EnzimaDe Wikipedia, la enciclopedia libre

Saltar a: navegacin, bsqueda

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas
rodeado por el modelo de relleno de espacio de la protena. Esta protena es una eficiente
enzima involucrada en el proceso de transformacin de azcares en energa en las clulas.Las
enzimas[1] son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioqumicas,
siempre que sean termodinmicamente posibles: Una enzima hace que una reaccin qumica
que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una
velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que
sin la presencia de la enzima.[2] [3] En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas
molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que
ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula
determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la
regulacin de la expresin gnica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin
(G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las
enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican,
por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de
veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en
general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no
catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones
que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros
catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones
bioqumicas distintas.[4] No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas
molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los
ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).[5] [6] Tambin cabe nombrar
unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones
qumicas como las enzimas clsicas.[7]

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores
enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que
los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de
enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas
inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de
la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y
productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos
industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de jeans o produccin de
biocombustibles.

Contenido [ocultar]
1 Etimologa e historia
2 Estructuras y mecanismos
2.1 Especificidad
2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura"
2.1.2 Modelo del encaje inducido
2.2 Mecanismos
2.2.1 Estabilizacin del estado de transicin
2.2.2 Dinmica y funcin
2.3 Modulacin alostrica
3 Cofactores y coenzimas
3.1 Cofactores
3.2 Coenzimas
4 Termodinmica
5 Cintica
6 Inhibicin
7 Funcin biolgica
8 Control de la actividad
9 Implicaciones en enfermedades
10 Clasificacin y nomenclatura de enzimas
11 Aplicaciones industriales
12 Vase tambin
13 Referencias
14 Lecturas complementarias
15 Enlaces externos


[editar] Etimologa e historia
Eduard Buchner.Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de
la carne por las secreciones del estmago[8] y la conversin del almidn en azcar por los
extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el mecanismo
subyacente.[9]

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con
levaduras, Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una
fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se
pens que solo funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la fermentacin del alcohol es
un acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la
muerte y la putrefaccin de las clulas".[10] Por el contrario, otros cientficos de la poca
como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posicin que defenda el carcter puramente
qumico de la reaccin de fermentacin.

En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne (18371900) acu el trmino enzima, que viene del
griego "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada
despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra
"fermento" sola referirse a la actividad qumica producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para
fermentar azcar a pesar de la ausencia de clulas vivientes de levadura. En una serie de
experimentos en la Universidad Humboldt de Berln, encontr que el azcar era fermentado
inclusive cuando no haba elementos vivos en los cultivos de clulas de levaduras.[11] Llam a
la enzima que causa la fermentacin de la sacarosa, zimasa.*12+ En 1907 recibi el Premio
Nobel de Qumica "por sus investigaciones bioqumicas y el haber descubierto la fermentacin
libre de clulas". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de
acuerdo a la reaccin que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del
sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reaccin (p. ej., la ADN
polimerasa forma polmeros de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el prximo
paso era determinar su naturaleza bioqumica. En muchos de los trabajos iniciales se not que
la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos cientficos (como el
premio Nobel Richard Willsttter) argumentaban que las protenas eran simplemente el
transporte para las verdaderas enzimas y que las protenas per se no eran capaces de realizar
catlisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era una
protena pura y la cristaliz. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La
conclusin de que las protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por
John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas
digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres cientficos
recibieron el Premio Nobel de Qumica en 1946.[13]

El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas permita que sus estructuras
fuesen resueltas mediante tcnicas de cristalografa y difraccin de rayos X. Esto se llev a
cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lgrimas, la saliva y los
huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un
grupo liderado por David Chilton Phillips y publicada en 1965.[14] Esta estructura de alta
resolucin de las lisozimas, marc el comienzo en el campo de la biologa estructural y el
esfuerzo por entender cmo las enzimas trabajan en el orden molecular.

[editar] Estructuras y mecanismos
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La
esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.Las enzimas son
generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62
aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,[15] hasta
los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.[16]

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual
viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos.[17] Sin embargo, aunque la
estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose
nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.[18]

Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo
una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente
involucrada en la catlisis.[19] La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la
reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la
capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas
molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o
disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin
positiva o negativa, segn el caso.

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de
aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a una estructura
terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de
aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En
ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo
que se denomina estructura cuaternaria de las protenas.


La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si
se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos
compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de
forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

[editar] EspecificidadLas enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que
catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas
hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad,
regioselectividad y quimioselectividad.[20]

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad
son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen
eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de la ADN
polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para comprobar
posteriormente si el producto obtenido es el correcto.[21] Este proceso, que tiene lugar en dos
pasos, da como resultado una media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1 error
cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamferos.[22] Este tipo de
mecanismos de comprobacin tambin han sido observados en la ARN polimerasa,[23] en la
ARNt aminoacil sintetasa[24] y en la actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs.[25]

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que
pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia
especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas
biosintticas.[26]

[editar] Modelo de la "llave-cerradura"Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil
Fisher en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato,
poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en
la otra,[27] por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose
a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de
forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de
las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran
adquirir las enzimas.

