Universidad cooperativa de Colombia

Facultad de medicina
Bioqumica II

Docente: Elkin Vallejos
Integrante: Miguel Alexander paredes Erazo.
Cdigo: 364496.

TALLER DE ENZIMAS

1. Catalogar enzimas

2. Definir la reaccin qumica
- Pepsina
- Tripsina
- Amilasa salival
- Amilasa pancretica
- Carboxipeptidasa A.
Solucin:
Las enzimas suelen agregarse el sufijo asa al nombre de sustrato sobre el cual actan ej.,
amilasa, ureasa y tirosinasa eso con respecto a su nombre el cual no siempre es as muchas
veces encontraremos enzimas con nombre arbitrarios como ptialina salival, pepsina de jugo
gstrico, tripsina, por eso en la denominacin y nomenclatura se utiliza la clasificacin segn la
nomenclatura de la IUBMB (unin internacional de bioqumica y biologa molecular).
En esta clasificacin se considera 6 clases principales segn el tipo de reaccin catalizada, las
reacciones bioqumicas pueden agruparse e esas seis categoras cada una se divide en sub
categoras y subclases, el cdigo numrico consta de cuatro componentes:
1. Clase principal.
2. Subclase
3. Subclase (nmeros de tomos)
4. Numero de orden enzima en su subsubclase.
Los 6 grupos de clasificacin internacional son:
1. Oxidorreductasas: cataliza reacciones de oxidorreduccin, estn asociadas a
coenzimas, comprenden en estas deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y
oxigenasas.
Se puede decir que actan de maneras distintas una de ellas es con transferencia de
hidrgenos y la otra es sin transferencia de hidrgenos, regulan reacciones redox.

1.1 Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrgenos que son aceptados por la
coenzima son designadas con el nombre del sustrato antepuesto a la palabra
deshidrogenasa, con menor frecuencia cuando la reaccin se indica en sentido inverso
suele llamrselas reductasas.
1.2 Oxidasas: enzimas que catalizan reacciones en las cuales el aceptor de hidrogeno es el
oxgeno molecular (O2), pero los tomos de oxigeno no aparecen en el producto
oxidado.
1.3 Peroxidasas: son enzimas que utilizan H2O2 para oxidar el sustrato; H2O2 se convierte
en agua.
1.4 Oxigenasas: incorporan el oxgeno al sustrato, se distinguen en dioxigenasas y
monooxigenasas. La primera cataliza reacciones en las cuales los dos tomos de
oxigeno son recibidos por el sustrato , las monooxigenasas incorpora al sustrato solo
unos de los tomos, el otro es reducido en forma de agua, requieren un cosustrato
que provea tomos de hidrogeno, comn mente forman en el sustrato un grupo
hidroxilo, razn por la cual se las llama tambin hidroxilasas, a este grupo pertenecen
las oxigenasas u oxidasas de funcin mixta, as designadas para indicar que pueden
oxidar simultneamente los dos sustratos.
2. Transferasas: cataliza la transferencia de un grupo de tomos como amina, carboxilo,
carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo, desde un sustrato considerado donante a
otro compuesto aceptor. Ej. Transaminasa, quinasa.
3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S, O-P. por adicin de agua. El
nombre recomendado se forma con el del sustrato y el sufijo asa. Pertenece al grupo
acetilcolinesterasa y ribonucleasa que hidrolizan la unin Ester entre el acetato y
colina de acetilcolina y las uniones entre nucletidos en ARN respectivamente. Otro
ejemplo es la arginasa que cataliza la hidrolisis de arginina para forma urea.
4. Liasas: cataliza la ruptura de uniones , C-C, C-S, y C-N de las molculas del sustrato
por un proceso distinto al de hidrlisis algunas eliminan grupos de sustrato y forman
dobles ligaduras o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles, los nombre utilizados
para esta incluyen las descarboxilasas, deshidratasas , aldolasas, cuando eliminan CO2
, aguan o aldehdo respectivamente.
En los cuales la reaccin inversa (incorporacin de un grupo) sea la ms importante se
utiliza la denominacin sintasa (no sintetasa), a fin de destacar la finalidad de sntesis
de la reaccin. La sintasas no requieren nuclesidos trisfostafato (ATP.GTP) como
proveedores de energa en sus reacciones de condensacin.
Resumen son las que actan por medio de la Rotura o formacin de molculas sin
intervencin de agua.
5. Isomerasas: interviene ismeros de cualquier tipo, pticos, geomtricos o de posicin
algunas de ellas reciben nombre triviales como epimerasa, racemasa, cis-trans,
cicloisomerasa tautomerasas, en resumen son la que hacen Cambio de posicin de
grupos dentro de la molcula.
6. Ligasas: catalizan la unin de dos molculas, acoplada con la hidrlisis de un enlace de
alta energa de nuclesidos trifosfato. En estas reacciones de condensacin se forman
uniones C-C, C-S, C-O, C-N, la designacin sintetasa que suele asignarse a estas
enzimas debe reservarse para las que responden estrictamente a la definicin
precedente; no confundir con sintetasa, para evitar errores se recomienda llamarlas
ligasas.

