Sei sulla pagina 1di 19

A5

IV

Captulo V

5.Protenas
Deus, d-me a serenidade para aceitar as coisas que no posso mudar; a coragem para mudar as coisas que posso e a sabedoria para discernir uma das outras... Annimo

5.1. Introduo Protena um vocbulo derivado de Proteus (grego) que significa primazia. Assim, as protenas cujo nome significa primeiro ou mais importante, s o de fato as macromolculas mais importantes das clulas! Apro"imadamente a metade do peso seco de uma clula animal tpica protena! Porque s o as protenas as principais# As protenas, assim como os $idratos de carbono e as gorduras, cont%m carbono, $idrog%nio e o"ig%nio, mas adicionalmente elas cont%m cerca de &'( de nitrog%nio, juntamente com o en"ofre e algumas ve)es outros elementos como f*sforo, o ferro e o cobalto . +oi a primeira subst,ncia recon$ecida em seres vivos! Protenas s o polmeros constitudos de aminocidos! - vinte tipos de aminocidos na nature)a! .sse n/mero relativamente pequeno de aminocidos constitui todas as protenas e"istentes nos seres vivos! 0 que permite que as protenas sejam diferentes umas das outras a ordem dos aminocidos e a freq1%ncia de sua ocorr%ncia! A fun2 o biol*gica da protena ditada pela seq1%ncia dos aminocidos! Assim, se determinado aminocido substitudo por outro, a protena pode perder sua atividade biol*gica! 3omo todo aminocido possui um radical amnico (4-5 ou 4-6), essa rela2 o do percentual de nitrog%nio importante e ser utili)ada em alguns mtodos para determinar a qualidade da protena7 &88 g de protena 9 9 : ',5; g de protena! 5.2. Funes 3omo vimos anteriormente, as molculas de protenas s o polmeros cujas unidades estruturais s o os aminocidos! .mbora todas as protenas sejam construdas com os mesmos 58 aminocidos, s o elas os compostos biol*gicos que possuem a maior diversidade de fun2<es! =ua versatilidade funcional talve) mel$or e"emplificada pelo fato de que cada uma das mil$ares de en)imas, catalisando uma rea2 o biol*gica especfica, uma protena especfica! Assim, diferentes en)imas participam em rea2<es diferentes como7 a forma2 o de uma liga2 o carbono>carbono, a $idr*lise de um ster, a o"ida2 o de um lcool, a $idro"ila2 o de um anel aromtico!!! ?sso para mencionar apenas algumas poucas! @as, a versatilidade das protenas vai muito alm de seu papel como catalisadores biol*gicos7 ! As protenas s o os instrumentos atravs dos quais e"pressa a informa2 o gentica! Assim como e"istem mil$ares de genes no n/cleo celular, cada um especificando uma &' g de 4itrog%nio 8& g de 4itrog%nio

A6 caracterstica distintiva do organismo e"iste, correspondentemente, mil$ares de diferentes espcies de protenas na clula, cada uma e"ecutando uma fun2 o especfica determinada pelo seu geneB As protenas podem servir como carregadoras, cada uma delas transportando uma subst,ncia especfica como o o"ig%nio, um on metal ou um metab*lico atravs do corpoB 0utras protenas ancoradas em membranas biol*gicas s o receptores para compostos especficos que funcionam na regula2 o celular, incluindo o transporte de molculas para dentro e para fora da clulaB Podem cumprir uma fun2 o energticaB Alguns $ormCnios s o protenas e ajudam a regular uma variedade de processos celularesB As protenas do sistema imune defendem o organismo contra infec2<esB As protenas da coagula2 o sang1nea defendem o organismo contra perdasB 0utras protenas especiali)adas est o envolvidas em prover motilidade ao organismoB Algumas protenas tem um papel estruturalB etc!, etc!, etc!

! ! ! ! ! ! ! ! !

5.3. Aminocidos D e"traordinrio que todas as protenas, em todas as espcies, independentemente da sua fun2 o ou atividade biol*gica, sejam construdas com o mesmo grupo de 58 aminocidos primrios! 0 que, ent o, confere a uma protena atividade en)imtica, a outra atividade $ormonal, e fun2 o de anticorpo a outras# 3omo elas diferem quimicamente# As protenas diferem umas das outras porque cada uma delas tem uma seq1%ncia distinta de unidade de aminocidos! 0s aminocidos s o o alfabeto da estrutura protica, pois eles podem ser agrupados em um n/mero quase infinito de diferentes protenas! ! Euantas seq1%ncias de aminocidos s o possveis# ."istem mil$ares de protenas diferentes em um organismo de cada espcie, e $, talve), &8 mil$<es de espcies diferentes! Apenas 58 aminocidos podem realmente ser reunidos nas seq1%ncias diferentes A matemtica pode nos di)er7 ! 3onsiderando um dipeptdeo (estrutura formada pela liga2 o de dois aminocidos distintos ou n o) contendo dois aminocidos diferentes, pode $aver dois isCmeros seq1enciaisB um tripeptdeo com 6 aminocidos diferentes A, F e 3 tem seis arranjos seq1enciais possveis7 AF3, A3F, FA3, 3AF, 3FA! A e"press o geral para calcular o n/mero de seq1%ncias, possveis de um conjunto de objetos nG, onde n o n/mero de objetos! Para um peptdeo de quatro aminocidos diferentes n*s teremos HG : H"6"5"& : 5H seq1%ncias possveis! Para polipeptdeo de 58 aminocidos diferentes, cada um ocorrendo s* uma ve), o n/mero de seq1%ncias 58G : 58"&I"&J!!! o que c$ega ao surpreendente n/mero pr*"imo a 5"&8&J ! @as isso apenas um peptdeo muito pequeno, com 58 resduos de P@ (Peso @olecular) pr*"imo a 5!'88!!! Para uma protena de P@ 6H!888, contendo &5 diferentes aminocidos, em n/meros iguais, mais de &8!888!888 seq1%ncias s o possveis! =e ainda admitirmos que essa protena seja feita com 58 aminocidos ocorrendo em n/meros iguais, o n/mero de seq1%ncias possveis ser muitssimo maior! =e e"istisse apenas uma molcula de cada isCmero seq1encial possvel desta protena, o peso total e"cederia muito o peso da terraG Kinte dos aminocidos podem, portanto, ser arranjados em seq1%ncias suficientes para suprir n o apenas as mil$ares de protenas em cada uma das espcies viventes, mas tambm para todas as espcies que j e"istiram no passado ou que e"istir o no futuro! Acredita>se que as espcies atuais representem apenas um milsimo de todas as que j e"istiram na terra! A l*gica

