03-04-2013

Macromolculas - unidades bsicas que las componen

Las subunidades bsica (azucares, aminocidos, nucletidos) se van uniendo una a una a travs de enlaces covalentes para formar las macromolculas (polisacridos, protenas, cidos nucleicos).

03-04-2013

Protenas
Las protenas son largas cadenas polipeptdicas de unidades de aminocidos unidos por enlaces covalentes denominados enlaces peptdicos.

Protenas
(Polipptidos)

Compuestas por aminocidos

Funciones celulares especficas

Poseen una estructura tridimensional

Una mezcla de 20 aminocidos diferentes dan origen a todas las protenas

Enzimtica Propiedades fsico y qumicas caractersticas Defensiva Estructural

Primaria Secundaria Terciaria

Etc.

Cuaternaria

03-04-2013

Funciones de las protenas

Funcin Metabolismo (catlisis) Tipo de protena Enzimas Ejemplo Enzimas hidrolticas Proteasas Polimerasas Kinasas Anticuerpos Hemoglobina Mioglobina Citocromos Bomba sodio-potasio Bomba de protones Canales inicos Colgeno Queratina Fibrina Actina Miosina Albumina srica Represor Lac Insulina Vasopresina Ferritina Casena Uso Degradacin de polisacridos Degradacin de protenas Sntesis de cidos nucleicos Fosforilacin de azucares y protenas Detecta protenas ajenas para su eliminacin Transporte de O2 y CO2 en la sangre Transporte de O2 y CO2 en el msculo Transporte de electrones Membranas excitables Quimiosmosis Transporte de iones cloro Cartlagos y huesos Cabello y uas Coagulacin sangunea Contraccin de fibras musculares Contraccin de fibras musculares Mantiene la concentracin osmtica de la sangre Regula la transcripcin Control de la glucosa sangunea Incremento de la retencin de agua por los riones. Almacenamiento de fierro Almacenamiento de iones en la leche

Defensa Transporte a travs del cuerpo

Inmunoglobulinas globinas

Transporte de membranas

Transportadores

Estructura y soporte

Fibras

Movimiento Regulacin osmtica Regulacin de genes Regulacin de las funciones del cuerpo Almacenamiento

Musculo Albumina Represores Hormonas

Unin a iones

Aminocidos
Estructura - Propiedades fsicas y qumicas.

03-04-2013

Aminocidos
Son los bloques estructurales con los cuales se construyen las protenas. Un conjunto de 20 aminocidos son utilizados para formar todas las protenas encontradas en las clulas procariticas y eucariticas.

Los aminocidos estn formados principalmente por tomos de carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Adems, pueden contener tomos de azufre.

AMINOCIDOS
Estructura Propiedades fsicas y qumicas.

03-04-2013

Aminocidos Estructura y propiedades.

Estructura general de un -aminocido

L-Alanina
Se encuentran en las protenas

D-Alanina

Forma dipolar inica de los aminocidos en disolucin acuosa a pH neutro

Forma No inica

Forma inica dipolar o zwitterinica

Formas no inica y zwitterinica de los aminocidos

03-04-2013

Los aminocidos se clasifican en cinco tipos segn su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua, de sus grupos R a pH fisiolgico.

Aminocidos con grupos R apolares alifticos.

Glicina

Alanina

Valina

Leucina

Metionina

Isoleucina

03-04-2013

Aminocidos con grupos R apolares aromticos

Fe n i l a l a n i n a

Ti r osi na

Tr i p t f a n o

Absorcin de la luz ultravioleta por los aminocidos aromticos a 280nm.

Aminocidos con grupos R polares sin carga.

Serina

Treonina

Cistena

Oxidacin

Cistena Cistina

Cistena

Reduccin

Formacin de un puente disulfuro por oxidacin de dos molculas de cistena.

Prolina

Asparagina

Glutamina

03-04-2013

Aminocidos con grupos R cargados positivamente (aminocidos bsicos)

Li si na

Arginina

H i s t i di n a

Aminocidos con grupos R cargados negativamente (aminocidos cidos)

Aspar tato

G l u tamato

03-04-2013

Resumen: propiedades fsicas y qumicas de los aminocidos. Los 20 aminocidos difieren solamente en la estructura de su cadena lateral R. Las propiedades fsicas y qumicas dependen de la naturaleza de su cadena lateral R. Las estructuras de las cadenas laterales R de los aminocidos se diferencian en: 1) Tamao 2) Forma 3) Carga 4) Capacidad de formar enlaces de hidrgeno. 5) Reactividad qumica.

03-04-2013

Propiedades cido-bsicas de los aminocidos.

Los aminocidos pueden actuar como cidos o bases.

Un zwitterion puede actuar como un cido donando un protn.

Un zwitterion puede actuar como una base aceptando protones.

