacin de msculos, huesos, cabello, piel y uas. La falta de
protenas provoca que nuestro cabello y uas se rompan fcilmente.
Ayudan a mantener el balance del agua en nuestro cuerpo. Una protena conocida
como albmina es la responsable de recoger los fluidos cargados de desechos y
llevarlos hasta el rin para que sean eliminados. Cuando no se consumen
suficientes protenas, puede presentarse retencin de agua e hinchazn en los
tejidos del cuerpo. Si amanecemos con bolsas en los ojos o a lo largo del da se
nos hinchan los pies o los tobillos, nos conviene aumentar nuestra ingesta de
protenas
Las protenas favorecen la produccin de msculo, que es el quemador natural de
grasa, por lo que su consumo es muy importante si deseas adelgazar y
mantenerte joven; adems, el msculo cubre las paredes del estmago e intestino,
favoreciendo los movimientos peristlticos que nos ayudan a tener una buena
evacuacin intestinal.