QUMICA DE LOS TEJIDOS ANIMALES

INTRODUCCIN
Las protenas constituyen el mayor componente del cuerpo animal. Todos los enzimas y
muchos elementos estructurales de la clula eucariota son protenas en la clula
muscular, son las responsables de la concentracin. Las protenas del msculo son
trascendentales en los cambios postmortem involucrados en la transformacin del
msculo en carne, adems de ser la mayor fuente protenas de alta calidad en la dieta
humana.
Para entender el papel ue !ue"an las protenas en el tratamiento premortem,
postmortem y de procesado es necesario conocer la umica bsica de estas protenas
como las caractersticas del msculo y de la carne dependen de ellas.
Las protenas del msculo pueden clasificarse en "rupos discretos dependiendo de su
localizacin. #uellos ue forman parte del aparato contrctil son tipificados como
protenas miofibrilares. Las protenas sarcoplsmicas incluyen todas las enzimas
metablicos de la clula muscular $ya sean los de la mitocondria como los localizados
libres en el seno citoplasmtico%, el pi"mento mio"lobina y los componentes proteicos
del ncleo y los lisosomas. Todas las protenas del te!ido convectivo se encuentran fuera
de la fibra muscular y constituyen la matriz e&tracelular, ue ofrece soporte y ri"idez al
msculo vivo y ue se relaciona posteriormente con la dureza de la carne. Tambin hay
protenas de membrana, ya sea en el sarcolema en las membranas del ncleo, de los
lisosomas, del aparato de "ol"i, del retculo endoplasmtico y de otras vesculas.
PROTEINAS
Las protenas son polmeros de aminocidos ue se unen entre s por enlaces peptdicos
$amidas%. 'ada especie animal incluso cada te!ido tiene sus propias protenas
caractersticas, la mayor parte de las cuales son materias consecutivas de los te!idos
blandos del or"anismo, y otras desempe(an su misin actuando como enzimas, ue
catalizan todos los procesos biouimicos. )na peue(sima fraccin tiene accin
hormonal e inmunol"ica.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS CRNICAS
Las protenas constituyen el componente mayoritario de la materia seca del msculo
estriado. *&isten numerosas clasificaciones de las protenas. Por e!emplo, atendiendo a
su forma, las protenas crnicas se clasifican en "lobulares y fibrosas. Tambien se
pueden clasificar se"n su localizacin as tenemos+
Protenas e&tracelulares+ ue estn fuera del sarcolema+ 'ol"eno, elastina.
Protena intracelular o ,arcoplastoricas+ ue incluyen mio"lobina y enzimas
"lucolticas.
Protenas miofibrilares+ forman el sistema contrctil.
Protenas re"uladoras
-tras clasificaciones interesantes de las protenas del msculo es auella ue las
divide de acuerdo con su solubilidad en+
,arcoplsmicas+ solubles en a"ua, estn disueltas en el liuido ue empapa la
fibra muscular $sarcoplasma%. funcionalmente son enzimas .
/iofibrilares+ 0undamentalmente miosina, actina, las de la lnea /.
comprenden apro&imadamente el 12342 5 de todas las protenas crnicas.
,on insolubles en a"ua, pero solubles en soluciones salinas 6 molares.
'onectivas+ Totalmente insolubles en a"ua y en soluciones salinas. ,on
col"eno y elastina y forman las membranas musculares+ epimisio,
perimisio, endomisio.
Pero uiz, hoy, la clasificacin ms afectada es ue atiende simultneamente a la
solubilidad y localizacin de las protenas crnicas, as tenemos+
Protenas insolubles o del *stroma+ siendo la mas importante el col"eno. ,on
insolubles en medio neutro y por sus caractersticas en contenido de
aminocidos no tiene triptfano, ni lisina, siendo, pues, de ba!o valor biol"ico.
*l col"eno cuando se calienta a 427' se contrae presentado problemas, ya ue
provoca una e&udacin y perdida de te&tura. 'on calentamiento superior a 42 7'
se transforma en "elatina, de fcil di"estin pero contina siendo de ba!o valor
biol"ico.
Protenas ,olubles en ,olucin ,alina 'oncentrada+ /iofibrilares $#ctina,
miosina, protena /% ,on las mas abundantes y responsables de la conversin de
ener"a umica en mecnica y de la te&tura de la carne y las mas importantes
se"n sus propiedades funcionales.
Protenas solubles en solucin salina diluida+ ,arcoplasmicas. 8esde el punto de
vista tecnol"ico la ms importante es la mio"lobina formada por una "lobina y
una porfirina+ el "rupo hemo ue lleva un tomo de hierro. *l color de la carne
depende en "ran medida del estado de o&idacin del hierro de este "rupo hemo.
8urante escurado, estas protenas sufren o&idaciones ue dan lu"ares a aromas y
sabores tpicos
PROTEINAS MIOFIBRILARES
Las principales protenas de la miofibrillla son la miosina, la actina, la actinina, las
protenas ', /, 0 e 9, las miomesinas y las protenas de los filamentos de desmina,
protenas : y titina. 'omo la hidrlisis del #TP se descubri primero en e&tractos
crudos de msculo $*n"elhardt y ;ubimova, 6<=<%, las protenas miofirilares se han
estudiado e&tensamente. *l descubrimiento de los mecanismo fsico3umico envueltos
en la conversin de ener"a umica $#TP%, ener"a mecnica $traba!o% era y es todava
de "ran inters. ,e conoce mucho de la umica de las mas importantes protenas
envueltas en el proceso, aunue uedan al"unas inc"nitas sobre los eventos ue ya
subyacen en la contraccin, en la miti"acin de ciertas condiciones anormales del
msculo y aun mas importantes en la compresin de los factores responsables de la
dureza. *&isten numerosos revisiones para un e&amen mas detallado de las protenas
miofibrilares $,ent.3 >yor"i ,6<42. -binata et al ., 1981%.
La miosina
La mayor protena miofibrilar. La miosina de musculatura esueltica vertebrada consta
de dos "randes polipptidos denominado cadenas pesadas, cada un peso molecular de
unos ?22 @ilodaltons y peue(as subunidades llamadas cadenas li"eras con un peso
entre 64 y =2 Ailodaltons. *l peso molecular de la miosina nativa es de alrededor de BC2
@ilodaltons $>odfrey y Darrin"ton, 6<E2%.
Day dos clases de cadena li"era, a una se le denomina cadena li"era alcalina porue
puede ser e&trada de la molcula miosina en condiciones alcalinas, mientras ue a la
otra se le denomina cadena li"era 8TFG debido a ue puede e&traerse de la molcula
por medio del acido 1,1 diotiobis ?3nitrobenzoico $Heeds y LoIey, 6<E6%. Las cadenas
8TFG pueden fosforilarse aunue tal fosforilacin no incluye en su actividad. 'ada
cadena pesada se asocia con un li"era alcalina y con una li"era 8TFG. 'ada una de las
cadenas pesadas se arrolla en una conformacin de J3helicoide en la mayor parte de su
lon"itud e&cepto en su e&tremo FD
?
K Terminal donde forma una estructura "lobular
llamada cabeza. Las cadenas li"eras se unen a las pesadas a nivel de la cabeza. 'ada
filamento "rueso contiene apro&imadamente B22 molculas de miosina.
Lue se disponen con las cabezas proyectndose hacia el e&terior del filamento. Los
filamentos se e&hiben una simetra polar alrededor del e!e central de modo ue las
porciones derecha e izuierda del filamente son im"enes especulares una de otra.
,e ha determinado la secuencia aminoacdica completa de la cadena li"era alcalina del
msculo esueltico de cone!o $0ran y Heeds, 6<EB%. M se han encontrado diferencias
entre cadenas alcalinas de msculos rpidos $Tipo 99 y lentos tipo 9%. $LoIey y Nisby,
6<E6% Tambin se conoce la secuencia de las cadenas 8TFG de la miosina de msculo
esueltico de pollo $pater y @ohn, 6<4E%. $*ncontrndose diferencias considerables o
las cadenas alcalinas. La e&traccin de las cadenas li"eras alcalinas causan las perdida
total de la actividad #TPasa de la miosina $Ha"ner y Heeds, 6<EE%, pero puede esta
recuperarse recombinando cadenas li"eras y pesadas. Las cadenas 8TFG no son
necesarias para la actividad enzimtica $Ha"ner y LoIey, 6<E6%.
La molcula de miosina contiene re"iones ue son susceptibles de una hidrlisis suave
$/ihalyi y ,zent3 >yor"yi, 6<1=%. La tripsina o la uimotripsina rompen la molcula en
dos "randes fra"mentos, la meromiosina pesada $D//% y la meromiosina li"era
$L//%, su"iriendo la e&istencia en la cola J3helicoidal de re"iones especficas
sensibles a las proteasas $/ueller y Perry, 6<1C%. La D// tiene un peso apro&imado de
=12 @ilodaltons y posee el lu"ar de unin para la actina y la capacidad #TPasa. )na
posterior di"estin divide la D// en dos fra"mentos+ el subfra"mento6 $,3l% ue
retiene la actividad #TPasa y el locus de unin con la actina $ ;ones y Perry,6<44 % y el
subfra"mento ? $ ,3?% ue es la parte fibrosa de D// $LoIey et al., 6<4<%. La papana
hidroliza la miosina en dos fra"mentos, la cabeza "lobular$,36% y la cola $LoIey et al.,
6<4<b%.
La miosina es soluble a fuerza inica $O2,=/% e insoluble a menor fuerza inica. *sta
caracterstica favorece a su obtencin en una forma relativamente pura. *studios de la
miosina en estado puro muestran ue tienen actividad #TPasa propia, ue es capaz de
unirse a la actina, lo ue aumenta su velocidad enzimtica+ y lo ue puede polimerizar
formando filamentos. *stas propiedades son trascendentes para su funcin en el
msculo.
La morfolo"a de la molcula ha sido visualizada con ayuda del microscopio electrnico
usando la tcnica de sombreado unidireccional. La miosina tiene la forma de una varilla
de unos 642 Pm de lar"o y ? Pm de ancho con una cabeza "lobular en un e&tremo. /s
recientemente la cabeza ha sido resuelta en dos lbulos, cada uno de E Pm de dimetro
$,later y LoIyer, 6<4E%.)sando los mtodos de tincin ne"ativa y de sombreado
unidireccional, se ha observado ue la cabeza tiene la forma de pera alar"ada y ue
puede ple"arse sobre la cola como una bisa"ra $*lliot y -ffer, 6<EC%. *sta morfolo"a es
consistente con el mecanismo de filamentos deslizantes de la contraccin muscular.
La miosina se halla presente en muchos otros te!idos aparte del msculo+ sin embar"o,
todas las molculas tienen una morfolo"a seme!ante. ,e sabe ue incluso dentro del
msculo e&isten isotipos diferentes. Las miosinas de las fibras tipo 9 y 99 tienen
diferentes cadenas pesadas y li"eras $LoIey y Nisby, 6<E6+ #mdt y Pepe, 6<E1%, y
tambin actividades #TPasa bien distintas $,reter et al., 6<44%. #dems, durante el
desarrollo y la maduracin del msculo se e&presan secuencialmente tres isoformas
diferentes de miosina en la misma fibra muscular $Hhalen et al., 6<C6+ Gandman et al.,
6<C?%.
La razn por la ue ocurre esto no est clara, aunue puede estar relacionado con el
ensambla!e de los filamentos o con la aduisicin por parte de las fibras en desarrollo de
las propiedades particulares. 9ncluso tras el desarrollo completo, el tipo de miosina
presente puede ser modificado cambiando la frecuencia, mediante estimulacin
elctrica, de los impulsos nerviosos ue alcanzan la fibra muscular o desviando los
nervios motores ue la inervaban $,reter et al, 6<E=+ ,almos y ,reter, 6<E4%.
'uando un msculo tipo 99 es estimulado a la frecuencia caracterstica de las fibras tipo
9 $62Dz%, en pocas semanas comienza a sintetizarse miosina caracterstica de las fibras
tipo 9. # su vez, si un nervio ue afecta a fibras del tipo 9 se asocia a una fibra del tipo
99, rpidamente comienza a sintetizarse miosina del tipo 9. *stos resultados su"ieren un
control nervioso de la e&presin de las isoformas de la miosina.
0i"6. + /olcula de /iosina
Fig2: Comosi!i"n #$ %a mio&i'(i%%a
0i".= + *structura de la miosina
La a!)ina
La actina es una protena "lobular constituida por una cadena polipeptdica simple ue
une una molcula de nucletido $#TP o #8P% y un catin divalente $calcio o ma"nesio%
por monmero $,traub y 0euer, 6<12%. ,e conoce la estructura primaria para "ran
nmero de actinas. La Tabla si"uiente compara la composicin aminoacdica de las
actinas de msculo esueltico de ove!a, vaca, cerdo y pollo. Tambin se conoce la
secuencia de la actina del msculo esueltico de cone!o $*lzin"a et al., 6<E=,
QandeAerchove y Heber, 6<EC%. ,e le ha calculado un peso molecular de B? @ilodaltons
e incluye calcio y #TP. Los aminocidos amino y cido terminales son formas
acetiladas del cido asprtico y la fenilalanina, respectivamente. 'erca del e&tremo FD
?
terminal hay una re"in car"ada con cuatro de los cinco residuos cidos de todo el
polipptido cinco residuos sulfhdrico libres se localizan en las posiciones
62.?6E.?14.?CB y =E=.La cisterna ?6E est involucrada en la unin de la actina al
nucletido $0aust et al, 6<EB%.
Los filamentos del"ados estn formados principalmente por molculas de actina $1223
422 monmeros%, ue presentan dos formas+ >lobular $actina >%, con un peso molecular
apro&imado de 12222, ue se polimeriza favorecida por la Ractinina y forma la actina
0, o fibrosa, con un peso molecular apro&imado de 6B222222.