AH molecular de aminocidos e protenas amplamente suficiente para a sempre divergente nature)a da evolu2 o biol*gica! (L.-4?4M.N, &IJH pg! I&)! D por isso que as protenas t%m a prima)ia, como o pr*prio nome di)! Assim, pois, os aminocidos s o as unidades fundamentais da estrutura protica! Oodos os aminocidos cont%m pelo menos um grupo amino (>4-5) na posi2 o e uma carbo"ila, e todas com e"ce2 o da glicina, cont%m um tomo assimtrico! +*rmula geral dos aminocidos7 N 3 4-6 Pevido Q presen2a do carbono assimtrico, os aminocidos podem e"istir como isCmeros! 0s de ocorr%ncia natural s o quase todos L! .m certos tipos de processamentos de protenas, como aquecimento em meio alcalino, ou Q temperatura muito elevada, pode ocorrer a isomeri)a2 o dos aminocidos, com transforma2 o da forma L em P! ?sso tem import,ncia nutricional, pois, vrios aminocidos P n o s o aproveitados pelo organismo ou o s o em menor velocidade, a P>metionina e a P>p$e, por e"emplo s o aproveitadas pelo organismo do $omem, mas de forma menos eficientemente que nas formas L! Aminocidos encontrados nas protenas7 -Alanina Ala -c. Aspartico Asp -Gicina Gly -c. Glutmico Glu -Valina Val -Fenilalanina P e -Leucina Leu -Tripto!ano Trp -Isoleucina Ile -"etionina "et -Prolina Pro -#erina #er -Cistena Cyz -Treonina T r -Tirosina Tyr -Lisina Lys -Aspararagina Asn -Arginina Arg -Glutamina Gln - $isti%ina $ys &s amino'ci%os se unem para !ormar protenas por meio %e liga()es pept%icas* -$+,-C$-C ./ & $ $ - ,-C$-C&&$ $+,-C$-C-,-C$-C&&$ &$ $ .+ ./ & .+ $+& 300- : A

Amino'ci%os essenciais*
A protena da dieta a fonte para os 58 aa comuns encontrados nas protenas dos tecidos! 0ito desses (LRs, @et, O$r, Orp, P$e, Kal, Leu, ?le) s o essenciais na dieta do $omem adulto, porque seus esqueletos de carbono n o podem ser sinteti)ados no corpo a velocidades adequadas! Sm outro aa, a -Rs, necessrio para as crian2as e $ trabal$os recentes que ele tambm seja essencial para adultos! Alm disso, dois aminocidos, a 3Rs e a ORr s o feitos a partir dos aminocidos essenciais @et e P$e, respectivamente, e se presentes na dieta, s o economi)adores de seus aa de origem! (Ker no mapa metab*lico)!

A; 3istena7 As rea2<es envolvidas na sntese de 3Rs ocorrem no fgado e s o elas7 &! Perda de um grupo metil da metionina, transformando>a em $omocistena 5! 3ondensa2 o da $omocistena com uma molcula de serina 6! 3livagem da cistationina Oirosina7 A biossntese da ORr em mamferos ocorre por $idro"ila2 o da fenilalanina! @uito das necessidades dietticas de fenilalanina , de fato devida a necessidade de ORr! =e esta /ltima ingerida, o requerimento diettico para P$e redu)ido substancialmente! 0s restantes nove aminocidos (MlR, Ala, =er, Asp, Mlu, Pro, Arg, Asn, Mlu) s o formados a partir de intermedirios comuns no metabolismo e assim s o n o essenciais como constituintes dietticos! Pe acordo com os aminocidos que possuem, as protenas podem ser classificadas em7 3ompletas ou equilibradas! = o primordialmente de origem animal (carnes, ovos, leite), correspondendo Qquelas que cont%m um perfil de aminocidos equilibrado tanto quantitativa quanto qualitativamenteB ?ncompletas! = o as que apresentam defici%ncias em um ou mais dos aminocidos essenciaisB esse aminocido que est em falta ou em quantidades insuficientes c$amado fator limitante! As protenas de origem vegetal pertencem a esta categoriaB ."ce2<es7 a gelatina e a globina do sangue embora de origem animal, s o incompletas! Pe uma forma geral o fator limitante principal (o que apresenta maior defici%ncia) nos cereais a lisina! 4o arro) alm da lisina, temos a treonina como fator limitante! 4o mil$o o triptofano! Assim, di)>se que a treonina no arro) e o triptofano no mil$o s o fatores limitantes secundrios! 5. .!strutura das Protenas As protenas t%m diversos nveis de organi)a2 o, a saber7

0strutura Prim'ria
A estrutura primria refere>se ao tipo e a seq1%ncia dos aminocidos na molcula protica! 3on$ecer a estrutura primria de uma protena importante por algumas ra)<es7 > a seq1%ncia de aa! de uma protena que ir determinar as outras estruturasB > con$ecendo a estrutura primria poderemos fa)er uma previs o do seu valor nutricional, como acabamos de verB > a estrutura primria nos informar a respeito da digestibilidade da protena, pois as en)imas do trato digestivo s o especficas para determinadas seq1%ncias de aminocidos!

A'

0strutura #ecun%'ria
A estrutura secundria a conforma2 o da protena no espa2o! .la formada por associa2 o de membros pr*"imos da cadeia polipeptdica e mantida por pontes de $idrog%nio e por pontes de en"ofre! ."!7 protenas fibrosas em forma de $lice!

0strutura Terci'ria
A estrutura terciria a forma como a estrutura secundria se arranja, se dobra e se enovela, formando as estruturas globulares rgidas!

0strutura 1uatern'ria
A estrutura quaternria a associa2 o das subunidades!

0 aquecimento dos alimentos, em geral, aumenta a digestibilidade das protenas, porque destr*i a conforma2 o espacial, facilitando o ataque das en)imas do trato digestivo! .sse processo de altera2 o da estrutura tridimensional de uma protena c$amado de desnatura2 o! A desnatura2 o, na prtica, pode ser reversvel ou n o! Assim, tanto na culinria, como na ind/stria de alimentos a desnatura2 o muito usada! 5.5 Classi"icao das Protenas As protenas podem ser classificadas de diversos modos, obedecendo a critrios diferentes! Pe acordo com a comple"idade teramos7

Protenas simples*
As protena simples s o aquelas que, por $idr*lise, fornecem apenas aminocidos! As protenas simples podem ser7 Protenas fibrosas 3adeias polipeptdicas que se organi)am em um arranjo paralelo ao longo de um ei"o, formando fibras ou filamentos! = o pouco sol/veis, de consist%ncia rgida e t%m normalmente fun2 o estrutural! ."!7 colgeno, elastina e queratina!

