UNIVERSIDAD AGRARIA DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS

ESCUELA DE INGENIERA AMBIENTAL


TEMA

PROTENAS



MATERIA

QUIMICA II



PROFESORA

DRA. LORENA PULGAR





AUTORES:

Michael Torres
Cristina Saavedra
Alberto Pulido
Miguel Orellana




INTRODUCCIN

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, Oxgeno y
nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas
pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los
monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin
de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos
que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10
se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones.

Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las
protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas
ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora.


Las Protenas
Las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una cadena
lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es la secuencia de
aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
protena. La estructura primaria de una protena es determinante en la funcin que
cumplir despus, as las protenas estructurales (como aquellas que forman los tendones
y cartlagos) poseen mayor cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan enlaces
qumicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones
en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal. Tal plegamiento
se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de los aminocidos hidrfobos
por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentes disulfuro y
tambin en parte es ayudado por otras protenas. As, la estructura primaria viene
determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero
de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega
la cadena se analiza en trminos de estructura secundaria. Adems las protenas adoptan
distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La
estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el
espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena. As mismo, las protenas no
se componen, en su mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen
agrupar varias cadenas polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas
mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias
cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares mayores.

AMINOCIDOS
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la
composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2) y otro
carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico
variable al que se denomina radical (-R).








Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el
carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los
vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta
al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH 2) a la izquierda o a la derecha del
carbono se habla de -L-aminocidos o de -D-aminocidos respectivamente. En las
protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.










Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por
su radical R:

Alamina-ALA Valina-VAL






Leucina-LEU Isoleucina-ILE





Prolina-PRO Metionina-MET






Fenilalanina-PHE Triptfano-TRP







Glicina-GLY Serina-SER





Treonina-THR Cistena-CYS






Asparragina-ASN Glutamina-GLN









Tirosina-TYR Acido Asprtico-ASP







cido Glutamico-GLU Lisina-LYS








Arganina-ARG Histidina-HIS














LOS AMINOCIDOS ESENCIALES
Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s
solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la
ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos
esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene
protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena
calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos
vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden
sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina

ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de unin espeptdicas.
Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin) entre el grupo
carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo aminocido.

La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una reaccin
de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH
con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido. El
grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir
aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un
COOH terminal.








Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la
disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
tomos que lo forman.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a
diversos criterios: su composicin qumica, su
estructura y sensibilidad, su solubilidad una
clasificacin que engloba dichos criterios es:



HOLOPROTENAS O PROTENAS SIMPLES.
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o fibrosas.

o GLOBULARES
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos
hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de
transporte, son ejemplos de protenas globulares. Algunos tipos son:
Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

o FIBROSAS
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son:
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)

o HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico existen
varios tipos:
o GLUCOPROTENAS
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una fraccin proteica
unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secrecin como las
salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares.
Algunas de ellas son:
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

o LIPOPROTENAS
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene lpidos
apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar formada por
fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas). Su funcin principal es el
transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad
Lipoprotenas de baja densidad
Lipoprotenas de muy baja densidad

o NUCLEOPROTENAS
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser ARN o
ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son identificables en las
hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una ribonucleoprotena
(complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica fundamental es que forman
complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se
unen a stos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis y
degradacin del ADN.



o CROMOPROTENAS
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo que
reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo prosttico,
pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de transportar el
oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que
contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los citocromos,
que transportan electrones.


PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS

PROPIEDADES FSICAS:

Dentro de la propiedades fsicas de las protenas tenemos unas, como son el
estado coloidal y la accin del agua, que tienen poca repercusin en la prctica
nutricional, pero otras, como son la accin del calor, de los cidos, de las sales, del
cuajo, de los alcoholes y del batido, s tienen aplicaciones prcticas en la prctica
diettica.

Accin del calor: El calor cambia la estructura tridimensional nativa de las
protenas. En general todas las protenas (excepto la casena de la leche y la
gelatina) coagulan con el calor. Las modalidades de la coagulacin dependen de:

Temperatura: Es siempre inferior a 100 grados, en general una media de 70. La
clara del huevo 60.64; La yema de huevo 64-70 ; La albmina de la leche 70
La presencia de sales en el lquido en el que se calienta la protena
La naturaleza del lquido en el que se realiza la coccin
La presencia de azcar, depende de la cantidad de sta, pero en general aumenta
el grado decoagulacin de todas las protenas.


La velocidad del calentamiento. Si se calienta lentamente, la coagulacin tiene
lugar a una temperatura inferior.
La accin del calor es la base para la coccin de los alimentos proteicos

Caractersticas generales

Coagulacin superficial, sucede cuando sumergimos un alimento proteico en un
fluido cuya temperatura supera los 70, ocasiona una coagulacin inmediata de las
protenas de las capas superficiales de los alimentos proteicos. Esto hace que se
conserven las sustancias nutritivas y spidas en el interior de los alimentos. Por
eso en todas las cocciones en agua el alimento debe ser introducido en agua
hirviendo y salada, a excepcin de los casos que se quiera obtener rpidamente un
caldo ms sabroso y nutritivo. En el caso de las cocciones en horno el
precalentamiento permite alcanzar la temperatura necesaria para obtener el mismo
fenmeno y en la fritura la temperatura a la que se sumerge el alimento debe ser
alrededor de 100.