La actina es portadora de una molcula de #TP ue es desdoblada por la miosina,
transformando la ener"a umica en mecnica.
Tiene un valor biol"ico alto porue contiene triptfano y cistina. *n la actina se halla
un aminocido, La =3 metil3histidina, ue no se encuentra en nin"una otra protena. )n
anlisis del contenido de este aminocido nos da la idea del contenido en carne de los
productos crnicos.
La actina, al i"ual ue la miosina, no se restrin"e a los te!idos musculares y se encuentra
en muchos tipos de clulas a lo lar"o del universo eucariota $Pollard y Heihin", 6<EB%.
Los msculos esuelticos y cardiacos contienen J3 actina, mientras los te!idos no
musculares de vertebrados superiores contienen actina R y S. *l msculo liso contiene
tambin las especies R y otra similar a la S $S 3 liAe%, pero tienen una secuencia diferente
de las actinas no musculares $QandeAercAhove y Heber, 6<EC. 6<E<%. *l msculo
esueltico diferenciado contienen los tipos J, R y S. 'onforme el msculo se desarrolla,
las proporciones de los tipos R y S 3liAe disminuyen y el tipo J3 actina deviene en el
nico tipo presente $Hhalen et al, 6<E4%.
*studios recientes de la secuencia aminoacdicas de la actina de varios or"enes
demuestran la e&istencia de isoformas similares pero no idnticas. *n vertebrados
superiores se han encontrado al menos 1 "enes diferentes para la actina. Day pocas
variaciones en la estructura primaria de la actina de msculo esueltico y cardiaco $Lu
y *lzin"a, 6<EE+QanderAerAchove y Heber, 6<EC%.*l nmero total de aminocidos
cambiados en actina citoplsmica de clulas no musculares y en actina muscular es de
?1 para la R3 actina y de ?B para la S 3 actina. *stas diferencias son detectables
inmunol"icamente $/or"an etal, 6<C2%. *stas sustituciones no se distribuyen al azar y
nunca se encuentran en las re"iones 6C3E1 ?<<3=14, mientras ue las re"iones ?36E y
?1<3?<C contienen la mayora de ellas.
La actina "lobular $>3actina% polimeriza a concentraciones salinas fisiol"icas para
formar filamentos$03actina % ue pueden interaccionar con los filamentos de miosina
para producir la ener"a mecnica ue hace posible el movimiento.
La 03actina tiene una estructura de doble hebra helicoidal derecha con un paso de rosca
de =4 Pm constando de 6=monmeros y con un dimetro de 4 Pm, y es idntica a la
estructura de los filamentos finos nativos de las miofibrillas $Danson y LoIy, 6<4=.
Du&ley y GroIn, 6<4E. /oore et al, 6<E2%. #unue no cristaliza, todas las actinas
forman paracristales en presencia de ?2m/ /"'l
?
, donde los filamentos de actina se
orientan alineados en fase$TT in re"ister OO% $Danson, 6<E= %, y los monmeros
mantienen una conformacin especial diferente de la de los monmeros de la 03actina
comn $DarIell etal, 6<C2%.Tambin se pueden formar filamentos de actina a ph cido
$@aIamura y /aruyama, 6<E2%.
La polimerizacin de >3actina a 03actina $transformacin >30% se supone similar al
proceso de cristalizacin $-osaIa y @asai, 6<E6%.-curre slo sobrepasando un umbral
de concentracin de actina en el ue la 03actina est en euilibrio con la >3actina. La
concentracin crtica puede variar con la temperatura, la presin y la composicin del
solvente. ,uperando este umbral mnimo, la cantidad de >3actina coe&iste con la 03
actina.La polimerizacin de la actina es principalmente unidireccional, aunue los
filamentos de actina pueden crecer en las dos direcciones a una concentracin ms alta
$Hoodrum etal., 6<E1%.
*n las clulas no musculares y en condiciones fisiol"icas e&iste "ran cantidad de actina
no polimerizada ue es atribuida a la presencia de profilina una peue(a protena ue se
une esteuiomtricamente a la >3actina y previene su polimerizacin $'arlsson et al.,
6<E4, 6<EE%.
La re"ulacin de la polimerizacin de la actina en clulas musculares en desarrollo es
una lnea de investi"acin muy activa. Fo se ha encontrado evidencia de inhibidores de
polimerizacin. ,e ha especulado ue los filamentos de miosina pueden !u"ar un papel
importante en la formacin de los filamentos finos, ya ue la polimerizacin de la actina
in vitro en presencia de filamentos de miosina induce la formacin de una colocacin
ordenada he&a"onal de los filamentos de actina y miosina $Dayashi etal., 6<EE%
0i" B+ /olcula de actina.
La )(oomiosina
'uya composicin en aminocidos es similar a la miosina, se coloca en los surcos ue
forman al enrrollarse las dos 03actininas, estabilizando el filamento del"ado. La tropo
miosina activa. 8estaca su ausencia de prolina y triptofano.
La tropomiosina es una molcula J3helicoidal de apro&imadamente B6Pm de lon"itud
as llamada por su similar composicin aminoacdica con la miosina $Gailey, 6<BC%.
'onsta de ? cadenas de apro&imadamente ==@ilodaltons.Day dos tipos de subunidades,
denominadas J y R, ue pueden ser separadas por electroforesis en "el ,8, o por
cromato"rafa de intercambio inico. La proporcin J+R vara desde Ol+l en fibras tipo 99
hasta l+l en fibras tipo 9 y en fibras cardiacas $Noy et al., 6<E<%.
La estructura primaria completa de las cadenas J y R ha sido determinada para la
tropomiosina del msculo esueltico de cone!o$,odeA etal, 6<EC+ /aA et al, 6<E<%.
#mbas cadenas constan de ?CB aminocidos y se han encontrado =< sustituciones en las
dos secuencias. La tropomiosina del msculo cardiaco es idntica a la del msculo
esueltico. *n ambas subunidades, aminocidos no polares se intercalan cada siete
residuos, permitiendo el enrollamiento en hlice $,tone et al., 6<EB%.Las dos cadenas
paralelas y en una conformacin alineada en fase sin desplazamiento$TT in re"isterOO%
y no $TTsta""eredOO% $;ohnson y ,millie, 6<EE,/clachlan y ,teIart, 6<E1%.# ba!a
fuerza inica la tropomiosina forma a"re"ados filamentosos $@ay y Gailey, 6<42%.*l
solapamiento parcial cabeza3cola da lu"ar a las cadenas de tropomiosina $;ohnson y
,millie, 6<EE% como muestra la fi"ura si"uiente.
La base fisiol"ica de las propiedades funcionales de la tropomiosina radica en su unin
esteuiomtrica con la actina $l+E molculas% y en su unin a la troponina $He"ner,
6<E<%.,e su"iere ue la tropomiosina puede ocupar dos posiciones alternativas en el
filamentos fino$HaAabayashi etal, 6<E1%.,e piensa ue esta translocacin de las cadenas
de tropomiosina es esencial para la re"ulacin de la contraccin por calcio.
Fig *: En(o%%ami$n)o #$ %a )(oomiosina
La )(oonina
La troponina es importante en la rela!acin 3contraccin muscular. *sta formada por tres
fracciones, la troponina T, la troponina ' $secuestrante de iones calcio% y la troponina 9.
'uando se inicia la contraccin se libera una cantidad importante de iones calcio ue
son atrapados por la troponina ', ue aumenta su avidez por las otras dos fracciones e
troponina, de!ando libre la actina para formar comple!o con la miosina.
Los filamentos del"ados se unen entre si por uniones tetra"onales ue forman la lnea :.
la lnea : es responsable de la inte"ridad de la miofibrilla. La desnina, cuya e&istencia
constituye uno de los ltimos descubrimientos, forma una red protectora de la lnea :,
contribuyendo con la inte"ridad misma.
*s una protena de C2 @ilodaltons y posee una alta afinidad por el calcio por encima de
un umbral de concentracin de 62
4
/ $*bashi y @odama,6<41,6<44%.*sta protena
confiere al comple!o actomiosn #TPasa su sensibilidad al calcio
La troponina se localiza en el filamento fino con una periodicidad de B2 Pm y est unida
a la tropomiosina. ,e cree ue consta de tres subunidades separadas, cada una de las
cuales con diferentes propiedades $>reaser y >er"eley,6<E6.,pudich y Hatt, HilAinson
et al, 6<E?%. #l componente de 6C @ilodaltons ue se une a los iones de calcio se le
denomina troponina ' $TF3'%.un se"undo componente de ?=@ilodaltons inhibe la
interaccin entre miosina y actina y se le desi"na como troponina 9 $TF39%.*l tercer
componente de =C @ilodaltons se une fuertemente a la tropomiosina y es llamado
troponina T $TF3T%.La composicin molecular de todos los msculos esuelticos
vertebrados es similar, aunue los pesos moleculares de estos componentes varan de
unas especies a otras $>reaser et al., 6<E?. Darthorne y 8reizen, 6<E?%.
La troponina ' es una protena cida ue puede unir 'a
UU
.,e han determinado las
secuencias de TF3' esueltico en cone!o y en corazn bovino $Qaneerd y TaAahashi,
6<E1%.*&isten cuatro lu"ares de unin para el 'a
UU
por molcula. 'ada lu"ar de unin
consta de una J3hlice,un lazo alrededor del in calcio, y otra J 3hlice. ,e cree ue se
corresponden con las posiciones ?E3=C.4=3EB.62=366B y6=<3612 $@rersin"er y Garry,
6<E1. Leavis et al., 6<EC%.Ma ue /"
UU
tambin pueden unirse a las dos ltimas
posiciones, a veces se les denomina posiciones 'a3/". Tambin se conoce la e&istencia
de una re"in $residuos C=36=1% ue interacciona con TF39.
La troponina 9 es una protena bsica ue inhibe la unin actina Kmiosina en presencia
de #TP $,chaub y Perry, 6<4<%. La presencia de tropomiosina favorece "randemente
esta inhibicin $HilAinson et al, 6<E?%.*n msculo esueltico de cone!o la TF39 posee
6E< aminocidos, y tiene un peso molecular de ?2.C4B @ilodaltons $HilAinson y >rand,
6<E1%.La de pollo tiene tres aminocidos adicionales en las posiciones 61? ,61= y 61B.
con un peso molecular de ?6,6=4 @ilodaltons $HilAinson y >rand, 6<EC%.,e sabe ue
los residuos ?E3EB son necesarios para la interaccin con la actina.
La troponina T es el componente de unin a la tropomiosina y obli"a a ue todo el
comple!o de la troponina se localiza con una periodicidad de B2Pm a lo lar"o de toda la
lon"itud del filamento fino en la miofibrilla $*bashi, 6<E?%.,e conoce su secuencia
completa en el msculo esueltico de cone!o $Pearlstone et al., 6<E4%. 'ontiene ?1<
aminocidos con un peso apro&imado de =2,12= @ilodaltons. 9nvesti"aciones en pollo
su"ieren ue hay al menos dos isoformas de este pptido y ue pueden ser e&presadas
diferencialmente durante el desarrollo muscular $/atsuda et al, 6<C6%.'ontiene una alta
proporcin de aminocidos bsicos y es bastante insoluble ba!o condiciones
fisiol"icas. Fo influye en la actividad #TPasa de la actomiosina y no se conoce el
modo en ue establece su unin al filamento fino.
La proporcin molar de actina tropomiosina y troponina es de E+6+6$Potter, 6<EB%.Ma
ue cada molcula de troponina ha de re"ular E molculas de actina, se cree ue ha de
producirse una dislocacin de la tropomiosina a lo lar"o de la hendidura del filamento
de actina $/uraAami y )chida, 6<EC %.,e ha propuesto un modelo de impedimento
estrico basado en el movimiento de la tropomiosina $Potter y >er"ely, 6<E1%, aunue
todava se desconoce el mecanismo por el ue la troponina causa el movimiento de las
cadenas de tropomiosina.
Las a!)ininas
,on protenas ue re"ulan el estado fsico de la actina $/aruyama, 6<E4%.,e conocen B
tipos+ J3actinina, R3actinina, S3actinina y euactinina.
*l tipo J es el de mayor tama(o con un peso de <1 @ilodaltons, y fue descubierto como
activador de la superprecipitacin de la actomiosina. ,e supo pronto ue se localizaba
en la lnea :$/asaAa et al, 6<4E%.,e cree ahora ue su funcin consiste en ser matriz
cementante de la linea :. )n tratamiento suave de las miofibrillas con proteasas produce
una reduccin marcada de la densidad de la lnea : y la liberacin de J3actinina intacta
$>oll et al., 6<4<%.Parece ue tambin otras protenas pueden estar envueltas en la unin
de la J3actinina a la lnea :. La disminucin de la densidad de la lnea : y prdida de
alineamiento en fase de la linea : de miofibrillas adyacentes es caracterstica del
msculo postmortem. Fo se sabe, sin embar"o, si es debida a la protelisis de la a3
actinina o la de otros componentes de la estructura de la lnea :.
La actinina R es un componente minoritario de las miofibrillas, correspondiendo al 2,B5
del nivel de actina. 'onsta de dos subunidades de =E y =B @ilodaltons $/aruyama et al,
6<EE%.,e localiza en el e&tremo libre de los filamentos de actina de cada sarcmero,
presumiblemente para prevenir la unin a otro filamento de actina $/aruyama, 6<41%.