AA 0 colgeno a principal protena do tecido conjuntivo! T insol/vel em gua a frio e resistente Qs en)imas digestivas animais, porm, submetido Q fervura em gua, solu2<es de cidos ou bases diludas, transforma>se em gelatina! D essa transforma2 o que fa) o amaciante de carnes por coc2 o, pois 68( das protenas totais dos mamferos s o constitudas de colgeno! Sma caracterstica notvel do colgeno o seu elevado teor de $idro"iprolina, glicina e de prolina! 0 colgeno, porm, pobre em aminocidos de interesse nutricional (quase n o tem triptofano), n o sendo por isso capa) de manter o crescimento de animais jovens! As elastinas est o presentes nas artrias, tend<es e outros tecidos elsticos! .mbora semel$antes ao colgeno em muitos aspectos, n o podem ser convertidas em gelatina! As elastinas s o parcialmente resistentes Qs en)imas digestivas e cont%m pouca $idro"iprolina! Eueratinas s o as protenas dos cabelos, da l , do casco dos animais, do couro, das penas, das un$as e dos c$ifres! .ssas protenas geralmente cont%m grande quantidade de cistina, que atravs de pontes de dissulfeto (>=>=>) ajudam a manter a rigide) da estrutura e conferem bai"a solubilidade! 0 cabelo $umano contm cerca de &H ( de cistina! 0 elevado conte/do de aa sulfurados torna essas protenas interessantes nutricionalmente, e, por isso, diversos processos v%m sendo estudados para a solubilidade e aproveitamento de resduos, como penas de aves para uso de ra2<es para animais! Protenas globulares 3onsistem em cadeias de polipeptdios enovelados em estruturas esfricas ou globulares! .m geral, t%m fun2 o din,mica na clula, os anticorpos, a maior parte das en)imas, alguns $ormCnios e muitas protenas que e"ercem a fun2 o de transportadores, como a albumina do soro e a $emoglobina, s o protenas globulares! As protenas globulares costumam ser classificadas em albuminas, globulinas, glutelinas e prolaminas, com base na sua solubilidade! As albuminas s o facilmente sol/veis em gua e coagulveis pelo calor! +ormam um grupo grande de protenas, das quais albumina do ovo, a do soro e do leite constituem e"emplos tpicos! As globulinas insol/veis ou moderadamente sol/veis em gua, porm sua solubilidade aumentada pela adi2 o de sais neutros, como cloreto de s*dio e s o coagulveis pelo calor! ."!7 imunoglobinas (do soro), globulinas do m/sculo e as globulinas das sementes das plantas! As glutelinas s o protenas insol/veis em solu2<es salinas diludas, mas sol/veis em solu2<es de cidos ou bases diludas! = o encontradas principalmente em cereais como, por e"emplo, a glutelina do trigo e do mil$o! As prolaminas s o protenas encontradas normalmente ao lado das glutelinas! = o insol/veis em gua ou solventes neutros, mas sol/veis em solu2 o de etanol a ;8>J8(! A associa2 o das glutelinas com as prolaminas constitui a fra2 o c$amada gl/ten dos cereais, que a responsvel pelos processos de panifica2 o e pelas caractersticas visco> elsticas da massa! .ssas propriedades s o devidas em grande parte pela forma2 o de liga2<es >=>=> entre resduos de cistena! As $istonas s o protenas bsicas, sol/veis em gua e que produ)em sob $idr*lise, grande quantidade de arginina ou lisina! As $istonas encontram>se combinadas aos cidos dentro das clulas! A globina do sangue uma $istona!

Protenas con2uga%as
= o protenas combinadas com outros grupos, que n o s o aminocidos! A por2 o n o aminoacidica da molcula c$ama>se grupo prosttico!

AJ As protenas conjugadas s o classificadas pela nature)a qumica do grupo prosttico7 Lipoprotenas = o comple"os de lipdeos com protenas! A por2 o lipdica constituda de triglicerdeos, fosfolipdeos, colesterol ou derivados ligados firmemente Q protena de forma ainda n o bem con$ecida! As lipoprotenas t%m fun2 o estrutural quando associadas as membranas de organelas celulares! A associa2 o com protenas permite que sejam veiculadas subst,ncias como os lipdeos, que de outra forma estariam insol/veis! = o molculas ou partculas de elevado peso molecular e normalmente classificadas em quatro grupos de acordo com a sua densidade7 > os quilomicrons com densidade de 8,I;8 gUmlB > as lipoprotenas de muito bai"a densidade KLPL 8,I;8 a &,888 gUmlB > as lipoprotenas de densidade bai"a LPL &,88' a &,8'6 gUmlB > as lipoprotenas de alta densidade -PL &,8'6 a &,5&8 gUml! Euanto maior a densidade, maior o conte/do de protenasB os quilomicrons, por e"emplo, t%m 5( de protenas e as -PL cerca de ;8 (! Alm das lipoprotenas sricas, s o e"emplos importantes as da gema do ovo7 lipovitelinas e lipovitelinina, que encontram fun2 o em tecnologia de alimentos como emulsificantes! Glicoprotenas = o protenas ligadas covalentemente a molculas de glicdios! A por2 o glicdica encontra>se ligada Q molcula protica atravs de liga2<es 0- da serina e treonina ou de grupos 4-5 dos resduos de asparagina e glutamina! A introdu2 o de glicdios aumenta a solubilidade da protena, que capa) de formar solu2<es altamente viscosas! = o e"emplos importantes de fitoemaglutininas do feij o que, quando n o desativadas causam problemas nutricionais e a ovomucina que um fator responsvel pela alta viscosidade da clara do ovo, entre outras! Metaloprotenas = o comple"os de metais com protenas, o metal pode estar fortemente ligado, como no caso da $emoglobina e da mioglobina onde o tomo de ferro est includo no n/cleo porfirnico ou ligado mais fracamente e facilmente removvel! 4esse segundo caso incluem>se a ovoalbumina, protena do ovo capa) de ligar +e, 3u, Vn e a ferritina do fgado que c$ega a conter 58( de ferro! @uitas dessas liga2<es permitem que os metais, de outras formas insol/veis, sejam solubili)ados e transportados nos p-Ws fisiol*gicos dos fluidos org,nicos! Fosfoprotenas = o protenas que possuem grupamento de f*sforo na molcula, ligados normalmente na forma de ster a grupos 0- da serina ou da treonina! = o e"emplos7 a casena do leite e a vitelina da clara do ovo! A casena do leite na forma micelar, cuja estabilidade mantida, em grande parte, Q custa desses grupos de fosfatos ligados ao clcio, forma uma estrutura estvel no p- natural desses fluidos, precipitando pelo aquecimento! D interessante comentar que a presen2a de grupos fosfatos dificulta a a2 o das en)imas digestivas, na sua pro"imidade, resultando da $idr*lise parcial de fosfopeptdeos que podem ter importante fun2 o na absor2 o de clcio!

AI Nucleoprotenas = o comple"os de protenas bsicas com cidos nuclicos encontrados no n/cleo celular! As $istonas e protaminas s o nucleoprotenas! 5.# $i%esto e A&soro das Protenas 3om algumas e"ce2<es, as protenas n o entram diretamente na circula2 o sang1nea atravs do trato gastrintestinal! Pequenas quantidades podem ser absorvidas intactas e, em alguns casos, esses materiais d o origem a rea2<es alrgicas em certas pessoas! .m crian2as recm> nascidas, a absor2 o de anticorpos do leite materno um importante mecanismo de defesa contra infec2 o, uma ve) que o sistema imune pobremente desenvolvido nos primeiros dias de vida! Para a maioria das ve)es, porm, a protena da dieta precisa ser $idrolisada em seus aminocidos constituintes, antes que a absor2 o possa ocorrer! .ssa clivagem das protenas envolve a quebra de liga2<es peptdicas por proteases especficas, que agem em grandes polipeptdios ou por peptidases que agem em peptdeos menores, oligopeptdeos! A digest o das protenas da dieta um processo comple"o que ocorre em etapas! 0s principais locais da digest o s o7 estCmago, l/men do intestino delgado e clulas da mucosa do intestino delgado! A saliva n o contm en)imas proteolticas, sendo a a2 o da boca apenas mec,nica! A $idr*lise das protenas come2a no estCmago! Euando o alimento dei"a o esCfago, ele se deposita temporariamente no estCmago! A distens o do estCmago, causada pela ingest o de alimentos, provoca a libera2 o do $ormCnio gastrina da mucosa gstrica, que por sua ve) estimula a libera2 o de cido clordrico! .ste tem duas fun2<es importantes7 &) desnatura2 o da protena para facilitar sua degrada2 o e 5) convers o do pepsinog%nio em pepsina! 0 processo de ativa2 o auto>cataltico, isto , depois da convers o inicial do pepsinog%nio Q pepsina, ela mesma capa) de ativar o pepsinog%nio! As en)imas proteolticas da trato digestivo s o produ)idas na forma de )imog%nio inativos, para proteger as clulas secretoras de uma autodestrui2 o! A pepsina age nas protenas da dieta seletivamente, atacando somente grupos amino dos peptdeos que ten$am anis aromticos como cadeias laterais e, portanto, podem agir em vrios pontos entre as cadeias polipeptdicas! Piferentemente das demais en)imas proteolticas, a pepsina capa) de digerir o colgeno, o tecido conectivo da carne! As outras en)imas proteolticas presentes na secre2 o gstrica s o a gelatinase que liq1efa) a gelatina e a renina que, na presen2a de on clcio, promovem a coagula2 o da casena, transformando>a em paracasena, e assim retarda a passagem do leite pelo estCmago! A renina e"iste em be)erros, n o sabendo, porm, da sua e"ist%ncia no $omem! Oodavia, no processo total da digest o das protenas, a contribui2 o do estCmago pequena! Po estCmago a protena parcialmente digerida se dirige ao duodeno! As protenas que dei"am o estCmago para o duodeno s o agora uma mistura de protenas n o digeridas, polipeptdeos e cerca de &;( j como aminocidos! A pepsina, cujo p- *timo est pr*"imo de &,J, tem sua a2 o bloqueada, pois, o p- duodenal passa a ser cerca de ',; , favorvel Q a2 o de outras proteases! .sses produtos da digest o estomacal estimulam a secre2 o pela mucosa gstrica, de secretina e de colecistocinina>pancreo)imina, $ormCnio que respectivamente aumentam o volume e a concentra2 o en)imtica de suco pancretico!

