ESTRUCTURA Y BIOQUMICA DEL

MSCULO
Ing. Santiago Ramrez Lpez
Bioqumica de Alimentos
Semestre 2011 - II
Unidad 3. Cambios Bioqumicos en Alimentos de
Origen Animal
ASPECTOS GENERALES Y SU
ACEPTABILIDAD
Es utilizada, desde tiempos muy antiguos, como
fuente de alimentacin.
Con la desarrollo de la ganadera entra a formar parte
de la dieta humana.
Se dio importancia no slo al tipo de carne, sino
tambin al manejo de la misma.
Distintos procesos de conservacin fueron
desarrollados, como: salazn, ahumado y secado.
El manejo, sacrificio,
conservacin y
preparacin de la
carne definen la
calidad y suavidad de
la misma, siendo por
un reto para la
Tecnologa de
Alimentos.
DEFINICIN: CARNE
Musculatura esqueltica de los animales de sangre
caliente (ganado ovino, vacuno, porcino o an equino).
En un sentido ms amplio, el concepto se hace
extensivo a todas aquellas partes de los animales de
sangre caliente que el hombre utiliza para su
alimentacin.
La carne de las aves y los peces tienden a ser
llamadas carnes blancas para diferenciarlas de la
carne proveniente de animales de cuatro patas o
carnes rojas.
Se refiere al msculo, especialmente de los mamferos,
que ha sufrido cambios qumicos y bioqumicos
despus de la muerte.
COMPOSICIN QUMICA DE LA CARNE
Es una fuente primaria de protenas, vitaminas y
minerales. La composicin puede variar del sexo, edad
y especie, y que influye en la calidad sensorial final y
aceptacin del producto.
Componente Porcentaje (%)
Agua 75.0
Protena miofibrilar 11.5
Protena sarcoplasmtica 5.5
Tejido conectivo 2.0
Grasa 2.5
Carbohidratos 1.2
Sustancia miscelneas 2.3
Tabla 1. Composicin del msculo despus del rigor mortis pero
antes delos cambios degradativos del post mortem
VALOR NUTRITIVO
La importancia nutritiva no slo deriva en su alto
contenido proteico, sino tambin en la calidad de las
protenas, pues contiene todos los aminocidos en
proporciones muy similares a las requeridas para el
mantenimiento y desarrollo de los tejidos humanos.
Especie
Composicin (%)
Agua Protena Lpidos Cenizas
Vacuno 70 - 73 20 - 22 4 - 8 1
Cerdo 68 - 70 19 - 20 9 - 11 1.4
Pollo 73.7 20 - 23 4.7 1
Cordero 73 20 5 - 6 1.6
Bacalao 81.2 17.6 0.3 1.2
Salmn 64 20 - 22 13 - 15 1.3
ASPECTOS SENSORIALES
La jugosidad, sabor y suavidad son los principales
componentes sensoriales asociados a la carne, siendo
la suavidad la ms importante.
La dureza de la carne puede variar entre un corte u
otro.
CORTES DE CARNE
FACTORES ASOCIADOS CON LA CALIDAD DE
LA CARNE
Tamao de msculo.
Localizacin del msculo en el animal vivo.
Funcin fisiolgica.
La edad del animal.
La especie.
El sexo.
Factores genticos.
Procesos posteriores a la matanza.
Temperatura del animal
Alimentacin del animal.
COMPONENTE ESTRUCTURALES DEL
MSCULO.
GRASA
Aunque gran parte de la grasa es eliminada en el
mismo sacrificio, se atribuye a la grasa intramuscular
la capacidad de influir en la suavidad de la carne.
Esta grasa acumulada, debilita los tejidos conectivos,
mejorndose (en teora) la textura general, esta
operacin se conoce como marmoleo o marbling.
Esto slo se aplica para ciertas especies de ganado,
con ms de un 8 % de grasa, por lo que la grasa est
mas asociada a la jugosidad de la carne.
TEJIDO CONECTIVO.
Esta compuesto por: el colgeno y la elastina.
