PRACTICA N 12 AMINOCIDOS Y PROTENAS 1.

Un aminocido se define como: Una molcula orgnica formada principalmente por C, H, O,NyS Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de lasprotenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar unpolipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 (actualmente se consideran 22, los ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico

2. Indique como los aminocidos se clasifican de acuerdo a su cadena lateral 1. Aminocidos neutros: Los aminocidos apolares neutros o neutros no polares contienen principalmente grupos R formados por cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva ni negativa. Son hidrfobosdebido a su poca interaccin con el agua, y gracias a esto participan de manera importante en la estructura tridimensional de las protenas. 2. Polares neutros: son los siguientes Asparagina, Cistena, Glutamina, Serina, Treonina.

3. cidos o aninicos: son los que poseen una carga neta negativa, tambin llamados colorantes bsicos por tener en su estructura un grupo amino. son el anaranjado de metilo, los derivados de trifenilmetano o los derivados del xanteno. 4. Bsicos o catinicos: son aquellos que poseen una carga neta positiva, tambin llamados colorantes cidos, por tener en su estructura un grupo sulfnico o carboxlico, normalmente. son solubles en medio bsico, mientras que los aninicos lo son en medio cido.

3. Cuntos aminocidos de la naturaleza forman parte de las protenas Humanas? 20 TIPOS de aminocidos diferentes, unindolos de todas las formas que se te ocurran, repitindolos, etc, pero slo estos veinte: Glicina, valina, serina, alanina, fenilalanina, leucina, isoleucina, triptfano, histidina, cido asprtico, cido glutmico, tirosina, treonina, lisina, prolina, asparagina, cistena, metionina, arginina y glutamina. 4. Indique tres aminocidos que tengan ms de un centro asimtrico y tres que tengan un solo centro asimtrico.

5. Designe con sus frmulas correspondientes de cuatro aminocidos bsicos y cuatro cidos. Aminocidos bsicos: lisina (Lys, K) arginina (Arg, R) histidina (His, H) fenilalanina (Phe, F) tirosina (Tyr, Y)

 triptfano (Trp, W)

Aminocidos cidos: cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E).

6. Discuta como sern las propiedades de los aminocidos

Acido- bsicas: se refiere al comportamiento de cualquier aminocido. pticas: todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa Qumicas: - las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxialcion. - Las que afectan al grupo amino, como la diseminacin. - Las que afectan al grupo R o cadena lateral. Solubilidad: no todos los aminocidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral.

7. Cul es la funcin principal de los aminocidos en el organismo humano? Son necesarios para todos los procesos fsicos que afecta el cuerpo humano, entre ellos: - Crecimiento muscular y recuperacin. - Produccin de energa. - Produccin de hormonas. - Buen funcionamiento del sistema nervioso. 8. Qu es una protena? Cmo son sus estructuras? Son molculas de un enorme tamao formado por aminocidos, que tienen diversas funciones. La estructura de las protenas rene las propiedades de disposicin en el espacio de las molculas de protena que provienen de su secuencia de aminocidos

PRCTICA N 12 AMINOCIDOS Y PROTEINAS 1. Un aminocido se define como: Una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico. 2. Indique como los aminocidos se clasifican de acuerdo a su cadena lateral Se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W). Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares). Y tambin de acuerdo a su cadena lateral:

3. Cuntos aminocidos de la naturaleza forman parte de las protenas humanas? Se conocen unos 200 aminocidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las protenas, a estos se les denomina aminocidos proteicos y son iguales en todos los seres vivos.

4. Indique tres aminocidos que tengan ms de un centro asimtrico y tres que tengan un solo centro asimtrico Con un centro asimtrico

5. Designe con sus frmulas aminocidos bsicos y cidos

correspondientes

de

6. Discuta como sern las propiedades de los aminocidos Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico. 7. Cul es la funcin principal de los aminocidos en el organismo humano? Son necesarios para todos los procesos fsicos que afecta el cuerpo humano, entre ellos: Crecimiento muscular y recuperacin, Produccin de energa,

 Produccin de hormonas y Buen funcionamiento del sistema nervioso Aminocidos esenciales son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben ingerirse a travs de los alimentos o de los suplementos. Fenilalanina (Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de nimo, recuperacin y desarrollo de tejidos, sistema inmunolgico y control del dolor). Metionina (Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hgado residuos de procesos metablicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depsito de grasas en arterias y en el hgado). Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparacin de tejidos, en la formacin de glbulos blancos y rojos. Tambin tiene propiedades antiinflamatorias). Triptfano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueo, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia). Treonina (Es un componente importante del colgeno, esmalte dental y tejidos. Tambin le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrpico, evita la acumulacin de grasas en el hgado). 8. Qu es una protena? Cmo son sus estructuras? Las protenas son macromolculas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que estn formadas por la unin de otras molculas ms sencillas denominadas aminocidos. Es decir las protenas son polmeros en los que los monmeros que las forman son los aminocidos. Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, O, H y N; y en menor proporcin S y P, y a veces otros elementos como Fe, Cu, etc.

 Estructura primaria: es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundaria: es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. Existen 2 tipos de estructura secundaria:

 La a ( alfa)- hlice. La conformacin beta. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura terciaria: informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte enzimticas , hormonales, etc. Estructura cuaternaria: informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.