Las molculas de reconocimiento de antgeno de las clulas B son las inmunoglobulinas (Ig).

Estas protenas se producen por las clulas B en una vasta gama de especificidades de antgeno; cada clula B produce inmunoglobulina de especificidad nica. La inmunoglobulina unida a membrana sobre la superficie de clulas B sirve como el receptor de la clula para antgeno, y se conoce como receptor de clulas B (BCR). La inmunoglobulina de la misma especificidad de antgeno se secreta como anticuerpo por clulas B terminales diferenciadas, las clulas plasmticas.

Las molculas de reconocimiento de antgenos de clulas T estn hechas nicamente como protenas de unin a membrana y slo funcionan para emitir seales hacia clulas T para activacin. Estos receptores de clulas T (TCR) se relacionan con inmunoglobulinas en su estructura de protena (tienen regiones V y C). Sin embargo, los receptores de clulas T difieren de los de clulas B de modo importante: no reconocen ni se unen a antgenos de manera directa, sino que reconocen fragmentos peptdicos cortos de antgenos que estn unidos a protenas conocidas como molculas del MHC sobre la superficie de clulas. Todos los anticuerpos estn construidos de la misma manera a partir de cadenas de polipptidos pesadas y ligeras pareadas, y para todas esas protenas se utiliza el trmino genrico inmunoglobulina. En esta categora general pueden distinguirse cinco clases de inmunoglobulinas, IgM, IgD, IgG, IgA e IgE, por su regin C. Diferencias ms sutiles confinadas a la regin V explican la especificidad de la unin a antgenos. Se utiliza la molcula de anticuerpo IgG como un ejemplo para describir las caractersticas estructurales generales de las inmunoglobulinas. Los anticuerpos IgG son molculas grandes con un peso molecular de alrededor de 150 kDa. Una, de casi 50 kDa, se denomina cadena pesada o H, y la otra, de 25 kDa se llama cadena ligera o L. Cada molcula de IgG consta de dos cadenas pesadas y dos ligeras. Las dos primeras se unen entre s por enlaces disulfuro, lo que da a una molcula de anticuerpo dos sitios de unin a antgenos y la capacidad para unirse al mismo tiempo a dos estructuras idnticas.

La clase, y por tanto la funcin efectora de un anticuerpo, se define por la estructura de su cadena pesada. Hay cinco clases principales de cadena pesada o isotipos, algunas de las cuales tienen varios subtipos, y stos determinan la actividad funcional de una molcula de anticuerpo. Las cinco clases principales de inmunoglobulina son inmunoglobulina M (IgM), inmunoglobulina D (IgD), inmunoglobulina G (IgG), inmunoglobulina A (IgA) e inmunoglobulina E (IgE). De esta manera, cuando est por completo plegada y montada, una molcula de anticuerpo comprende tres porciones globulares de igual tamao unidas por un tramo flexible de cadena de polipptido conocido como regin bisagra.

Dos fragmentos son idnticos y contienen la actividad de unin a antgenos. stos se denominan fragmentos Fab, sigla que significa fragmento de unin a antgenos (fragment antigen binding). El otro fragmento no contiene actividad de unin a antgenos, pero al inicio se observ que se cristaliza con facilidad, y por tal razn se le nombr fragmento Fc, que significa Fragmento cristalizable. La regin que enlaza las porciones Fc y Fab de la molcula de anticuerpo en realidad no es una bisagra rgida sino una cuerda flexible, lo que permite movimiento independiente de los dos brazos Fab. Dicha flexibilidad es revelada por estudios.

De anticuerpos unidos a antgenos pequeos conocidos como haptenos, que son molculas de diversos tipos que por lo comn tienen el tamao de una cadena lateral de tirosina. Si bien los haptenos son reconocidos de manera especfica por anticuerpos, slo pueden estimular la produccin de anticuerpos antihapteno cuando se encuentran enlazados a una protena. Las formas adoptadas por estos complejos muestran que las molculas de anticuerpo son flexibles en la regin bisagra.

Resumen La molcula de anticuerpo IgG est formada por cuatro cadenas de polipptido, que comprenden dos cadenas ligeras idnticas y dos pesadas idnticas, y puede considerarse que forman una estructura en forma de Y flexible. Cada una de las cuatro cadenas tiene una regin variable (V) en su amino terminal, que contribuye al sitio de unin a antgenos, y una regin constante (C), que determina el isotipo. El isotipo de la cadena pesada establece las propiedades funcionales del anticuerpo. Las cadenas ligeras estn unidas a las cadenas pesadas por varias interacciones no covalentes y mediante enlaces disulfuro; las regiones V de las cadenas pesadas y ligeras forman pares en cada brazo de la Y para generar dos sitios de unin a antgenos idnticos, que yacen en las puntas de los brazos de la Y. La posesin de dos sitios de unin a antgenos permite que las molculas de anticuerpo se enlacen a antgenos y se unan a ellos de modo mucho ms estable. El tronco de la Y, llamado el fragmento Fc, est compuesto de los dominios del grupo carboxilo terminal de las cadenas pesadas. Las regiones bisagra flexibles unen los brazos de la Y al tronco. Las regiones del fragmento Fc y de la bisagra difieren en anticuerpos de isotipos diferentes, lo que determina sus propiedades funcionales. Con todo, la organizacin general de los dominios es similar en todos los isotipos. Cada una de estas cinco distintas cadenas pesadas se conoce como isotipo. La longitud de las regiones constantes es de unos 330 aminocidos. Las cadenas pesadas de una molcula de anticuerpo particular determinan la clase de ese anticuerpo: IgM (_), IgG (_), IgA (_), IgD (_) o IgE ( ). La estructura global de la molcula de inmunoglobulina la determinan las organizaciones primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena. La estructura primaria, la secuencia de aminocidos, da lugar a las regiones variable

y constante de las cadenas pesada y ligera. La estructura secundaria consta del pliegue de la cadena polipeptdica extendida sobre s misma en una serie de lminas plegadas _ antiparalelas. Despus, las cadenas se pliegan en una estructura terciaria de dominios globulares compactos, que estn unidos a dominios contiguos por continuaciones de la cadena polipeptdica entre regiones de lmina plegada _. Por ltimo, los dominios globulares de cadenas polipeptdicas pesadas y ligeras adyacentes interactan en la estructura cuaternaria y forman dominios funcionales que permiten que la molcula fije de manera especfica antgeno y, al mismo tiempo, lleve a cabo varias funciones biolgicas efectoras.