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INTRODUCCIN.

Es esencial tener un conocimiento bsico acerca de la qumica de las protenas,


para entender la nutricin y otros conceptos del metabolismo. Las protenas se
componen de carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y a veces, azufre. Los
tomos de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas
aminocidos.
Los 20 aminocidos que se encuentran comnmente en las protenas estn
unidos por enlaces peptdicos. La secuencia lineal de los aminocidos unidos
contiene la informacin necesaria para generar una molcula proteica con una
estructura tridimensional particular. La complejidad de una estructura proteica se
puede analizar de manera sencilla si se toman en cuenta cuatro niveles
fundamentales de organizacin en las macromolculas, que se denominan:
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Gracias a los grupos amino y carboxilo de una protena, al encontrarse sta en
una solucin, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempea
las funciones de un importante amortiguador biolgico.
El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de
su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las protenas es, en un
primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula (15%
del peso total) por lo que representan la categora de biomolculas ms abundante
despus del agua.
Sin embargo su gran importancia biolgica reside, ms que en su abundancia en
la materia viva, en el elevado nmero de funciones biolgicas que desempean,
en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relacin que las une
con los cidos nuclicos, ya que constituyen el vehculo habitual de expresin de
la informacin gentica contenida en stos ltimos.


CUESTIONARIO.
1. Por qu es importante conocer la secuencia de los aminocidos de una
protena?

La secuencia de aminocidos que jams es ramificada en una protena, se
denomina: secuencia primaria. Para conocer la secuencia de aminocidos en la
protena se requiere la aplicacin de muchas tcnicas experimentales. Conocer la
estructura primaria es muy importante porque muchas enfermedades genticas
residen en protenas que poseen una secuencia de aminocidos anormal. Si el
cambio en la secuencia de aminocidos es muy drstico entonces la estructura
tridimensional de la protena mutante (modificada), ser diferente y, por tanto, su
funcin no se llevar acabo de manera adecuada o bien, no se llevar a cabo. Si
se conocen la estructura primaria de la protena normal y la mutada, esta
informacin puede ser utilizada para diagnosticar o bien estudiar a los diferentes
padecimientos.
Utilizando mtodos analticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos
investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminocidos que
constituyen una molcula de protena. La insulina, hormona secretada por el
pncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera protena
cuya secuencia de aminocidos en la cadena polipeptdica pudo determinarse. La
insulina contiene 51 unidades de aminocidos unidos en dos cadenas enlazadas.
La estructura de las protenas determina la actividad biolgica de stas. De entre
las innumerables conformaciones tericamente posibles de una protena,
generalmente hay una que predomina. Esta conformacin es generalmente la ms
estable y en ese caso se dice que la protena se encuentra en estado nativo
(protena nativa).
La actividad biolgica de una protena puede ser afectada por cambios en la
secuencia de aminocidos o en la conformacin de la protena. Cuando ocurre
una mutacin (cambio qumico en un gen) que ocasiona un cambio en la
secuencia de aminocidos de la hemoglobina, puede producirse un trastorno:
anemia de cIulas falciformes. Las molculas de hemoglobina en una persona con
anemia de clulas falciformes tienen el aminocido valina, en vez de cido
glutmico en la posicin 6, es decir, el sexto aminocido del extremo terminal de la
cadena beta. La sustitucin de la valina con una cadena lateral sin carga por
glutamato con una cadena lateral con carga hace que la hemoglobina sea menos
soluble y ms propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo que provoca un
cambio en la forma de los glbulos rojos.
Los cambios en la estructura tridimensional de una protena tambin alteran su
actividad biolgica. Cuando una protena se calienta o se trata con algunas
sustancias qumicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptdica en
espiral se desdobla para dar lugar a una conformacin ms al azar. Este
desdoblamiento se acompaa de una prdida de su actividad biolgica; por
ejemplo de su capacidad de actuar como enzima. Este cambio en la forma de la
protena y la prdida de su actividad biolgica se Ilama desnaturalizacin. En
general, la desnaturalizacin no puede revertirse; sin embargo, en determinadas
condiciones, algunas protenas que han sido desnaturalizadas recuperan su forma
original y su actividad biolgica cuando se restauran las condiciones normales del
medio.

El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteracin de la
geometra que presente la estructura proteica, as como del comportamiento
qumico que tiene la cadena lateral del aminocido sustituido (polar, no polar,
bsico o cido).



