AO DE LA INTEGRACION NACIONAL Y DEL

RECONOCIMIENTO DE NUESTRA DIVERSIDAD

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PER
FACULTAD DE INGENIERA QUMICA
E.A.P INGENIERIA QUIMICA INDUSTRIAL




SEMESTRE:
IV
ASIGNATURA:
QUIMICA ORGANICA II
PRESENTADO A:
OLGA ANGULO GUTIERREZ
Docente principal
POR:
VARGAS MACHUCA TAMBRAC, Michael Jess


HUANCAYO PER 2012

AMINOACIDOS

AMINOCIDO
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH
2
) y un grupo carboxilo (-
COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte
de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que
libera agua formando un enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido.
Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar
un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural en losribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Por lo tanto, estn
formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a unhidrgeno y a una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos; existen
cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20
(actualmente se consideran 22) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en
el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos,
que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa
molecular total supera las 5.000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional
estable, definida.
ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOCIDO
La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa
unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la
cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los
denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH
2
) se encuentra a un tomo de
distancia del grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios
de pH; por eso, al pH de la clula ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con
carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin
embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este
estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.
PROPIEDADES
CIDO-BSICAS.
Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede
comportarse como cido y como base, por lo que se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un
aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea
6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
PTICAS.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les
confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando
un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se
desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en
principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en
la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los
4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-
aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R.
REACCIONES DE LOS AMINOCIDOS
En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une
con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la
transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de
la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido.
2. la descarboxilacin
3. la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las
protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes
nicamente en la configuracin L, en las bacterias podemos encontrar D-aminocidos.

NOMENCLATURA DE AMINOCIDOS
Nomenclatura de aminocidos, los aminocidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
1. El clsico sistema de tres letras, que permite la representacin de la estructura primaria de
una protena mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la
izquierda el aminocido N-terminal y a la derecha el aminocido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una protena cuyo aminocido N-terminal
es alanina (Ala) y cuyo aminocido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en gentica molecular e imprescindible para el uso
de bases de datos, que permite la representacin de la estructura primaria de una protena
mediante la disposicin consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la
izquierda el aminocido N-terminal y a la derecha elaminocido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una protena cuyo aminocido N-terminal es leucina (L) y
cuyo aminocido C-terminal es histidina (H).
TABLA DE CORRESPONDENCIAS
Aminocido Cdigo de tres letras Cdigo de una letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
cido asprtico Asp D
Cistena Cys C
Glutamina Gln Q
cido glutmico Glu E
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Aminocido Cdigo de tres letras Cdigo de una letra
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptfano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val
V


TIPOS DE AMINOCIDOS.

Hay varios tipos de aminocidos, segn la naturaleza de su cadena lateral R.

1. AMINOACIDOS NO POLARES
2. AMINOACIDOS POLARES
3. AMINOACIDOS CARGADOS
4. AMINOCIDOS MODIFICADOS.
5. AMINOCIDOS NO PROTEINOGENTICOS.



AMINOCIDOS
NO POLARES.
CDIGO DE
TRES
LETRAS.
CDIGO DE
UNA LETRA.
CADENA LATERAL. OBSERVACIONES.
Alanina. Ala A -CH3
Puede encontrarse tanto
en el interior como en el
exterior de las protenas,
dado su pequeo tamao.
Es prcticamente inerte y
es el aminocido ms
abundante.
Valina. Val V

Suelen encontrarse en el
interior de las protenas
porque son ms grandes
que la alanina. Son
inertes pero juegan un
papel importante en el
plegamiento porque
generan interacciones
hidrofbicas.
Leucina. Leu L


Isoleucina. Ile I

Igual que los anteriores, y
adems la sustitucin
asimtrica en C3 da
estereoismeros.

Metionina. Met M -CH2-CH2-S-CH3
Es el primero en el
ARNm. El azufre puede
reaccionar con metales y
formar enlaces de
coordinacin, aunque es
bastante inactivo.