Elastina
La elastina esta presente en los msculos con mayor
actividad.
Resiste condiciones qumicas severas como la acidez,
alcalinidad y calor.
Colgeno
Compuesto por fibrillas conformada por molculas de
tropocolgeno.
A su vez estas molculas estn conformadas por tres
cadenas de polipptidos obtenindose una triple hlice que
otorga estabilidad a la molcula.
A medida que los animales maduran se da un aumento de
los enlaces de tipo covalente entre las fibras.
Estos enlaces aumentan la estabilidad, disminuyen la
protelisis hidroltica y la solubilidad del colgeno.
PROTENAS MIOFIBRILARES Y
SARCOPLASMTICAS
De importancia por las caractersticas estructurales
en el msculo y por la participacin en las reacciones
post mortem.
Se dividen en : Solubles en baja fuerza inica
(sarcoplasmticas) y solubles en alta fuerza inica
(miofibrilares).
Protenas miofibrilares
Conformada por la actina, miosina, troponinas y
tropomiosina.
Actina: 25 % de la protena miofibrilar. Forma bsica
actina G. Dos cadenas de actina G se polimeriza en actina
F.
Tropomiosina: Se adhiere al surco de la actina F .
Troponinas: Conformadas por tres molculas (TnT, TnI,
TnC), interactuando con la tropomiosina y ligando Ca
++
.
Estas proteinas son vitales para el proceso de
contraccin muscular.
La miosina constituye el 55 % de la protena miofibrilar e
interacta con el ATP y la actina F.
CONTRACCIN - RELAJACIN
Cuando el msculo est relajado la Troponina se
mantiene unida a la Tropomiosina ( por la zona T) y a
la Actina ( por la zona I ) de tal forma que tapa los
sitios de unin de actina y miosina.
Se produce la despolarizacin del sarcolema que se
transmite hasta las miofibrillas a travs del sistema
de tbulos ( sistema T ) del retculo sarcoplsmico
Cuando el retculo sarcoplsmico se despolariza el
Ca2+ que contiene en sus cisternas terminales se
vierte en el citoplasma donde se unir con la
Troponina ( en la zona C ).
Esta unin hace que se debilite el enlace entre
troponina y actina y permite que la tropomiosina se
desplace lateralmente y deje al descubierto el sitio
activo donde la actina se une con la miosina
Es ahora cuando las cabezas de molculas de miosina
se unen a los sitios de enlace de actina y una vez
unidos las cabezas de la miosina actan como bisagras
desplazndose y arrastrando a la cadena de actina
(golpe activo, con gasto de ATP ) para despus romper
espontneamente este enlace y saltar hasta el sitio de
unin siguiente.
Una vez realizada la contraccin, si no hay nuevos
impulsos nerviosos que determinen la repeticin del
proceso visto. el Retculo sarcoplsmico comienza a
reacumular Ca2+ que pasa desde el sarcoplasma en
un proceso que se realiza contra gradiente y requiere
gasto de ATP. as pues, tanto la contraccin muscular
para mantener los enlaces actina-miosina como la
relajacin para reacumular Ca2+ en la cisternas del
retculo necesitan energa.
Cuando la concentracin de Ca2+ en el sarcoplasma es
lo suficientemente baja, la troponina queda libre de su
unin con el Ca2+ , se une fuertemente a la actina, la
tropomiosina recupera su posicin inicial bloqueando
los sitios activos de la actina. se rompen los enlaces
actina-miosina y el sarcmero recupera su longitud
inicial
Si el proceso de entrada de al R. sarcoplsmico es
inhibido por alguna causa aunque no haya nuevos
impulsos nerviosos la relajacin no se produce. Esto es
lo que ocurre en actividades deportivas cuando el
msculo esta muy fatigado y escasea el ATP. el Ca2+
permanece en el sarcoplasma y se produce una
contraccin mantenida de forma involuntaria. Son los
conocidos calambres. Tambin nos sirve para explicar
el Rigor mortis o rigidez cadavrica