I nt r od u c c i n

E l p r o c e s o d i g e s t i v o e s n e c e s a r i o p a r a q u e e l c u e r p o p u e d a utilizar los
nutrientes. Tiene lugar en el tracto buco-gastro-intestinal yes posi bl e graci as a l a actuaci n de
enzi mas hi drol ti cas que actans o b r e l o s c o mp o n e n t e s d e l a d i e t a . L a p r i me r a
d e e l l a s e s l a
-amilasa salival
, que degrada el al mi dn a una mezcl a de hi dratos dec a r bon o m s s e nc i l l o s ( s eg n e l
n i v e l d e a c t i v i da d y e l t i e mpo d e actuacin, pueden llegar a maltosa e incluso glucosa libre) y un
resto,i n a t a c a b l e p o r e l l a , l l a ma d o d e x t r i n a l mi t e . E l c o n t e n i d o e n

-amilasa
en sal i va es vari abl e, y puede i r desde 0 a 3 mg/ml , puestoque algunas personas no poseen esta
actividad, sin que ello supongani ngn probl ema para el l os si di sponen de ni vel es adecuados de

-amilasa pancretica
.La sal i va es una mezcl a deri vada de l a secreci n de 3 pares degl ndul as, l as parti das,
submaxi l ar y subl i ngual , como tambi n depequeas glndulas mucosas ubicadas difusamente sobre
la mucosade la boca. La cantidad normal secretada en una persona adulta es de1 a 1 , 5 I i t r o s e n 24
h or a s . L a c o mpo s i c i n d e l a s a l i v a e s un 9 9, 5 %H
2
O y 0,5 % de slidos orgnicos e inorgnicos, el pH oscila entre 6,2y
7,4.Los pri nci pal es componentes orgni cos son l as gl i coprote nas,prote nas (al bmi na,
gl obul i nas) y carbohi dratos. Los componentesinorgnicos principales son calcio, sodio, potasio,
magnesio y fsforo.La enzima a-
amilasa
, presente en la saliva, inicia la degradacindel
almidn
, la principal fuente de carbohidratos de la dieta humana.Esta enzi ma hi drol i za al azar l os enl aces a
(1

4) que unen resi duosde gl ucosa en el
almidn
, a excepci n de l os enl aces cercanos a l ose x t r e mo s y a l o s p u n t o s d e
r a mi f i c a c i n d e l a s c a d e n a s . L a
a l t a c o n c e n t r a c i n d e p r o t o n e s d e l e s t m a g o i n a c t i v a l a a -
amilasa




