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ENZIMAS Y VITAMINAS

I.- ENZIMAS

1.1.- Actividad enzimtica
1.2.- Estructura de las enzimas
1.3.- Coenzimas
1.4.- Regulacin de la actividad enzimtica.
1.5.- Especificidad de las enzimas
1.6.- Enzimas alostricas
1.7.- Nomenclatura y clasificacin de las enzimas

II.- VITAMINAS

2.1.- Vitaminas liposolubles
2.2.- Vitaminas hidrosolubles

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ENZIMAS Y VITAMINAS

I.- ENZIMAS

Catalizadores biolgicos o biocatalizadores

aumentan la velocidad de la reaccin

proteinas globulares (salvo las ribozimas) que catalizan las reacciones
metablicas)

solubles en H
2
O. Difunden bien en lquidos orgnicos.

lugar de accin intracelular donde se han formado
extracelular en la zona donde se segregan

propiedades: - durante la reaccin no se alteran
- no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga
ms producto, sino que favorecen que la misma cantidad de
producto se obtenga en menos tiempo.
- Gran especificidad
- Actan a temperatura ambiente

Ribozima ARN : cataliza reaccin de corte y empalme para eliminar segmentos de
ARN.

1.1.- ACTIVIDAD ENZIMTICA

- Reaccin qumica:

Reactivos o sustratos (S) Sustancias finales o productos (P)
Transformacin

Paso intermedio


E (ES)


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S complejo P
Activado E
(reactivo se activa)

/
Energa de activacin (aporte de energa en forma de calor)

Enzima dos formas de actuar:

fijndose por enlaces fuertes (covalentes) al sustrato se
debilitan sus enlaces no aumenta la energa para romperlos
atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie
aumenta la posibilidad de encuentro reaccin se produce
ms facilmente.

Enzima cuando sustrato producto, se libera rapidamente de los sustratos
para permitir el acceso a otros sustratos.

Complejos multienzimticos el producto de una enzima constituye el sustrato de
la siguiente. (Reacciones en cadena)
- No se precisa aumento de la concentracin de sustrato

Zimgenos o proenzimas enzimas no activas hasta que sobre ellas actan otras
enzimas o iones.
HCl
Pepsingeno pepsina

Isoenzimas o isozimas enzimas con una funcin muy semejante (casi igual) con
variantes moleculares (distintas en las secuencias de aminocidos), presentando
diferente velocidad de reaccin.

1.2.- ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Segn su estructura, dos tipos de enzimas:

- Enzimas estrictamente proteicas holoprotenas
- Holoenzimas = apoenzima + cofactor

fraccin polipeptdica fraccin no polipeptdica

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Cofactor Activadores

Inorgnicos iones metlicos
(oligoelementos)

Zn (carboxipeptidasas)
Mg
z+
(quinasas)
K
+
(piruvato quinosa)
Orgnicos
Grupos prostticos (grupo hemo en citocromos)
Coenzimas (molculas que actan asociadas a enzimas:
ATP, NAD, vitaminas)

Oligoelementos y vitaminas imprescindibles cofactores de
enzimas

- Cadena polipeptdica de una enzima tres tipos de aminocidos

aminocidos estructurales sin funcin dinmica
aminocidos de fijacin establecen enlaces dbiles con el sustrato
centro de fijacin de la enzima
aminocidos catalizadores se unen al sustrato por enlaces covalente
centro cataltico de la enzima

- Centro activo = centro de fijacin + centro cataltico (se hallan
contiguos)
1.3.- COENZIMAS

Caractersticas: - No tienen naturaleza proteica. Bajo peso molecular
- No responsble de la especificidad de la reaccin enzimtica
- No responsable del tipo de reaccin.