[editar] Modelo del encaje inducido
Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido.En 1958 Daniel
Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras
bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la
interaccin con el sustrato.[28] Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone
el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su
funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente
de forma para entrar en el sitio activo.[29] El sitio activo continua dicho cambio hasta que el
sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la
carga final.[30]

[editar] MecanismosLas enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se ver a
continuacin, siempre dando lugar a una disminucin del valor de G:*31+

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado
de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima
produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin,
de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la transicin).
Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la
creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho
estado de transicin.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el
sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en
ausencia de enzima.
Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin (energa de
activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos,
favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El
incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente su
velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin
estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y slo
recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas
enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado basal,[32] y su
contribucin a la catlisis es relativamente pequea.[33]

[editar] Estabilizacin del estado de transicinLa comprensin del origen de la reduccin del
valor de G en una reaccin enzimtica requiere elucidar previamente cmo las enzimas
pueden estabilizar su estado de transicin, ms que el estado de transicin de la reaccin.
Aparentemente, la forma ms efectiva para alcanzar la estabilizacin es la utilizacin de
fuerzas electrostticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado
que pueda orientarse hacia la distribucin de carga del estado de transicin. Ese tipo de
ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.[34]

[editar] Dinmica y funcinLa dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus
mecanismos de catlisis.[35] [36] [37] La dinmica interna se define como el movimiento de
diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminocidos,
hasta grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se
producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi
cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catlisis por
medio de movimientos dinmicos.[38] [39] [40] [41] Los movimientos de las protenas son
vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrn ser ms o menos importantes segn si
los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeas y rpidas o grandes y
lentas, y dicha importancia depender del tipo de reaccin que lleve a cabo la enzima. Sin
embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unin y liberacin de
sustratos y productos, an no est claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos
qumicos de las reacciones enzimticas.[42] Estos nuevos avances tambin tienen
implicaciones en la comprensin de los efectos alostricos y en el desarrollo de nuevos
frmacos.

[editar] Modulacin alostrica
Transicin alostrica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un
inhibidor y un sustrato.Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de
reconocer y unir determinadas molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son
dbiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que
repercute en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin de la enzima.[43] Las
interacciones alostricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy
comn de controlar las enzimas en las clulas.[44]

[editar] Cofactores y coenzimas[editar] CofactoresAlgunas enzimas no precisan ningn
componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren
la unin de molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su
actividad.[45] Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y
los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo hemo. Los
cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la
enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las
coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas
molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.[46]

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica, en la cual el
zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior
(situada al inicio de la seccin "Estructuras y mecanismos").[47] Estas molculas suelen
encontrarse unidas al sitio activo y estn implicadas en la catlisis. Por ejemplo, la flavina y el
grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas
o apoprotenas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la
forma activa). La mayora de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero s
lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar covalentemente
unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El
trmino "holoenzima" tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples
subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con
todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimtica.

[editar] Coenzimas
Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.Las coenzimas son pequeas
molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una enzima a otra.[48] Algunos de
estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el cido flico son vitaminas (las cuales no
pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados
en la dieta). Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por
NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la
coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el cido flico y el grupo metil
transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificacin qumica como consecuencia de la
actividad enzimtica, es til considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o
como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se
conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.[49]

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones suelen
mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la clula: por ejemplo, el NADPH es
regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de
la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin continua significa que incluso pequeas
cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta
su propio peso en ATP cada da.[50]

[editar] Termodinmica
Grfica de las energas de las diferentes fases de una reaccin qumica. Los sustratos precisan
mucha energa para alcanzar el estado de transicin, pero una vez alcanzado, se transforman
en productos. La enzima estabiliza el estado de transicin, reduciendo la energa necesaria
para formar los productos.Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no
alteran el equilibrio qumico de la reaccin. Generalmente, en presencia de una enzima, la
reaccin avanza en la misma direccin en la que lo hara en ausencia de enzima, slo que ms
rpido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podra producirse una reaccin espontnea que
generase un producto diferente debido a que en esas condiciones, dicho producto diferente se
forma ms rpidamente.

Adems, las enzimas pueden acoplar dos o ms reacciones, por lo que una reaccin
termodinmicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reaccin
termodinmicamente desfavorable. Por ejemplo, la hidrlisis de ATP suele ser utilizada para
favorecer otras reacciones qumicas.[51]

Las enzimas catalizan reacciones qumicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca
alteran el equilibrio, sino nicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, la
anhidrasa carbnica cataliza su reaccin en una u otra direccin dependiendo de la
concentracin de los reactantes, como se puede ver a continuacin:

(en tejidos; alta concentracin de CO2)
(en pulmones; baja concentracin de CO2)
Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reaccin, es decir, se convierte en una
reaccin muy exergnica, la reaccin se hace efectivamente irreversible. Bajo estas
condiciones, la enzima nicamente catalizar la reaccin en la direccin permitida desde un
punto de vista termodinmico.

[editar] CinticaArtculo principal: Cintica enzimtica

Mecanismo para una reaccin catalizada por una enzima con un nico sustrato. La enzima (E)
une un sustrato (S) y genera un producto (P).La cintica enzimtica es el estudio de cmo las
enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios
utilizados en los estudios cinticos son obtenidos mediante ensayos enzimticos.