INFLUENCIA DE DIVERSOS FACTORES EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Resumen
Para esta prctica se realizaron diversas pruebas con los factores que influyen
directamente sobre la accin que estos realizan en los seres humanos. Entre los factores
se incluyo el pH, temperatura, especificidad, y efecto de iones metlicos para determinar
la presencia de enzimas al igual que su influencia, y poder determinar los valores de Vm y
Km. Siendo las enzimas, protenas catalizadoras, son muchas las reacciones que se
presentan en los seres vivos por medio de estas, que principalmente se encuentran en la
saliva y pncreas, para esta practica se tomo como base la saliva.
Palabras claves: enzimas, factores, reacciones, saliva.
RESULTADOS
Para llevar a cabo esta prctica fue esencial tener una muestra de saliva, la cual se
preparo enjuagando la boca con 50ml de agua destilada y realizando varios buches por
un espacio de 3 minutos. Despus de esto, el liquido obtenido se filtro a travs de un
algodn y de este liquido, 10 ml se diluyo con agua destilada hasta completar 100 ml y se
la denomino amilasa salival. Esta amilasa se utilizo en cada uno de los ensayos en los
que se obtuvo los siguientes resultados:
Influencia de la T sobre la actividad de la amilasa salival Tubo 0 (hielo): Caf Tubo 20
(T ambiente): Amarillo verdoso Tubo 40 (40C): Amarillo Tubo 90 (ebullicin): Verde
oscuro A partir de los resultados obtenidos se puede deducir que la temperatura optima
es 37C porque si es ms baja la enzima no se activa y si la temperatura es muy alta la
enzima podra desnaturalizarse, sufrir un descenso de la actividad enzimtica, la
temperatura de 37 C, la cual es la temperatura corporal humana, fue la nica que
reaccion por lo que se corrobora que la temperatura corporal es la idnea para la
activacin de la alfa amilasa; en el caso de laboratorio siendo 40C la temperatura mas
prxima a 37C. Esto se debe a que si la enzima no est a la temperatura adecuada su
funcin cataltica se ve afectada, en cuanto a la desnaturalizacin por temperaturas altas
se presenta porque al ser expuesta a T tan elevadas se produce un exceso o choque
entre molculas presentes en la saliva como consecuencia del aumento de la energa
cintica, produciendo una ruptura de las uniones dbiles (como puentes de hidrogeno,
interacciones inicas, fuerzas de van der Waals) que afectan la estructura terciaria de la
enzima y a su vez la confirmacin del sitio activo perdiendo la capacidad de romper las
uniones C1-C2 de las glucosas.
Influencia del pH en la actividad enzimtica En este ensayo todos los tubos contenan
almidn al 0.5% y amilasa salival, y lo que vario fue el amortiguador de pH. Tubo 3: Caf
oscuro Tubo 5: Caf Tubo 6: Amarillo verdoso Tubo 7: Amarillo Tubo 8: Verde oscuro en
la prueba con el reactivo de lugol se determino que el pH optimo estaba dado por el
amortiguador pH 7.0 contenido en el Tubo 7, dando como resultado: pH optimo 7.
Analizando los datos obtenidos se observa que para el pH 3 y 9 la amilasa no presento
una reaccin positiva por lo tanto se puede decir que a estos pH la enzima no podr
catalizar alguna reaccin puesto que todas las enzimas tiene un pH especifico; pH
adecuado fue igual a 7, todas la enzimas presentan un pH optimo en donde tiene mayor
actividad y a medida que se alejen de ese pH (para ambos lados) disminuye su actividad.
Esto se debe a que algunos restos de aminocidos o de las enzimas tienen cargas y
pueden ser lo ms responsables tanto de mantener la estructura tridimensional de la
protena como de interaccionar con el sustrato. El pH del medio (es decir presencia de
iones H+ u OH-) pueden modificar las cargas de estos aminocidos y de este modo o
incluso desnaturalizar la enzima. Es necesario aclarar que aunque la enzima tenga
actividad enzimtica al pH salival de cada persona (siempre entre 6-8) esto no quiere
decir que ese sea su pH ptimo
Concentracin optima de enzima Teniendo como resultado que la T ptima fue de 40C
se depositaron los 4 tubos en agua a esta temperatura, rotulados con las diferentes
sustancias, arrojando los siguientes resultados: Tubo 1 Verde Tubo 2 Amarillo oscuro
Tubo 3 Amarillo Tubo 4 Caf se pudo determinar que la concentracin optima se encontr
en el tubo 3 que contena 4ml de almidn al 0.5%, 5.1ml de amortiguador y 0.9ml de
amilasa. esto nos da a entender que si, para todos los ensayos se uso la misma cantidad
de almidon y las proporciones pH amilasa son las que varian, se podra decir que cada
parde de enzimas de amilasa salival reacionan con 5,1 ml de el amortiguador de pH 7 que
fue el resultado de la determinacin de pH optimo. El pH de la saliva es cercano a la
neutralidad, por lo que en el estmago esta enzima se inactiva totalmente, de tal suerte
que los carbohidratos no sufren modificaciones de importancia en este rgano. Es hasta
el intestino donde los disacridos y los polisacridos deben ser hidrolizados en sus
unidades monomricas para poder atravesar la pared intestinal y tomar as el torrente
sanguneo para llegar a las clulas e ingresar al interior para ser utilizados en cualquiera
de las funciones en que participan (energtica, de reconocimiento, estructural o como