J8 Euando o quino atinge o intestino, ele causa a libera2 o pela mucosa intestinal da enteroquinase, uma en)ima que transforma o tripsinog%nio pancretico em tripsina ativa! A tripsina, por sua ve), ativa outras en)imas proteolticas! 0s )imog%nios do suco pancretico s o tripsinog%nio, quimotrisinog%nio e procarbo"ipeptdase! A ativa2 o dos )imog%nios pela tripsina a clivagem de uma liga2 o peptdica adjacente a uma arginina ou lisina, que estejam no come2o da cadeia do )imog%nio! As en)imas proteolticas pancreticas s o classificadas em endopeptidase7 tripsina e quimotripsina, carbo"ipeptidase7 e"opeptidase! .ssas en)imas independem da a2 o da pepsina para agirem! As endopetidases quebram liga2<es peptdicas na por2 o interna da molcula! A tripsina age em liga2<es onde um aminocido dibsico contribui com a carbo"ila (P$e, Orp, ORr)! A e"opeptidase libera aminocidos livres! .la age no aminocido que tem a carbo"ila terminal, da o nome carbo"ipeptidase! A quantidade de en)imas secretadas pelo p,ncreas regulada pelo teor de protena e"istente na lu) intestinal! A tripsina vai se ligando Q protena diettica at que esteja em e"cesso, quando isso acontece, a tripsina livre no intestino envia um sinal ao p,ncreas para redu)ir a sntese de tripsinog%nio! As aminopeptidases junto com as dipeptidases s o produ)idas nas microvilosidades da mucosa intestinal e completam a digest o dos peptdeos at os aminocidos! 4esse caso, a digest o se d nas membranas das clulas da mucosa intestinal! Sma quantidade aprecivel de protenas intactas entra no intestino todos os dias proveniente das secre2<es intestinais e da descama2 o do epitlio e digerida juntamente com as protenas da dieta! Portanto, a digest o gstrica n o essencial para a utili)a2 o das protenas no organismo! Para uma ingest o de I8 &88g de protenas da dieta, somam>se '8 a A8g de protenas end*genas! 3omo as perdas fecais s o equivalentes a &8g Udia, a quantidade total de protena a ser absorvida fica em trono de &'8g! A digestibilidade das protenas alimentares depende da estrutura da protena, da severidade do processamento trmico e de fatores n o proticos do alimento, por e"emplo, intera2 o com fibras! 4ormalmente as protenas animais t%m grande digestibilidade, da ordem de I8(! As protenas vegetais t%m digestibilidade mais redu)ida! 3ertas subst,ncias, como os inibidores de tripsina encontrados, por e"emplo, em feij<es e na soja crus, inibem a tripsina intestinal e estimulam, em conseq1%ncia, a secre2 o de mais protenas pelo p,ncreas, produ)indo dist/rbios que resultam at a redu2 o no crescimento! .sses fatores antinutricionais devem ser desativados termicamente e a sua presen2a controlada, principalmente em produtos industriali)ados! 0 processo digestivo no l/men intestinal produ) uma mistura de aminocido e oligopeptdeos que pode ser muito comple"a, como se pode ver pelas muitas probabilidades de seq1%ncias de aminocidos que ocorrem nas protenas! Acredita>se que a degrada2 o posterior dos oligopeptdeos, dipeptdeos e aminocidos resulte da a2 o das peptidases intestinais locali)adas na borda em escova! .mbora s* sejam encontrados aminocido livres no sangue da veia porta ap*s a ingest o protica, uma propor2 o significante de protena dei"a o l/men como peptdeos pequenos que s o ent o $idrolisados pelas peptidases da mucosa, ou na borda em escova, ou dentro da clula!

A3sor(4o %e Protenas
Euase todas as protenas da dieta s o absorvidas na forma de aminocidos! A absor2 o intestinal a predominante, mas uma pequena parte pode ser efetuada pelas clulas do estCmago e do c*lon!

J& - diferen2as de velocidade de absor2 o intestinal das formas isomtricas dos aminocidos! 0 isCmero natural L ativamente transportado atravs da mucosa, esta transfer%ncia da mucosa para a serosa envolve a participa2 o da vitamina F' (pirido"al>fosfato) ! 0s isCmeros P s o transferidos por difus o simples! 0 sistema ativo de absor2 o envolve a participa2 o de energia e de carregadores! = o con$ecidos quatro sistema de carregadores para o transporte de aminocidos atravs da membrana7 &) sistema para transporte de aa neutros B 5) sistema para transporte de aa bsicos (LRs, Arg, -Rs)B 6) sistema para transporte de aa cidos (Asp, Mlu)B H) sistema para transporte de prolina e $idro"ipolina! 0 transporte de aa ocorre somente na presen2a simult,nea do transporte de s*dio! 0s sistemas carregadores est o locali)ados na borda em escova da clula epitelial! A teoria mais aceita para o transporte de aa atravs da membrana postula que o carregador possua stio de liga2 o para a molcula de aa e par ao on s*dio! Euando os dois stios est o carregados , o carregador dirige>se para o interior da clula movido pelo gradiente de s*dio, e transportando consigo o aa, o qual ser captado no espa2o intracelular! 0 aumento da concentra2 o intracelular do aminocido ir gerar o gradiente de concentra2 o do mesmo em rela2 o ao sangue , resultando na difus o de mesmo para o sistema porta! Euando os aminocidos livres atravessam a clula da mucosa, alguns deles sofrem altera2<es! 0 cido glut,mico e o cido asprtico s o transaminados, com forma2 o de alanina que vai para o fgado atravs da circula2 o portal! Oambm a glutamina que vem do sangue , dos tecidos perifricos at o intestino sofre essa transamina2 o e, portanto, a mucosa do intestino uma fonte significante de alanina para o fgado! 3omo foi dito, pequenas quantidades de protenas intactas podem ser absorvidas! Oem sido sugerido que essa absor2 o anormal pode ser conseq1%ncia de altera2<es transit*rias do epitlio intestinal! A presen2a dessas protenas naturais , de molcula relativamente grande, no sangue, estimular a resposta imunol*gica, tornando o indivduo sensvel Qquele tipo de protena! =e ocorrer nova ingest o daquela protena, o indivduo poder apresentar rea2<es de $ipersensibilidade!

