el

BIOINORGNICA

HEMOCIANINAS

Prof. Fernando Domnguez PERIODO ESCOLAR ENERO MAYO 2013 Licenciatura en Qumica

Equipo: Mario Canul Parra Dianela Lara Nah Jessica Lorena Olivares Amador Stephanie Herrera Canch

La presencia de oxgeno (O2) en la atmsfera terrestre y su utilizacin en la combustin de las fuentes de energa para el metabolismo llev al desarrollo de varios mecanismos de almacenamiento y transporte de oxgeno. Los organismos pequeos transportan oxgeno por difusin para abastecer sus necesidades respiratorias con protenas transportadoras especficas de oxgeno.1 La hemocianina es una protena transportadora de oxgeno, no una enzima. Desempea la misma funcin en ciertos cefalpodos, como cangrejos y langostas, que la hemoglobina desempea en animales superiores, es decir, las hemocianinas estn presentes solo en animales invertebrados aunque las de moluscos y artrpodos difieren en su estructura molecular en todos los niveles, a pesar de que ambos tipos son grandes protenas multimricas. Como se poda esperar de un complejo de cobre, la hemocianina oxigenada es azul, y es incoloro cuando no est unido a oxgeno (figura 1). El in cprico es un catalizador muy efectivo para reacciones redox de un equivalente, porque se transforma fcilmente en ion cuproso y de nuevo a cprico por ganancia y prdida consecutiva de un electrn.2 Las hemocianinas son exclusivamente extracelulares. Estos acarreadores de oxigeno son protenas multemricas muy largas, a las cuales se enlaza oxgeno a sitios de cobre tipo III, mayormente (figura 2).

Figura 1.- La hemocianina oxigenada es azul, y es incoloro cuando no est unido a oxgeno.

Figura 1.- Las hemocianinas poseen sitios de cobre tipo III mayormente.

En la hemocianina desoxigenada, los iones de cobre estn a una distancia determinada dependiendo de la especie que este bajo estudio. Cada ion cobre entonces, se encuentra coordinado a tres grupos imidazol provenientes de residuos de histidina (figura 3). Estas tres histidinas se conservan en todas las hemocianinas conocidas de artrpodos. Las hemocianinas son molculas cilndricas que contienen ms de 20 subunidades.3

Figura 3.- Cada ion cobre entonces, se encuentra coordinado a tres grupos imidazol provenientes de residuos de histidina.

En la hemocianina de los artrpodos, 6 subunidades que contienen un centro dinuclear de cobre se agregan para formar un hexmero. En la estructura cuaternaria final, 8 hexmeros se combinan para contener un total de 48 centros de cobre dinucleares. Existen hemocianinas de agregados moleculares

compuestos de 6, 12, 24 y 48 subunidades.

Existen cavidades dentro de la protena, entre los dos iones de cobre, el cual existe para ubicar a la entrante molecula de oxgeno. Simultneamente, cada ion de cobre se convierte de un complejo quintocoordinado en una distorcionada conformacin trigonal bipiramidal o en pirmide cuadrada.4

Figura 4.- Estructura de la histidina unida a la protena.

Para algunas hemocianinas, la unin con el oxgeno es altamente cooperativo, si el calcio o el magnesio se encuentran presentes. La energa de interaccin por subunidad puede ser pequea en comparacin con la hemoglobina tetramrica; 0.9 kcal/mol comparado con 3.0 kcal.4

BIBLIOGRAFA 1. Myron, B., Brubacher, L.; Catlisis y Accin Enzimtica. Editorial Revert. Pp. 107. Tomado de internet en Febrero 2012 de:

http://books.google.com.mx/books?id=P7RdzefG4c8C&pg=PA108&dq= hemocianina&hl=es&sa=X&ei=pe0ZUZCzDuGbygGn4YCQDQ&ved=0C EMQ6AEwBA#v=onepage&q&f=true 2. Roat-Malone, R.; Bioinorganic Chemistry. John Wiley and Sons. Canad. 2002. Pp. 158-163. 3. Berti, I., Gray, H., Lippard, S., Silvesrtone, J.; Bioinorganic Chemistry. Ed. University Science Books. California. 1994. Pp. 167. 4. Roat-Malone, R.; Bioinorganic Chemestry. A short Course. Segunda Edicin. Editorial Wiley. Canad 2007. Pp. 5-7.