ANEMIA,METABOLISMO DEL HIERRO

1. Cul es la funcin de la transferrina

La transferrina es una proteina encargada captar el hierro de la dieta
para transportarlo por la sangre a donde sea necesario. Esta es
formada por la unin de la apotransferrina proveniente de la bilis y su
unin con el hierro y con distintos compuestos que lo contienen, como
la hemoglobina. Despues esta transferrina es absorbida por pinocitosis
por las clulas epiteliales del intestino y pasa a llamarse transferrina
plasmtica.
Su funcion es transportadora, por lo que su valor no se ve alterado por
la cantidad de hierro ingerida en la dieta.
2. Cual es la funcin de la ferritina
La ferritina es la proteina principal de almacenamiento de hierro. Su
nivel es proporcional y esta estrechamente relacionado con los
depositos de hierro. En el citoplasma celular, el hierro se combina
sobre todo con la apoferritina, formando ferritina. Este hierro unido a la
ferritina se le llama hierro de depsito.
Si el organismo tiene carencias de hierro en la dieta se disminuyen los
depositos de ferritina.
3. Cual es la funcin de la hemosiderina
La hemosiderina es un pigmento de color amarillo dorado o pardo y
aspecto granuloso o cristalino que deriva de la hemoglobina cuando
hay ms hierro del necesario en el cuerpo. Esta se une al hierro
cuando hay un aumento de la cantidad de hierro que puede solventar
la apoferritina