Prolina. Pro P

Es un iminocido. Su
estructura rgida interfiere
mucho en el plegamiento
de las protenas y obliga a
la formacin de los codos
. No es reactivo.

Fenilalanina. Phe F

Sus anillos aromticos
son extremadamente
apolares y estn
sepultados en el interior
de las protenas. Dado su
tamao, sobre todo el
triptfano, se usan como
espaciadores en la
estructura proteica.

Triptfano. Trp W



Aminocidos
polares.
Cdigo de
tres letras.
Cdigo de
una letra.
Cadena lateral. Observaciones.
Glicina. Gly G -H
Es el nico que no tiene
estereoismeros. Est muy
conservado y se puede
encontrar en cualquier sitio
porque permite todas las
conformaciones normales y
algunas muy raras. Aunque
la cadena es apolar, la
molcula entera s es polar,
por lo que se incluye aqu.
Serina. Ser S -CH2OH
Puede formar enlaces de
hidrgeno y su fosforilacin
regula la actividad
enzimtica. El grupo
hidroxilo es muy reactivo
en ciertos centros activos,
pero normalmente se
encara al agua para
permitir la solubilidad de la
protena.
Treonina. Thr T -CHOH-CH3
Como la anterior pero no
tan reactivo y ms hacia el
interior. Tiene
estereoismeros
adicionales en C3.
Asparagina o
asparragina.
Asn N -CH2-CO-NH2
Aminas derivadas de
aminocidos cidos.
Tambin forman enlaces
de hidrgeno y aumentan
la solubilidad.
Glutamina. Gln Q CH2-CH2-CO-NH2

Tirosina. Tyr Y

Dbilmente cido como el
fenol (pKR = 10,46). Se
encuentra en centros
activos.

Cistena. Cys C -CH2-SH
Es el aminocido ms
reactivo. Forma los
puentes disulfuro para
estabilizar la estructura de
la protena, dando un
aminocido doble llamado
cistina. Puede ser cido
(pKR = 8,37).


Aminocidos
cargados.
Cdigo de
tres letras.
Cdigo de
una letra.
Cadena lateral.
Observaciones.

Lisina. Lys K -CH2-CH2-CH2-CH2-+NH3
Forma las bases de Schiff
(recordar el retinol en 3
Lpidos). El pKR es 10,54.
Arginina. Arg R

La forma desprotonada
es una base bastante
fuerte (pKR = 12,48). La
forma protonada se
estabiliza por resonancia
como se ve a la izquierda.
Histidina. His H

Aminocido raro que se
suele encontrar en el
centro activo de las
enzimas. El anillo de
imidazol protonado se
estabiliza por resonancia
entre las dos formas
dibujadas a la izquierda.
El pKR es 6,0, con lo que
a pH fisiolgico y en
solucin acuosa hay 10
veces ms forma
desprotonada que
protonada, pero en los
centros activos puede
estar en cualquier forma
(ver 1 Introduccin).
cido
asprtico.
Asp D -CH2-COO-
Se encuentra en el centro
activo de las enzimas
ATPasas.
cido
glutmico.
Glu E -CH2-CH2-COO-
Tambin se encuentra en
algn centro activo.