*l tipo S tiene un peso de =1 @ilodaltons y es rico en serina y "licina.9nhibe la
polimerizacin de la actina en la fase de nucleacin $@uroda y /aruyama, 6<E4%.La
euactinina tiene un peso de B?@ilodaltons y una composicin similar a la de la actina
salvo por su alto contenido en prolina $/asaAa y TaAaiti, 6<4<%.,e localiza a nivel de la
lnea : $@uroda et al, 6<C6%.Ma ue la euactina interacciona tanto con la actina como la
J3actinina, es posible ue contribuya a la alta densidad de la lnea : en las miofibrillas.
0i". 4+ filamento de actina fibrosa.
P(o)$+nas ($g,%a#o(as m$no($s
Day muchas otras protenas asociadas a los filamentos de miosina y actina ue parecen
!u"ar un papel re"ulador. 8escribiremos las protenas /,',0e9.
La protena / tiene un peso molecular de 641 @ilodaltons y se encuentra en la lnea /
de los filamentos "ruesos $/asaAi y TaAaiti,6<E?,6<EB%.'onsta de una sola cadena con
el 6=5 de J3hlice y el =15 de estructura R, el resto de la molcula es de estructura
irre"ular y no ha sido completamente caracterizada. Day otras protenas en la lna /. se
ha identificado recientemente una de 6C1 @ilodaltons llamada miomesina $>rove et al,
6<CB%.)na creatn uinasa $B= @ilodaltons% tambin se localiza en la lnea / y parece
estar unida a la protena / en comple!os 6+6$Turner et al, 6<E=%.
La protena3' comprende el ?5 de la protena miofibrilar. Tiene un peso de
6=1@ilodaltons y un contenido relativamente alto de prolina $E6V6.222 residuos%
# fuerza inica ba!a, la protena K' copolimeriza con los filamentos de miosina, pero no
parece unirse con una periodicidad especfica al filamento de miosina. La
inmunoeletromicroscopia revela ue est presente en el se"undo tercio de cada mitad de
la banda # espaciado a intervalos de B=Pm $'rai" y -ffer, 6<E4%.
La protena 0 tiene 6?6@ilodaltons y una composicin muy diferente de la del resto de
protenas asociadas a la miosina $/iyahara et al, 6<C2%.,e une a los filamentos de
miosina, pero esta unin es inhibida por la protena3'.
La protena K9 tiene un peso de 12 @ilodaltons, con un alto contenido en cido
"lutmico y asprtico $-hashi et al, 6<EEa%.Parece localizarse en la banda # e&cepto en
su re"in central $-hashi et al, 6<EE b%.*n ausencia de 'a
UU
,la protena39 inhibe la
actividad #TPasa de la actomiosina $/aruyama et al ., 6<EE%.,e ha su"erido ue la
protena K9 inhibe la innecesaria hidrlisis de #TP en el msculo rela!ado.
P(o)$+nas #$% !i)o$s-,$%$)o
*stas protenas, distintas de las protenas miofibrilares, representan una clase de
protenas ue desempe(an un papel estructural en la aruitectura de la miofibrilla y de
la clula muscular. Todas las clulas reuieren un citoesueleto y las fibras musculares
no son una e&cepcin. ,e cree ue estas protenas dan continuidad mecnica a lo lar"o
de la miofibrilla ue en ltima instancia son uienes proporcionan la elasticidad a la
fibra. Las ms importantes son la conectina o titina, la desmina o esueletina y la
protena K:.
La conectina es una protena de "ran peso molecular $/aruyama et a.l, 6<EE. Han" et
al, 6<E<%.#parece formando una red de filamentos muy del"ados, de cerca de ? nm de
dimetro, uniendo lneas : vecinas $Toyoda y /aruyama, 6<EC,/aruyama et al., 6<C6%.
La desmina tiene un peso de 11 @ilodaltons y forma los clsicos filamentos
intermedios$62nm% $,mail y ,obleszeA, Lazarides y Dubbard,6<E4%.Parece ue hay dos
isoformas de desmina la J y la R. con unos puntos isoelctricos de 1,41 y 1,E
respectivamente $Lazarides y Gaizer, 6<EC%.La desmina es soluble a ph ba!o$l,2 F de
cido actico% y cuando se dializa frente al a"ua, polimeriza para formar un retculo de
filamentos de 62nm $,mail y ,obleszeA, 6<EE%.#nticuerpos diri"idos contra la desmina
la localizan en la periferia del disco : y tambin en los filamentos de 62nm ue unen los
discos : vecinos $>ran"er y Lazarides, 6<EC%.
La protena K: tiene el mismo peso molecular ue la desmina, pero difiere en ue no
presenta reaccin inmunol"ica cruzada con ella $-hashi y /aruyama, 6<E<,
6<C2%.#nticuerpos contra protena3: muestran ue se encuentra slo en el disco :
$)llricA et al, 6<EE%. Protena : solubilizada precipita en estructuras en forma de
enre!ado similares a las observadas en secciones transversales de lneas : de msculo
esueltico de pollo $)llricA et al, 6<EE%.Fo se ha observado interaccin al"una entre la
protena : y otras protenas del disco :, ni con la actina $-hashi y /aruyama,
6<C2%.*sto indica la posible e&istencia de protenas no identificadas necesarias para unir
la actina a la estructura del disco :.
-tras protenas minoritarias parecen formar parte de la lnea : o del citoesueleto de la
fibra muscular. La vimentina $>ard et al, 6<E<%, la sinemina $>ran"er y Lazarides,
6<C2% y la paranemina $>ard et al, 6<E<% son slo al"unas de las protenas parecidas a
filamentos ue han sido identificadas en fibras musculares. *l hecho de ue al"unas de
estas protenas hayan sido descubiertas, olvidadas, redescubiertas y renombradas indica
lo poco ue se conoce de la contribucin del citoesueleto en la funcin muscular.
PROTEINAS SARCOPLASMICAS
*l resto de protenas de la clula muscular ue no se hayan asociadas al aparato
contrctil constituye el "rupo de las protenas sarcoplsmicas. 9ncluye muchas enzimas
solubles involucradas en el metabolismo anaerobio, los enzimas mitocondriales del
ciclo de los cidos tricarbo&ilicos y los de la cadena transportadora de electrones. Todas
estas y otras protenas son necesarias para el metabolismo de la fibra muscular in vivo y
tambin !ue"an un destacado papel en los cambios ue se producen tras la muerte
durante su transformacin en carne. 8os "rupos de estas protenas influyen sobremanera
en la calidad de la carne durante la fase postmortem y su proceso. ,on los pi"mentos y
las proteasas musculares.

La miog%o'ina
*s el pi"mento responsable del color ro!o de la carne fresca y sirve como deposito o
transportador de o&"eno en el msculo vivo. *L o&"eno ue lle"a al msculo con la
mio"lobina difunde desde los capilares a la fibra muscular, donde es unido a la
mio"lobina para su posterior uso en el metabolismo anaerobio. La cantidad de
mio"lobina presente en el msculo depende del tipo de fibra. Formalmente, las fibras
tipo 99 son ricas en enzimas "licolticos pero pobres en metabolismo anaerobio y
contiene poca mio"lobina, mientras ue las del tipo 9 contienen muchas mitocondrias,
lo ue supone una alta demanda de o&"eno y son ricas en mio"lobina. 8e todos los
mamferos, las ballenas son uienes detectan el ms alto contenido de mio"lobina,
presumiblemente por su habilidad para permanecer sumer"idas sin respirar durante
periodos de ms de una hora. *L contenido en mio"lobina es alto en carne de vacuno y
ba!o en la de pollo. *n "eneral, el contenido en mio"lobina aumenta con la edad. *n el
ternero, la mio"lobina representa alrededor de 63=m"V" de te!ido fresco. Bm"V" en
vacuno y hasta 643?2 m"V" en los animales mas vie!os.
Las molcula de mio"lobina tiene un peso de 6C @ilodaltons, consta de una cadena
sencilla de 61= aminocidos ue rodean un anillo hemo como "rupo prosttico.
*n el centro del hemo hay un tomo de hierro al ue se une el o&"eno de manera
reversible $Lember" y Le""e, 6<B<%. *l tomo de hierro presenta seis lu"ares de
coordinacin, cuatro de los cuales estn ocupados por el anillo de porfirina. Por el
uinto se une al o&"eno imidazlico de la histidina 0C de la posicin <= de la cadena
polipeptdica $@endreI et al ., 6<42,6<46%. *l "rupo hemo se asienta en una hendidura
de la protena y contacta con ?1 residuos $Lattman et al., 6<E6%. La histidina *E de la
posicin 4B es de "ran importancia pues est frente al hemo, opuesta a la unin entre el
hierro y el imidazol. ,e cree ue este residuo estabiliza el comple!o hierro3o&"eno
previniendo la o&idacin del hierro.
La funcionalidad de la molcula depende del 4W enlace de coordinacin. Las
propiedades y el color del comple!o dependen de u est unido en este lu"ar, aunue
tambin del estado de o&idacin del hierro y del estado fsico de la protena. *n la
mio"lobina $y en la hemo"lobina% la forma de la molcula ue contiene o&"eno
mantiene al hierro en estado reducido. *n esto difiere del resto de ferroprotoporfirinas
ue o&idan al hierro cuando unen o&"eno. ,i el hierro de la mio"lobina esta o&idado la
molcula no es capaz de unir o&"eno.
Los mltiples comple!os de la mio"lobina se pueden a"rupar en dos "randes clases
se"n la unin ue establezcan sea inica o covalente. en cada uno de los miembros, el
hierro puede estar en forma o&idada o reducida. #uellos li"andos ue pueden
compartir un par de electrones forman comple!os covalentes, mientras ue los ue
tienen una menor habilidad de compartir electrones forman comple!os inicos con el 4W
lu"ar de coordinacin del tomo de hierro. Las uniones covalentes tienen ms inters
porue los pi"mentos ro!os tan deseados en la carne fresca y curada son miembros de
esta clase. La mio"lobina establece puentes covalentes entre el hierro en su forma
reducida y el o&"eno, el o&ido ntrico y el '-
?
denominados o&imio"lobina,
nitrosomio"lobina y el carbo&imio"lobina respectivamente. Todos estos comple!os son
ro!os y presentan picos de absorcin en 1=131B1 y 1E131C1 mX. La mio"lobina tambin
puede formar un pi"mento prpura ue puede unir a"ua, con una difusa banda de
absorcin con un m&imo en 111mX, denominada deso&imio"lobina. *L comple!o
frrico tambin puede unir a"ua $pero no o&"eno% y se denomina metamio"lobina, con
un pico de absorcin a 121nm en el e&tremo azul del espectro y un se"undo pico ms
dbil a 4?Enm en la re"in del ro!o, con un resultado neto de color pardo.
*L espectro de absorcin de al"unos de estos compuestos se muestra fi"ura si"uiente.
*n presencia de o&"eno, la mio"lobina se transforma en o&imio"lobina o en
metamio"lobina dependiendo de la presin de parcial del o&"eno. )na presin de
o&"eno ba!a favorece la formacin de metamio"lobina $GrooAs, 6<?<. >eor"e y
,tratmann, 6<1?%. *&isten, sin embar"o enzimas en el msculo capaces de reducir la
metamio"lobina a mio"lobina.
#unue la habilidad de combinarse reversiblemente con el o&"eno es la caracterstica
predominante de la mio"lobina, todava se discute la fisiolo"a del proceso. )na teora
su"iere ue el flu!o de o&"eno a travs de una solucin o en la clula es favorecido por
la presencia de mio"lobina, ue funcionaria como un transportador $Hittenber",
6<41.6<E2%. Fo esta claro, sin embar"o, cmo la mio"lobina se mueve en el msculo.
-tro hipottico papel de la mio"lobina es ue reduce bruscamente su afinidad por el
o&"eno en los momentos de necesidad de o&"eno, !u"ando as una funcin cataltica en
la fibra muscular. ,in embar"o, hay poca evidencia e&perimental ue soporte esta teora+
/as probablemente, la mio"lobina sirva como mecanismo de almacenamiento de
o&"eno en la fibra muscular.
0i" E+ /odelo de dominios helicoidales en la mio"lobina.
0i" C + *structura simplificada de la mio"lobina y 'urvas espectrales de la mio"lobina,
o&imio"lobina y metamio"lobina
LA .EMO/LOBINA:
,i el san"rado se realiza correctamente, el msculo pierde la mayora de su san"re, sin
embra"o se retienen cierta cantidad de hemo"lobina y plasma san"uneo. La
hemo"lobina es la protena transportadora de o&i"eno localizada en los eritrocitos cuya
misin principal es la de trasportar o&i"eno a todas las clulas y eliminar el '-
?
ue
resulta del metabolismo aerobio. Posee un peso molecular de 4C @ilodaltons de B
subunidades $0i". #% cada una de ellas rodeando un "rupo hemo $Perutz. *t al... 6<42%
Fig. A- Estructura de la molcula de hemoglobina (estructura cuaternaria). Formada por dos
cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. Cada cadena transporta una
molcula de oxgeno
PROTEINASAS DEL M0SCULO
Las proteinasas del msculo se clasifican en tres "rupos se"n su pD optimo. Day
proteasas alcalinas y neutras ue parecen ser enzimas solubles libres en el plasma y hay
proteasas acidas o catepsinas encontradas en el interior de los lisosomas. )na lista de
al"unas de ellas se puede encontrar en la tabla de proteasas del msculo.
Ta'%a #$ (o)$asas #$% m1s!,%o
P(o)$asa Lo!a%i2a!i"n P$so mo%$!,%a( . o)imo
Proteasa alcalina C,13<,2
Proteasa alacalina
muscular /#P
??,222 <,1362,1
,ern proteasas /astocitos ??,2223?B,222 C,23<,2
*nzima hidrolitico de la
miosina
$serin proteasa%
?4,2223?E,222 C,B3<,2
Proteasa neutra activada
por el calcio
$'#0,'#F0%
'itoplasma
/ofibrilla
C2,222
C2,222U=2,222
E,23E,1
'atepsina # Lisosomas 131,B
'atepsina G Lisosomas ?B,2223?E,222 13?