4. Haga un esquema de la absorcin del hierro
El hierro se absorbe en todo el intestino delgado, sobre todo mediante
el siguiente mecanismo. El hgado secreta cantidades moderadas de
apotransferrina en la bilis, que fluye a travs de la via biliar hasta el
duodeno. Aqu la apotransferrina se une al hierro libre y tambin a
ciertos compuestos que lo contienen, como la hemoglobina y la
mioglobina de la carne, dos de las fuentes de hierro ms importantes
de la dieta. Esta combinacin se llama transferrina. Esta es a su vez
atrada a receptores presentes en las clulas epiteliales intestinales a
los que se une. Despus, la molcula de transferrina, que lleva su
almacn de hierro, es absorbida mediante pinocitosis por las clulas
epiteliales y despus liberada a los capilares sanguneos que hay
debajo de estas clulas en forma de transferrina plasmtica.
La absorcin intestinal de hierro es muy lenta, con una intensidad
mxima de solo unos miligramos diarios. Esto significa que, incluso
con tremendas cantidades de hierro en los alimentos, solo se
absorben proporciones pequeas.
5. Que es el p50
El transporte de O2 es el producto del gasto cardaco y de la cantidad
de dicho gas contenido en la sangre. En la sangre ms del 97% de las
molculas de O2 estn ligadas de forma reversible con la
hemoglobina, siendo la cantidad disuelta una fraccin mnima del total,
aunque sea la que determine la presin parcial del gas en la sangre.
La mayora del O2 va unido al hierro de la hemoglobina formando
oxihemoglobina. La relacin entre la PaO2 y la cantidad del mismo
combinada con la hemoglobina viene descrita por la curva de
disociacin de la hemoglobina. Podemos observar que cuando la
PaO2 baja de 60 mmHg la cantidad contenida por la sangre se reduce
considerablemente, sin embargo, cuando la presin parcial est por
encima de dicha cifra slo se consigue pequeos incrementos del
contenido de O2. Como medida de esta afinidad se utiliza la
denominada P50 o cifra de PaO2 necesaria para saturar la
hemoglobina en un 50%. En condiciones normales, su valor oscila
entre 26-28 torr. Si la curva se desplaza hacia la derecha, es decir, si
la P50 aumenta, la afinidad de la hemoglobina para el oxgeno
disminuye. El fenmeno contrario se produce si la curva de disociacin
se desplaza hacia la izquierda (P50 disminuye). La disminucin del pH
plasmtico o el aumento de la PaCO2, de la concentracin
intraeritrocitaria de 2,3 difosfoglicerato (2,3-DPG) o de la temperatura
provocan un incremento de la P50, con lo que disminuye la afinidad de
la hemoglobina por el oxgeno y se facilita su liberacin a los tejidos.
La alcalosis, hipocapnia, hipotermia y/o disminucin del 2,3-DPG tiene
un efecto contrario.
6. Que es el efecto Bohr
Es el efecto del CO2 sobre el transporte de O2 por la Hb. A nivel
perifrico (tejidos) aumenta la PCO2, lo que disminuye la afinidad de
la Hb por el O2, siendo entregado a los tejidos. A la inversa, a nivel
pulmonar, disminuye la PCO2 lo que aumenta la afinidad de la Hb por
el O2, el que es captado por los alvolos.
7. Que es el efecto Haldane
Efecto Haldane: es el efecto del O2 sobre el transporte de CO2 por la
Hb. A nivel pulmonar, se oxigena la sangre (aumenta la PO2), lo que
disminuye la afinidad de la sangre por el CO2, siendo entregado al
alvolo. A nivel perifrico, la hemoglobina sedera O2 a los tejidos,
disminuyendo la PO2, lo que aumenta la afinidad por el CO2.
8. Haga un esquema del metabolismo de la hemoglobina
La sntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y
continua influso en el estadio de reticulocito de los eritrocitos. Luego,
cuando el reticulocito deja la medula osea y pasan al torrente
sanguneo, continan formando minimas cantidades de hemoglobina
durante otro da ms o menos hasta que se convierten en un eritrocito
maduro.
A nivel bioqumico, la formacin de la hemoglobina inicia con la
succinil CoA, formada en el ciclo metablico de Krebs, se une a la
glicina para formar una molcula de pirrol. A su vez, cuatro pirroles se
combinan para formar protoporfirina Ix, que a su vez se combina ocn
hierro para formar la molcula de hem. Esta se combina con una
cadena polipeptidica larga, una globina sintetizada por los ribosomas,
formando una subunidad de hemoglobina llamada cadena de
hemoglobina. Cuatro de ellas se unen mediante enlaces dbiles para
formar la molcula de hemoglobina completa.
Debido a que cada cadena de hemoglobina tiene un grupo protsico
hemo que contiene un tomo de hierro, y debido a que hay cuatro
cadenas de hemoglobina en cada molcula de hemoglobina,
encontramos cuatro tomos de hierro en cada molcula de
hemoglobina, unindose con enlaces dbiles al oxigeno, que tambin
son cuatro.
9. Como es el metabolismo del hierro en el organismo
Cuando el hierro es absorbido en el intestino delgado, se combina
inmediatamente en el plasma sanguneo con una B-globulina, la
apotransferrina, para formar transferrina, que despus se transporta al
plasma. El hierro se une dbilmente a la transferrina y, en
consecuencia, puede liberarse en cualquier clula tisular en cualquier
punto del cuerpo. El exceso de hierro en la sangre se deposita
especialmente en los hepatocitos y menos en las clulas
reticuloendoteliales de la medula sea.
En el citoplasma celular, el hierro se combina sobre todo con una
protena, la apoferritina, para formar ferritina. Este hierro almacenado
en forma de ferritina se llama hierro de depsito.
Cantidades menores de hierro en la reserva estn en una forma my
insoluble llamada hemosiderina. Cuando la cantidad de hierro en el
plasma se reduce mucho, parte del hierro de la reserva de la ferritina
se libera fcilmente y se transporta en forma de transferritina en el
plasma hasta las zonas del organismo donde se necesita. Una
caracterstica nica de la molcula de transferrina es que se une
fuertemente a receptores presentes en las membranas celulares de
los eritroblastos mediante endocitosis. Alli la transferrina deja el hierro
directamente en la mitocondria, donde se sintetiza el hemo.
10. Cuantos tipos de hemoglobina hay y que puede producir en el organismo

* Hemoglobina A o HbA es llamada tambin hemoglobina del
adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el
97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos
globinas alfa y dos globinas beta.

* Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la
hemoglobina despus del nacimiento, formada por dos globinas
alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la
beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.

* Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente
presente en la Anemia de Clulas Falciformes. Afecta
predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia.

* Hemoglobina F: Hemoglobina caracterstica del feto.

* Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra
unida al oxgeno normalmente ( Hb+O2)

* Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en
estado frrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de
hemoglobina no se une al oxgeno. Se produce por una
enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de
metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como
Fe(II). La metahemoglobina tambin se puede producir por
intoxicacin de nitritos, porque son agentes
metahemoglobinizantes.

* Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al
CO2 despus del intercambio gaseoso entre los glbulos rojos y
los tejidos (Hb+CO2).

* Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con
el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO
presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxgeno por la
Hb desplazndolo a este fcilmente produciendo hipoxia tisular,
pero con una coloracin cutnea normal (produce coloracin
sangunea fuertemente roja) (Hb+CO).

* Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente
presente en sangre en bajos niveles, en patologas como la
diabetes se ve aumentada. Resulta de la unin de la Hb con
carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones
cidas en el carbono 3 y 4.