La sangre est compuesta por la mezcla de varios elementos.
Los diferentes componentes de la
sangre cumplen numerosas funciones dentro del organismo. El corazn bombea la sangre en un circuito cerrado, denominado circulacin sangunea. Los adultos tienen un volumen sanguneo de entre 4,5 a 6 litros de sangre, lo que supone entre el 6 y el 8% del peso corporal total. La sangre se compone de glbulos, plaquetas y una parte lquida llamada plasma (suero sanguneo y factores de coagulacin). Un litro de sangre de un hombre est compuesto por 0,46 litros de glbulos. En las mujeres solo 0,41 litros est compuesto por glbulos sanguneos. Este valor se suele presentar siempre en porcentajes (46% y 41%) y se denomina hematocrito Glbulos rojos (eritrocitos) Los glbulos rojos son clulas con forma biconcava que carecen de ncleo. Son, por tanto, las nicas clulas sin ncleo del cuerpo humano. La funcin principal de los glbulos rojos es el transporte de oxgeno (O 2 ) y de dixido de carbono (CO 2 ) entre los pulmones y los rganos.
Lo eritrocitos se forman en la mdula sea. El color rojo de los eritrocitos que tie la sangre es por la hemoglobina (Hb).Para que se d este color debe haber una cantidad suficiente de hierro, vitamina B y cido flico. La hemoglobina es vital para la funcin de transportar oxgeno de los eritrocitos. As, el oxgeno se une a las molculas del hierro para ser transportado en la sangre. La hemoglobina es una heteroprotena de la sangre, de color rojo caracterstico, que transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los tejidos, el dixido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y tambin participa en la regulacin de pH de la sangre La hemoglobina es una protena de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta protena hace parte de la familia de las hemoprotenas, ya que posee un grupo hem La hemoglobina tiene cuatro sitios de unin para cuatro molculas de oxgeno. El oxgeno debe desprenderse de la hemoglobina cuando llega a los tejidos que lo requieren, y necesitan desechar dixido de carbono. Es importante el equilibrio sanguneo entre la concentracin de oxgeno y la concentracin de dixido de carbono, porque la hemoglobina tiene ms afinidad (se une ms fuertemente) al dixido de carbono que al oxgeno. Debido a esto, por ejemplo cuando estamos ante una intoxicacin por monxido de carbono, por ms que tengamos un sistema respiratorio funcionando bien, con mucho oxgeno, no podremos transportarlo a los distintos tejidos, porque la hemoglobina esta saturada (llena) de dixido de carbono. La vida del eritrocito es de 100 a 120 das, aproximadamente. Los glbulos rojos circulan por el cuerpo hasta que cumplen su ciclo vital. En este momento, el bazo se encarga de apartarlos de la circulacin general y de degradarlos. Este proceso se conoce como regeneracin eritroctica. En este proceso se liberan sustancias, que el cuerpo o bien sigue descomponiendo, o elimina (por ejemplo, bilirrubina) o reutiliza (por ejemplo, hierro).
Estructura La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molcula de oxgeno. El grupo hemo est formado por: 1. Unin del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del cido ctrico) al aminocido glicina formando un grupo pirrol. 2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX. 3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe 2+ ) formando el grupo hemo. La hemoglobina es una protena tetrmera, que consiste de cuatro cadenas polipeptdicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas y dos cadenas . La cadena consiste de 141 aminocidos y una secuencia especfica, mientras que la cadena consiste de 146 aminocidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas y de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena . La estructura tetrmera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene 22, HbF tiene 22 y HbA2 (tipo menos comn en los adultos) tiene 22. Las cadenas y de la hemoglobina tienen un 75% de hlices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptdica de la hemoglobina est unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura. El grupo hemo est localizado en un hoyuelo entre dos hlices de la cadena de la globina y a su vez est protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilos no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofbico del hoyuelo, mientras que los grupos porfirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidroflica de la subunidad. Tambin se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptdicas, que se enlazan al tomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que estn presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo. El tomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro est unido al nitrgeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrgeno de la histidina proximal y la sexta est ocupada por la hisitidina distal o por oxgeno. Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el oxgeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace de oxgeno, la cual presenta la saturacin fraccional, respecto a la concentracin del mismo. La saturacin fraccional, Y, se define como el nmero de sitios de enlace saturados con oxgeno respecto al nmero total de sitios de enlace posibles en una molcula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace estn sin oxgeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace estn enlazados con oxgeno). La concentracin de oxgeno se mide en presin parcial, pO2. La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva sugiere que el enlace de oxgeno a un sitio de enlace, aumenta la probabilidad de que se enlace otro oxgeno a un sitio de enlace vaco. As mismo la liberacin de oxgeno de un sitio de enlace facilita la liberacin de oxgeno de otros sitios de enlace. A este comportamiento se le llama cooperativo, porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molcula de hemoglobina estn relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios de enlace de cada molcula. El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un transporte eficiente del oxgeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la hemoglobina se satura en un 98% de oxgeno. Esto quiere decir que un 98% de los sitios de enlace de cada molcula de hemoglobina estn enlazados a una molcula de oxgeno. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el oxgeno a las clulas, y su nivel de saturacin se reduce a un 32%. Esto quiere decir que un 66% (98% - 32% = 66%) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de oxgeno. Si una protena, que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo realiza el mismo trabajo que la hemoglobina su eficiencia se ver reducida notablemente, por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7%. La presin a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50% (p50) muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al oxgeno. En la HbA (Hemoglobina adulta), p50 es a 26 mmHg, mientras que la HbF tiene un p50 a 20 mmHg. Esta diferencia en la afinidad relativa por O2 permite a la HbF extraer oxgeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que el feto la utilice. Despus del nacimiento, la HbF es reemplazada por la HbA. El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere que el enlace de oxgeno en un sitio de enlace en el tetrmero de la hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molcula. Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dmeros 11 y 22 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro. La estructura cuaternaria observada en el estado deoxi de la hemoglobina se conoce como el estado T (Tenso), ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes. Mientras que la estructura de la hemoglobina completamente oxigenada, oxihemoglobina, es conocida como el estado R (Relajado), ya que las interacciones entre sus subunidades se encuentran debilitadas (o relajadas). Al desencadenar el paso del estado T al estado R, el enlace de un oxgeno aumenta la afinidad de otros sitios de enlace. Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos modelos. Se han desarrollado 2 modelos diferentes. El modelo concertado (Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene nicamente 2 formas: el estado T y el estado R. Al enlazarse con un ligando, el equilibrio cambia entre estos 2 estados. La deoxihemoglobina se considera en estado T. Pero al enlazarse un oxgeno, el estado R est muy favorecido. En este estado se favorece fuertemente el enlace de ms oxgenos. En este modelo, cada tetrmero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). En cambio el modelo secuencial explica que la unin de un oxgeno a la hemoglobina favorece la unin de ms oxgenos, pero no significa un cambio total del estado T al estado R.
Qu son los glbulos blancos o leucocitos?
Los glbulos blancos son las clulas encargadas de defender al organismo de las infecciones y ayudar a eliminar los residuos y desechos de los tejidos. Se producen y se almacenan en la mdula sea y salen a la sangre cuando el organismo los necesita.
La cifra normal de glbulos blancos es de 5.000 a 10.000 por milmetro cbico y hay cinco tipos distintos de glbulos blancos: Los neutrfilos son los leucocitos ms numerosos y a los que nos referimos normalmente cuando hablamos de granulocitos. Constituyen cerca del 60-70% de leucocitos y son los primeros en acudir a una infeccin. Permanecen en la sangre unos pocos das, ya que su funcin consiste en localizar y neutralizar a las bacterias o clulas daadas en los tejidos, de tal forma que cuando las encuentran en un tejido las digieren, y se rompen y liberan sustancias que hacen que aumente la circulacin de sangre en la zona y atraen a ms neutrfilos, lo que provoca que la zona est enrojecida y caliente. Una serie de sustancias que se conocen como factores de crecimiento, principalmente el factor estimulante de crecimiento granuloctico (G-CSF), pueden aumentar la produccin de granulocitos y su actividad contra las infecciones. Existen protenas sintticas que se pueden administrar a los pacientes que lo necesiten para aumentar las cifras de granulocitos.
Los linfocitos, constituyen cerca del 30% del total de glbulos blancos. Se forman en la mdula sea, pero luego se dirigen a los ganglios linfticos, bazo, amgdalas, timo y en realidad a cualquier parte del cuerpo. Al contrario que los granulocitos, viven mucho tiempo y maduran y se multiplican ante estmulos determinados. No slo luchan contra las infecciones sino que son clulas muy especializadas en el sistema inmunitario.
Los monocitos, constituyen de un 5% al 12% del total de glbulos blancos en la sangre. Su funcin tambin es de defensa, destruyendo y digiriendo clulas infectadas o daadas. Pero tambin tienen otras importantes funciones, pues al igual que los linfocitos se dirigen a los diferentes tejidos (la piel, los pulmones, el hgado o el bazo), en los que ejercen distintas funciones como macrfagos (clulas que engullen y procesan todos los desechos de clulas moribundas) o se convierten en clulas especializadas, como los osteoclastos, que remodelan el tejido seo envejecido. Son de mayor tamao que los otros GB. Cuando estn en los tejidos se llaman macrfagos.
Los eosinfilos son granulocitos pequeos. Tiene una vida media de 3 a 4 dias. Tienen un nucleo bi lobulado, con granulos en citoplasma, con funciones pro inflamatoria. Son los encargados de responder a las reacciones alrgicas. Lo que hacen es inactivar las sustancias extraas al cuerpo para que no causen dao, y tambin poseen grnulos txicos que matan a las clulas invasoras y limpian el rea de inflamacin. El porcentaje normal en sangre es del 2 al 10%.
Los basfilos tambin intervienen en las reacciones alrgicas, liberando histamina, sustancia que aumenta la circulacin sangunea en la zona para que aparezcan otro tipo de glbulos blancos y, adems, facilitan que stos salgan de los vasos sanguneos y avancen hacia la parte daada. Tambin liberan heparina, una sustancia que disuelve los cogulos. En la sangre representan menos del 2% en condiciones normales. Valores normales Neutrfilos: 40 a 60% Linfocitos: 20 a 40% Monocitos: 2 a 8% Eosinfilos: 1 a 4% Basfilos: 0.5 a 1% En banda (neutrfilos jvenes): 0 a 3%