'atepsina ' Lisosomas 13E
'atepsina 8 Lisosomas B?,2223B1,222 B,2
'atepsina L Lisosomas ?B,222 B,6 $para la miosina%
E,2 $para la troponina K
pomiosina%
PROTEASAS ALCALINAS
La primera proteasa muscular $aislada de msculo esueltico de rata% tena un pD
ptimo en la re"in alcalina $@oszalAa y /illar. 6<42%. *ste enzima, ue era soluble en
?5 @'L, de"radaba protenas musculares. La seroalbumina, la casena y la
hemo"lobina con un ptimo a pD C,13<,2. La actividad disminua en presencia de
cationes divalentes y de benzoato de p3cloromercurio pero era activada por la casena y
el "lutation.
,e ha caracterizado otra proteasa muscular alcalina $/#P% $Fo"uchi y @andatsu, 6<E2,
6<E4%. *ste enzima es mucho mas insoluble y se ha hallado en residuo remanente tras
una e&tensa e&traccin de miosina $2.1/ @'L% se"ua de un tratamiento con deter"ente
no inico y urea. *ste enzima un pD optimo de <,1362,1, y s estable a temperaturas
mayores a BE 7'. Ma ue es prohibido por fosfato el de diisopifluoruro $80P% y por la
tosifenilalanin3clorometilcetona $TP'@%, se piensa ue un residuo de serina es
importante para su actividad. *l inhibidor de la tripsina de la semilla de so!a tambin
reduce la actividad, pero los tioles y los cationes divalentes tienen poco efecto. *l
enzima para los enlaces peptdico tyr3leu y phe3phe. )n enzima similar ha sido hallado
en msculo cardiaco de rata y hmster $/uraAami y )lchida. 6<EC. @uo y Ghan, 6<C2%.
,e ha aislado de te!ido muscular esueltico de rata y cone!o otra serin3proteasa similar
a la uimiotripsina con un pD optimo entre C,2 y <,2 $@utunuma, 6<E1%. *ste enzima
con un peso de =4 Ailodaltons es fuertemente inhibido por los inhibidores de la
uimiotripsina, la uimostatina y el p3anminofenil3?3fenilpropionato. *s tambin
inhibido de la papaina. La 80P, ue se une a los residuos de serina, tambin inhibe al
enzima Y. *s improbable ue los "rupos sulfridilos estn envueltos en la actividad eYdel
enzima pues lo "rupos tiol no hace efecto al"uno sobre la actividad. *sta proteasa
hidroliza la cadena pesada tambin de"rada fcilmente la troponina T. la cadena li"era
8TFG de la casena, troponina, la tropomiosina y la actina son tambin sustratos de este
enzima, pero las cadenas li"eras alcalinas de la miosina, la troponina ',J3actinina.y
laproteina3/ son escasamente afectadas. ,e sabe ue corta los enlaces tyr3ser, tyr3leu,
trp3leu y tyr3ile. #unue esta protena hidroliza muchas protenas miofibrilares, no es
una verdadera protena sarcoplasmica pues se cree ue no se localiza en el interior de la
fibra muscular, sino ms bien en las clulas situadas del te!ido muscular $Hoodbury, et
alZ 6<EC.%
PROTEASAS NEUTRAS ACTI3ADA POR EL CALCIO
*ste enzima, denominado '#0 $factor activado por el calcio% o '#FP $proteasa neutra
activada por el calcio%, se ha desarrollado en el sarcoplasma del msculo esueltico de
pollo, cone!o, vaca, cerdo y hombre $9shiura, et alZ 6<C2. 8ayton et alZ 6<E4 y Toyo3
oAa y /asaAa, 6<E<%. Tiene un peso de 66? Ailodaltons y consta de dos subunidades
diferentes de C2 y =2 Ailodaltons en el msculo de cerdo, sin embar"o es de una sola
cadena de C2 Ailodaltons en el msculo del bovino y de pollo, y tambin sencilla pero
de E= Ailodaltons en el msculo esueltico del cone!o. Todos ellos tienen un ph optimo
alrededor de E,1 son marcadamente activados por concentraciones milimolares y
de"radan preferentemente la banda :.
Presentan una especificidad por sustrato bastante interesante. La J3actinina, el pricipla
constituyente de la banda :, resiste la accin del enzima. mientras de"rada la troponina
y la tropomiosina. Lue no estn presentes en la banda : $8ayton et al.. 6<E4. 9shiura. *t
al, 6<E<%. Parece ue la tropinina T es la subunidad, ms sensible, mientras la troponina
' no es atacada en absoluto.
La tropomiosina es hidrolizada en dos fra"mentos de 64 y 64.1 Ailodaltons. La
pesada es de miosina es de"radada solo a concentraciones muy altas de enzima,
mientras la actina es completamente resistente. La tubulina, la espectrina y la insulina
son sustratos adecuados, aunue otros muchos sustratos tanto naturales como sintticos
pueden ser atacados por enzimas. *l '#0 no reuiere de una secuencia animoacida
especfica, sino solo una lon"itud suficiente y corta en dos partes. La leupeptina, la
plasmina, la antipaina, la uimostatina, la rodoacetamina y el uelante del calcio, el
acido etilen"licol Kbis3$R3amino3etilter% F, F3tetra3actico $*>T#%, funcionan como
potentes inhibidores.
Por su efecto sobre las lneas :, este enzima este relacionada probablemente con el
proceso de ablandamiento postmortem. La destruccin parcial de la lnea : es una
caracterstica del proceso de maduracin sin embar"o, ha de se(alarse ue el pD del
msculo postmortem es mucho mas ba!o ue el pD optimo del enzima, y
frecuentemente en el ue el nivel ue la actividad del enzima ueda completamente
inhibida. Tambin se ha demostrado la e&istencia de microambientes en el interior de la
fibra muscular ue permitiran su actividad. #dems, el '#0 reuiere concentraciones
de calcio "eneralmente de 6 [/ o menor $Heber, 6<<4%. Fo obstante, el tratamiento del
msculo como *>T# previene la hidrlisis postmortem de la lnea :, presumiblemente
como resultado de una uelacion del 'a
3
$8avey y >ilbert, 6<4<%.
PROTENAS ACIDAS
,on las catepsinas #, G, ', 8, * y L, ue son llamadas tambin enzimas lisomales
$'anonico y bird, 6<E2%. Todas las catepsinas son ms activadas a ba!os valores de pD,
pero sus ptimos varan con las enzimas en cuestin. Las especificaciones de sustrato de
las catepsinas son marcadamente diferentes.
Las catepsinas # y ' de"radan peue(os pptidos sintticos pero no protenas nativas,
mientras la catepsina G, de"rada peue(os pptidos sintticos y adems la miosina y la
actina. La catepsina 8 hidroliza la miosina y la actina pero no pptidos sintticos. La
catepsina L ha sido aislada recientemente y diri"e la actina, la miosina, la J3actinina, la
troponina y la tropomiosina $-Aitani, 6<C2%.
La cate"ora G es inhibida por la leupeptina y los inhibidores tiol, la catepsina 8 por la
pepstatina y la catepsina L por el iodoacetato, la leupeptina y la antipaina. ,e ha
su"erido ue la catepsina # hidroliza los fra"mentos resultantes de la di"estin por otras
proteasas.
La liberacin del contenido lisosmico ue se produce postmortem,
indudablemente !ue"a un papel en muchos de los procesos ue tienen lu"ar durante la
maduracin.
PROTENAS DEL TEJIDO CONJUNTI3O
Las protenas pertenecientes a esta clase desempe(an un papel importante en el msculo
vivo, adems de tener una funcin determinante en la dureza de la carne. La funcin
biol"ica del te!ido conectivo incluye la proteccin mecnica del or"anismo, as como
la de conectar msculos, r"anos y otras estructuras del esueleto y unos con otros. Ma
vimos la estructura y las funciones del te!ido con!untivo.
*n el msculo, la principal funcin del te!ido conectivo es la de transmitir la fuerza
"enerada dentro de las fibras musculares al esueleto. #s, el col"eno en el tendn es
muy inelstico, minimizando cualuier absorcin de la ener"a producida en la
concentracin.
)na propiedad comn a la protenas del te!ido conectivo es son e&tracelulares. Los
te!idos con!untivos en "eneral contienen pocas clulas vivas, y estn compuestos
primordialmente por una matriz celular.
Los fibroblastos son los responsables de la formacin de tendones y li"amentos, y as
han de sintetizar y secretar col"eno, elastina y otras protenas del te!ido con!untivo.
EL COL/ENO:
*l col"eno es el componente principal de todos los te!idos conectivos incluyendo al
tendn, el hueso, el cartla"o, la piel, los te!idos vasculares y pelculas de sostn tales
como endomisio. *n un mismo animal se pueden encontrar muchos tipos de col"eno
distintos "enticamente. /uchos de ellos han sido caracterizados bioumicamente y se
ha encontrado ue cada tipo de te!ido contiene una composicin caracterstica de tipos
de col"eno. *l tipo ms comn, desi"nado como tipo 9, se constituye como el
componente principal de tendn.
*l tipo 99 es caracterstico del cartla"o, mientras el tipo 999 se encuentra solo
en la piel y en los te!idos vasculares. Los tipos 9, 99, 999 se encuentran
predominantemente en forma fibrosa en la matriz e&tracelular, los tipos 9Q, Q no forman
fibras de col"enos tpicas, sino del"adas mailas en las membranas basales de las
clulas musculares $,anes y 'heney, 6<C?%.
La molcula de col"eno esta compuesta de tres cadenas polipeptdicas, desi"nadas
cadenas J con consecuencias repetidas de la forma "ly3\3M a lo lar"o de su lon"itud
donde \ e M son residuos de aminocidos cualesuiera. *n el col"eno tipo 9, de las tres
cadenas J, dos i"uales $J6 $9%% y una desi"ualdad $J?%. 'ada cadena tiene 6.26B residuos
asociados en secuencias de tripeptidos repetidas. Los tipos 99 y 999 contienen solo un tipo
de cadena+ J 6 $99% y J 6 $999%, re"iones car"adas $Gutler, 6<EE%. #dems de estas
variaciones entre cadenas de diferente tipo "entico, col"enos de especies distintas
contienen sustituciones en sus cadenas J 6y J ?.
*studios fisico3umicos y de microscopia electrnica han mostrado ue la lon"itud de
una molcula de col"eno es de unos =22nm $GoedtAer y 8ory, 6<14.,chimit, 6<11%.
# estructura es la de una hlice triple. 'ada cadena J es una hlice lev"ira y las tres se
enrollan en una sperhlice de&tr"ira para dar la conformacin final. #unue los
estudios estructurales se han centrado en el col"eno tipo 9, tipo 99 y 999 parecen ser de
constitucin virtualmente idnticas.
/ientras el cuerpo principal de la cadena J contiene una "licina cada tres residuos,
e&isten re"iones en lo e&tremos ue no muestran esta periodicidad y son desi"nados
como telopeptidos. Por e!emplo, la cadena J 6 $9% bovina tiene6.26Bresiduos con una
"licina cada tres posiciones, pero tiene 64 aminocidos en el e&tremo amino Terminal
$telopptido F% y en el e&tremo carbo&ilo Terminal $telopptido '%, sin esta re"ularidad
$Gornstein y Traul. 6<E<%. ,e supone ue la estructura de los telopptidos es "lobular,
pero su conformacin e&acta se desconoce.
'uando observamos col"eno al microscopio electrnico, vemos fibrillas con un
caracterstico patrn de bandas. ,e cree ue es el resultado de la ordenacin de las
molculas ue se muestran &ig,(a 4565 ,e detecta una unidad repetida cada E42 #
$llamada 8% en la direccin del e!e de la fibra.
La "nesis del col"eno se caracteriza de un "ran nmero de modificaciones
transposicinales en las cadenas polipeptdicas, muchas de las cuales son e&clusivas del
col"eno y de otras pocas protenas similares. *stas transformaciones pueden ser intra o
e&tracelulares.
Las modificaciones transposicinales intracelulares suceden de la sntesis de las cadenas
polipeptdicas del procol"eno+ $6% Didrocilacion de los residuos de prolina y lisina a B3
hidro&iprolina, = hidro&i prolina e hidro&ilisina. $?% >licosilacion de al"unas
hidro&ilisinas y de ciertas aspara"inas en la cadena pro3J. $=% formacin de puentes
disulfuro intra e intercatenarios.
Fig,(a 456
I%,s)(a!i"n $s-,$m7)i!a #$ %a o(gani2a!i"n #$s%a2a#a #$ %as mo%8!,%as #$ !o%7g$no a(a #a( $%
as$!)o $s)(ia#o #$ %as &i$'($s #$ !o%7g$no
Las modificaciones e&tracelulares convierten la molcula de procol"eno en col"eno y
lo incorporan a una fibrilla entrelazada estable+ $6% eliminacin de lar"os ppticos d los
e&tremos amino y carbo&ilo de las cadenas de procol"eno por protenas especificas
$ProcAop, 6CE4%. $?% 8eterminacin o&idativa de los "rupos ]3amino de residuos de
lisina e hidro&ilisina por la enzima lisilo&idasa.
*l procol"eno se define como el precursor soluble del col"eno. Puede ser aislado de
te!idos ue contienen col"eno como una molcula con e&tensiones amino y carbo&ilo
terminales, o como una forma intermedia resultado de un proceso proteoltico
determinado. *l procol"eno tipo 9 esta compuesto de dos cadenas pro3J 6 idnticas y
una cadena pro3J ? y ueda definido con la formula $pro3J 6 $9%%, pro3J?. 'ontiene
dominios "lobulares en los e&tremos, llamados e&tensiones o propeptidos, y tiene un
peso apro&imadamente de B12 Ailodaltons, con 612 Ailodaltons cada una de las cadenas.