#istema Circulat5rio Porta


0 sistema circulat*rio porta composto de veias que, partindo dos intestinos e do ba2o, c$egam at o fgado e da, Qs veias cavas! A fun2 o desse sistema passar o sangue dos intestinos atravs do fgado antes de sua entrada na circula2 o geral! Ao passar atravs dos diminutos seios $epticos o sangue entra em contato com clulas fagocitrias retculo endoteliais especiais, denominadas clulas de Xupffer , que s o capa)es de remover os fragmentos anormais! Por conseguinte essas clulas depuram o sangue intestinal antes de sua entrada na circula2 o geral! ?sso muito importante, pois a cada minuto uma pequena quantidade de tril$<es de bactrias do trato intestinal passa pelo sangue da veia porta! As clulas de Xupffer s o t o eficientes na remo2 o delas que, provavelmente, nen$uma entre as mil$ares que c$egam ao fgado alcan2a a circula2 o geral! 0 sistema porta tambm permite a remo2 o pelo fgado de varas subst,ncia nutritivas, absorvidas do sangue intestinal antes de alcan2arem a circula2 o geral! Por e"emplo, as clulas $epticas removem normalmente cerca de 5U6 da glicose absorvida pelo sangue porta dos intestinos e talve) at metade das protenas antes do sangue alcan2ar a circula2 o geral!

J5 5.' (eta&olismo das Protenas e Aminocidos 0s aminocidos absorvidos no intestino s o levados pela circula2 o %ntero>$eptica at o fgado! Ap*s uma refei2 o protica, o teor de aminocidos livres no sistema porta se eleva muito, porm, o sangue da circula2 o sist%mica, que sai do fgado, tem concentra2<es menores e um perfil diferente de aminocidos livres, fato que indica o papel regulador do fgado! 3omo um grupo, os aminocidos essenciais s o mais bem absorvidos que os n o essenciais! Ao conjunto dos aminocidos presentes na circula2 o geral, quer sejam oriundos da dieta, da quebra de protenas tissulares ou aminocidos n o essenciais no corpo, d>se o nome de pool circulante! 0s aminocidos do sangue e do lquido intersticial formam um pool de aminocidos e"tracelular disponvel a todas as clulas para a sntese de protenas e para outras necessidades especiais! 0 flu"o de aminocidos da absor2 o intestinal para o sangue equilibrado pela rpida remo2 o pelos tecidos, sobretudo pelo fgado, como foi dito! 0 pool intracelular muito maior do que o pool e"tracelular, que serve principalmente como fun2 o de transporte! A n o ser por uma flutua2 o observada num perodo de 5H $oras, os nveis mdios de cada aminocido no plasma mant%m>se relativamente constantes sob condi2<es normais! Praticamente n o $ arma)enamento de aminocidos no corpo! .les s o constantemente utili)ados para formar e reformar outros componentes, pela quebra e ingest o de protenas , com a e"cre2 o dos e"cessos! Eualquer arma)enamento d>se na forma de protenas! .ntretanto, $ um limite superior, ap*s o qual os aminocidos s o degradados e utili)ados como energia ou arma)enados como gordura! 3omo acontece com as gorduras e os carboidratos, e"iste um estado de equilbrio din,mico para os aminocidos, quebra e troca constantes! 0s tecidos de substitui2 o de protenas mais ativos s o as protenas plasmticas, a mucosa intestinal, o p,ncreas, o fgado e os rins, enquanto os m/sculos, a pele e o crebro s o os menos ativos! Y velocidade de renova2 o das protenas, d>se o nome de turnover! A renova2 o total de uma protena em um dia representa uma demanda muito maior de aminocidos do que a dada pela dieta! 0 equilbrio mantido pela reciclagem dos aminocidos end*genos, pela quebra das protenas do organismo e pela sntese de aminocidos n o essenciais, como vimos!

& esta%o %inmico %as protenas corporais.


.mbora o corpo de um $omem adulto d% a apar%ncia de ser esttico na forma durante nossas observa2<es do dia a dia, isto na verdade uma ilus o! @esmo quando em repouso, as clulas e tecidos est o sofrendo contnuas trocas de material e energia com suas circunvi)in$an2as! As clulas nervosa e musculares requerem energia para transportar ons e metab*litos e, assim, manter a vida! Sma parte substancial do material trocado com o ambiente relacionada com o requerimento basal de energia! Alm disso, a maquinaria do metabolismo, ou seja, as en)imas , os elementos formados nas clulas e os elementos estruturais dos tecidos, todos participam em uma troca de material com o mundo e"terior! .sse conceito implica em que todos os elementos das clulas do corpo est o sofrendo eterno turnover > um processo de degrada2 o, associado com uma ressntese, para produ)ir um estado estacionrio din,mico Z steadR>state, de onde a constante e equivalente sada e c$egada de molculas em um determinado instante do tempo produ) a ilus o de que o processo est numa posi2 o de equilbrio! D essencial entender a diferen2a entre Z steadR>state e estado de equilbrio! Pe fato, contradit*rio falar em estado de equilbrio em rela2 o Q vida! Sm ser vivo s* atinge o estado de equilbrio quando morre! 0 steadR>state do corpo e"emplificado pelo turnover dirio das protenas corporais e seus aminocidos constituintes!

J6

Amino'ci%os no meta3olismo interme%i'rio


Euando a ingest o protica inadequada, em termos quer da quantidade total , quer da propor2 o de aminocidos essenciais requeridos para a sntese da protena, ou se $ um dficit no fornecimento energtico, o catabolismo dos aminocidos e"cede sua incorpora2 o nas protenas teciduais! 0 catabolismo dos aminocidos tambm um meio de utili)ar a energia de aminocidos e"tras ingeridos numa dieta com alto teor de protena! Piante da variedade diferente de aminocidos e da diversidade de suas estruturas, fcil constatar a multiplicidade das vias metab*licas envolvidas em sua quebra, assim como na sntese de aminocidos n o essenciais! 4 o nosso objetivo nesse momento, estudar o metabolismo de cada aminocido individualmente! Ao contrrio, vamos cuidar daquelas rea2<es comuns Q maioria dos aminocidos e que s o essenciais ao metabolismo protico! 0 catabolismo de aminocidos dirigido para a separa2 o dos grupos amino do esqueleto de carbono e o subseq1ente destino desses dois componentes!

6estino %o es7ueleto %e car3ono %os amino'ci%os


Pependendo do estado metab*lico do corpo, eles podem ser diretamente o"idados a 305 e -50 com a produ2 o de AOP ou podem ser primeiramente convertidos em glicose ou cidos gra"os para uso posterior ou arma)enamento, quando um e"cesso de calorias ingerido! 0 fator importante que, desde que o agrupamento amino seja removido, os compostos de carbono resultantes entram em um pool comum de intermedirios metab*licos, manejados posteriormente como produtos de catabolismo de glucdios ou lipdeos! 3$amam>se glicog%nicos aqueles aminocidos que podem contribuir para a sntese de glicose, por causa da nature)a dos compostos de carbono que eles t%m (piruvirato ou intermedirios do ciclo de Xrebs que podem ser convertidos em glicose)! . cetog%nicos s o os aminocidos cujo catabolismo leva a acetil>3oA eUou a acetoacetil> 3oA, que s o os precursores dos corpos cetCnicos e n o podem fornecer glicdios a sntese da glicose! A divis o entre os aminocidos glicog%nicos e cetog%nicos n o t o rgida, pois dois aminocidos (P$e e ORr) s o tanto cetog%nicos quanto glicog%nicos! Alguns dos aminocidos que podem ser convertidos em piruvirato (Ala, 3Rs, =er) podem tambm formar o acetoacelato via acetil>3oA!