2. Qu es una protena simple y una conjugada?

Las protenas se clasifican en dos grupos principales, a partir de su composicin:
protenas simples y protenas conjugadas. Las protenas simples, son aquellas
que por hidrlisis producen solamente aminocidos, y ningn otro producto
orgnico o inorgnico; contienen habitualmente 50% de carbono, 7% de
hidrgeno, 23% de oxgeno, 16% de nitrgeno y de 0 a 3% de azufre.
Las protenas conjugadas son aquellas que por hidrlisis producen aminocidos y
otros componentes orgnicos e inorgnicos. La proporcin no aminocido de una
protena conjugada es conocida como el grupo prosttico y las protenas pueden
clasificarse de acuerdo con la naturaleza qumica de estos grupos. De esta
manera se tienen nucleoprotenas y lipoprotenas, las cuales contienen cidos
nucleicos y lpidos, respectivamente, as como fosfoprotenas, metaloprotenas y
glucoprotenas, entre otras.
Las protenas conjugadas pueden a su vez clasificarse en funcin de la naturaleza
de su grupo prosttico. As, se habla de glucoprotenas, cuando el grupo prosttico
es un glcido, lipoprotenas cuando es un lpido, metaloprotenas cuando es un ion
metlico, fosfoprotenas cuando es un grupo fosfato, etc.












PROTENAS SIMPLES.


PROTENAS CONJUGADAS.

3. De qu est formado un enlace peptdico?

En las protenas, los aminocidos estn unidos
uno seguido de otro, sin ramificaciones, por
medio del enlace peptdico, que es un
enlace amido entre el grupo -carboxilo de un
aminocido y el grupo -amino del siguiente.
Este enlace se forma por la deshidratacin de
los aminocidos en cuestin. Esta reaccin es
tambin una reaccin de condensacin, que es
muy comn en los sistemas vivientes.
Tres aminocidos pueden ser unidos por dos
enlaces peptdicos para formar un tripptido, de manera similar se forman los
tetrapptidos, pentapptidos y dems.
Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura
tridimensional de las protenas como la variacin en la temperatura, la presin, el pH o
elevadas concentraciones de molculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un
detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse
de manera no enzimtica, al someter simultneamente a la protena a elevadas
temperaturas y condiciones cidas extremas.
Caractersticas del enlace peptdico.
El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace.
El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que es mas corto
que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano
Esta caracterstica previene la libre rotacin alrededor del enlace entre el carbono
carbonlico y el Nitrgeno del enlace peptdico. Aun as, los enlaces entre los carbonos a y
los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su nica limitacin est dada por el
tamao del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotacin la que le permite a las
protenas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Configuracin trans.
Los enlaces peptdicos generalmente se encuentran en posicin trans en lugar de cis y
esto se debe en gran parte a la interferencia estrica (de tamao) de los grupos R cuando
se encuentran en posicin cis.

Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y NH (amino), de los
enlaces peptdicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de
valores de pH (entre 2 y 12). En las protenas, los nicos grupos cargados son el N- y C-
terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. An
as, los grupos -C=O y NH del enlace peptdico participan en la formacin de puentes de
Hidrgeno en las protenas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-
hlices y hojas b y terciaria.

PROCESO.
1.- Agregamos un ml de solucin saturada de levadura, el cual mezclamos con
hidrxido de sodio al 10%.
2.- Posteriormente agitamos pendularmente para aadir sulfato cprico (20 gotas).
La prueba fue positiva pues la solucin se torn a un color rosa violeta.


3.- Mezclamos un ml de la solucin de levadura saturada con 0.5 ml de cido
ntrico concentrado.
4.- Calentamos un poco de agua en un vaso de precipitados para colocar el tubo
de ensaye con la solucin anterior.
5.- Dejamos enfriar la mezcla y agregamos 19 gotas de hidrxido de sodio al 30%.
Encontramos la presencia de los aminocidos fenilalanina, tirosina y triptfano,
pues la solucin vir a un tono anaranjado.



6.- A continuacin colocamos un ml de reactivo de Hopkins en un tercer tubo de ensaye,
el cual combinamos con un ml de la solucin de levadura saturada.
7.- Agitamos y agregamos 3 ml de acido sulfrico concentrado.
La coloracin de la solucin fue violeta (reaccin de triptfano) por lo tanto, la reaccin
fue positiva.


CONCLUSIN.
Esta prctica fue relativamente corta pero me dej en lo personal un gran
aprendizaje pues en un principio quisimos hacer las tres pruebas juntas y no nos
salieron dos, por lo tanto las tuvimos que repetir, esto demuestra la importancia de
seguir la tcnica paso por paso y no hacer las cosas a la inversa para verificar si
da el mismo resultado, pues no es as en lo absoluto.
Fue algo muy interesante conocer que en una muestra problema como fue en este
caso la solucin saturada de levadura se pueden encontrar diferentes clases de
componentes como lo son las protenas, parte fundamental de la composicin de
un ser humano.



BIBLIOGRAFA.

La estructura de las protenas. Recopilado de:
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/introduccion%20estructura%
20proteinas.html

Aminocidos. Recopilado de:
http://cic.puj.edu.co/wiki/lib/exe/fetch.php?media=grupos:destino:biologiamo
lecularintroductionproteins.pdf

Arquitectura de las molculas de protena. Recopilado de:
http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_
01_13_14.html

Protenas, sillares esenciales del organismo.
http://suite101.net/article/proteinas-sillares-esenciales-del-organismo-
a71859

Protenas, enzimas y polmeros. Recopilado de:
http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/Proteinas.cfm

Enlace peptdico. Recopilado de:
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html