precursor de otras molculas). En el duodeno se vierte el jugo pancratico que contiene
entre otros muchos elementos, amilasa pancretica (Su pH ptimo es de 7.1 y rompe al
azar los enlaces alfa,1-4 del almidn), diastasa o amilopsina, esta ltima muy parecida a
la enzima salival. En la digestin de los carbohidratos intervienen diferentes enzimas que
desempean cada una funciones diferentes y que por tanto, tienen especificidades
diferentes. Para romper las ramificaciones se necesita a la amilo-1-6-glucosidasa.
Especificidad de la enzima se rotulo 3 tubos contenedores de los nombres que se
indican + amortiguador de pH optimo + almidon al 0.5%, donde se obtuvo: Tubo Amilasa:
Amarillo Tubo Pepsina: Caf Tubo Ureasa: Caf Resultando que el tubo contenedor de
amilasa contena la sustancia donde se hallaba ms especficamente la presencia de
enzimas. Segn los resultados la reaccin fue positiva para la amilasa salival lo cual
indica que esta es la nica que descompone al almidn es decir ayuda a la hidrolisis de
este; La amilasa es una enzima que tiene como sustrato al almidn, pero esta reacciona
sobre esta molcula rompiendo por hidrlisis los (1-------4) enlaces glucosdicos, a los
cuales el lugol se ha adherido. El lugol en primera instancia tiene un color rojizo. Al formar
un compuesto de inclusin con el polisacrido se torna azul. Finalmente cuando se
rompen los enlaces por hidrlisis el lugol pierde su efecto y toma un color amarillo.
Efecto de los iones metlicos pesados sobre la accin de la amilasa. T. amilasa:
Amarillo T. Hg++: Amarillo verdoso T. Pb++: Amarillo oscuro Efecto ptimo: amilasa Los
iones son un tipo de molculas que inhiben la actividad enzimtica de la amilasa de
acuerdo con los diferentes efectos que ocurren en ella cuando ocurre la reaccin de los
iones con la amilasa de esta manera entonces se puede decir que se presenta una
desnaturalizacin de las enzimas de la amilasa presentes en la saliva.
Efecto de la concentracin del sustrato. Tubo 0.5 Amarillo Tubo 1.0 Amarillo verdoso
Tubo 2.0 Verde oscuro Tubo 3.0 Caf Tubo 4.0 Caf oscuro la concentracin optima se
encontr en el Tubo 0.5 que contena 0.5ml de almidn, 9.0ml de amortiguador y 0.5ml de
amilasa. Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas.
Adems de su importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y
comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de
una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de
la reaccin. La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir,
que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
Su accin es especfica y se afecta por factores tales como la temperatura y el pH del
medio, la concentracin de la enzima y de sustrato, la presencia o no de cofactores y/o
inhibidores, etc.
CONCLUSIONES
Respecto al efecto del factor temperatura, cuando la enzima se halla en temperaturas
bajas, no puede realizar una catlisis rpida. Mientras menos sea esta alteracin, la
reaccin de la amilasa ser cada vez menor; la reaccin si se da, solo que no se percibe
con el ojo humano. La enzima conserva su estructura proteica natural.
Cuando la enzima est expuesta, a una temperatura alta, la reaccin no se da, porque la
enzima es desnaturalizada por la excesiva alteracin molecular que provoca que los
enlaces de la enzima se disgreguen. Viendo esto, podemos afirmar que temperatura
corporal (37C) es la idnea para la catlisis eficiente de la alfa amilasa porque fue la
temperatura con la cual la reaccin fue rpida y efectiva.
La amilasa es especifica para el almidn ya que lo hidroliza para formar azucares
simples, y por esta razn no hubo ningn resultado positivo cuando se agrego almidn a
la pepsina y a la urea.
A pH optimo y amilasa salival=2.7ml, no hubo presencia de aminocidos lo cual indica
que las enzimas si actuaron y se trono de color amarillo.
CUESTIONARIO
1. La temperatura ptima de la amilasa salival es de 37C que se aproximo a 40C en
laboratorio. El pH ptimo es de 7 o 7.1. La digestin de el almidn es mas rpido con la
solucin de 2,5 ml de almidn, 4ml de pH optimo y 1ml de amilasa salival. 2. la Pepsina
hidroliza protenas sin distinguir tipo ni lugar de accin. Slo acta a pH cidos (se activa
a pH 2-3 y se inactiva a pH>5), por lo que slo est activa en el estmago de modo que si
el pH optimo de el ensayo era 7 esta se iba a inactivar al igual que en el caso de la ureasa
que se produce en el hgado. Todos los agentes que desnaturalizan a las protenas
tambin destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los cidos fuertes, o los
metales pesados que pueden combinarse con ellas, en este caso el mercurio y la plata.
REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS
1. RIVAS, J. Bioqumica bucal, http://www.slideshare.net/maxilofacial/bioquimica-bucal-
presentation. 2. GARRIDO, A. Actividad enzimtica de la amilasa, trabajos-
pdf900/actividad-enzimatica-
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Prentice hall, 1995, pg. 5.1- 5.34 4. BOHINSKI,R. Bioqumica quinta edicin, editorial
Addison Wesley Iberoamrica, 1991, pg. 195-205. 5. Antonio Pea Daz. Bioqumica, 2A
ED. Editorial / Editorial Limusa. 6. ABRAHAM,W. Principios de la Bioquimica, Editorial
Catilla, 1964, pag.229-245