*l procol"eno ue contiene los propptidos '3Terminal $P'3col"eno%, se produce
tras escisin proteoltica de los propptidos F3Terminal y tiene un peso aparente de 6=2
Ailodaltons y contiene ya puentes disulfuro. *l procol"eno del ue se han eliminado los
propptidos '3Terminal $PF3col"eno% no contiene puentes disulfuro y tienen un peso
de 6?2 Ailodaltons. La secuencia del propptidos F3Terminal contiene 611 aminocidos
$Dorlein, 6<E<%, mientras ue el propptidos '3Terminal contiene ?E? $0uller y
GoedtAer, 6<C6%. *l procol"eno tipo 99 es anlo"o al tipo 9 con la e&cepcin de ue solo
esta ^presente un tipo de cadena, la pro3J 6 $99%. *l procol"eno tipo 999 i"ualmente esta
compuesto de un solo tipo de cadena+ la pro3J $999%, pero posee puentes disulfuro
intercaternarios en los propeptidos ' y F.
La B3hidro&iprolina, =3 hidro&iprolina y la hidro&ilisina solo se dan en col"eno y son
formadas postranscripcin por hidrro&ilacion de residuos de prolina o lisina. Tres
enzimas intracelulares separados, pertenecientes al "rupo de las ?3o&o"lutarato
dio&i"enasas y lisilhidro&ilasa. Todas reuieren 0e
33
, o&o"lutarato, -
?
y ascorbato y
descarbo&ilan al ?3o&o"lutarato con la incorporacin de un tomo de o&i"eno molecular
al succinato y el otro al "rupo hidro&ilo. La reaccin se descrita como+
Lue"o la molcula de procol"eno es secretada al medio e&terno donde proteasas
especificas eliminan los propptidos PF y P' terminales $Leun", 6<E<%. *stos enzimas
denominados proteinasas F y ' respectivamente, han podido ser aislados y
caracterizados en tendn de ternero y en embrin de pollo.
La procol"eno3F protenas tiene un peso de ?42 Ailodaltons y e&hibe un pD ptimo de
E.B. Fecesita la e&istencia de 'a
33
, siendo inhibidores de su actividad los uelantes de
calcio y los a"entes reductores. La proteinasa F corta una unin pro3"ln de la cadena
pro3J6 y un enlace \3"ln de la cadena pro3J? del col"eno tipo 9.
La procol"eno3' proteinasa tiene un peso de C2 Ailodaltons, un pD optimo de E,2 y
tambin necesita 'a
33
para su actividad. ,e cree ue rompe un enlace #la3#sn en el
procol"eno tipo 9.
La si"uiente modificacin envuelve a la lisil o&idasa, ue es un enzima ue inicia la
formacin de puentes cruzados covalentes en el col"eno al desaminar o&idativamente
ciertos residuos de lisina o hidro&ilisina a J3aminoadipico3_3semialdehido y _3hidro&i,
y J3aminoadipico3_3semialdehido respectivamente.
)na vez "enerados, estos aldehdos pueden sufrir una serie de reacciones de
condensacin espontnea con "rupos ]3amino u otros aldehdos para dar lu"ar a los
puentes cruzados intra3e3intermoleculares caractersticos del col"eno. ,on estos
puentes covalentes los ue convierten las molculas de col"eno. ,on estos puentes
covalentes los ue convierten las molculas de col"eno solubles en fibrillas insolubles.
La reaccin catalizada por la lisil o&idasa se muestra en fi"ura =.C. *n estado puro, este
enzima e&hibe un e&tenso pD ptimo desde E,C hasta C,=, es relativamente termoestable
y no es inactivado hasta los C1 7'. #l menos se han identificado B tipos de lisil o&idasa,
cada uno con un peso de monmetro de ?<3=6 Ailodaltons. ,e cree ue se trata de una
metalprotena con cobre, ya ue dietas deficientes en este metal inducen la sntesis de
un col"eno pobre en puentes cruzados $/illar, 6<41%, y los uelantes de cobre inhiben
su actividad $Farayanan, 6<E?%. *studios recientes sur"ieron ue posee un se"undo
cofactor de pirido&al fosfato $/urria y Levene, 6<EC%. *l R3aminopropionitrilo $G#PF%
es un inhibidor natural de este enzima y produce la patolo"a conocida como latirismo.
Fig,(a 459
R$a!!i"n !a)a%i2a#a o( %a %isi%:o;i#asa
Los puentes cruzados son vitales para la funcin normal de las fibras. Las molculas de
col"eno establecen puentes cruzados espontneamente cuando se empauetan en fibras
como resultado de la accin de la lisil o&idasa. Los puentes cruzados pueden ser intra o
intermoleculares. Los intracelulares resultan cuando dos cadenas J de la misma
molcula de col"eno se unen covalentemente, mientras ue los intermoleculares se
forman al unirse dos o mas cadenas J de dos o mas molculas de col"eno.
)na lista de las uniones ms comunes se muestra Ta'%a 4545 La condensacin aldolica
de dos aldehdos activados se denomina puente cruzado reducible, pues puede ser roto
en condiciones dbilmente reductoras, a diferencia de los puentes cruzados maduros,
ue son estables a altas temperaturas y e&tremos pD. *l nmero de puentes cruzados
reducibles disminuye con la edad, probablemente porue son los precursores de puentes
cruzados maduros no reducibles ms comple!os.
La comple!a hetero"eneidad del col"eno se debe por una parte a la presencia de
diferentes "enes estructurales involucrados, ue es amplificada por modificacin post3
transcripcionales, permitiendo una amplia variacin en las protenas finales.
Ta'%a 454 ,n)$s !(,2a#os #$ !o%7g$no
P,$n)$ !(,2a#o o(ig$n
P,$n)$ !(,2a#o o(ig$n
P,$n)$ !(,2a#o o(ig$n
LA ELASTINA:
Nepresenta una clase de protenas con protenas con propiedad elsticas. Las fibras
elsticas se encuentran en te!idos ue sufren procesos deformacin, tensin o alta
presin, tales como la piel, los li"amentos, el msculo o las paredes de "randes arterias.
La presencia de elastina da al te!ido la posibilidad de recobrar la forma ori"inal tras ser
sometido a un estrs de compresin o e&tensin.
*l te!ido elstico tiene un aspecto amarillento y se ha denominado te!ido conectivo
amarillento. Las elastinas son insolubles en solventes ue destruyen los puentes de
hidro"eno a temperaturas por encima de 6227', en solventes fenolitos y son estables a
6127'. Nesisten la accin de la tripsina, uimotripsina, la pepsina y las catepsinas.
/orfol"icamente se distin"uen fibras y componentes amorfos $Noss, 6<E6%. *l
componente fibroso se deposita antes ue el amorfo $Nossetal, 6<EE%. ,u constituyente
ltimo es la elastina, caracterizada por una composicin aminocida con el <15 de
residuos no polares $tabla de composicin acidica de la elastina% y por la e&istencia de
e&clusivos puentes cruzados derivados de la lisina $0ranzblau, 6<E6%.
Ta'%a #$ !omosi!i"n a!i#i!a #$ %a $%as)ina
'isterna <
Lisina =
Distidina 6
#r"inina 1
#cido #spartico ?
Treonina =
,erina 1
#cido "lutmico 6?
Prolina 6?C
>licina =1?
#lanita 6E4
Qalina 6E1
9soleucina 6<
Leucina BE
Tirosina 6?
0enilalanina ?=
#llisina 4
Lisilnorleucina 6
9sodesmosina =
8esmosina =
/erodesmosina ?
Adaptado de Foster (1975)
#unue un tercio de los residuos es "licina y un noveno prolina, no e&hibe el patrn
peridico de tripptidos repetidos ue es caracterstico del col"eno. #dems, solo
presenta un modesto contenido de hidro&iprolina y nin"una hidro&ilisina $>allop y Paz,
6<E1%.
*l mecanismo de la formacin de los puentes cruzados envuelve una desaminacion
o&idativa inicial de residuos de lisina a aldehdos por la lisilo&idasa. Posteriormente
tiene lu"ar la formacin de bases de ,chiff con residuos de lisina no modificados o una
condensacin aldolica entre dos aldehdos.
*stas etapas son idnticas alas ue se producen en el col"eno y probablemente sean
catalizadas por las mismas enzimas. /as tarde, a travs de un mecanismo no conocido,
tres aldehdos y un residuo de lisina no modificado reaccionan para formar un anillo de
pirimidina aluilano en cuatro posiciones. ,e sabe ue este compuesto puede
presentarse en dos isomeros denominados desmosina e isodesmosina $Thomas, 6<4=%.
,e han observado otros enlaces cruzados resultantes de varios aldehdos y bases de
,chiff $>allop y Paz, 6<E1%.
,e puede encontrar puentes cruzados tanto intra3 como intermoleculares $uniendo ?,= o
B cadenas polipeptdicas%.
#unue la elastina es inusualmente estable, puede ser de"radada por ciertos enzimas.
#l"unas patolo"as tales 'omo enfisemas, pancreatitis o arteriosclerosis.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS CARNICAS
Las propiedades funcionales de las protenas carninas se debe "eneralmente a las
protenas miofibrilares y tienen mucha importancia, tanto en la elaboracin de productos
carnicos como en su calidad final.
*ntre estas propiedades destacan+
'apacidad de "elificacion
'apacidad de emulsin
'apacidad de formacin de espuma
'apacidad de retencin de a"ua
Qiscosidad
Fo e&iste nin"una protena carnina ue rena todas estas propiedades en la medida
adecuada ue reuiere un producto carnico elaborado, por lo ue se me!oran o
introducen estas propiedades deseables mediante tratamientos fsicos, umicos o
enzimticos. #s, por e!emplo, se a(aden a los productos carnicol protenas ve"etales y
muy particularmente las de so!a, ue, adems de alto valor biol"ico y me!orar sus
propiedades funcionales, abarata el costo de estos productos.
Caa!i#a# #$ ($)$n!i"n #$% Ag,a:
*s la propiedad mas estudiada en cuanto a tecnolo"a de alimentos, y de ella dependen
otras tales como color, terneza y !u"osidad de los productos carnicol. ,e conoce por sus
si"las como 'N#. *s importante en cualuier producto carnico, ya ue determina dos
importantes parmetros econmicos+ las prdidas de peso en los procesos de
transformacin y la calidad de los productos obtenidos.
Las perdidas de peso se producen en toda la cadena de distribucin y transformacin,
desde el oreo hasta el cocido, se suponen perdidas econmicas ue pueden alcanzar el B
3 1 5 del peso inicial, siendo corrientes en la actualidad perdidas del 6,1 al ? 5.
La calidad de los elaborados crudos tambin esta en relacin muy estrecha con el poder
de retencin de a"ua de la carne, ue condiciona su mayor o menor aceptacin de la sal.
Las carnes e&udativas dan productos ms saldados, mas duros y mas plidos, ue los
apartan de sus caracteres normalizados, deprecindolos comercialmente. *l problema
e&iste tambin en los elaborados cocidos, aunue tiene menos importancia. #s pues, en
!amn curado tipo espa(ol interesa ue la 'N# sea relativamente ba!a, pues durante el
curado se pierde "ran cantidad de a"ua. Por el contrario, en productos cocidos tipo
!amn 'orA interesa ue la materia prima ten"a una 'N# bastante "rande.
*l a"ua del msculo se encuentra en la proporcin de un E25 en las protenas
miofibrilares+ ?25 en las sarco plasmticas y 625 en el te!ido conectivo. Para Damm el
trmino 'N# se define como la propiedad de una protena carnica para retener el a"ua
tanto propia como a(adida, cuando se somete a un proceso de elaboracin $tratamiento
trmico, e&trusin, etc%. -tros autores distin"uen la 'N# como capacidad de retener el
a"ua propia y la 'L# como capacidad de retener el a"ua a(adida $capacidad de li"ar
a"ua%.
Doy no se sabe ciertamente como se encuentra el a"ua en el msculo. *n estudios con
Nesonancia /a"ntica Fuclear $N/F% se ha concluido ue hay un 15 imposible de
separar y el <15 restante para al"unos autores esta muy bien ordenada y unida, mientras
ue para otros ocurre todo lo contrario.
*n la dcada de los E2, 0ennema lanzo una teora $la mas aceptada% ue supone ue el
a"ua esta unida al msculo de tres formas diferentes+
6. #"ua de constitucin+ 15 del total. 0orma parte de la misma carne y no hay
forma de e&traerla.
?. #"ua de interfase+ *sta unida a la interfase protena3a"ua. *sta a"ua de interfase
se subdivide en a"ua vecinal, mas cercana a la protena, formando dos, tres o
cuatro capas, y a"ua multicapa, ue esta mas ale!ada de las protenas.
=. #"ua normal+ ue se subdivide en ? modalidades+ a"ua ocluida, ue esta
retenida en el msculo envuelta en las protenas "el, y a"ua libre, ue es la ue
se libera cuando se somete a tratamiento trmico e&terno.
Fa!)o($s -,$ in&%,>$n $n %a CRA #$ %a !a(n$:
La 'N# depende de dos factores fundamentales+ el tama(o de la zona D, ue es el
espacio libre donde se retiene el a"ua, y la e&istencia de molculas ue aporten car"as y
permitan establecer enlaces dipolo3dipolo con las molculas de a"ua.
*&isten diversos condicionantes ue influyen en estos factores, ue se describen a
continuacin.
a? pD+
# pD 1, punto isoelectrico de la mayora de las protenas carnicas, no e&isten en
ellas car"as elctricas netas y no hay, por tanto, atraccin por las molculas de a"ua
$polares%, repulsin entre las molculas de protenas entre si.