Actuan de distintas formas:


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No se fijan a la enzima, actan conjuntamente en la transformacin del sustrato.
Sirven como sitio adicional de fijacin del sustrato.
Se fijan a la apoenzima forman parte del centro activo

coenzima + apoenzima = holoenzima

- Coenzima alterarse durante la reaccin enzimtica. Una vez terminada
regenerarse rpidamente


vuelven a ser funcionales


- Coenzima no especfica de un slo tipo de apoenzima


cada una con una funcionalidad especfica (apoenzima)

- Coenzimas NAD (nicotinamida adenn dinucletido) enzimas
NADP (fosfato de NAD) deshidrogenadas
FMN (flavn-mononucletido) (NAD NADH
2)
FAD (falvn- adenn-dinucletido)
H
2



Coenzimas A (grupos acilo)
( -CO CH
3
) los transfiere
ATP (adenosn-trifosfato) transfiere grupos fosfato









1.4.- REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Actividad enzimtica depende de:

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- Temperatura Temperatura ptima: -actividad enzimtica mxima
- aumenta la temperatura, se
Sustrato Producto desnaturaliza la enzima
Enzima

Energa (calor) Energa cintica (da movilidad de estas molculas)

- pH Enzima tiene dos valores lmites de pH entre los cuales son
efectivos pH ptimo (mxima eficacia)

- pH ptimo condicionado por tipo enzima
pH influye en el grado de
sustrato ionicacin de los radicales
que componen el centro
activo de la enzima y del
sustrato

- Sustrato aumenta la concentracin de sustrato, para una enzima constante

aumenta la velocidad de reaccin

restablecer equilibrio qumico entre los sustratos y productos

aumentan las molculas de sustrato, aumenta la probabilidad de
encuentro sustrato-producto

concentracin de sustrato excesiva velocidad de reaccin no
aumenta
:
saturacin de una enzima (se halla en el complejo E S)

S
V = V
mx
.
S + Km constante de Michaelis-Menten

Km = S donde la velocidad de la reaccin es V
mx


- Activadores iones favorecen unin enzimas-sustrato

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fosforilosa
ADP ATP
+ Mg
2+

H
3
PO
4

- Inhibidores (I) disminuye la actividad y eficacia de una enzima o impide
completamente la actuacin de la misma
Inhibicin

- Irreversible el inhibidor se fija constantemente al centro activo de la
enzima altera su estructura inutilizarla

- Reversible no se inutiliza el centro activo, se impide temporalmente su
normal funcionamiento

- Competitiva Inhibidor semejante al sustrato
Inhibicin compite con sustrato, en la fijacin al
centro activo de la enzima
(enzima no actan hasta que el inhibidor se libera)

- No competitiva Inhibidores actan sobre el complejo E S
hacindolo fijo o se unen a la enzima,
impidiendo el acceso del sustrato al centro
activo



1.5.- ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Aminocidos de fijacin de la enzima se disponen en el espacio para poder establecer
enlaces con los radicales de la molcula del sustrato solo actividad enzimticas si
radicales de aminocidos de fijacin coinciden especialmente con radicales del
sustrato y permiten su unin.


Especificidad

- Absoluta enzima slo reconoce un tipo de sustrato
(D-fructosa-6-fosfotransferasa D-fructosa, no L-fructosa

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- De grupo enzima reconoce un grupo de molculas semejantes
-glucosidasa -glcidos

- De clase actuacin de la enzima no depende del tipo de molcula, sino del
enlace fosfatasas grupo fosfato de cualquier molcula


1.6.- ENZIMAS ALOSTRICAS: Varios protmeros

Protmero centro regulador (acoplaar un activador o un inhibidor)
Activador
centro cataltico o activo +
modulador

ligando


conformacin protmero vara

funcional el centro cataltico
moduladores -
activadores
enzima (T) (R)
(Inhibido) alostricos o Estado activo Dos conformaciones
moduladores +
no afinidad por el sustrato s afinidad por el sustrato

Transmisin alostrica: transmisin de la variacin de conformacin
de un protmero a los dems.





Actan en sistemas enzimticos

producto de la reaccin enzimtica en el centro
regulador

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1) Enzima alostrica
(I) (R)

activador
(sustrato) -

E
1
E
2
E
3

Inhibicin feed-back: S P
1
P
2
P
3


1.7.- NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

* Nombre sustrato + nombre coenzima + funcin
(-asa) (si hay)

(malonato coenzima A-transferasa)
(sacarasa, maltasa)
(tripsina, pepsina antigua denominacin)

Clase Funcin Subclases

- OXIDORREDUCTASAS -Reaccin xido-reduccin - Actan sobre C =O
(cadena respiratoria) (oxidasas)
- Actan sobre NAD
+

NADP
+
(deshidrogenasas)
(coenzina, NAD,NADP,FAD)

- TRANSFERASAS - Transfiere radicales de - Grupo de 1 C
un sustrato a otro - Grupo aldehido o
cetnico

- HIDROLASAS - Hidrlisis -Enlaces glucosdicos
(rompe enlaces) - Enlaces peptdicos
(esterosos, peptidosos...)




