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PRUEBA DE AUTOEVALUACIÓN EN ENZIMOLOGÍA

PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE

Cada una de las preguntas que se formulan a continuación tiene cinco respuestas posibles, de las que AL MENOS una es válida en cada caso:

1. En las enzimas:

a. Se puede conocer su actividad determinando exclusivamente la concentración en proteínas

b. Alostéricas muestran una cinética sigmoidea de la velocidad con respecto a la concentración de sustrato

c. La hendidura del centro activo se caracteriza por contener aminoácidos apolares principalmente, junto con algunos polares

d. El aumento de la temperatura en el medio de reacción conlleva siempre un aumento de la velocidad en la reacción enzimática

e. No hay ninguna respuesta válida

2. Las quinasas, kinasas o cinasas:

a. Son ligasas que enlazan un resto de fosfato procedente del ATP a un aminoácido

b. Son trasferasas de restos fosfato, actuando diversos compuestos como aceptores

c. Son hidrolasas que hidrolizan la molécula de ATP

d. Son oxidoreductasas

e. Ninguna de las anteriores respuestas son correctas

3. De las siguientes afirmaciones una sola es verdadera, ¿de cuál se trata?:

a. Las enzimas modifican la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan

b. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima disminuye cuando aumenta la concentración del complejo ES

c. Las formas isoenzimáticas de una enzima catalizan reacciones diferentes

d. Según el modelo de Koshland, el sustrato se acopla de forma total al centro activo de la enzima, sin que ésta sufra cambio conformacional alguno

e. Los aminoácidos con grupos carboxilo en el centro activo actúan, generalmente, en la catálisis ácido base

4.

La constante de Michaelis:

a. Es una constante característica de cada enzima y de cada sustrato específico de la enzima

b. Cuando se supera en 10 veces su valor en la concentración de sustrato, la reacción enzimática alcanzará su velocidad máxima

c. Es una constante que define la actividad catalítica de la enzima

d. Siempre varía en presencia de inhibidores reversibles

e. Siempre indica el grado de afinidad que muestra la enzima por el sustrato

5. En una reacción enzimática cuya concentración de sustrato es 5 veces la Km, se obtiene una velocidad de 7 μM. min 1 . ¿Cuál será el valor de la Vmax para esta reacción?

a. 12 μM. min 1

b. 9 μM. min 1

c. 8.4 μM. min 1

d. 15 μM. min 1

e. Una cantidad distinta de las anteriores, ¿cuál?

6. Un inhibidor competitivo en una enzima:

a. Se une al complejo ES

b. Se une tanto al centro activo de la enzima, como a otro lugar diferente de la

molécula

c. Disminuye la Km, sin afectar a la Vmax de la reacción

d. Siempre muestra grandes diferencias estructurales con el sustrato

e. No hay ninguna respuesta válida

7. La regulación de la actividad enzimática:

a. Se lleva siempre a cabo en la enzima que cataliza la última etapa de una secuencia de reacciones

b. Puede producirse por procesos de fosforilación desfosforilación, que son siempre irreversibles

c. Nunca tiene lugar en enzimas de tipo michaeliano

d. Puede llevarse a cabo modificando las concentraciones de sustrato en el medio

e. No hay ninguna respuesta válida

8. Las enzimas alostéricas:

a. Generalmente son enzimas oligoméricas

b. Siempre contienen un sitio alostérico que reside en la misma subunidad donde está el centro activo de la enzima

c. Su sitio regulador o alostérico puede estar en una subunidad diferente de donde se halla el centro activo de la enzima

e.

Nunca modifican sus valores de K 0.5

9. Un efector alostérico:

a. Produce aumento o descenso de la velocidad de la reacción en las enzimas alostéricas

b. Se une al centro activo de la enzima

c. De tipo negativo, puede disminuye el valor K 0.5 de la enzima

d. De tipo negativo, puede aumentar el valor K 0.5 de la enzima

e. Suele ser el producto final de una secuencia de reacciones, o metabolitos relacionados con los niveles energéticos celulares