6estino %o grupamento al!a-amino %os amino'ci%os


0s grupos alfa>amino dos aminocidos s o, no fim, removidos em algum estgio de sua degrada2 o o"idativa! =e n o reutili)ados para a sntese de novos aminocidos ou outros produtos nitrogenados, esses grupos amino s o coletados e no fim convertidos num /nico produto final de e"cre2 o que nos seres $umanos e na maioria dos outros vertebrados terrestres a uria! A remo2 o dos grupos alfa>amino da maioria dos L>aminocidos feita por en)imas c$amadas transaminases ou aminotransferases! 4essas rea2<es c$amadas de transamina2<es, o grupo alfa>aminotransferases! 4essas rea2<es do aminocido que entra, e provocando a amina2 o do alfa>cetoglutarato para formar o L>glutamato7 L>aminocido [ alfa>cetoglutarato alfa>cetocido [ L>glutamato!

JH 0 ponto central das rea2<es de trasamina2 o coletar grupos amino provenientes de muitos aminocidos diferente na forma de apenas um, o glutamato! Pesta forma, o catabolismo do grupo amino converge num /nico produto! A maioria das transaminases especfica para o alfa>cetoglutarato como receptor do grupamento amino, mas s o muito menos especficos para o outro substrato, o aminocido que doa o grupamento amino! Assim, o alfa>cetoglutarato o receptor comum dos grupos amino da maioria dos outros aminocidos! A dosagem das transaminases da alanina (glutamato>piruvirato>transaminase MOP) e do aspatato (glutamato>o"aloacetato>transaminase M0O) um procedimento diagn*stico importante na medicina, usado para verificar les<es do cora2 o e do fgado! 0 glutamato formado ent o, pela a2 o das transaminases pode ser desaminado o"idativamente com libera2 o de amCmia7 glutamato Mlutamato alfa>cetoglutarato [ 4-6 desidrogenase A glutamato desidrogenase muito ativa no fgado e acredita>se que funcione em conjunto com o ciclo da uria! Portanto, uma srie de transamina2<es, que em /ltima anlise concentram o nitrog%nio no glutamato, previne a forma2 o e"cessiva de amCnia livre, que altamente t*"ica! A amCnia formada pode ser recuperada e reutili)ada na sntese de aminocidos e, nesse caso, a glutamato desidrogenase atua inversamente, formando o glutamato a partir de alfa>cetoglutarato [ amCnia! .mbora sendo mais ativa no fgado, a desamina2 o o"idativa do glutamato um processo que ocorre praticamente em todos os tecidos! A amCnia e"tremamente t*"ica ao organismo, especialmente ao crebro e mesmo a inje2 o de solu2<es muito diludas na corrente sang1nea pode fa)er com que o animal entre em coma! A maneira usada para transportar amCnia dos tecidos perifricos ao fgado, na maioria dos animais, convert%>la num composto n o t*"ico antes de lan2>la ao sangue! .m muitos tecidos, incluindo o crebro, a amCnia en)imaticamente combinada com o glutamato produ)indo a glutamina pela a2 o da glutamina sintetase7 AOP [ 4-H[ [ glutamato APP [ Pi [ -[

A glutamina formada um composto n o>t*"ico, neutro, que atravessa facilmente as membranas celulares, enquanto o glutamato que possui uma carga lquida negativa n o o consegue! 4a maioria dos animais terrestres, a glutamina transportada pelo sangue ao fgado, onde pela a2 o da glutaminase produ)ir glutamato e amCnia! Mlutamina [ -50 glutamato [ 4-H

A glutamina a principal forma de transporte da amCnia! .la est presente no sangue normal em concentra2<es muito superiores Qs dos outros aminocidos! A alanina tambm desempen$a um papel especial no transporte da amCnia para o fgado, numa forma n o>t*"ica! 0s m/sculos, como os outros tecidos, produ)em amCnia durante a degrada2 o dos aminocidos! .ssa amCnia transportada dos m/sculos ao fgado pelo aminocido alanina, atravs do ciclo da glicose>alanina!

J; 4este ciclo, a amCnia convertida no grupo amino do glutamato pela a2 o da glutamato desidrogenase7 4-H[ [ alfa>cetoglutarato5> [ 4APP- [ -[ glutamato [ 4APP[ [ -50

0 glutamato formado transfere o seu grupo alfa>amino ao piruvirato pela a2 o da alanina> transaminase7 glutamato [ piruvirato alfa>cetoglutarato [ alanina

A alanina, um aminocido neutro, sem carga lquida em p- pr*"imo de A, cai no sangue e transportado para o fgado! 4o fgado a alanina transfere o seu grupo amino ao alfa> cetoglutarato pela a2 o da alanina transaminase, produ)indo glutamato! 0 glutamato, por sua ve), sofre a a2 o da glutamato desidrogenase produ)indo alfa>cetoglutarato e amCnia! A amCnia vai para o ciclo da uria! . o piruvirato volta a formar glicose pela gliconeog%nese!

#ntese %a ur8ia
A amCnia formada pela desamina2 o o"idativa dos aminocidos rapidamente removida pela convers o Q uria! =omente o fgado capa) de sinteti)ar uria! 0 nitrog%nio canali)ado para ciclo por meio do carbamil>fosfato e do aspartato! - necessidade de energia para o funcionamento do ciclo! Pode tambm servir como o mecanismo para a sntese do aminocido arginina! Pode>se notar que a forma2 o do carbamil>fosfato utili)a n o s* a amCnia, mas tambm 305 , que outro produto de degrada2 o do metabolismo!

#ntese prot8ica
0 uso fundamental e mais interessante dos aminocidos como blocos para a constru2 o das protenas corp*reas! 3ada clula no corpo tem a capacidade de sinteti)ar um n/mero enorme de protenas especficas! Oodos os aminocidos essenciais devem estar disponveis ao mesmo tempo para a sntese protica! A sntese de uma protena n o um processo feito por etapas! 0s peptdeos completos s o preparados em um curto perodo de tempo e n o $ condi2<es de arma)enamento de se2<es incompletas! 0s aminocidos n o essenciais devem ser formados como eles mesmo ou deve $aver precursores adequados de modo que eles possam ser sinteti)ados! A sntese das protenas caractersticas da cada clula controlada por material gentico, cido deso"irribonucleuico (P4A) do n/cleo ! 0 P4A usado como molde para a transcri2 o ou sntese de cido ribonucleico (N4A), dos quais e"istem diversas formas! 4 o objetivo deste curso entrar em detal$es sobre a sntese protica! 5.) A*aliao da +ualidade ,utricional das Protenas Oodos os mtodos para medir a qualidade de uma protena procuram quantificar qu o boa ela para fins de sntese protica! 0u seja, a qualidade nutricional de uma protena est ligada Q sua capacidade de satisfa)er as necessidades org,nicas de crescimento e manuten2 o! 0s mtodos para avaliar uma protena podem ser qumicos, biol*gicos e microbiol*gicos!