a. PEPSINA Ec3 hidrolasa.
b. TRIPSINA Ec3 hidrolasa.
c. AMILASA SALIVAR Ec3 hidrolasa.
d. AMILASA PANCREATICA Ec3 hidrolasa.
e. CARBOXIPEPTIDASA A Ec3 hidrolasa.

2. Definir la reaccin qumica.
PEPSINA: es una enzima de hecho la principal de la accin digestiva del jugo gstrico,
es la hidrlisis parcial de protenas a cargo de la pepsina enzima secretada por las
glndulas corpofundicas al estado de pepsingeno
Accin de la pepsina: ataca prcticamente todas las protenas a excepcin de la
queratina mucoprotena y protaminas cataliza la hidrlisis de uniones peptdicas
alejado de los extremos de la cadena proteica esto es unin peptdica alejada de los
extremos de la cadena proteica, esto es, uniones peptdicas situadas en el interior de
la molcula por este motivo los productos de hidrlisis son siempre trozos de alto peso
molecular a los cuales antiguamente se le denominaba proteosa y peptonas. Las
enzimas proteolticas que como la pepsina atacan uniones peptdicas alejadas de los
extremos de la cadena reciben el nombre de endopeptidadas.
Si bien la pepsina puede hidrolizar prcticamente cualquier unin peptdica tiene
ciertas preferencias. Ataca selectivamente uniones que comprenden el grupo amina
de un aminocido aromtico (triptfano, fenil alanina, tirosina).
El PH ptimo para esta funcin es de 1,0 a 2,0 asegurado por la presencia de HCL
cuando el PH llega a 3 la accin de la pepsina es nula.

TRIPSINA: es secretada en pncreas al estado de zimgeno o proenzima, el
tripsinogeno que se activa a la luz so intestinal por accin de una enzima de mucosa
llamada enteroquinasa o enteropeptidasa, una vez activada, la tripsina acta auto
catalticamente sobre el tripsinogeno
La tripsina acta en pH de 8,0 y 8,5 esa una endopeptidasa es decir cataliza la hidrolisis
de protena en uniones peptdicas internas tiene selectividad por enlaces que
contienen el grupo carboxilo de aminocidos dina diaminados (lisina y arginina), sus
productos son los polipptidos con aminocidos bsicos en el extremo C-terminal. La
tripsina activa todos los zimgeno producidos en el pncreas.

AMILASA SALIVAL: su pH optimo esta alrededor de 7,0 y requiere la presencia de
iones CL , esta amilasa pertenece a las llamadas alfa amilasas o endoamilasas que
catalizan la hidrolisis de uniones glucosdicas alfa 1-4 del interior de la molcula de
almidn esta amilasa degrada totalmente la amilosa en maltosas y maltotriosas
(trisacridos de glucosa) , la hidrolisis libera maltosas y eventualmente quedan
maltotriosas al final de la digestin de cadenas con nmero impar de glucosas como la
amilasa salival solo cataliza la hidrlisis de uniones ala 1-4 los productos de la
digestin de amilo pectina comprenden adems maltosas maltotriosas otros
compuestos como dextrinas limite, oligosacridos de 5 a 10 residuos que contiene la
unin alfa 1-6 del arranque de una ramificacin sobre la cual la amilasa no tiene
accin.

AMILASA PANCRETICA: tiene poderosa accin sobre el almidn , su actividad es
idntica a la de la amilasa salival requiere CL- y solo ataca uniones glucosdicas a-1 _4
, los productos finales resultantes de la digestin dela almidn por amilasa pancretica
son maltosas dextrinas limite y maltotriosas.

CARBOXIPEPTIDASA A: secretadas como procarboxipeptidasas, son exopeptidasas
catalizan la hidrolisis de uniones peptdicas adyacentes al extremo C-terminal y dejan
en libertad el ultimo aminocido, la Carboxipeptidasa A prefiere uniones peptdicas
terminales en las cuales el aminocido final es de cadena neutra,