10. Los coenzimas:

a. Intervienen en el reconocimiento del sustrato por parte de la enzima

b. Siempre se unen a la enzima por enlaces covalentes

c. Nicotín nucleótidos intervienen en procesos de oxidoreducción

d. Siempre son formas modificadas de la correspondiente vitamina liposoluble

e. El tetrahidrofolato (FH 4 ) procede de la vitamina ácido fólico, e interviene en procesos de transferencia de grupos monocarbonados

PREGUNTAS DE RESPUESTA BREVE

1. Una enzima dipeptidasa puede hidrolizar a dos péptidos, A y B, que tiene valores de K cat y Km de 25 s 1 y 1.5 mM y 90 s 1 y 5.5 mM, respectivamente.¿Qué sustrato se emplea con mayor eficacia?. ¿Por qué?.

2. Un inhibidor de tipo competitivo que tiene una K i 1 mM, está presente en el medio de reacción a concentraciones 2 mM y 4 mM, respectivamente. La enzima sobre la que actúa muestra las siguientes constantes cinéticas para un sustrato en ausencia del inhbidor: Km 1.5 mM y Vmax de 14 μM. min 1 . ¿Cuáles serán los valores de Vmax y Km en presencia de las respectivas concentraciones de inhibidor?.

3. Para estudiar la actividad enzimática de una enzima se han creado versiones mutantes de dicha enzima y se han medido las constantes cinéticas

Enzima

Km (M)

Vmax (M.s 1 )

Normal (Salvaje)

3.2

x 10 5

760

MUT 1 Val 150 Ala

3.2

x 10 5

750

MUT 2 Asn 74 Leu

6.0

x 10 5

350

MUT 3 Ser 43 Thr

3.4

x 10 5

200

MUT 4 Val 150 His

4 x 10 4

735

MUT 5 Ser 43 Gly

3.6

x 10 5

0.05

Basándonos en los datos de esta tabla y teniendo en cuenta la naturaleza de los

aminoácidos en la función de la enzima, conteste con la explicación razonada a las siguientes cuestiones:

a. ¿Qué enzima mutante tiene la mayor afinidad por el sustrato?

b. ¿Qué enzima mutante tiene la mayor actividad catalítica?

c. ¿Qué residuo aminoácido de la enzima salvaje participa directamente en la conversión del sustrato en producto?

4. Se ha estudiado el comportamiento frente a las variaciones de pH de una enzima observándose los siguientes parámetros cinéticos:

pH

Km ( μM)

7

3,8 x 10 6

6

1,2 x 10 7

5

30,2 x 10 7

4

3,8 x 10 5

Indique qué aminoácido se encuentra en el centro activo de esta enzima implicada en la catálisis enzimática

5. ¿Cuál será la velocidad de una reacción reacción enzimática con respecto a su velocidad máxima, sí la concentración de sustrato en el medio es 4 veces superior al valor de su Km?.

6. Asignar a las siguientes enzimas el número de la clase a que pertenecen: Tripsina; catalasa; ribulosa fosfato isomerasa; hexoquinasa; aldolasa; aspartato transcarbamilasa; acetil Co A

carboxilasa; piruvato descarboxilasa; citocromo oxidasa; maltasa; fosfotriosa isomerasa; fumarato hidratasa.

7. ¿Por qué los centros activos de las enzimas en general se ubican en hendiduras o huecos?.

8. En el equilibrio, cierta mezcla de reacción está formada por una parte de sustrato y diez partes de producto. ¿Cuál es la constante de equilibrio para la reacción?. ¿Cuál será la variación de energía libre en el proceso?. ¿Qué papel desempeñará la presencia de enzima en la mezcla de la reacción?.

9. ¿Por qué las reacciones enzimáticas se llevan a cabo a temperaturas suaves y bajas presiones, mientras que las reacciones químicas en presencia de catalizadores requieren, en general, temperaturas elevadas y altas presiones?.

10. La descomposición del peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) en H 2 O y oxígeno requiere las siguientes energías de activación: 75.600 J.mol 1 en ausencia de catalizador; 49.140 J.mol 1 en presencia de un catalizador no enzimático y 8. 400 J.mol 1 en presencia de catalasa. A la vista de estos datos indicar la velocidad de la reacción será igual o no en los tres supuestos planteados. En caso de que haya diferencias, cuantifíquelas y señale el por qué.