Enzimas: Estructura y funcin.

Tema realizado combinando las respuestas de: Teresa Juan Mangas Sergio Perez Muoz Luis Francisco Mezquita Gallego Andr Perez Alonso Paula Piar Casanova Las enzimas son macromolculas (protenas, cidos nucleicos) que aumentan la velocidad (catalizan) de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Solamente pueden catalizar procesos en los que disminuye la energa libre de Gibbs, pero tienen una gran importancia debido a que en la mayora de esos procesos se invertira un tiempo muy largo. Las enzimas permanecen inalteradas al finalizar el proceso (intervienen sin ser modificadas, lo que permite que una misma enzima participe en numerosas reacciones y reduce las necesidades metablicas de enzimas). La mayora de las enzimas son protenas. Las protenas estn formadas pro una (o ms) cadenas de polipptidos. Los polipptidos estn formados por la unin de hasta miles de aminocidos. Las enzimas poseen un sitio activo donde se colocan los reactivos de las reacciones que se van a catalizar. Son muy especficas (diferencian incluso entre ismeros: por ejemplo: las enzimas que catalizan la hidrlisis del almidn en nuestro sistema digestivo no son capaces de hidrolizar la celulosa). Esta especificidad est relacionada con la forma del sitio activo y se puede ver en distintos procesos metablicos, en los que cada etapa est catalizada por una enzima distinta. Las enzimas reducen la energa de activacin SIN alterar la energa final. Pueden hacerlo de diversas formas: Favorecen la correcta orientacin de los sustratos haciendo que estn ms cerca y en la mejor posicin para que se unan. Ayudan a mantener el pH ptimo durante la reaccin Pueden establecer puentes de hidrgeno o enlaces covalentes con los sustratos de manera que debilitan sus enlaces y as se pueden romper ms facilmente. La accin enzimtica se ve afectada por la temperatura y el pH. Su mxima eficacia se encuentra en un pH neutro (7) y a la temperatura corporal. Algunas enzimas trabajan mejor con un pH distinto, como las enzimas hidrolticas que son abundantes (en clulas animales) en unos orgnulos que mantienen el pH cido (lisosomas); donde facilitan la digestin por hidrlisis de molculas orgnicas. Segn aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimtica, ya que es ms fcil que se encuentren enzima y sustrato, pero al sobrepasar la temperatura ptima, desciende su tasa de trabajo, por la excesiva agitacin trmica, que dificulta acoplar el sustrato en el sitio activo y porque pueden llegar a desnaturalizarse, lo que provocara que dejara de funcionar correctamente. HAY ENZIMAS COMO RUBISCO QUE SEGN LA TEMPERATURA TRABAJAN CATALIZANDO UNA U OTRA REACCIN (A BAJAS TEMPERATURAS CATALIZA CARBOXILACIN Y A ALTAS LA OXIDACIN) (Nota de la profesora: Se valoran muy positivamente este tipo de observaciones, que demuestran un estudio racional de la asignatura y una muy buena capacidad de interrelacionar el contenido de las distintas lecciones del temario). La actividad enzimtica tambin depende de la concentracin de sustratos. La velocidad aumenta con la concentracin hasta un cierto punto en el que, si queremos aumentar la velocidad debemos aadir ms enzimas. LA ENZIMA RUBISCO, POR EJEMPLO, CATALIZA OXIDACIN O CARBOXILACIN SEGN LA CONCENTRACIN DE REACTIVOS (CO2, O2) Hay molculas que son necesarias para que una enzima comience a catalizar, son los cofactores. Si tenemos un cofactor que es una molcula orgnica, se le llama coenzima (EL Mn ACTA COMO COFACTOR EN LA FOTOSNTESIS). Se puede controlar la actividad enzimtica mediante distintos mecanismos:

*Sntesis de ms enzimas: proceso costoso (desde el punto de vista metablico) *Inhibidores: Tanto si son reversibles como si no lo son, alteran la forma de la enzima, de manera que el sustrato no llegue a colocarse en el sitio activo. A su vez, pueden ser: Competitivos: se colocaran en el sitio activo. Ejemplo: muchos venenos y toxinas. Este efecto disminuye al aumentar la cantidad de sustrato No competitivos: se unen a la enzima de forma covalente en un sitio que no es el sitio activo pero que cambia la forma del sitio activo de manera que ya no encaja el sustrato *Feedback o retroalimentacin, puede ser: Positiva: los productos de la reaccin la aceleran an ms: ejemplo: coagulacin de la sangre: un aumento en el nmero de plaquetas hace que se produzcan ms. Negativa: si se acumula producto, baja la actividad enzimtica