En 1902, Victor Henri[52] propuso una teora cuantitativa sobre la cintica enzimtica, pero sus
datos experimentales no fueron muy tiles debido a que la importancia de la concentracin
del ion de hidrgeno an no era considerada. Despus de que Peter Lauritz Srensen definiera
la escala logartmica del pH e introdujera el concepto de "tampn" (buffer) en 1909,[53] el
qumico alemn Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten
repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuacin, que actualmente es conocida
como cintica de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cintica de Michaelis-Menten).[54]
Su trabajo fue desarrollado ms en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane,
quienes obtuvieron las ecuaciones cinticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en
la actualidad.[55]

La mayor contribucin de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimticas en dos etapas.
En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-
sustrato (tambin denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la
reaccin y libera el producto.


Curva de saturacin de una reaccin enzimtica donde se muestra la relacin entre la
concentracin de sustrato y la velocidad de la reaccin.Las enzimas pueden catalizar hasta
varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilacin no enzimtica de
la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de aos. Sin embargo, cuando
la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa est presente en el medio, ese mismo proceso
tarda apenas 25 milisegundos.[56] Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones
de la solucin y de la concentracin de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan una
protena, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan
o impiden la actividad enzimtica, mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden
a incrementar la actividad. Para encontrar la mxima velocidad de una reaccin enzimtica, la
concentracin de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de
formacin de producto (vase la curva de saturacin representada en la figura de la derecha).
La saturacin ocurre porque, cuando la concentracin de sustrato aumenta, disminuye la
concentracin de enzima libre, que se convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la
mxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato
unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax
es slo una de las constantes cinticas de la enzima. La cantidad de sustrato necesario para
obtener una determinada velocidad de reaccin tambin es importante. Este parmetro viene
dado por la constante de Michaelis-Menten (Km), que viene a ser la concentracin de sustrato
necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad mxima. Cada enzima tiene un
valor de Km caracterstico para un determinado sustrato, el cual puede decirnos cmo de afn
es la unin entre el sustrato y la enzima. Otra constante til es kcat, que es el nmero de
molculas de sustrato procesadas por cada sitio activo por segundo.

La eficiencia de una enzima puede ser expresada en trminos de kcat/Km, en lo que se
denomina constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de todas las
fases de la reaccin. Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad
como la capacidad cataltica, es un parmetro muy til para comparar diferentes enzimas o la
misma enzima con diferentes sustratos. El valor mximo terico de la constante de
especificidad es denominado lmite de difusin tiene un valor de 108-109 (M-1 s-1). Llegados a
este punto, cada colisin de la enzima con su sustrato da lugar a la catlisis, con lo que la
velocidad de formacin de producto no se ve limitada por la velocidad de reaccin, sino por la
velocidad de difusin. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas
catalticamente perfectas o cinticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de enzimas son la
triosa fosfato isomerasa, la anhidrasa carbnica, la acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa,
la beta-lactamasa y la superxido dismutasa.

La cintica de Michaelis-Menten depende de la ley de accin de masas, que se deriva
partiendo de los supuestos de difusin libre y colisin al azar. Sin embargo, muchos procesos
bioqumicos o celulares se desvan significativamente de estas condiciones, a causa de
fenmenos como el crowding macromolecular, la separacin de etapas entre enzima-sustrato-
producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.[57] No obstante, en estas
situaciones se puede aplicar una cintica de Michaelis-Menten fractal.[58] [59] [60] [61]

Algunas enzimas presentan una cintica ms rpida que la velocidad de difusin, lo que en
principio parecera ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de
explicar este fenmeno. Uno de los modelos propone que algunas protenas podran tener la
capacidad de acelerar la catlisis secuestrando el sustrato y orientndolo mediante campos
elctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo de efecto tnel cuntico, donde un
protn o un electrn pueden formar un tnel a travs de barreras de activacin, aunque existe
cierta controversia en cuanto al efecto tnel que pueda generar un protn.[62] [63] El efecto
tnel mediado por protones ha sido observado en triptamina.[64] Esto sugiere que la catlisis
enzimtica podra ser definida ms exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el
modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera
energtica ms baja.

[editar] InhibicinArtculo principal: Inhibidor enzimtico

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unin del
sustrato. Por otro lado, la unin del sustrato evita la unin del inhibidor. As pues, sustrato e
inhibidor compiten por la enzima.
Tipos de inhibicin segn la clasificacin introducida por W. W. Cleland.[65]Los inhibidores son
molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos,
pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la
enzima sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los
frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis
africana,[66] la penicilina y la aspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la
forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, acompetitivas y mixtas.
Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla tambin de
inhibicin no competitiva, que en realidad no es ms que una variante de la ya mencionada
inhibicin mixta. Sin embargo, por sus caractersticas se suele presentar como opuesta a la
competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al
mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.[67] Esto generalmente ocurre
cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por
ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que
cataliza la reduccin de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del
cido flico y el metotrexato permite que se establezca una inhibicin de tipo competitivo.
Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del
sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. En la inhibicin competitiva la
velocidad mxima de la reaccin no vara, pero se necesitan concentraciones ms elevadas de
sustrato para alcanzar una determinada velocidad, incrementndose as la Km aparente.
En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al
complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima
queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn, pero puede darse en enzimas
multimticas.
La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con
la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato. Como resultado, el grado
de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor, independientemente de la
concentracin de sustrato, con lo que vara el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el
sustrato an puede unirse a la enzima, el valor de Km no vara.
En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato.
Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de
inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato.
Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de
inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio
que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la
conformacin (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del
sustrato por el sitio activo se reduce.