In&%,$n!ia #$% . so'($ %a CRA #$ %a !a(n$
# medida ie aumentamos el pD, por un lado, aumenta la car"a y atraccin depolo3
dipolo, y, por otro lado, hay repulsin entre las molculas de protenas car"adas de
i"ual si"no, aumentando el tama(o de la zona D. 9"ualmente se comporta al
disminuir de pD. Lue"o la mnima 'N# coincide con el pD 1, aumentando a medida
ue se ale!a del mismo.
'? 'ambios post3mortem
8espus del sacrificio, la 'N# es muy "rande, debido a ue el pD es apro&imadamente
de E, y a ue no se ha formado el comple!o de actomiosina. # medida ue nos
acercamos al ri"or mortis, el "luco"enose transforma en acido lactico $por "licolisis
anaerobia%, ue ba!a el pD hasta el punto isoelectrico de las protenas, lo ue implica
ue la 'N# sea mnima. #l cesar el aporte de #TP se forma el comple!o de actomiosina,
disminuyendo el espacio libre. 'on el tiempo hay una de"radacion de protenas
miofibrilares ue elevan el pD+
,e suele hablar de carnes 808 y P,*. 'uando el anial se somete a stress consume el
"lic"eno y no hay "licolisas anaerobia, por lo ue las carnes se presentan secas $dry%,
e&ternamente firmes $firm% y oscuras $darA%+ carnes 808. /uy apreciadas por los
fabricantes de productos carnicos.
'uando las reservas de "lic"eno son muy "randes el pD ba!a mas de lo normal,
uedando una carne de color plido $pale%, blanda $sof% y e&udativa $e&hudative%+
carbes P,*. ,on rechazadas por los fabricantes de productos carnicol.
!? #dicin de sales $cloruro sodico y fosfatos%
La 'N# en una carne a la ue se le ha a(adido cloruro sodico depende del pD.
,i el pD es mayor ue 1 la 'N# se me!ora notablemente y si el pD es menor de 1 la
'N# disminuye al a(adir el cloruro sodico. *s un hecho e&perimental y e&isten
numerosas hiptesis, y, entre ellas, la mas aceptable de las ue se bara!an es ue el ion
'l3 es mucho mas activo ue el FaU y capaz de neutralzar las car"as positivas del
msculo a pD menor ue 1. # pD mayor ue 1 el msculo esta car"ado ne"ativamente,
por lo ue el ion 'L3 resulta inactivo.
In&%,$n!ia #$ %a a#i!ion #$ !%o(,(o so#i!o $n %a 3RA > #$$n#$n!ia #$ %a misma
!on $% .
Los fosfatos tambin me!oran la 'N# cuando el pD es mayor ue el punto isoelectrico.
,e puede e&plicar porue el fosfato TTper seOO eleva el pD. Pero hay al"o mas, ya ue
al"unos fosfatos elevan mas la 'N# ue otros independientemente de sus valencias y de
sus capacidades secuestrantes. La hiptesis mas acertada es ue el fosfato acta de
forma similar al #TP evitando la formacin del comple!o actomiosina.
/todos de medicin de la 'N#+ e&isten varios metodos para evaluar la capacidad de
retencin del a"ua, pero el de >raI3Dam y el del volumetro capilar son los mas
empleados+
6. >raI3Dam. )n trozo de carne de medidas estandarizadas se somete a presin
determinada entre dos papeles de filtro. midiendo el aumento de peso de los
mismos se puede calcular la 'N# $inversamente proporcional%.
?. *l volumetro capilar se emplea para medir directamente la 'N# sobre el cuerpo
del animal sacrificado.
*l volumetro consta de un tubo capilar "raduado con liuido coloreado.
Es-,$ma #$ @o%,m$)(o !ai%a( a(a m$#i!ion #$ %a CRA
,e presiona la carne con el volumetro y por capilaridad se absorbe el a&udado, ue se
mide por diferencia de volumen del liuido coloreado.
Caa!i#a# #$ $m,%si"n #$ %as (o)$+nas !a(ni!as
)na emulsin es una dispersin de dos luidos no miscibles ue pueden ser aceote y
a"ua. )no de ellos, la fase discontinua, se encuentra en forma de peue(as partculas en
el seno del otro medio o fase continua. *n los alimentos, las emulsiones se presentan
fluidas o viscosas.
)na de las caractersticas e&i"ibles a un embutido tratado por calor es ue el corte
resulta li"eramente untuoso y claro, lo ue contribuye a la me!or conservacin del
producto acabado y evita parcialmente la desecacin. *n este tipo de productos la "rasa
!ue"a un papel importante y para conse"uir estos resultados suele ser a(adida de dos
formas diferentes+ una parte se incorpora a la masa del embutido en forma de dados de
distintos tama(os ue dan el aspecto de mosaico del corte. y otra finalmente picada,
formando una masa casi impalpable. *sta ultima "rasa e&i"e un emulsionado previo
para evitar problemas en el cocido $separaciones% y para lo"rar ue los "lbulos "rasos
$fase discontinua% se repartan homo"neamente por toda la masa $fase continua% se
repartan homo"neamente por toda la masa $fase continua% del embutido.
,on varios los factores ue deben concurrir para conse"uir una buena emulsin.
La formacin de una buena emulsin si"ue la ecuacin de ,ToAes+
Q ` 8? $do K di% V 4 Pi v
Don#$:
Q ` Qelocidad de separacin de las partculas de la fase discontinua.
8 ` 8imetro de partculas de fase continua.
do y di ` 8ensidades de fase continua y discontinua
v ` Qiscosidad del sistema
Para estabilizar la emulsin, atenindonos a la formula de ,toAes, interesa ue el
dimetro de las partculas de fase discontinua sea el mas peue(o posible. 8e i"ual
forma es conveniente ue las densidades sean lo ms pr&imas o i"uales posibles y ue
la viscosidad del sistema sea la mayor posible.
*l contenido del col"eno presente en la "rasa contribuye en cierta manera a
conse"uir este aumento de viscosidad, pero como su concentracin no suele ser elevada
en las "rasas, no es suficiente para lo"rar una viscosidad alta. Por ellos ha de recurrir al
empleo de productos capaces de proporcionar la viscosidad necesaria para la emulsin
entre los ue destacan los fosfatos, polifosfatos alcalinos, los citratos, los mono3
dioleinolatos de "licerol, y otros "liceridos como el menodipalmitoestearato de "licerol
y el monodioleolinoleato de "licerol, ademas de las proteinas.
Para comprender la definicin de emulsin resultan imprescindibles dos conceptos+
capacidad de emulsin y estabilidad de emulsin.
6. 'apacidad de emulsin+ '*
La '* es el parmetro ue define la emulsin y consiste en la cantidad de aceite medida
en ml ue es capaz de emulsionar 6" de protena sin ue se rompa o invierta la
emulsin.
?. *stabilidad de emulsin+
*s la cualidad de una protena de formar una emulsin ue permanezca estable el
mayor tiempo posible.
La '* se suele medir por el mtodo ,Iift, ue consiste en formar una emulsin en
condiciones estndar con una cantidad de aceite determinada e ir a(adiendo aceite
hasta este punto dan idea de la '*.
Tambin se puede someter la emulsin de protenas a coccin y determinar el
luido ue se pierde -tros mtodos es similar al de ,Iift, pero facilitan la
visualizacin del punto final.
#s, el mtodo Hebb mide la conductividad elctrica de una emulsin ue se va
formando por adicin de aceite hasta ue se rompe, y la capacidad de emulsin
viene dada por valor m&imo de conductividad, ue corresponde al momento de la
ruptura.
*l mtodo de 'renIel"e introduce un ampermetro en la emulsin y por medidas de
la intensidad $ampera!e% da idea de la capacidad de emulsin en el momento en ue
se rompe.
Em,%sion$s !a(ni!as:
La pasta fina es una emulsin tipo aceite en a"ua donde las protenas son los
emul"entes. *n una emulsin carnica las "otas de "rasa estn recubiertas de protena
ue le dan estabilidad a la emulsin, ya ue, se"n al"unos autores, se unen a los
dipolos del a"ua formando la interfase.
>eneralmente, cuando un producto me!ora la capacidad de retencion del a"ua tiene
tambin capacidad emul"ente.
-tros autores e&plican el fenmeno de las protenas actuando como emul"entes porue
forman un "el alrededor de la "ota de "rasa ue retiene el a"ua.
Tres fenmenos fsico3umicos concurren en la formacin de las emulsiones carnicas+
3 9nteraccin a"ua3protena
3 9nteraccin protena3"rasa
3 #"re"acin protena3protena, ue son las responsables de la capacidad de
retencin de a"ua, formacin de emulsin y "elificacion.
8entro de las protenas carnicas son las miofibrilares las ue tienen mayor capacidad de
emulsin. La miosina es una protena muy "rande y uiz por este "ran tama(o $P/
apro&imadamente 122 222% es mas facil ue TTenvuelvaOO la "ota de "rasa.
Fa!)o($s -,$ a&$!)an a %a CE
8espus del sacrificio del animal el msculo tiene "ran 'N#, ue va disminuyendo a
medida ue disminuye el pD y este se apro&ima al punto isoelectrico, para despus
volver a aumentar la 'N# y el pD por descarbo&ilacion enzimatica de las protenas.
Los investi"adores alemanes defienden la teora de usar carne PN* N9>-N /-NT9,
por sus me!ores cualidades de 'N# y 'N en pastas finas $"eneralmente se emplean
carnes P-,T N9>-N /-NT9,%. 'omo soluciones al problema del tiempo empleado en
el transporte a la industria se propone la con"elacin inmediata del msculo triturado e
incluso liofilizado $esto ultimo descartado por su alto costo%.
Las condiciones de tratamiento en el cutre $especie de amasadora donde se prepara la
pasta fina%, tiempo de traba!o y velocidad de la misma influyen notablemente en la '*.
,e debe buscar un compromiso entre la destruccin de la miofibrilla ue permita la
salida de la protena, pero no la desnaturalizacion de la misma por aumentar la
temperatura por friccin en el cutter. Tambin influye sobremanera la clase de protena,
concentracin de protena y relacin protena3"rasa.
Nespecto a la clase de protena, las miofibrilares me!oran la '*, pero las de estroma al
calentarse sufren contraccin y rompen la pelcula e&terior de la "ota permitiendo la
salida de la "rasa y la ruptura de la emulsin.
Nelativo a la concentracin, si se tiene n 625 de protena miofibrilar y se aumenta a un
615 se podra pensar ue la emulsin me!ora su '* en un 125. *sto no es asi. #l
aumentar la concentracin de la protena aumenta la '*, pero no en la misma
proporcin.
La eficacia de cada unidad de protena disminuye al aumentar la concentracin de la
misma.
#tendiendo a la relacin protena3"rasa, si se emplea carne ma"ra se me!ora la '*, pero
hasta cierto punto, ya ue a partir de este las molculas de protena interfieren entre si,
empeorando la '*.
Lo mismo ocurre con la adicin de "rasas. ,i en una formula de pasta fina se aumenta la
cantidad de "rasa, a una concentracin determinada, se alcanza un m&imo '*, a partir
del cual esta cae rpidamente.
'uando el pD alcanza su punto isoelectrico me!ora la '*. #l"unos autores afirman ue
la capacidad ms importante de la protena para conse"uir una buena emulsin es su
solubilidad. 'uanto ms soluble sea la protena, mayor '* tiene.
Los fosfatos y carra"enatos aumentan la '* porue absorben a"ua. Los caseinatos
tambin aumentan la '*, pero no aumentan la 'N#.
Los derivados de la so!a $concentrados y aislados% me!oran ambas propiedades+ '* y
'N#.
Caa!i#a# #$ g$%i&i!a!ion:
)n "el es un sistema semi3solido $mantiene su forma, pero los luidos se desplazan por
el "el%, ue se forma por la unin de cadenas polippticas ue forman una red
tridimensional ue retiene y atrapa el a"ua.
*l "el se forma de dos etapas+
6W Day una desor"anizacin de las cadenas polipepticas.
?W -rdenacin de las cadenas y formacin de red mediante puentes de hidro"eno y
enlaces disulfuro. 8e estos enlaces dependen propiedades del "el tales como viscosidad,
elasticidad, etc.
Los "eles pueden ser+
3 Neversibles+ ue al calentarse se transforman en solucin y al enfriarse se
"elifican.
3 9rreversibles+ al calentarse continan como "eles. *!emplo de estos ltimos son
los "eles carnicol.
Los parmetros ue caracterizan los "eles son+
a% Ni"idez+ ue se mide mediante deformacin del "el por aplicacin de una fuerza
e&terna+ ,hear modulus tester. ,e prepara un "el en condiciones estndar con
una placa de vidrio en su interior, ue va unida a un hilo de seda del ue cuel"a
un platillo. ,e van colocando pesas hasta lo"rar ue la placa de vidrio se
desplace ? cm. *l peso ue es necesario aplicar da idea de la ri"idez de la del.
-tros mtodos miden la capacidad de estos "eles para retener el a"ua, similares
a los de >raI Damm e&plicados anteriormente.
b% 'laridad
c% Turbidez
#l"unos autores promul"an ue la "elificacion es la propiedad mas importante para la
formacin de pasta fina. #l"unos autores promul"an ue la "elificacion es la propiedad
mas importante para la formacin de pasta fina. # pesar de esto esta poco estudiada.
La si"uiente e&periencia ilustra la influencia en la "elificacion de las distintas protenas.
,e preparan tubos de soluciones de actina, miosina y protenas sarcoplasmaticas ue se
calientan a 42W', se enfran para formar un "el y se centrifu"an.