- LIASAS - Adicin a dobles enlaces - Adicin a C = C

- Adicin a C = C

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(desaminosas quitan
NH
2
)

- ISOMERASAS - Reaccin de isomerizacin - Racemasas

- LIGASAS O SINTETASAS - Formacin de enlaces -Enlaces C-O
-Enlaces C-N
-Enlaces C C


- HIDROLASAS - Carbohidrasas (monosacridos)
(hidrolticas) - Lipasas (lpidos glicerina+ cidos grasos)
- Proteasas (enlace peptdico)

- DESMOLASAS - Oxidorreductasas
(cadena respiratoria) - Descarboxilasas (ciclo de Krebs, separan CO
2
de cidos
orgnicos)
- Desaminasas (separan NH
2
de aminocidos)
- Transferasas
- Isomerasas, hidratasas.....

II.- VITAMINAS

Compuestos orgnicos sencillos imprescindibles para la vida (pequeas cantidades)

PROVITAMINAS molculas que el metabolismo animal (a partir de los
alimentos) transforma posteriormente en vitaminas (salvo la vitamina C que en la
mayora de los animales menos en el hombre se sintetiza a partir de la glucosa).

VITAMINAS
Coenzimas o componentes de coenzima
- Transtornos: - Avitaminosis carencia de una vitamina
- Hipovitaminosis carencia parcial
- Hipervitaminosis exceso de vitamina
- Sustancias lbiles se alteran con facilidad
resisten mal los cambios de temperatura
- Dos grupos
- Liposolubles
- Molculas lipdicas
- Vitaminas A,D,E,K

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- Hidrosolubles
- Solubles en H
2
O, mviles
- Exceso no provoca trastornos
- Vitamina C, del complejo B ( o tiramina)
B
2
o riboflavina, PP o niacina, B
6
o cido flico, B
12
o
cobalamina, H o biotina, W o cido pantotnico.

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VITAMINAS COMO COENZIMAS
VITAMINA COENZIMA DEL
QUE FORMA
PARTE
REACCIN QUE
CATALIZA
FUENTE DEFICIT

B
3
:
Nicotinamida o
niacina
(antipelagra)
NAD
+
, NADP
+
Deshidrogenacin Leche, carne y
hongos
Pelagra
B
2
:
Riboflaavina
FMN, FAD Deshidrogenacin En casi todos los
alimentos
Dermatitis
Fotofobia
B
5
:
Acido pantotnico
Coenzima A Transporte de
restos acilo
En alimentos
animales y
vegetales de hoja
verde
Dermatitis
Anemia
Retraso en el
crecimiento
B
1
: Tiamina TPP,
Pirofosfato de
tiamina
Descarboxilacin Bacterias
Levaduras
Vegetales
Abundante en
envolturas de
cereales
Beriberi
B
8
o Vit H:
Biotina
Biotina Carboxilacin.
Formacin de
glucgeno.
Sntesis de cidos
grasos.
Vegetales y flora
bacteriana
Beriberi
B
6
: Piridoxina Fosfato de
piridoxina
Transaminacin Hojas verdes
Levaduras
Hgado
Irritabilidad
Anemia
B
9
: Acido flico cido flico:
esencial en clulas
de crecimiento
rpido
Transporte de
grupos
monocarbonados
Vegetales verdes.
Huevos.
Leche.etc.
Anemia
Deteccin del
crecimiento en
nios
B
12
:Cianocobalam
ina
Formacin de
glbulos rojos y
metabolismo de
aminocidos y
cidos nucleicos.
Bacterias del
tracto digestivo.
Anemia
perniciosa.
Vitamina C:
Acido ascrbico
Acido ascrbico Absorcin de
Fe.Reacciones de
hidroxilacin.
Formacin de
colgeno.
Reacciones
inmunolgicas.
Ctricos.
Vegetales y Leche
de vaca.
Escorbuto.