Los factores i mportantes que
i nfl uyen en l a acti vi dad
enzi mti ca
Ho me Sa l u d Di ge s t i v a L o s f a c t o r e s i mp o r t a n t e s qu e i n f l u y e n e n l a a c t i v i da d
e n z i m t i c a
Las enzimas son protenas basadas en molculas complejas
producidas por las clulas. Existen varias enzimas que estn
implicadas con diferentes reacciones bioqumicas. Cada una de
estas enzimas presentes en nuestro cuerpo puede influir en
cualquier reaccin de una sustancia qumica en particular o un
conjunto de reacciones. Ellos sirven como catalizadores
orgnicos y aumentar la velocidad de las reacciones en las que
intervienen. En la ausencia de una enzima, la velocidad de una
reaccin qumica se convierte en extremadamente lenta.
Algunas de estas reacciones no se puede producir si el tipo de
enzima no est presente en el cuerpo.
Explicacin de la Actividad Enzimtica
Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccin
qumica mltiple. Usted se sorprender al saber que los estudios
han encontrado que puede hacer una reaccin qumicas 10 mil
millones de veces ms rpido. Las sustancias qumicas que
estn presentes en el inicio de un proceso bioqumico que se
denomina como sustratos que se someten a cambio qumico (s)
para formar uno o ms productos finales. Bsicamente, el sitio
activo de las enzimas forma un enlace temporal con el sustrato.
Durante este tiempo, una enzima disminuye la energa de
activacin de las molculas participantes que a su vez acelera la
reaccin. Despus de que la reaccin ha terminado, el producto
recin formado sale de la superficie de la enzima y la enzima
recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir que
participa en la reaccin sin sufrir ningn cambio fsico o qumico.
Por lo tanto, la misma enzima se utiliza una y otra vez para el
proceso especfico.
Factores que influyen en la actividad enzimtica
Las concentraciones de sustrato y enzima tener un impacto en
la actividad de las enzimas. Adems, las condiciones
ambientales tales como temperatura, pH, presencia de
inhibidores, etc tambin influir en sus actividades. Cada uno de
estos factores importantes han discutido a continuacin:
Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable para
que funcione correctamente. La velocidad de una reaccin
bioqumica aumenta con la elevacin de la temperatura. Esto es
debido a que el calor incrementa la energa cintica de las
molculas participantes que se traduce en un mayor nmero de
colisiones entre ellos. Por otra parte, se encuentra sobre todo
que en condiciones de baja temperatura, la reaccin se vuelve
lenta ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima.
Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para las
enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la
molcula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que
disminuye la velocidad de reaccin. En otras palabras, una
enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales.
En el cuerpo humano, la temperatura ptima a la cual la
mayora de las enzimas se encuentra altamente activo en el
intervalo de 95 F a 104 F (35 C a 40 C). Hay algunas
enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta.
Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima est ampliamente influenciada por
el valor del pH de su entorno. Esto es debido a la carga de sus
cambios de componentes aminocidos con el cambio en el valor
de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH especfico. En
general, la mayora de las enzimas se mantienen estables y
funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay
algunas enzimas especficas que solo funcionan bien en
entornos cidos o bsicos. El valor de pH favorable para una
enzima especfica en realidad depende del sistema biolgico en
el que se est trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy
alta o demasiado baja, entonces la estructura bsica de la
enzima sufre cambio (s). Como resultado, el sitio activo de la
enzima no se unen bien con el sustrato de forma adecuada y la
actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima puede
incluso dejar de funcionar por completo.
Concentracin de sustrato
Concentracin de sustrato desempea un papel importante en
diversas enzimas. Esto es obviamente debido a una mayor
concentracin de sustrato significa un mayor nmero de
molculas de sustrato estn involucrados con la actividad de la
enzima. Considerando que, con una baja concentracin de
sustrato significa menor nmero de molculas estar asociado a
las enzimas. Esto a su vez reduce la actividad de la enzima.
Cuando la velocidad de una reaccin enzimtica es mxima y la
enzima se encuentra en su estado ms activo, un aumento en la
concentracin de sustrato no har ninguna diferencia en la
actividad de la enzima. En esta condicin, el sustrato es
continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo de
la enzima y no hay alcance para aadir esas molculas
adicionales all.
Enzima Concentracin
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de
sustrato que se trata es ms, en comparacin con el nmero de
enzimas. Un aumento de la concentracin de la enzima se
aumenta la actividad enzimtica por la sencilla razn de que
ms enzimas participan en la reaccin. La velocidad de la
reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzimas
disponibles para ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un
aumento constante en la concentracin de enzimas dar lugar a
un aumento constante de la velocidad de reaccin. Ms bien,
una muy alta concentracin de enzimas en donde todas las
molculas de sustrato ya se utilizan hasta que no tiene ningn
impacto sobre la velocidad de reaccin. Para ser ms exactos,
una vez que la velocidad de reaccin ha alcanzado la
estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afecta a
la velocidad de reaccin ms.
Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que
tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas.
Inhibidores de la enzima interferir con las funciones de la
enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, que se
dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los
inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una
estructura que es la misma que la de una molcula de sustrato,
y por lo que se une al centro activado de la enzima fcilmente y
restringe la formacin de enlace de complejo enzima-sustrato.
Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en
la forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta
condicin, la molcula del substrato no puede unirse a la enzima
y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean.
Factores alostricos
Hay algunas enzimas que tienen un sitio activo y uno o ms
sitios de regulacin y son conocidas como enzimas alostricas.
Una molcula que se une con los sitios de regulacin se conoce
como factor de alostrico. Cuando esta molcula en el entorno
celular forma un enlace no covalente dbil en el sitio de
regulacin, la forma de la enzima y su centro de activacin se
modifican. Este cambio generalmente disminuye la actividad de
la enzima, ya que inhibe la formacin de un nuevo complejo
enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos activadores
alostricos que promueven la afinidad entre la enzima y el
sustrato y influir en el comportamiento enzimtica
positivamente.
Espero que este artculo le ha ayudado a tener una visin
general sobre los diferentes factores que promueven e inhiben
la accin de diversas enzimas presentes en las clulas vivas. Se
puede concluir a partir de la informacin proporcionada aqu que
todas las enzimas requieren una condicin favorable para
funcionar correctamente. Una condicin desfavorable tiende a
influir negativamente en la actividad enzimtica.
http://lasaludi.info/los-factores-importantes-que-influyen-en-la-actividad-enzimatica.html