La coenzima cido flico (izquierda) y el frmaco anti-cancergeno metotrexato (derecha) son
muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de
muchas enzimas que utilizan folato.En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar
como parte de un mecanismo de realimentacin. Si una enzima produce una sustancia en
demasiada cantidad en el organismo, esta misma sustancia podra actuar como un inhibidor de
la enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo as dicha produccin cuando haya una
cantidad suficiente de la sustancia en cuestin. Este sera una forma de realimentacin
negativa. Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de regulacin suelen ser
multimricas y poseer sitios alostricos donde se unen sustancias reguladoras. Las grficas que
representan la velocidad de la reaccin frente a la concentracin de sustrato de estas enzimas
no son hiprboles, sino sigmoidales (forma de S).

Usos de los inhibidores
Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser utilizados como
frmacos. Un tpico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como frmaco es la aspirina, la
cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la sntesis de un intermediario
inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime as los efectos derivados, el dolor y la
inflamacin. Sin embargo, otros inhibidores enzimticos actan como venenos. Por ejemplo, el
cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los tomos de hierro y cobre en el sitio activo
de la citocromo c oxidasa de clulas animales (las plantas son resistentes al cianuro),
bloqueando as la respiracin celular.[68]

[editar] Funcin biolgicaLas enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los
organismos vivos. Son indispensables en la transduccin de seales y en procesos de
regulacin, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.[69] Tambin son capaces de
producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la
contraccin muscular o el movimiento de vesculas por medio del citoesqueleto.[70] Otro tipo
de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de
transporte activo. Adems, las enzimas tambin estn implicadas en funciones mucho ms
exticas, como la produccin de luz por la luciferasa en las lucirnagas.[71] Los virus tambin
pueden contener enzimas implicadas en la infeccin celular, como es el caso de la integrasa del
virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberacin viral, como la neuraminidasa del virus
de la gripe.

Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar molculas
grandes (almidn o protenas, respectivamente) en otras ms pequeas, de forma que puedan
ser absorbidas en el intestino. Las molculas de almidn, por ejemplo, que son demasiado
grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a molculas ms pequeas
como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual s puede ser absorbida a travs de las clulas
del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de
alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbvora, poseen en sus intestinos una serie de
microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa
presente en la pared celular de las plantas.[72]

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden especfico, creando as una ruta
metablica. En una ruta metablica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Tras la reaccin cataltica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y as
sucesivamente. En ocasiones, existe ms de una enzima capaz de catalizar la misma reaccin
en paralelo, lo que permite establecer una regulacin ms sofisticada: por ejemplo, en el caso
en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de
actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor
constante de actividad.

Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metablicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se producira a travs de los mismos pasos, ni sera lo suficientemente rpido
para atender las necesidades de la clula. De hecho, una ruta metablica como la glucolisis no
podra existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP
de forma que quede fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin
se producira tan lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade la enzima
hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla
en un breve espacio de tiempo se podr encontrar nicamente glucosa-6-fosfato a niveles
significativos. Por tanto, las redes de rutas metablicas dentro de la clula dependen del
conjunto de enzimas funcionales que presenten.

[editar] Control de la actividadLa actividad enzimtica puede ser controlada en la clula
principalmente de estas cinco formas:

Produccin de la enzima (a nivel de la transcripcin o la traduccin): la sntesis de una enzima
puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estmulos recibidos por la
clula. Esta forma de regulacin gnica se denomina induccin e inhibicin enzimtica. Por
ejemplo, las bacterias podran adquirir resistencia a antibiticos como la penicilina gracias a la
induccin de unas enzimas llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactmico
de la molcula de penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en el hgado
denominadas citocromo P450 oxidasas, las cuales son de vital importancia en el metabolismo
de drogas y frmacos. La induccin o inhibicin de estas enzimas puede dar lugar a la aparicin
de interacciones farmacolgicas.
Compartimentalizacin de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes
compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metablicas de
forma independiente. Por ejemplo, los cidos grasos son sintetizados por un conjunto de
enzimas localizadas en el citosol, en el retculo endoplasmtico y en el aparato de Golgi, y
posteriormente, dichos cidos grasos son utilizados por otro conjunto de enzimas diferentes
como fuente energtica en la mitocondria, a travs de la -oxidacin.[73]
Inhibidores y activadores enzimticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas por ciertas
molculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metablica suele actuar como inhibidor
de alguna de las enzimas implicadas en las primeras reacciones de la ruta, estableciendo as
una realimentacin negativa que regula la cantidad de producto final obtenido por esa ruta.
Este mecanismo de realimentacin negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de
sntesis de los metabolitos intermedios con la demanda de la clula, y permite distribuir
econmicamente materiales y energa para evitar exceso o escasez de los productos finales.
Este control enzimtico permite mantener un ambiente relativamente estable en el interior de
los organismos vivos.
Modificacin postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas modificaciones
postraduccionales como la fosforilacin, la miristoilacin y la glicosilacin. Por ejemplo, en la
respuesta a insulina, se produce la fosforilacin de multitud de enzimas, como la de la
glucgeno sintasa, que ayuda en el control de la sntesis o degradacin del glucgeno y
permite a la clula responder a las variaciones de los niveles de azcar en sangre.[74] Otro
ejemplo de modificacin postraduccional es la degradacin de la cadena polipeptdica. La
quimiotripsina, una proteasa digestiva, es sintetizada en una forma inactiva,
quimiotripsingeno, en el pncreas y transportada en este estado hasta el estmago, donde
ser activada. De este modo se evita que la enzima digiera el pncreas y los dems tejidos por
los que pasa antes de llegar al estmago. Este tipo de precursor inactivo de una enzima es
denominado zimgeno.
Activacin dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de
un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser el paso
del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma, el paso de un
ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por ejemplo, la hemaglutinina del virus de la
gripe es activada mediante un cambio conformacional que se produce cuando el pH del medio
es suficientemente cido, lo cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la clula a travs
de un lisosoma.[75]
[editar] Implicaciones en enfermedades
Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa (PDB 1KW0).Debido a que es
necesario un fuerte control de la actividad enzimtica para la homeostasis, cualquier fallo en el
funcionamiento (mutacin, incremento o reduccin de la expresin o delecin) de una nica
enzima crtica puede conducir al desarrollo de una enfermedad gentica. La importancia de las
enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal puede ser causada
por el mal funcionamiento de un nico tipo de enzima de todos los miles de tipos que existen
en nuestro cuerpo.