"8to%os 7umicos

J' Faseiam>se, essencialmente, na anlise dos aminocidos da protena em estudo e na compara2 o do perfil dos aminocidos essenciais, assim obtidos, com o de uma protena padr o! .m &I;;, um 3omit% de Peritos da +A0 elaborou um padr o baseado numa protena te*rica, constituda por uma mistura de aminocidos essenciais e n o essenciais, em propor2<es que, Q lu) dos con$ecimentos e"istentes at ent o, pareciam *timas! Assumiu>se que esta protena te*rica teria uma utili)a2 o de &88(, sendo ela representada como um padr o provis*rio, sujeito a futuras revis<es! Pode>se observar que o padr o +A0 > ;; consta de de) itens7 0s oito aminocidos essenciais, a tirosina e o grupo dos sulfurados totais considerados em conjunto (=O0O)! Escore Para se avaliar a qualidade de uma protena 9, confronta>se sua composi2 o aminoacdica com a do padr o, observa>se qual dos aminocidos de 9 est mais deficiente com rela2 o ao valor que aparece para o mesmo item no padr o e e"pressa>se o resultado em percentual! 0 aminocido que se apresentar em menor quantidade o primeiro limitante! Pode>se definir primeiro limitante, segundo limitante, terceiro limitante etc! 0 mais deficitrio ser o primeiro, o segundo ser o mais deficitrio depois do primeiro e assim sucessivamente! 0 percentual mais bai"o define o grau de limita2 o aminoacdica e recebe o nome de escore! 4o caso da protena do leite de vaca, por e"emplo, o /nico limitante o item dos sulfurados totais, que l$e confere um escore igual a AJ(! \ o gluten de trigo tem um primeiro limitante, a lisina, que determina um escore de H8, um segundo limitante, a metionina e um terceiro, o triptofano, que limitam em 'I e 'A(, respectivamente! 4a prtica, quando se fala em escore, estamos nos referindo ao percentual mais bai"o, determinado pelo amiocido que apresenta maior dficit relativo! 0 e"emplo apresentado do gluten de trigo em rela2 o ao leite e ao padr o +A0>;;, tem grande alcance prtico, pois, nas classes de bai"a renda, muitas ve)es as crian2as s o alimentadas com gua de fub, ou de algum outro cereal, ap*s o desmame, sem dar leite! .ssas protenas de cereais dei"am muito a desejar, a n o ser que sejam misturadas com o leite! Posteriormente ao surgimento do padr o +0>;;, foram propostos outros padr<es7 protena do leite $umano, do leite de vaca, do ovo integral de galin$a, e, em &IA& a +A0 lan2ou outro padr o te*rico baseado nas necessidades do pr>escolar! 3omparando>se uma protena problema com esses diversos padr<es pode>se verificar que o escore varia em fun2 o do padr o usado, mas em todos os casos a lisina o aminocido limitante! 4a prtica pode>se usar qualquer padr o, mas importante que se defina qual deles foi usado na anlise de uma determinada protena! 0s mtodos qumicos em geral oferecem vantagens e desvantagens! Kantagens7 simples e de bai"o custo, especialmente se os dados s o obtidos em tabelas, permite identifica2 o dos fatores limitantes com facilidade e permite previs o do valor nutricional ou efeito complementar de misturas! Pesvantagens7 erros na anlise de aminocidos, problema de bai"a digestibilidade, n o considerar um possvel e"cesso de aminocidos ou a presen2a de fatores t*"icos que s* detectada em testes com animais! Alm disso, pode resultar em valor )ero se a protena for desprovida de um aminocido essencial, o que n o corresponde Q realidade! . j que a 4utri2 o trata de seres vivos , mais interessante do que os dados e"clusivamente qumicos s o os resultados da e"perimenta2 o com animais! +rente a eles o escore geralmente tem um valor preditivo!

JA

"8to%os 3iol5gicos
0s mtodos biol*gicos utili)ados para avalia2 o do valor nutritivo de uma protena baseiam>se na resposta de um organismo Q ingest o de uma protena em estudo! A utili)a2 o biol*gica de uma protena normalmente obtida por e"perimentos com animais, reali)ados por diversas tcnicas! .sses mtodos t%m valor prtico, devendo>se, como em outros casos, Oer em mente as suas limita2<es! Pe uma forma geral usam>se ratos jovens (em fase de crescimento) que, por tempos variveis, conforme a tcnica, s o alimentados com ra2<es balanceadas em rela2 o a todos os nutrientes e incluindo a protena de boa qualidade (casena ou ovoalbumina), sendo os resultados e"pressos comparativamente! 0s par,metros usados para se obter o valor biol*gico s o usualmente o crescimento ou altera2<es de nitrog%nio na carca2a do animal! Mtodo do coeficiente de utilizao protica (C P! CEP! PE" # Protein Efficienc$ "atio% D uma medida bastante simples, que consiste em controlar o crescimento de animais jovens, alimentados com protena problema, e relacionar a quantidade de peso gan$o como a da protena ingerida! .mbora o mtodo ten$a designa2<es em portugu%s (3SP Z 3.P), a abrevia2 o em ingl%s (P.N) mais usada por se internacional! P.N : g de peso gan$o g de protena ingerida

0 mtodo original de 0sborne e @endel (&I&I), usado at $oje, com ligeiras modifica2<es! 0s autores recomendam administrar cada protena em uma concentra2 o *tima na dieta, mas como essa concentra2 o varia com a qualidade da protena, convencionou>se internacionalmente usar nas e"peri%ncias uma concentra2 o de &8( de protena! A e"peri%ncia reali)ada geralmente com ratos, de mais ou menos 58 dias de idade! 0s animais s o mantidos em laborat*rios em gaiolas individuais e a e"peri%ncia dura H semanas! A maior parte de erro no mtodo est no uso do peso gan$o como /nico critrio do valor da protena! 4em sempre o peso gan$o um refle"o fiel da protena incorporada ao organismo7 algumas dietas podem provocar reten2 o de gua e ou dep*sitos e"agerados de lipdios! Por outro lado, algumas protenas administradas a &8( podem n o produ)ir crescimento e at mesmo provocar um decrscimo do peso! 4esses casos o numerador ser )ero ou negativo e, depois de quatro semanas de e"peri%ncia, n o se c$ega a resultado algum! Apesar disso o mtodo tem tambm vantagens como ser de fcil aplica2 o, permitir clculos estatsticos (gaiolas individuais) e ser aplicvel a qualquer organismo em crescimento, inclusive crian2as! &alano de Nitrog'nio Sm balan2o, como o nome indica, significa uma compara2 o e uma soma algbrica entre entradas e sadas! 4o caso do balan2o nitrogenado (F) deve>se considerar a ingest o de nitrog%nio (?), a elimina2 o urinria (S) e a fecal (+)! F : ? Z . , onde . : (S [ +) Peve>se considerar que o organismo, ainda que n o receba protenas na dieta, est sempre eliminando nitorg%nio pela urina (S]) e pelas fe)es (+])! Para se c$egar a uma quantifica2 o e"ata do balan2o nitrogenado, necessrio que se introdu)am essas corre2<es! Assim, o nitrog%nio urinrio que provm da protena da dieta ser igual ao total que aparece na urina,