AMINOCIDOS MODIFICADOS.
Despus de la sntesis enzimtica de la protena, uniendo los aminocidos correspondientes en el
ribosoma, se pueden dar modificaciones puntuales de los residuos y producir aminocidos
modificados.
4-hidroxiprolina: Es muy importante para estabilizar la estructura terciaria y cuaternaria del
colgeno, que es la protena mayoritaria de los mamferos. La falta de vitamina C impide la
hidroxilacin y se produce la enfermedad llamada escorbuto, que se caracteriza por las
hemorragias y prdida de consistencia de los tejidos con cada de dientes y pelo.
5-hidroxilisina: Como el anterior.
-N,N,N-trimetillisina y 3-metilhistidina: Se encuentran en las protenas musculares.
-N-acetillisina, N-acetilserina, N,N,N-trimetilalanina y -N-metilarginina: Se encuentran en
protenas ribosmicas y en las histonas.
-carboxiglutamato: Interviene en el proceso de coagulacin porque forma parte de la protrombina
y su falta puede llagar a provocar hemorragias.
O-fosfoserina: La serina es el aminocido que ms se fosforila e interviene en el control de la
transcripcin.
N-formilmetionina: Es el primer aminocido que se traduce en todos los ARNm procariticos,
donde adems sirve de inicio de del proceso.
AMINOCIDOS NO PROTEINOGENTICOS.
Se conocen unos 150 derivados de aminocidos, mayoritariamente en plantas y hongos. Sus usos
ms importantes son como neurotransmisores, segundos mensajeros, hormonas y antibiticos.
Glicina, cido -aminobitrico (GABA; descarboxilacin en C de Glu), histamina (descarboxilacin
de His) y dopamina (un derivado de Tyr) son neurotransmisores.
Tiroxina (derivado de Tyr) es la hormona tiroidea T4. Se transporta asociada a albmina y se
desyoda mediante desyodasas para formar la hormona T3 ms activa. Regula el metabolismo en
general activando determinados genes como factores de trancripcin y adems en otras rutas
especficas.
Citrulina y ornitina (Orn): Son intermediarios en la sntesis de arginina y urea, adems de formar
parte de algunos antibiticos.
Homocistena (como Met sin el metilo final) es intermediario en la sntesis de cistena.
S-adenosilmetionina: Se utiliza en los eucariotas para aadir las metilaciones en las bases del
CAP del ARNm.
Azaserina y -cianoalanina son antibiticos derivados de la serina y la alanina.
Colina y etanolamina, que son derivados de la serina, y ella misma son segundos mensajeros (ver
3 Lpidos).





AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

AMINOCIDOS ESENCIALES
Son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo
tanto, deben ingerirse a travs de los alimentos o de los suplementos.

Fenilalanina (Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito,
deseo sexual, estados de nimo, recuperacin y desarrollo de tejidos, sistema inmunolgico y
control del dolor).
Metionina (Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hgado residuos de
procesos metablicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depsito de grasas en arterias
y en el hgado).

Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparacin de tejidos, en la
formacin de glbulos blancos y rojos. Tambin tiene propiedades antiinflamatorias).

Triptfano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueo, tiene propiedades antidepresivas,
incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e
incremento de la resistencia).

Treonina (Es un componente importante del colgeno, esmalte dental y tejidos. Tambin le
han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrpico, evita la acumulacin de
grasas en el hgado).

Leucina (Interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular).
Isoleucina (Las mismas propiedades que la Valina, pero tambin regula el azcar en la sangre
e interviene en la formacin de hemoglobina).

Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorcin del calcio,
formacin de colgeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtencin de energa de las grasas
y en la sntesis de las protenas).

Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por
los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el
metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos).

AMINOCIDOS NO ESENCIALES

Los aminocidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros
aminocidos existentes.

Alanina (Interviene en numerosos procesos bioqumicos del organismo que ocurren durante el
ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa).

Acido asprtico (Ayuda a reducir el nivel de amonaco en sangre despus del ejercicio).

Glicina (Es utilizada por el hgado para eliminar fenoles (txicos) y para formar sales biliares.
Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso
central. Incrementa el nivel de creatina en los msculos y tambin de las somatotrofinas; de
esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular).

Serina (Es fundamental en la formacin de algunos neurotransmisores, en la metabolizacin
de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunolgico).

Asparragina (Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso
Central).

Acido glutmico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y
acta como estimulante del sistema inmunolgico).

Arginina (Estimula la liberacin de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor
recuperacin y cicatrizacin de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).

Cistina (Es importante en la formacin de cabello y piel y tambin es un agente desintoxicante
del amonaco).

Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulacin del apetito, sueo, reduccin del
stress. Tambin es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal).

Cisteina (Est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los
radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado
contenido de azufre).

Glutamina (Se detalla ms abajo).

Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colgeno,
piel, tendones y cartlagos).