Un ejemplo de esto es el tipo ms comn de fenilcetonuria. En esta enfermedad gentica se
produce una mutacin de un nico aminocido en la fenilalanina hidroxilasa, una enzima que
cataliza la primera reaccin de la ruta de degradacin de la fenilalanina y de compuestos
relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos que terminan
dando lugar a la aparicin de retardo mental si no se recibe tratamiento.[76]

Otro ejemplo es cuando se produce una mutacin en los genes de la lnea germinal que
codifican las enzimas implicadas en la reparacin del ADN. En este caso, al no repararse
adecuadamente el ADN de las clulas, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el
desarrollo de diversos tipos de cncer hereditarios, como la xerodermia pigmentosa.

[editar] Clasificacin y nomenclatura de enzimasEl nombre de una enzima suele derivarse del
sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo,
lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que
cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la
reaccin que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura
para identificar a las enzimas basada en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada
enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC".
El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A continuacin se
indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la
colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas
en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva
reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a
otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos,
aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros
a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su
degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos:
glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un
doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus
ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin
de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en
procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante
el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas,
carboxilasas.
[editar] Aplicaciones industrialesLas enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros
tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin
embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a
cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por
ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde
se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien
mediante evolucin in vitro.[77] [78] Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos,
obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.[79]

A continuacin se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

Aplicacin Enzimas utilizadas Usos
Procesado de alimentos

La amilasa cataliza la degradacin del almidn en azcares sencillos. Amilasas de hongos y
plantas. Produccin de azcares desde el almidn, como por ejemplo en la produccin de
jarabe de maz.[80] En la coccin al horno, cataliza la rotura del almidn de la harina en azcar.
La fermentacin del azcar llevada a cabo por levaduras produce el dixido de carbono que
hace "subir" la masa.
Proteasas Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de protenas en la
harina.
Alimentos para bebs Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a bebs.
Elaboracin de cerveza

Cebada germinada utilizada para la elaboracin de malta. Las enzimas de la cebada son
liberadas durante la fase de molido en la elaboracin de la cerveza. Las enzimas liberadas
degradan el almidn y las protenas para generar azcares sencillos, aminocidos y pptidos
que son usados por las levaduras en el proceso de fermentacin.
Enzimas de cebada producidas a nivel industrial Ampliamente usadas en la elaboracin de
cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada.
Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisacridos y protenas en la malta.
Betaglucanasas y arabinoxilanasas Mejoran la filtracin del mosto y la cerveza.
Amiloglucosidasas y pululanasas Produccin de cerveza baja en caloras y ajuste de la
capacidad de fermentacin.
Proteasas Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC) Incrementa la eficiencia de la fermentacin mediante la
reduccin de la formacin de diacetilo.[81]
Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.
Industria lctea

Queso de Roquefort. Renina, derivado del estmago de animales rumiantes jvenes (como
terneros y ovejas). Produccin de queso, usada para hidrolizar protenas.
Enzimas producidas por bacterias Actualmente, cada vez ms usadas en la industria lctea.
Lipasas Se introduce durante el proceso de produccin del queso Roquefort para favorecer la
maduracin.
Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Digestin de carne Papana Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.
Industria del almidn

Glucosa.
Fructosa. Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas Conversin del almidn en glucosa y
diversos azcares invertidos.
Glucosa isomerasa Conversin de glucosa en fructosa durante la produccin de jarabe de maz
partiendo de sustancias ricas en almidn. Estos jarabes potencian las propiedades
edulcorantes y reducen las caloras mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de
dulzor.
Industria del papel

Una fbrica de papel en Carolina del Sur. Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas
Degradacin del almidn para reducir su viscosidad, aadiendo apresto. Las xilanasas reducen
el blanqueador necesario para la decoloracin; las celulasas alisan las fibras, favorecen el
drenaje de agua y promueven la eliminacin de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las
ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Industria del biofuel

Celulosa en 3D. Celulasas Utilizadas para degradar la celulosa en azcares que puedan ser
fermentados.
Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biolgicos Principalmente proteasas, producidas de forma extracelular por
bacterias. Utilizadas para ayudar en la eliminacin de tintes proteicos de la ropa en las
condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de detergente lquido.