LOS BIOCATALIZADORES: LOS ENZIMAS Y LAS
VITAMINAS



5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del
sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos
factores entre los que destacan los siguientes:

Concentracin del sustrato
En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la
concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta exponencialmente al
incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de
sustrato es ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del complejo
E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y, a
medida que este aumenta, se va haciendo ms lento hasta que la concentracin
del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la
concentracin del mismo, no aumenta la velocidad de la reaccin. Esto es debido
a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas las molculas del
enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto,
se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la
velocidad de una reaccin enzimtica en funcin de la concentracin del sustrato
y propusieron la siguiente ecuacin, que es vlida para concentraciones de
sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de
sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.
[S] es la concentracin del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es
caracterstica de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos
que Km = [S]
Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que
la velocidad de la reaccin sea la mitad de la velocidad mxima. Se mide en
unidades de concentracin. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su
sustrato:
Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que
se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la
velocidad mxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya
que se necesita una concentracin de sustrato baja para alcanzar la mitad de la
velocidad mxima.

Temperatura
La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que
aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta
regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima)
donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el
movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro
entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la
actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar
alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de
mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la
estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es
muy baja.

pH
El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH
influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que forman
la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado
intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad
enzimatica ser mxima. Por debajo del pH minimo o por encima del pH
mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las
enzimas el pH ptimo esta prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.

Inhibidores:
Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del
mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden
ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de la
reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin.
La inhibicin puede ser:
Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la
actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos
funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la
denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas
que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo
oxidasa (enzima respiratorio).
Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal
mediante enlaces dbiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no la
inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo
del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse
aumentando la concentracin del sustrato

No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2
formas:
-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y
modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el
sustrato.
-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por
lo tanto la formacin de los productos.
http://www.2bachillerato.es/biologia/tema5/p5.html