Los aminocidos son sustancias anfteras (o anfolitos) debido a que presentan una naturaleza dual (cido-base).

10

03-04-2013

Los aminocidos presentan curvas de titulacin caractersticas que permiten predecir la carga elctrica de un aminocido
-Todos los aminocidos que presentan un solo grupo amino, un grupo -carboxilo y un grupo R no ionizable tienen curvas de titulacin semejantes a la glicina. -El pKa de un cido dbil es el pH al cual la mitad de las molculas del cido estn disociadas y la otra mitad estn en forma no disociada.

G l i ci n a

-La curva de titulacin predice la carga elctrica de los aminocidos. -El punto isoelctrico o pH isoelctrico (pI), es el pH al cual la carga elctrica neta es cero, por lo que no se desplaza en un campo elctrico. -El punto isoelctrico para la glicina es:

Titulacin de una solucin de glicina 0,1M con NaOH, a 25C.

Las curvas de titulacin de aminocidos con grupo R ionizable son ms complejas.

H i s t i di n a

Titulacin de una solucin de histidina 0,1M a 25C con NaOH.

11

03-04-2013

Aminocidos esenciales para la vida

Aminocidos esenciales Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Aminocidos No esenciales Alanina Arginina Asparagina cido Aspartico Cistenina cido Glutmico Glicina Prolina

Serina
Tirosina Histidina

Pptidos y Oligopptidos
Son cadenas cortas de unidades de aminocidos (hasta 20 unidades) unidos por enlaces peptdicos.

12

03-04-2013

Estructura de pptidos y Oligopptidos

Reaccin de hidrlisis hidrlisis (Hidratacin)

Reaccin de condensacin condensacin (Deshidratacin)

serilgliciltirosinilalanil-leucina (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)

Formacin del enlace covalente denominado enlace peptdico (enlace amida sustituido)

(1) (2) (3) (4) (5) (6)

Dipptidos; si el N de aminocidos es 2. Tripptidos; si el N de aminocidos es 3. Tetrapptidos; si el N de aminocidos es 4. Pentapptidos; si el N de aminocidos es 5. Oligopptidos; si el N de aminocidos es menor 20. Polipptidos o cadenas polipeptdicas; si el n de aminocidos es mayor 20.

El enlace peptdico es rgido y plano.

serilgliciltirosinilalanil-leucina (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)

13

03-04-2013

Los pptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ionizacin

Alanilglutamilglicil-lisina. Tetrapptido tiene un grupo -amino libre, un grupo -carboxilo libre y dos grupos R ionizables. En rojo se muestran los grupos ionizados a pH 7,0.

El comportamiento cido-base de un pptido se puede predecir a partir de sus grupos -amino y carboxilo libres y de la naturaleza y nmero de sus grupos R ionizables. En forma similar a los aminocidos libres, los pptidos tienen curvas de titulacin caractersticas y pI caractersticos.

Polipptidos y Protenas
Los polipptidos son largas cadenas de unidades de aminocidos unidos por enlaces peptdicos de masa molecular inferior a 10.000, mientras que las protenas tienen masa molecular superiores. Estos polmeros contienen ms de 20 unidades de aminocidos y algunos llegan a tener centenares o millares de ellos.

MONMERO

POLMERO

Aminocidos

Polipptidos

14

03-04-2013

Las protenas se organizan en cuatro niveles estructurales bsicos - un claro ejemplo es la hemoglobina.

Estructura primaria de las protenas

La estructura primaria de una protena describe la secuencia lineal de aminocidos, unidos por enlaces peptdicos, que componen la cadena polipeptdica y

el orden en que dichos aminocidos se encuentren.

Tambin indica los puentes disulfuro formados entre residuos de cistena en la misma cadena polipeptdica o entre residuos ubicados en diferentes cadenas polipeptdicas.
Secuencia de aminocidos de la insulina bovina

15

03-04-2013

Estructura secundaria de las protenas

La estructura secundaria de una protena describe del plegamiento regular de ciertas regiones de la cadena polipeptdica. Los elementos repetitivos o estructuras secundarias ms comunes son las hlices y las hojas plegadas .

1.- Hlices 2.- Hojas plegadas 3.- Giros

16

03-04-2013

Estructura secundaria - Hlice

17

03-04-2013

Estructura secundaria hoja plegada (conformacin )

18

03-04-2013

Estructuras secundarias presentes en las protenas mioglobina y lisozima.

Las hlices se representan mediante cintas helicoidales y las hojas plegadas mediante flechas planas.