3 Tuvo solucin de miosina+ resiste la centrifu"acin y al invertir el tubo se
mantiene el "el.
3 Tubo solucin de actina+ resiste la centrifu"acin, pero al invertir el tubo el "el
esta deshecho.
3 Tubo de solucin protena sarcoplasmaticas+ ni soporta la centrifu"acin ni la
intervencin del tubo.
*sto indica ue es miosina la protena de mayor capacidad de "elificacion. La parte
lineal $o cola% es la responsable del poder de "elificacion. ,e ha demostrado haciendo
ensayos de "elificacion con las distintas fracciones L//, D//, ,6 y ,?.
La actina tiene una capacidad de "elificacion bastante peue(a, pero potencia el poder
de "elificacion de la misina.
La solucin de miosina sola aumenta la capacidad de "elificacion.
La solucin de miosina con actina en cantidades pro"resivas aumenta la capacidad de
"elificacion hasta lle"ar a un m&imo.
La diccin de protena de so!a a la miosina tambin me!ora la capacidad de "elificacion,
pero se inhibe por la adicin simultnea de cloruro sodico.
La adicin de cloruro sodico, sin embar"o, no afecta a la me!ora de la capacidad de
"elificacion de la miosina cuando se a(aden simultneamente caseinatos.
/RASAS
La "rasa es un componente mayoritario de la canal de los animales de abasto. ,uperado
slo por el contenido de a"ua. 'omprende entre 6C3=25 del peso de la canal del ternero
y el 6?3?25 del peso vivo de un cerdo listo para el mercado. Los valores inferiores son
"eneralmente consecuencia3de la raza o de criterios comerciales. La "rasa es la forma
ener"tica ms concentrada accesible a la vida animal. Para un me!or uso de la carne en
nutricin humana, se reuiere el conocimiento del valor calrico de las diferentes
"rasas, sus caractersticas nutricionales esenciales, sus relaciones con otros nutrientes y
los posibles efectos deletreos de su manipulacin inadecuada. Los cambios
tecnol"icos y el conocimiento nutricional, ue causan modificaciones en los patrones
de consumo de la "rasa y los derivados "rasos, acrecientan la necesidad del desarrollo
de nuevos usos para las "rasas. *l desarrollo de nuevos mtodos de estudio ha
favorecido el conocimiento de la umica y la tecnolo"a de las "rasas. 'ontribuyendo
a un ms amplio y me!or uso en nuestra economa.

Fig5 /(asa $n %os )$Ai#os #$ %os anima%$s
COMPOSICIN DE LA /RASA
*l trmino "rasa animal comprende usualmente todas las especies de lpidos,
incluyendo tri"licridos $el tipo dominante% fosfolpidos, esteroles y steres de esterol y
otros lpidos s estn presentes.
Los lpidos se encuentran en el espacio intermuscular e intramuscular en el te!ido
adiposo, en el te!ido nervioso y en la san"re. Pocos cambios, si se produce al"uno,
ocurren como consecuencia del proceso de e&traccin, si bien al"unos tipos, como los
fosfolpidos, ue estn unidos firmemente, reuieren un tratamiento especial para
ase"urar su e&traccin completa.
La >N#,# de la leche y del huevo son casos especiales en los ue la "rasa no est
asociada al msculo > tienen una composicin bastante diferente de las de la canal o los
te!idos "rasos. La "rasa natural se compone principalmente de "licerol esterificado con
cadenas de cidos "rasos de un nmero variable de tomos de carbono. Ma ue el
"licerol tiene tres "rupos hidro&ilo, es posible combinar una molcula de "licerol con
una, dos o tres molculas de cidos "rasos, formando mono3$/#>%. , di3 $8#>% o
tri"licridos $T#>%. #unue en la "rasa crnica estn presentes peue(as cantidades de
mono y di"licridos, son los tri"licridos uienes predominan. Los tri"licridos son
bastante homo"neos umicamente y si"uen la frmula "eneral.
FI/ 5ESTRUCTURA QUIMICA DE LOS TRI/LICERIDOS
8onde N
6
, N
?
y N
=
representan cidos "rasos esterificados en las respectivas posiciones
de la molcula de "licerol. ,i los tres cidos "rasos son idnticos, el tri"licrido se
denomina simple. si son diferentes, compuesto.
Las "rasas naturales constan principalmente de T#> compuestos. La variedad de cidos
"rasos presentes en la "rasa, adems de los distintos modos posibles de combinacin en
la molcula de "licerol para formar ismeros, posibilita la e&istencia de multitud de
T#> diferentes. Por e!emplo usando la frmula
NB Cn
4
Dn
2
?E2
donde F representa el nmero de ismeros y n el de cidos "rasos diferentes,
suponiendo un valor para n de < o 6B obtenemos, bien B21 6.BE2 T#> diferente.
La "rasa crnica tambin contiene otras sustancias en peue(a cantidad+ son
fosfolpidos, esteroles, protenas, cidos "rasos libres, a"ua y otros constituyentes
celulares.
LOS CIDOS /RASOS
Los cidos "rasos encontrados en los T#> y otros lpidos difieren en la lon"itud de la
cadena hidrocarbonada y en el tipo de enlaces ue establecen sus tomos de carbono. La
mayora de los cidos "rasos encontrados en la "rasa animal constan de una cadena
lineal con un nmero par de tomos de carbono, aunue una peue(a cantidad de
cadenas ramificadas y cidos "rasos de nmero impar de tomos de carbono se ha
hallado en las "rasas de vacuno y ovino. Los cidos "rasos saturados y los
monoinsaturados son los predominantes, aunue la manteca de cerdo puede contener
ms de un 6B5 de cido linoleico ue tiene dos enlaces dobles en su cadena. La
nomenclatura de los cidos "rasos se complica al haber dos nombres+ el comn y el
sistemtico.
Por e!emplo+ uno de los cidos "rasos con 6C3 ' y un doble enlaces se denomina por su
nombre comn como cido oleico, o por medio de su nombre sistemtico como acido
cis3<3octadecenoico. *l nombre sistemtico indica ue se trata de un cido "raso de 6C
tomos de carbono con un doble enlace en cis entre los carbonos < y 62. Fosotros
usaremos ms frecuentemente el nombre ordinario pues es el empleado en la industria.
Los cidos "rasos saturados se corresponden con la frmula "eneral '
n
D
?n36
'--D. Los
ms comunes y al"unas de sus propiedades se muestran en la Ta'%a <. Ftese ue el
punto de fusin se eleva con el tama(o molecular. Los cidos de lon"itud menor ue el
cprico son luidos a temperatura ambiente, y slidos los de nmero mayor de tomos
de carbono. *s la presencia de cidos tales como el palmtico o el esterico, de lon"itud
alta, los responsables de!a dureza de las "rasas naturales. La cadena hidrocarbonada de
los cidos "rasos saturados resiste "eneralmente el ataue umico por lo ue las
reacciones ms comunes de estos cidos se centran en su "rupo carbo&lico.
Las cidos "rasos insaturados de la "rasa crnica tienen uno o dos dobles enlaces en la
cadena. Los ms comunes son+
!i#o o%$i!o+ 'D
=
$'D
?
%
E
` 'D$'D
?
%
E
'--D
!i#o %ino%$i!o + 'D
=
$'D
?
%
B
'D ` 'D'D
?
'D ` 'D$'D
?
%
E
'--D
!i#o %ino%8ni!o+ 'D
=
'D
?
'D ` 'D'D
?
'D ` 'D'D
?
'D ` 'D$'D
?
%
E
'--D
*stos y otros se muestran en si"uiente Tabla 6+
Los cidos "rasos ms altamente insaturados poseen los puntos de fusin ms ba!os.
Fig5 A%g,nos 7!i#os g(asos #$ imo()an!ia 'io%"gi!a
TABLA <: !i#os g(asos Sa),(a#os Ca(a!)$(+s)i!os C
=
C
22
A%g,nos !i#os g(asos Sa),(a#os Ca(a!)$(+s)i!os C
=
C
22
!i#os
F"(m,%a
P$so
Mo%$!,%a(
P,n)o #$ F,si"n
FC FF
B,)+(i!o '
=
D
E
'--D CC.62 3C.2 6E.4
Ca(oi!o '
=
D
66
'--D 664.61 3=.B ?E.=
Ca(+%i!o '
E
D
61
'--D 6BB.?6 64.E 4?.?
C7(i!o '
<
D
6<
'--D 6E?.?4 =6.4 CC.<
L7,(i!o '
66
D
?=
'--D ?22.=6 BB.? 666.4
Mi(+s)i!o '
6=
D
?E
'--D ??C.=4 1B.B 6?<.<
Es)$a(i!o '
61
D
=6
'--D ?14.B? 4?.4 6BB.E
Es)$a(i%i!o '
6E
D
=1
'--D ?CB.BE 4<.4 61E.=
A(a-,+#i!o '
6<
D
=<
'--D =6?.1? E1.B 64E.E
B$G8ni!o '
?6
D
B=
'--D =B2.1E C=.2 6C6.B

TABLA 2: !i#os g(asos insa),(a#os na),(a%$s5
A%g,nos 7!i#os g(asos insa),(a#os na),(a%$s
CIDO FORMULA
PESO
MOLECULAR
PUNTO DE
FUSION
INDICE
DE
HODO F C 7 0
Mi(is)o%$i!o 'D
6=
D
?1
'--D ??4.B1 66?
Pa%mi)o%$i!o 'D
61
D
?=
'--D ?1B.B2 36 =2.? <<
O%$i!o 'D
61
D
?1
'--D ?C?.B1 6= 11.B C<
3a!!8ni!o 'D
6E
D
?=
'--D ?C?.B1 =< 62?.? C<
Lino%$i!o
'D
6E
D
=6
'--D ?C2.BB 31.2a3
1.?
?= 6C6
Lino%$ni!o
'D
6E
D
?E
'--D ?EC.B? 366
366.=
?=.B
6?.?
6?.E
?=E
A(a-,i#"ni!o 'D
6E
D
=6
'--D =2B.B4 3B<.1 31E.6 ===
0recuentemente, las "rasas insaturadas se hidro"enan para hacerlas ms saturadas y as
aumentar su punto de fusin, convirtindolas en "rasas ms duras y ms estables. Las
"rasas insaturadas son susceptibles a sufrir reacciones de &ido3reduccin, adems de
las tpicas del "rupo ster.
COMPOSICIN DE LOS /LICIRIDOS
Los "licridos de las "rasas naturales difieren no slo en la composicin de sus cidos
"rasos sino tambin en el modo en ue estos cidos se distribuyen en la molcula del
"licrido. Las "rasas animales son "eneralmente ricas en cido esterico, palmtico y
oleico ue contienen slo peue(as cantidades de otros cidos
La Ta'%a 4 muestra la composicin de al"unas "rasas animales representativas. *l
contenido de cidos "rasos vara dentro de la misma especie por factores como la edad,
la dieta o el ambiente. Las propiedades de las "rasas naturales dependen del tipo de
cidos "rasos ue forman un T#>, as como del modo de distribuirse stos en las
diferentes posiciones de la molcula.
Los primeros intentos de correlacionar composicin y estructura fallaron al establecer
ue las "rasas estaban constituidas por mezclas de tri"licridos simples. Da sido slo en
un pasado reciente cuando se ha unido la acepcin estarica
Los aceites y "rasas ve"etales carecen de bo ismeros con cidos "rasos saturados en la
posicin ?. La carne de vacuno de alto contenido en cidos "rasos saturados tiene muy
pocos de estos "licridos, mientras ue la de cerdo es muy rica en ellos. /uchas de las
propiedades especiales de la manteca de cerdo se deben a la dominancia del olel3
pa9mitoil3estearil "licrido. ,e pueden hacer al"unas "eneralizaciones acerca de la
distribucin de los cidos "rasos en los T#> basadas en los anlisis de
estereoespecificidad.
TABLA 4: Comosi!i"n $n !i#os g(asos #$ %as g(asas anima%$s
Comosi!i"n $n !i#os g(asos #$ %as g(asas anima%$s
!i#os Man)$!a #$
C$(#o
S$'o #$
3a!,no
S$'o #$
Ca(n$(o
Man)$-,i%%a
B,)+(i!o =
Ca(oi!o 6
Ca(+%i!o 6.1
C7(i!o =
La1(i!o 232.? =.1
Mi(+s)i!o 23E.BB ?3= 63B 6?
Es)$7(i!o 6?3B4 6B3?< ?13=? 6=
Pa%m+)i!o ?43=? ?B3== ?23?C =C
A(a-,+#i!o 2.B36.= 6
La,(o%$i!o 2.B
Mi(is)o%$i!o 232.= 2.B32.4 6.1
Pa%mi)o%$i!o ?31 6.<3?.E =
O%$i!o B6316 =<312 =43BE ?C.B1
Lino%$i!o =36B 231 =31 6
Lino%8ni!o 236 232.1
A(a-,i#"ni!o 2.B3= 232.1 2.1
Las distribuciones se consideran en trminos de proporciones y tendencias, ms ue
como concentraciones y localizaciones absolutas. La tendencia de distnbucin se puede
resumir+ '3 6+ saturado, '3?+ insaturado corto, '3=+ lar"o. Las desviaciones ms
aparentes son la localizacin del cido palmtico en la posicin '3? de la "rasa de cerdo
y la de muchos peces e&cepto la trucha. Los cidos "rasos ?2+1, ??+1 y ??+4 son
e&cluidos de la posicin '3? se encuentran principalmente en '3=en las "rasas de
mamferos. Las aves tienen una distnbucin casi estocstica de sus cidos "rasos
PerAins $6<41% aplic un modelo informtico a la distribucin de cidos "rasos de
diferentes "rasas usando los datos de 664 anlisis y concluy ue el concepto de 6.=3al
azarV?3a9 azar se mostraba adecuado para describir la distribucin de cidos "rasos en
estos Tc>. ,in embar"o, slo un anlisis detallado de la composicin de cidos "rasos
de cada posicin podr e&plicar las diferencias en la composicin y propiedades de las
"rasas de diferentes especies y distintas localizaciones dentro de la canal de un animal.
