[ACUAPORINAS ; AQPS] 16 de abril de 2013

Universidad Autnoma Metropolitana, Unidad Iztapalapa Licenciatura en Biologa Experimental TRANSPORTE Y COMUNICACIN CELULAR Trabajo para Examen extraordinario Lpez Alcntara Ana Lilia

Acuaporinas
INTRODUCCIN

El agua ha sido un compuesto vital para la vida en la Tierra, y porqu no fuera de ella, sin embargo ste ltimo punto no es trascendental por ahora; si bien el agua al ser parte constitutiva de muchos organismos vivos, les permite interactuar con el medio de forma tal que su existencia se ve afectada directamente por la ausencia o presencia de sta, pero es importante conocer cul es la forma en que los organismos han de controlar: la entrada, salida y concentracin de dicho compuesto en

sus diversas estructuras celulares. En 1992, se realiz un estudio lidereado por Peter Agre, quien descubri que existen protenas integrales de membrana cuya importancia reside en permitir el paso del agua a travs de las membranas celulares en respuesta a gradientes osmticos (acuaporinas), de stas actualmente se conocen trece subtipos distribudos en diferentes rganos del ser humano como : rin, cerebro.ojos, sistema respiratorio, entre otros.

Qu son las acuaporinas? Las acuaporinas son protenas integrales de membrana cuyo peso va de entre 28 a 32 kDa, se localizan en la superficie de las membranas celulares (1) . Posen una secuencia de aminocidos altamente conservada que permite estimar una homologa de un 20-50% entre los diferentes miembros de sta familia. Estn constitudas por seis segmentos transmembrana hlice-alpha que rodean dos secuencias repetidas NPA (Asparagina,Prolina,Alanina) ; las terminales amino y carboxilo estn orientados hacia el citosol en una conformacin en reloj de arena.

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Figura (A) Estructura de la acuaporina: Pose seis hlices-alpha transmembranales, adems de dos secuencias NPA repetidas, las terminaciones NH2 y COOH se encuentran invertidas.

Los dominios NPA forman parte fundamental del poro hidroflico , as como las fuerzas electrostticas entre dichos aminocidos polares , permitiendo el paso del agua o de pequeas molculas sin carga en favor de un gradiente de concentracin. El dimetro del poro es de 4-5 y en su interior las molculas de agua siguen un trayecto tortuoso , que deja pasar una nica molcula a la vez.(2)

Figura (B) Estructura de la acuaporina en foma de reloj de arena: La disposicin en tetrmeros genera la forma de reloj de arena dentro de la membrana.Debido a sto la acuaporina es ms estable permitiendo el paso de una molcula de agua por cada poro.

La distribucin de las acuaporinas es intramembranal en forma de monmeros, dnde cada monmero est constitudo por homotetrmeros caracterstica que le confiere mayor estabilidad.

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Segn su permeabilidad, las acuaporinas se clasifican en tres grupos : Acuaporinas selectivas para agua ( AQP-0 ,AQP-1, AQP-2, AQP-4, AQP-5 ) , las acuaporinas transportadoras de : agua, glicerol y urea (AQP-3, AQP-7, AQP-9, AQP-10 y AQP-14) y las acuaporinas no-ortodoxas: AQP-6, AQP-8, AQP-11 y AQP-12 .
Acuaporinas AQP-0 AQP-1 AQP-2 AQP-4 AQP-5 Acuagliceroprotenas AQP-3 AQP-7 AQP-9 AQP-10 AQP No ortodoxas AQP-6 AQP-8 AQP-11 AQP-12 AQPxlo (AQP-14) sta acuaporina se encuentra nicamente en las ranas y en los mamferos de la subfamilia Prototheria

Tabla 1.0 Clasificacin de las acuaporinas. La tabla muestra las tres clasificaciones en que se subdividen las acuaporinas: Acuaporinas selectivas de agua, Acuaporinas selectivas a glicerol y urea (acuagliceroprotenas) y Acuaporinas no ortodoxas (cuya funcin no est definida an).

Sin embargo, existe una cuarta subdivisin de las Acuaporinas, sta est representada por la AQP-xlo, que es de recinte descubrimiento (2002), sta acuaporina pose de entre un 30 a 59 % de homologa con las acuagliceroporinas, dicha acuaporina fue descubierta gracias a la clonacin de los oocitos de Xenopus laevis , mostrando una alta permeabilidad osmtica al agua as como al glicerol y urea, pero de forma contraria, la acuaporina excluy a los polioles y a la tiourea. As mismo se observ que en un pH extracelular alcalino el flujo de agua era mayor , y en menor grado se observ la asimilacin de urea, pero no de glicerol , por dichos efectos es que la AQP-xlo es conciderda una nueva acuaporina paraloga en los mamferos.(5)

Por otro lado , la investigacin de las acuaporinas ha generado que hasta la fecha se tenga conocimiento de un extenso repertorio de genes que codifican para stas, citando por ejemplo que solo para la planta de algodn se tiene conocimiento de la existencia de ms de 70 genes parlogos que estn relacionado a las acuaporinas, en el caso de los animales invertebrados como los

[ACUAPORINAS ; AQPS] 16 de abril de 2013 telesteos, se conocen cerca de 18 genes parlogos, as mismo para la AQP-7 en el humano se tiene conocimiento de la existencia 17 genes parlogos (3) . Esto en conclusin nos hace tomar como referencia a las acuaporinas como un modelo de estudio , no solo para el conocimiento del transporte de agua en los organismos ,sino tambin para la reparacin de disfunciones en el sistema , ya que genera por ejemplo enfermedades tales como: las cataratas , Diabetes inspida nefrognica, Neuromielitis,entre otras. As mismo la investigacin de stas protenas , sirven como un modelo de estudio para anlisis de linajes evolutivos , lo cual nos permitir conoce qu tanta relacin existe entre las especies, y tal vez conocer con mayor facilidad el origen de la vida en el Tierra.

REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS

1. Aquaporin wter channels: from atomic structure to clinical medicine; Agre Peter, King S. Landon, Journal of Physiology , The Physhiological Society (2002). 2. Acuaporinas: molculas revelacin en cosmetic y oncologa cutnea; Osorio Guiovana, Berbabu Jos, Artculo de Revisin . Artculo: 275.680 3. Aquaporin evolution in fishes ; Finn Nigel Roderick and Cerd Joan , Artculo de minirevisin, Frontiers in Physiology, July (2011). 4. The Aquaporins; Kruse Elisabeth, Uehlein Norbert and Kaldenhoff Ralf; Protein family review, February (2006). 5. Cloning and Functional Characterization of a Novel Aquaporin from Xenopus laevis Oocytes; Virkki V.Leila, Franke Christina; The journal of Biological Chemistry , The American Society for Biochemistry and Molecula Biology , Inc. October (2002).