PROPIEDADES QUIMICAS.
Estn determinadas por la estructura primaria. Las cadenas peptdicas forman arreglos
unidos por puentes de hidrgenos. Los tomos de oxgeno carbonlicos forman puentes de
hidrgeno con los hidrgenos de la amida. Puede presentarse un arreglo ordenado de
puentes de hidrgeno; la hlice alfa y la hoja plegada. Algunas partes de la protena
pueden estar plegadas y otras pueden estar en hlice o inclusopueden estar al azar. La
estructura terciaria es una conformacin tridimensional. La estructura cuaternaria es la
asociacin de dos o ms cadenas completas.

Hay muchas clases de protenas de acuerdo a la funcin que cumplen. Muchas protenas
cumplen con una funcin cataltica a estas se les conoce como enzimas. Tambin hay
protenas en el plasma que se unen y transportan diferentes sustancias, por ejemplo la
hemoglobina que se une al oxgeno y lo transporta en el torrente sanguneo. Existen otras
protenas que el organismo usa para almacenamiento de nutrientes. Hay otras protenas
que tienen la capacidad de contraerse, cambiarse de forma y moverse. Algunas protenas
intervienen en la defensa de los organismos como las inmunoglobulinas. Algunas
protenas ayudan a regular la actividad fisiolgica y celular.
Rx. Reacciones





Albmina
Al agregar 5 gotas de CuO4 a 2 mL de Albmina, la mezcla se torna de una
coloracin blanca-gris. Cuando se le agrega a dicha sustancia 2 mL de NaOH 2M
la mezcla se tie de un color violeta claro de consistencia viscosa semejante al
aceite. Es una reaccin exotrmica.
Casena
Al agregar 5 gotas de CuO4 a 2 mL de Casena, la mezcla se tie de un color
violeta-azul. Cuando se le agrega a dicha sustancia 2 mL de NaOH 2M se produce
una reaccin exotrmica y el compuesto toma una coloracin violeta ms clara que
la albumina.
Gelatina
Al agregar 5 gotas de CuO4 a 2 mL de gelatina, la mezcla toma una coloracin
violeta claro. Cuando se le agrega a dicha sustancia 2 mL de NaOH 2M se
produce una reaccin exotrmica y la coloracin violeta se intensifica.
Glutatin
Al agregar 5 gotas de CuO4 a 2 mL de Glutatin la mezcla toma un color blanco-
gris de consistencia turbia. Al adicionarle 2 mL de NaOH 2M se torna traslucido y
al agitarlo la coloracin se vuelve amarilla.


APLICACIN EN EL MEDIO AMBIENTE.

Las Protenas Recombinantes en la Acuacultura

El desarrollo de la Biotecnologa de las protenas recombinantes en acuacultura se
ha enfocado en la aplicacin de stas para incrementar la eficiencia y
productividad de la prctica acucola (Macouzet et al.1999,Melamed et al.2002).
Para su produccin se han empleado diversos sistemas de expresin,siendo los
ms frecuentes los basados en bacterias (Chanet al.2003, Luo et al.2003, Villacis
et al.2004), levaduras (Yodmuang et al.2004, Udomkit et al.2004, Aoki et al.2003) y
clulas de insecto (Lin et al. 2002).
Uno de los primeros estudios en este campo ha sido el desarrollo de hormonas y
estimuladores de crecimiento de especies marinas los cuales junto a las de otras
especies animales, como la hormona del crecimiento bovina, se han empleado
para promover el crecimiento de diversas especies cultivables (McLean et
al.1997,Peterson et al. 2004).
Otro campo muy explorado ha sido el estudio de genes y sus elementos
reguladores as como la produccin de protenas para el desarrollo del
conocimiento sobre la fisiologa de especies cultivables (Yodmuang et al.2004, Luo
et al.2003, Villacis et al.2004).
El enfoque en este campo ha sido muy diverso y amplio ya que se han producido
protenas con diversas funciones fisiolgicas, tales como hormonas (Gu et al.
2000, Udomkit et al. 2004), protenas reguladoras del crecimiento (Chanet al.2003)
y enzimas con diversas actividades (Aoki et al. 2003, Huang et al.2004, Jnsdttir
et al. 2004, Ohta et al. 2003).
Un enfoque especial ha sido la expresin de genes que codifican para protenas
que actan de alergenos en los humanos (Villacis et al. 2004, Biet al 2004).
Otra de las reas de gran inters ha sido la prevencin de enfermedades a
travs del empleo de vacunas de origen recombinante o bien el diagnstico de
enfermedades infecciosas a travs del desarrollo de anticuerpos dirigidos
contra antgenos recombinantes del organismo patgeno (Lin et al.2002, Chen
et al.2002, Luo et al.2003, Kim et al2004).
Por ltimo, a pesar que en el campo de la nutricin de especies cultivables el
empleo de protenas recombinantes an es reducido, existe un gran potencial
de su aplicacin en el procesado de alimentos o como aditivos en los mismos
para incrementar la eficiencia de sus caractersticas nutricionales.

























BIBLIOGRAFIA
Qumica Orgnica y Bioqumica, 1ra Edicin,1962
Donald J. & Joseph I. University of Iowa

Qumica Orgnica Superior
Louis F. Fieser & Mary Fieser, Harward University

Guerrero-Olazarn, M., Cab-Barrera, E., Galn-Wong, L.J. y Viader-Salvad, J.M.
2004. Biotecnologa de Protenas Recombinantes para la Aplicacin en Acuacultura.
In: Cruz.
http://www.uanl.mx/utilerias/nutricion_acuicola/VII/archivos/23MarthaGue
rrero.pdf