LIPIDOS
,on auellos compuestos e&trables en disolventes or"nicos y ue tienen en su
composicin cidos "rasos.
*n los lpidos de la carne predominan los cidos "rasos, libres y esterificados.Los
cidos "rasos ue se presentan son de cadenas de ? a =2 carbonos, saturadas y no
saturadas en forma '9,. Pueden estar esterificados con "licerina, como tri"licridos
$ms abundantes%, di"licridos y mono"licridos
*ntre los lpidos compuestos de la carne estn los fosfolpidos y las esfin"omielinas
$con!unto formado por esfin"osina, cido fosfrico, cidos "rasos y base Fitro"enada%
C%asi&i!a!i"n #$ %os %+i#os
*n la carne se encuentran los lpidos localizados en el te!ido adiposo $subcutneo e
intermuscular, ue separan haces de msculo% y en el te!ido muscular.
Los lpidos se encuentran en adipocitos ue estn constituidos por un 13?25 de a"ua,
?.1 5 de te!ido con!untivo, y un E23<2 5 de lpidos preferentemente tri"licridos con
cidos "rasos saturados en posicin ?. y no saturados de cadena lar"a en la posicin =.
<5 L+i#os #$% )$Ai#o a#ioso
'omo se ha apuntado anteriormente, el te!ido adiposo se localiza en los depsitos
subcutneos, por una parte, y en los depsitos intermusculares por otra. Los depsitos
subcutneos "eneralmente estn bien definidos, e incluso su e&ploracin manual
$palpacin% por el especialista permite estimar el nivel de den"rasamientoe del animal.
*stos depsitos sub3cutneos representan, por e!emplo en el cerdo, el E2 5 de todo el
te!ido adiposo.
Los lpidos del te!ido adiposo participan en dos procesos metablicos fundamentales+
lipolisis y lipo"nesis. *n contra de lo ue se suele pensar, el te!ido adiposo no es un
depsito pasivo de "rasas, sino un te!ido notablemente activo metablicamente, muy
rico en enzimas, ue, adems de intervenir en el metabolismo de los lpidos, puede
participar, al mismo tiempo ue el msculo, en el metabolismo intermediario.
Los lpidos almacenados en el te!ido adiposo resultan de la lipo"nesis, bien heptica o
adipoctica, se"n sea la especie ue se trate.
'uando su ori"en es heptico los cidos "rasos se incorporan a lipoprotenas $QL8L%,
ue los transportan hasta los adipocitos, donde acta una lipoprotena lipasa
liberndolos y permitiendo su depsito en el adiposito
*l adipocito es capaz de sintetizar cidos "rasos a partir de diferentes sustratos. #s, en
los animales mono"stricos, la "lucosa es el precursor por e&celencia, mientras ue en
los rumiantes son los cidos "rasos voltiles, fundamentalmente actico y propinico.
La actividad lipo"nica del te!ido adiposo depende de la edad, la especie y el
emplazamiento del te!ido adiposo.
La composicin en cidos "rasos, a dems de ser importante para la consistencia,
influye en la calidad or"anolptica. 'uanto ms ndice o presencia de cidos "rasos no
saturados, mayor probabilidad de o&idacin en detrimento de la calidad.
8entro de las "rasas saturadas el cido esterico es el ue en mayor proporcin se
encuentra en te!ido adiposo y est bien correlacionado con la consistencia de la "rasa,
medida sta por su punto de deslizamiento.
8entro de los cidos "rasos insaturados, el cido oleico tambin presente no "uarda
correlacin con la consistencia.
-tro cido abundante en el te!ido adiposo es el linoleico, ue presenta una correlacin
ne"ativa con la consistencia.
Tambin la "rasa e&terna del te!ido con!untivo es ms consistente ue la interna.
25 5 L+i#os #$% )$Ai#o m,s!,%a(
,e subdividen en+ lpidos intramusculares e intracelulares.
a% Los lpidos intramusculares forman parte de las fibras musculares. Le dan el aspecto
marmreo $marblin"%. Nepresentan del 64 al =1 5 de la masa muscular.
La composicin es similar a la del te!ido adiposo, pero la "rasa intramuscular es ms
fcilmente alterable al estar en contacto con sustancias del msculo con actividad
o&idante.
Los lpidos intramusculares del te!ido muscular dan !u"osidad a la carne. #s el se la
considera como factor de calidad en la carne de buey $la cantidad de "rasa infiltrada%.
#dems, la "rasa es un aislante ue permite ue la carne infiltrada pueda ser sometida a
mayores tratamientos trmicos sin prdida "rande de calidad.
b% Los lpidos intracelulares forman parte de las mitocondrias, membranas, etc. ,e
componen principalmente de fosfo"licridos y lipoprotenas.
*n "eneral, a medida ue se avanza en la escala evolutiva hay una simplificacin de los
cidos "rasos.
8ependiendo de la especie, el cerdo tiene una "rasa ms saturada ue el cordero y ste
ue la del vacuno. *l animal ue ms insaturacin de "rasa presenta es el p ollo.
La composicin de cidos "rasos depende de la especie, variedad y alimentacin. *sta
ltima es importante en los animales mono"stricos, ya ue en los rumiantes los
microor"anismos descomponen los lpidos. #s, si a un cerdo se le alimenta con 6 5 de
cidos "rasos insaturados los incorporar a sus te!idos.
Tambin influyen las condiciones climticas presentando "rasas ms insaturadas las
carnes de zonas ms fras.#dems, influyen en la cantidad el se&o, siendo mayor en la
hembra, macho castrado y macho, por este orden.
INFLUENCIA DE LA DIETA EN LA COMPOSICIN LIPIDICA
/uchos animales depositan "rasa de una composicin ue es refle!o de la ue posee la
dieta. *sto es ms cierto en cerdo ue en rumiantes, ya ue la dieta del cerdo incluye
frecuentemente componentes "rasos, y a dems la accin de la poblacin microbiana
ruminal tiende a estandarizar en al"n "rado la naturaleza de los componentes de los
componentes de la in"esta.
*s de conocimiento "eneral ue cerdos alimentados con cacahuetes u otras fuentes
"rasas liuidas producen una "rasa ms blanda ue los alimentados con cereales. Los
problemas aparecen cuando la alimentacin se basa en semillas de lino o residuos de
pescado, pues su "rasa desarrolla olores a pintura o a pescado, respectivamente, tanto al
calentarla como en productos curados.
Los elementos metlicos en la dieta pueden influir en la composicin y propiedades de
la "rasa. *l cobre causa ablandamiento de la "rasa en cerdos en crecimiento, aunue su
efecto disminuye con la edad y es ba!o en animales ue han alcanzado los <2 A". de
peso vivo.
LOS FOSFOLPIDOS EN LOS TEJIDOS ANIMALES
8esde hace tiempo se ha observado la presencia de peue(as cantidades de fosfolpidos
en los te!idos animales, atrayendo la atencin su papel estructural funcional en las
membranas y ahora su influ!o sobre el aroma y el mantenimiento de la calidad de carne
y los productos crnicos.
#l"unos r"anos y los te!idos nerviosos tienen cantidades sustanciales de fosfolpidos,
pero el te!ido muscular contiene slo 2.1365 de estos compuestos+
La mayora de los fosfolpidos encontrados en los msculos son fosfo"licridos, ue son
diacilsteres del "licerol, ue est esterificado en un carbono terminal con cido
fosfrico.
*ste cido fosfrico est a su vez esterificado con sustancias como colina, etanolamina
o serina. -tro tipo de fosfolpidos, mucho menos frecuente, es el constituido por las
esfin"omielinas, ue consisten en una amida $esfin"osina% unida a un cido "raso
mediante un enlace peptdico, esterificado en el carbono terminal con fosforilcolina.
Fig: Es-,$ma #$ ,n &os&o%+i#o
FI/: Es)(,!),(a -,+mi!a #$ ,n &os&o%+i#o
-
f
'3 N ` ccido "raso de cadena lar"a
Ngh` 'olina, etanolamina o serina
Las fosfo"licridos ue contienen colinas son denominadas comnmente lecitinas. Los
ue contienen etanolamina o serina, cefalinas.
La cantidad de fosfolpidos en el con!unto de los lpidos del msculo es peue(a. ,u
efecto en las caractersticas de la carne se deriva de su carcter bipolar, de la presencia
de cido fosfrico esterificado, de su porcin nitro"enada de la relativamente alta
insaturacin de sus cidos "rasos y de su estrecha asociacin con protenas.
,u unin a protenas determina en "ran medida la dificultad ue se encuentra en su
e&traccin de los te!idos. *sta asociacin impide la e&traccin con hidrocarburos, ter o
cloroformo, y se e&tiende a carnes calentadas o liofilizadas. *s necesario romper los
puentes polares con metanol antes de poder e&traerlos.
Los cidos "rasos insaturados influyen en las caractersticas fsico3umicas de los
fosfolpidos. La disposicin ms frecuente es aulla con cidos "rasos saturados en la
posicin J e insaturados en la posicin R. La composicin de los fosfo"licridos vara
con la localizacin en la canal.
'uando los fosfolpidos son e&puestos al aire ocurren cambios marcados en el aroma,
color y flavor de la carne, ue se aceleran con el calentamiento.
Las cefalinas del cerdo o el vacuno al calentarse desprenden un fuerte olor a pescado,
mientras ue si calentamos lecitinas de or"enes similares se desprende un aroma a
pescado y a h"ado mucho menos marcado. *l oscurecimiento de los fosfolpidos.
#compa(a el desarrollo de enranciamiento. Los cambios o&idativos son mucho ms
intensos en fracciones de te!idos ricas en fosfolpidos ue en aullas ue contienen
slo lpidos neutros.
Ta'%a =5 Po(!$n)aA$ #$ !a#a )io #$ &os&o%+i#os $n $% )$Ai#o m,s!,%a( #$% !$(#o
Fos&o%+i#o
Lo!a%i2a!i"n #$% Cana%
Pan!$)a Jam"n Lomo Cos)i%%as
Fos&a)i#i%$)anoamina =?.C =B.? ==.= ?C.B
Fos&a)i#i%s$(ina B.E E.C B.E ?.1
L$!i)ina 1C.=4 1B.E 42.C 4=
Es&ingomi$%ina =.< =.= 6.? 4.6
*l contenido de fosfolpidos, al i"ual ue el de "rasa total, varia con la localizacin
dentro de la canal y tambin con la riueza "rasa del msculo en cuestin. ,i el
contenido lipdico total de un msculo disminuye del 15 al 65, el porcenta!e de
fosfolpidos sobre el contenido "raso puede elevarse desde el 625 al E25.
Los fosfolpidos del msculo de vacuno estn compuestos por un B23=25 de cefalinas,
un 123425 de lecitinas y un 625 de esfin"omielina. *l contenido lipdico medio para el
msculo del cerdo es =?5de fosfatidiletanolanina, 1<5 de fosfatidilcolina y un B5 de
esfin"omielina. #s se puede concluir ue los contenidos en ambas especies son
comparables. ,in embar"o, el estudio de los datos acortados por la Tabla =.= muestra
"randes diferencias en cuanto a localizacin de estas sustancias en a canal, lo ue da
poco inters a cualuier "eneralizacin.
ESTEROLES
*l colesterol es el nico miembro de los esteroles hallado en los te!idos animales. ,e le
encuentra como constituyente de las membranas de muchas aunue no de todas las
clulas animales y se halla en "ran cantidad en el te!ido nervioso, en el h"ado y en
ciertos depsitos "rasos. *l papel del colesterol en estas membranas no est claro pero
se supone unido a fosfolpidos en asociaciones ue podran re"ular transporte de
nutrientes u otras sustancias a travs de la membrana.
Los steres de colesterol suponen casi el <25 del colesterol total en las adrenales y
entre el 41 y el E25 en el plasma. *l cido linoleico constituye ms del =45 de estos
steres en el h"ado entre el =<5 y 6225 $dependiendo de la dieta% en el plasma
san"uneo. ,e supone ue este nivel alto de cidos "rasos insaturados en la composicin
de los steres de colesterol es un factor de importancia en la arterioesclerosis .
*l colesterol se o&ida por varios mecanismos. ,mith $6<C2% analiz muestras de
colesterol de l?a(os de edad y encontr ms de treinta compuestos diferentes.
'oncluy ue la presencio de E hidroper&ido de colesterol demostraba el proceso de
o&idacin como el ori"en de muchos de estos compuestos.
*l colesterol puede ser convertido por otros mecanismos en un nmero de compuestos
normalmente asociados con la o&idacin. 9ncluyen la accin de enzimas tales como la
lipo&i"enasa de la semilla de so!a, la pero&idasa lipdica microsomal del h"ado de rata
o la del rbano picante $Tn" y ,mith,6<E4%. *l o&i"eno sin"lete forrna un 13
hidroper&ido ue isomeriza a E3hidrpero&icolesterol.
Ma ue numerosos productos fruto de la o&idacin del colesterol estn implicados en la
an"ioto&icidad y como sea ue estos compuestos se encuentran en muchos alimentos,
se su"iere ue los productos de la o&idacin del colesterol pueden ser la causa de
muchos de los sntomas asociados con la arterioesclerosis. $@ummeroI. 6<E<%.

Fig $s)(,!),(a -,+mi!a #$% !o%$s)$(o%5