Mioglobina (modelo de cintas)

Lisozima (modelo de cintas)

19

03-04-2013

Estructura secundaria - Giros (Estructura muy frecuente en protenas globulares)

glicina

Giro

Probabilidades relativas de que un aminocido concreto se halle en los tres tipos de estructura secundaria ms comunes.
Hlice Conformacin Giro

20

03-04-2013

Caractersticas de las estructuras secundarias (hlice y hoja plegada )

Hlice
1.- El esqueleto polipeptdico se encuentra compactamente enrollado alrededor del eje longitudinal imaginario de la molcula y los grupos R de los residuos de aminocidos sobresalen del esqueleto helicoidal.

Hoja plegada
1.- Las cadenas polipeptdicas de esta estructura adoptan una forma en zigzag. Adems, adquieren una conformacin ms extendida. La disposicin de manera adyacente de las cadenas polipeptdicas forma una estructura similar a una serie de pliegues, denominada hoja plegada .

2.- Un giro de la hlice alrededor del eje 2.- En esta disposicin se forman enlaces de longitudinal imaginario de la molcula ocupa hidrgeno entre segmentos adyacentes de cadena alrededor de 5,4 a lo largo y incluye 3,6 residuos polipeptdica. de aminocidos. 3.- El giro de la hlice en todas las protenas es 3.- Las cadenas laterales R de los aminocidos dextrgiro. sobresalen a ambos lados de la hoja plegada , donde los grupos R de aminocidos adyacentes sobresalen en direcciones opuestas . 4.- la hlice est estabilizada por los enlaces de hidrgeno que se forman repetitivamente entre el tomo de hidrgeno unido al tomo de nitrgeno de un enlace peptdico y el tomo de oxgeno carbonlico del cuarto aminocido ubicado en la cadena polipeptdica. Ej. queratina contiene solamente hlices . 4.- Las cadenas polipeptdicas adyacentes de una hoja plegada pueden ser paralelas (idntica orientacin amino-carboxilo en el polipptido) o antiparalelas (Con orientaciones opuestas).

Ej. Fibrona de la seda contiene hojas plegadas

Estructura terciaria de las protenas.

La estructura terciaria describe la disposicin de las estructuras secundarias (hlices y hojas plegadas ) de un polipptido al plegarse sobre s mismas en el espacio originando una estructura

tridimensional caracterstica (su conformacin nativa).

Las protenas se clasifican segn la forma que adopte su estructura terciaria en: (1) Protenas globulares : presentan cadenas polipeptdica plegadas en formas globulares o esfricas y desempean una amplia variedad de funciones. Protena fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas dispuestas en largas hebras u hojas y tienen funciones estructurales.

(2)

21

03-04-2013

Estructura terciaria de una protena globular y fibrosa

Representacin de la estructura tridimensional de la mioglobina en un modelo de tubos.

Representacin de la estructura tridimensional de la -queratina en un modelo espacial compacto.

Diferencias entre protenas globulares y fibrosas.

Protenas globulares Presentan cadenas polipeptdicas plegadas en formas globulares o esfricas. Se encuentran a menudo ms de un tipos de estructura secundaria en la misma protena. Protenas fibrosas Presentan cadenas polipeptdicas dispuestas en largas hebras u hojas. Contienen mayoritariamente un nico tipo de estructura secundaria en la misma protena. Ej. La -queratina y el colgeno, contienen solo hlices ; por otra parte, la fibrona de la seda, contiene solo hojas plagadas . Sus funciones son principalmente dar soporte, forma y proteccin externa a los vertebrados.

Entre sus muchas funciones, la mayora son enzimas, protenas de transporte, protenas reguladoras, protenas motoras y inmunoglobulinas. Son solubles en agua Forman complejos supramoleculares compactos al interaccionar varias cadenas polipeptdicas globulares. Algunos ejemplos son: (1) mioglobina del msculo; (2) hemoglobina de la sangre; (3) ribonucleasa A del pncreas.

Son insolubles en agua Forman complejos supramoleculares fibrilares al enrollarse muchas cadenas polipeptdicas. Algunos ejemplos son: (1) -queratina del cabello, plumas y uas; (2) colgeno de los tendones y huesos; (3) fibrona de la seda.

22

03-04-2013

Estructura cuaternaria de las protenas.

La estructura cuaternaria describe el ordenamiento espacial de todas las cadenas polipeptdicas

(denominadas subunidades), en el caso que una protena posea ms de una cadena

polipeptdica.

Estructura cuaternaria obtenida a partir de protenas globulares y fibrosas.

Grupo hemo

Cadenas

Superenrollaminento de dos cadenas de hlices de queratina. Enlaces disulfuro estabilizan la unin de las dos cadenas.

Cadenas
Representacin de la estructura cuaternaria de la - queratina en modelo de cintas (B) y espacial compacto (A).

Representacin de la estructura cuaternaria de la hemoglobina en un modelo de tubos.

23

03-04-2013

Resumen: los cuatro niveles de organizacin de las protenas

24