Amilasas Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidn.
Lipasas Utilizadas para facilitar la eliminacin de tintes grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biolgicos.
Limpiadores de lentes de contacto Proteasas Para eliminar restos proteicos de las lentes de
contacto y as prevenir infecciones.
Industria del hule Catalasa Para generar oxgeno desde el perxido, y as convertir el ltex en
hule espumoso.
Industria fotogrfica Proteasa (ficina) Disolver la gelatina de las pelculas fotogrficas usadas,
permitiendo as la recuperacin de su contenido en plata.
Biologa molecular

ADN de doble hlice. Enzimas de restriccin, ADN ligasa y polimerasas Utilizadas para
manipular el ADN mediante ingeniera gentica. De gran importancia en farmacologa,
agricultura, medicina y criminalstica. Esenciales para digestin de restriccin y para la reaccin
en cadena de la polimerasa.
5. Enzimas
Objetivo: Identificar la importancia de la funcin que desempean las enzimas como
catalizadores biolgicos.

CONTENIDO

5.1 Funcin de las enzimas 5.4 Factores que afectan la actividad enzimtica
5.2 Clasificacin de las enzimas Lectura: "Enzimas de fuerza industrial "
5.2.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad Actividad IV-4
5.2.2 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su actividad Mapa conceptual de bioqumica.
5.3 Actividad enzimtica

5.1 Funcin de las enzimas

Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su
importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin
qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.

La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio
qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

Regreso al incio de enzimas



5.2 Clasificacin de las enzimas

5.2.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:



En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.
Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes,
la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos
orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas
que se requieren para una respiracin celular adecuada.

Regreso al incio de enzimas

5.2.2 Clasificacin de las enzimas segn su actividad.-

Tipo de enzimas
Actividad

Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este
tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones
de isomerizacin.

Ligasas
Catalizan la unin de molculas.

Liasas
Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una
molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico.

Tansferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es
una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.


Regreso al incio de enzimas



5.3 Actividad enzimtica

La sustancia sobre la cual acta una enzima se llama sustrato.

Los sustratos son especficos para cada enzima:
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que acta rompindola en sus componentes.

Las enzimas actan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se
descompone formando un producto y regenerando la enzima.





El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes
tipos de ismeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de
una pequea parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria
en el sustrato.

Regreso al incio de enzimas



5.4 Factores que afectan la actividad enzimtica.-

Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de
la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El
calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva
demasiada, la enzima pierde su actividad.

pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH
ptimo es cido.

Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o
coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para
obtener una actividad cataltica mxima.

Lectura 4.1
Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" y realice un cuadro sinptico que muestre
los usos de las enzimas indicados en la lectura. Enve su trabajo al correo electrnico del
profesor.

Actividad 4.4: Resuelva la actividad 4.4 siguiendo el vnculo.

Regreso al incio de enzimas



Mapa conceptual de bioqumica



Zrraga, J.C.; Velzquez, I.; Rodrguez, A.; Castells, Y. Qumica. Mxico, McGraw-Hill, 2003.

6. POLMEROS SINTTICOS

Objetivo: Identificar los polmeros sintticos ms importantes, su proceso de formacin y sus
aplicaciones ms importantes.

6.1 Definicin 6.2.2 Polmeros de condensacin
6.2 Clasificacin de los polmeros Actividad IV-5
6.2.1 Polmeros de adicin Lectura: Nylon

6.1 Definicin

Los polmeros son sustancias formadas a partir de miles de molculas pequeas llamadas
monmeros, las cuales se unen para formar molculas de gran tamao. Los monmeros
reaccionan entre s para formar esas grandes molculas, cuyas masas moleculares son muy
elevadas.

Regreso inicio polmeros



6.2 Clasificacin de los polmeros

Polmeros
Naturales: Se encuentran en la naturaleza. Ejemplos: Celulosa, almidn,protena, cidos
nucleicos, etc.

Sintticos: Generalmente derivados del petrleo. Se elaboran artificialmente. Ejemplos:
Polietileno, nylon, tefln, etc.

De adicin

De condensacin


La celulosa es un polmero natural que se utiliza en la fabricacin de dispensadores de papel
para uso hospitalario, industrial y otros.


www.pavimentosonline.com/ sumigran/celulosa_in...




La reaccin para formar polmeros se llama polimerizacin. Existen dos formas para la
obtencin de polmeros: Adicin y condensacin.

En la adicin los monmeros se unen unos a otros de tal forma que el polmero formado
contiene todos los tomos que contenan los monmeros..

En la condensacin el polmero no contiene todos los tomos del monmero, una parte de la
molcula de ste forma otros compuestos pequeos, generalmente agua.