JJ subtrado daquele que se detecta no indivduo sob dieta aprotica! Logo, o verdadeiro valor do balan2o nitrogenado obtido com a seguinte equa2 o7 F : ? Z (S Z S]) Z (+ Z +]) Sm balan2o positivo ([) significa crescimento ou incorpora2 o de nitrog%nio no organismo! Sm balan2o negativo (>) o resultado de perda de protena end*gena, indicando que a protena ingerida n o foi suficiente para satisfa)er Qs necessidades org,nicas! Euando for igual a )ero, o organismo estar no estado estacionrio din,mico ( steadR>state)! .m seres $umanos usam>se tcnicas semel$antes7 de crescimento em crian2as e de balan2o nitrogenado em adultos e crian2as! (igestibilidade A digestibilidade (P) um dado biol*gico bastante interessante, mas n o um ndice de qualidadeB apenas um fator condicionante dela! P a fra2 o do nitrog%nio ingerido que o animal absorve, sendo e"pressa percentualmente7 P : A " &88 ? A : nitrog%nio absorvido ? : nitrog%nio ingerido 0 numerador A determinado medindo>se a diferen2a entre o nitrog%nio ingerido e aquele que aparece nas fe)es (+)7 A:?Z+ ., portanto, a &^ equa2 o torna>se7 Pap : (? Z +) " &88 ? @as, nas fe)es sempre se est eliminando uma quantidade de nitrog%nio n o proveniente da dieta e sim da descama2 o do tubo digestivo, dos sucos, secre2<es e da flora intestinal! =e n o considerarmos essa quantidade, o dado que obtivermos ser a digestibilidade aparente! Para determinar a digestibilidade verdadeira seria necessrio submeter os indivduos a uma dieta aproteca e medir o nitrog%nio fecal (+]) que seria ent o utili)ado para corrigir +! Assim, o nitrog%nio que aparece nas fe)es e que provm da protena ingerida igual a + Z +] e o nitrog%nio absorvido corrigido igual a ? Z (+ Z +]) ! Pessa forma, a digestibilidade verdadeira ser7 PK : ? Z (+ Z +]) " &88 ? A maioria das protenas de origem animal tem boa digestibilidade, o que implica numa absor2 o efica) dos aminocidosB os resultados que se obtm com as de origem vegetal s o geralmente inferiores!

JI )alor &iol*gico ()&% T o mtodo que quantifica e e"pressa, percentualmente, a fra2 o do nitrog%nio absorvido (A) que o animal retm (N)7 KF : N " &88 A 0 4itrog%nio retido pode ser determinado pelo balan2o de nitrog%nio, portanto, pode ser aplicado tanto no $omem como nos animais! 0 clculo de nitrog%nio absorvido j foi visto em digestibilidade! KF : ? Z (S Z S]) Z (+ Z +]) ? Z (+ Z +]) A!5!;! Stili)a2 o proteca lquida ou 4et Protein Stili)ation (4PS) Oem a dura2 o de &8 dias, ap*s os quais os animais s o sacrificados, secos em estufa e desengordurados! Posa>se ent o o nitrog%nio na carca2a e o resultado dado pela equa2 o7 4PS : 4 carca2a grupo teste > 4 carca2a grupo aprotico 4 ingerido grupo teste 0 4PS obtido utili)ando>se nveis de &8( de protenas na dieta e con$ecido como 4PS padroni)ado! 0 4PS obtido em condi2<es reais de ingestQo, que n o necessariamente correspondem a dietas com &8 ( de protenas, con$ecido como 4PS operativo (4PS op)! Porcentage+ de Calorias L,uidas da Protena (iettica (Net (ietar$ Calorie Per Cent # N(Pcal -% .sse mtodo parece ser especialmente /til na avalia2 o das dietas $umanas em que a rela2 o da protena para calorias totais pode variar de modo acentuado! Assim, a protena Piettica se e"pressa em porcentagem das calorias totais, em ve) de porcentagem do peso total! 4PP3al( : 3alorias da Protena " &88 " 4PSop 3onsumo 3al*rico Ootal Pe acordo com os valores calculados de protenas da mais alta qualidade (ovo integral e leite $umano) uma dieta que forne2a menos que ;( das calorias na forma de protenas disponvel, n o preenc$er as necessidades do ser -umano adulto! Para crian2as pelo menos J( requerido (+A0 &I';)! 0F=!7 0 4PSop calculado multiplicando>se g de protenas pelo valor operacional de cada grupo a saber7 3ereais Z 8,; Leguminosas Z 8,' Animal Z 8,A

I8 09erccio 3alcule o 4dp3al( das seguintes prepara2<es7


3ANP_P?0 4`@.N0 =trogonoff de +rango, Arro) Franco, +eij o =imples, Fatatas +ritas, Alface 3rua, 3enoura 8& 3o)ida, Kagem 3o)ida PN0O.a4A (M) M0NPSNA (M) -3 (M) K3O 4p3AL 4Pp3AL( '',&A ;',&A &'6,6H &H&8,'J 6I,;8 (&) (5) (6) (H) (;) Alimentos U?ngredientes Euantidade 3alorias Protena Protena Liquida 3or =trogonoff de +rango 5;8 HIA,;8 H6,;6 Arro) Franco 3o)ido 5A8 5IH!68 ;,H8 +eij o =imples 3o)ido &58 &H8 I,6H Fatatas +ritas &68 H8I,;8 ;,5H Alface 3rua 6' ',HJ 8,HA 3enoura 3o)ida A; H8,;8 8,II Kagem 3o)ida 'H 55,H8 &,5& O0OAL IH; &H&8,'J '',&A 6I,;8 3ANP_P?0 4`@.N0 +rango a @ilanesa, Arro) Franco 3o)ido, +eij o =imples 3o)ido, macarr o ao =ugo, 86 Agri o 3ru, Oomate 3ru, Abobrin$a 3o)ida, Angu! PN0O.a4A (M) M0NPSNA (M) -3 (M) K3O 4p3AL 4Pp3AL( AA,;6 6&,'H 586,JI &H&&,&8 5I,6H (&) (5) (6) (H) (;) +rango a @ilanesa &;8 H'',;8 5H,56 Arro) Franco =imples 55; 5H;,5; H,;8 +eij o =imples 3o)ido &J8 5&8,8& &H,88 @acarr o ao =ugo 688 65J,HH &5,I6 Agri o 3ru '8 ','8 &,6J Oomate 3ru I8 &A!&8 8,J8 Abobrin$a 3o)ida A8 &&,58 8,H; Angu =imples &8; &5',88 6,HA O0OAL &!&J8 &H&&,&8 AA,;6 5I,6H 3ANP_P?0 4`@.N0 Ling1i2a 3alabresa, Arro) Franco 3o)ido, +eij o 3o)ido =imples, Alface 3rua, Nabanete 8; 3ru, 3ouve +lor 3o)ida, Pur% de Fatatas PN0O.a4A (M) M0NPSNA (M) -3 (M) K3O 4p3AL 4Pp3AL( ;6,5' AJ,&8 &6;,5I &HH6,JA 5I,J (&) (5) (6) (H) (;) Ling1i2a 3alabresa &;8 AH;,;8 6&,H' Arro) Franco 3o)ido 55; 5H;,5; H,;8 +eij o 3o)ido =imples &58 &H8,88 I,6H Alface 3rua HH A,I5 8,;A Nabanete 3ru '8 &8,58 8,6' 3ouve +lor 3o)ida &5; 68,88 5,6H Pur% de Fatatas 5;8 5';,88 H,A8 O0OAL IAH &HH6,JA ;6,5' 5I,J