Regreso inicio polmeros



6.2.1 POLMEROS DE ADICIN

En algunos casos, se forman a partir de monmeros que son alquenos, los cuales se unen por
el rompimiento del doble enlace yla formacin de dos nuevos enlaces sencillos. El ms sencillo
de los polmeros sintticos es el polietileno.

Monmero Polmero Algunos usos

Etileno



Polietileno Bolsas de plstico que se usan para empacar frutas y verduras, bolsas para prendas
destinadas a lavado en seco, botellas, juguetes, aislantes elctricos.

Propileno

Poliprepileno Alfombras para interiores y exteriores, botellas, maletas.

Cloruro de vinilo
Cloruro de polivinilo
(PVC) Envolturas y botellas de plstico transparentes. Losetas para piso, cortinas de bao,
plomera, imitacin de cuero.

Tetrafluoroetileno
Tefln Materiales resistentes al calor y a los agentes qumicos.
Recubrimiento antiadherente para utensilios de cocina, aislantes elctricos

Estireno

Poliestireno Muebles de imitacin madera, aislantes de espuma plstica, vasos desechables
para bebidas calientes.



Uno de los muchos usos del polietileno es la fabricacin de bolsas de plstico para empaque.


www.rubarsa.com/english/ plasticosingles.htm




El tefln es utilizado como recubrimiento antiadherente en sartenes , entre otros usos.


www.hispanodetulsa.com/ news.php?nid=689


Los vasos desechables de poliestierno son utilizados para conservar bebidas calientes.


www.officenet.com.ar/ dept.asp?dept_id=483


Regreso inicio polmeros



6.2.2 POLMEROS DE CONDENSACIN

Nylon.-
El monmero de un tipo de nylon es un cido carboxlico con un grupo amino en el sexto
tomo de carbono, el cido 6-aminohexanoico, cuya estructura se muestra a continuacin:



El polmero formado a partir de este monmero es el nylon 6. Este tipo de polmero es una
poliamida ya que los enlaces que mantienen unidos a los monmeros son enlaces de amida.
Casi todo el nylon se convierte en fibras, que se utilizan para elaborar telas muy parecidas a la
seda y a la lana.

El nylon se utiliza en la fabricacin de diversas prendas con una calidad similar a la seda, pero a
un costo menor, como es el caso de stos calcetines.


www.f3online.de/bti-f3-shop/ ProductDetailActi...


Dacrn.-

Es un polister fabricado por condensacin del etilenglicol con cido tereftlico.





Se utiliza para fabricar fibras que se utilizan en la elaboracin de prendas de lava y usar.
Muchas telas sintticas se elaboran a partir de este polister.

Muchas telas sintticas se elaboran a partir de dacrn.





www.metallographic.com/ pp.htm


Baquelita.-

La baquelita fue el primer polmero sinttico. Es un polmero de fenol formaldehdo. Este tipo
de resinas son termofijas, o sea que una vez moldeadas no pueden fundirse nuevamente. Se
utilizan para unir astillas de madera en paneles de madera aglomerada.

Con la baquelita se fabrican diversos materiales.


www.vetriengineers.com/ english/plasticcompone...


Policarbonatos.-

Estos polmeros son translcidos como el vidrio, pero duros. Ests caractersticas permiten que
se utilicen en la fabricacin de ventanas a prueba de balas y cascos de proteccin.

Cacos de proteccin de policarbonatos.


5. Enzimas
Objetivo: Identificar la importancia de la funcin que desempean las enzimas como
catalizadores biolgicos.

CONTENIDO

5.1 Funcin de las enzimas 5.4 Factores que afectan la actividad enzimtica
5.2 Clasificacin de las enzimas Lectura: "Enzimas de fuerza industrial "
5.2.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad Actividad IV-4
5.2.2 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su actividad Mapa conceptual de bioqumica.
5.3 Actividad enzimtica

5.1 Funcin de las enzimas

Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su
importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin
qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.

La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio
qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

Regreso al incio de enzimas



5.2 Clasificacin de las enzimas

5.2.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:



En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.
Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes,
la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos
orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas
que se requieren para una respiracin celular adecuada.

Regreso al incio de enzimas

5.2.2 Clasificacin de las enzimas segn su actividad.-

Tipo de enzimas
Actividad

Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este
tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones
de isomerizacin.

Ligasas
Catalizan la unin de molculas.

Liasas
Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una
molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico.

Tansferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es
una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.


Regreso al incio de enzimas



5.3 Actividad enzimtica

La sustancia sobre la cual acta una enzima se llama sustrato.

Los sustratos son especficos para cada enzima:
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que acta rompindola en sus componentes.

Las enzimas actan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se
descompone formando un producto y regenerando la enzima.





El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes
tipos de ismeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de
una pequea parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria
en el sustrato.

Regreso al incio de enzimas



5.4 Factores que afectan la actividad enzimtica.-

Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de
la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El
calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva
demasiada, la enzima pierde su actividad.

pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH
ptimo es cido.

Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o
coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para
obtener una actividad cataltica mxima.

Lectura 4.1
Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" y realice un cuadro sinptico que muestre
los usos de las enzimas indicados en la lectura. Enve su trabajo al correo electrnico del
profesor.

Actividad 4.4: Resuelva la actividad 4.4 siguiendo el vnculo.

Regreso al incio de enzimas



Mapa conceptual de bioqumica



Zrraga, J.C.; Velzquez, I.; Rodrguez, A.; Castells, Y. Qumica. Mxico, McGraw-Hill, 2003.

6. POLMEROS SINTTICOS

Objetivo: Identificar los polmeros sintticos ms importantes, su proceso de formacin y sus
aplicaciones ms importantes.

6.1 Definicin 6.2.2 Polmeros de condensacin
6.2 Clasificacin de los polmeros Actividad IV-5
6.2.1 Polmeros de adicin Lectura: Nylon

6.1 Definicin

Los polmeros son sustancias formadas a partir de miles de molculas pequeas llamadas
monmeros, las cuales se unen para formar molculas de gran tamao. Los monmeros
reaccionan entre s para formar esas grandes molculas, cuyas masas moleculares son muy
elevadas.

Regreso inicio polmeros



6.2 Clasificacin de los polmeros

Polmeros
Naturales: Se encuentran en la naturaleza. Ejemplos: Celulosa, almidn,protena, cidos
nucleicos, etc.

Sintticos: Generalmente derivados del petrleo. Se elaboran artificialmente. Ejemplos:
Polietileno, nylon, tefln, etc.

De adicin

De condensacin


La celulosa es un polmero natural que se utiliza en la fabricacin de dispensadores de papel
para uso hospitalario, industrial y otros.


www.pavimentosonline.com/ sumigran/celulosa_in...




La reaccin para formar polmeros se llama polimerizacin. Existen dos formas para la
obtencin de polmeros: Adicin y condensacin.

En la adicin los monmeros se unen unos a otros de tal forma que el polmero formado
contiene todos los tomos que contenan los monmeros..

En la condensacin el polmero no contiene todos los tomos del monmero, una parte de la
molcula de ste forma otros compuestos pequeos, generalmente agua.

Regreso inicio polmeros



6.2.1 POLMEROS DE ADICIN

En algunos casos, se forman a partir de monmeros que son alquenos, los cuales se unen por
el rompimiento del doble enlace yla formacin de dos nuevos enlaces sencillos. El ms sencillo
de los polmeros sintticos es el polietileno.

Monmero Polmero Algunos usos

Etileno



Polietileno Bolsas de plstico que se usan para empacar frutas y verduras, bolsas para prendas
destinadas a lavado en seco, botellas, juguetes, aislantes elctricos.

Propileno

Poliprepileno Alfombras para interiores y exteriores, botellas, maletas.

Cloruro de vinilo
Cloruro de polivinilo
(PVC) Envolturas y botellas de plstico transparentes. Losetas para piso, cortinas de bao,
plomera, imitacin de cuero.

Tetrafluoroetileno
Tefln Materiales resistentes al calor y a los agentes qumicos.
Recubrimiento antiadherente para utensilios de cocina, aislantes elctricos

Estireno

Poliestireno Muebles de imitacin madera, aislantes de espuma plstica, vasos desechables
para bebidas calientes.



Uno de los muchos usos del polietileno es la fabricacin de bolsas de plstico para empaque.


www.rubarsa.com/english/ plasticosingles.htm




El tefln es utilizado como recubrimiento antiadherente en sartenes , entre otros usos.


www.hispanodetulsa.com/ news.php?nid=689


Los vasos desechables de poliestierno son utilizados para conservar bebidas calientes.


www.officenet.com.ar/ dept.asp?dept_id=483


Regreso inicio polmeros



6.2.2 POLMEROS DE CONDENSACIN

Nylon.-
El monmero de un tipo de nylon es un cido carboxlico con un grupo amino en el sexto
tomo de carbono, el cido 6-aminohexanoico, cuya estructura se muestra a continuacin:



El polmero formado a partir de este monmero es el nylon 6. Este tipo de polmero es una
poliamida ya que los enlaces que mantienen unidos a los monmeros son enlaces de amida.
Casi todo el nylon se convierte en fibras, que se utilizan para elaborar telas muy parecidas a la
seda y a la lana.

El nylon se utiliza en la fabricacin de diversas prendas con una calidad similar a la seda, pero a
un costo menor, como es el caso de stos calcetines.


www.f3online.de/bti-f3-shop/ ProductDetailActi...


Dacrn.-

Es un polister fabricado por condensacin del etilenglicol con cido tereftlico.





Se utiliza para fabricar fibras que se utilizan en la elaboracin de prendas de lava y usar.
Muchas telas sintticas se elaboran a partir de este polister.

Muchas telas sintticas se elaboran a partir de dacrn.





www.metallographic.com/ pp.htm


Baquelita.-

La baquelita fue el primer polmero sinttico. Es un polmero de fenol formaldehdo. Este tipo
de resinas son termofijas, o sea que una vez moldeadas no pueden fundirse nuevamente. Se
utilizan para unir astillas de madera en paneles de madera aglomerada.

Con la baquelita se fabrican diversos materiales.


www.vetriengineers.com/ english/plasticcompone...


Policarbonatos.-

Estos polmeros son translcidos como el vidrio, pero duros. Ests caractersticas permiten que
se utilicen en la fabricacin de ventanas a prueba de balas y cascos de proteccin.

Cacos de proteccin de policarbonatos.