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Prof.

Giorgio Sartor

Aminoacidi e proteine

Copyright 2001-2012 by Giorgio Sartor. All rights reserved.

Versione 1.7.1 mar 2012

Le cellule

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

-2-

Aminoacidi
Gli -aminoacidi (AA) sono molecole presentano almeno due gruppi funzionali, il gruppo COOH e il gruppo NH2 Legati al carbonio
O H OH NH2 NH3+ O

che

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Aminoacidi e proteine

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Aminoacidi
Gli AA differiscono tra loro per il gruppo R I mammiferi utilizzano 20 AA diversi il cui gruppo R ha diverse propriet polari e/o acidobase:
R R R R R R R apolare (otto) alifatico (sei) R neutro polare (cinque) aromatico (tre) R ionizzabile (sette) o idrossilato (due) contenente zolfo (due) acido e derivati (quattro) basico (tre)

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

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Aminoacidi alifatici
Gli AA alifatici sono sei:
H H O OH NH2

H3 C

O OH NH2
H3 C

CH3 H

O OH NH2

Glicina Gly G
O OH CH3 NH2

Alanina Ala A
CH3 H3 C H

Valina Val V
O OH NH

H3 C

O OH NH2

Leucina Leu L

Isoleucina Ile I

Prolina Pro P

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Aminoacidi aromatici
Gli AA aromatici sono tre:
H O OH NH2

O OH

HO

NH2

Fenilalanina Phe F
H N H O

Tirosina Tyr Y

OH NH2

Triptofano Trp W
V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine -6-

Aminoacidi idrossilati
Gli AA idrossilati sono due:
H HO NH2
Serina Ser S Treonina Thr T

O OH

OH H H3C

O OH

NH2

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Aminoacidi contenenti zolfo


Gli AA contenenti zolfo sono due:
O OH NH2

H HS

H3C

O OH

NH2

Cisteina Cys C

Metionina Met M

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Aminoacidi e proteine

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Aminoacidi acidi (e derivati)


Gli AA acidi sono due (e due le amidi):
O OH H O OH NH2

O HO H

O OH

Acido aspartico Asp D


H O OH NH2 NH2

Acido glutamico Glu E


O H2N

NH2

O OH

NH2

Asparagina Asn N

Glutamina Gln Q

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Aminoacidi basici
Gli AA basici sono tre:
H 2N H O OH NH2

NH H 2N N H H O OH NH2

Lisina Lys K
N N H H O

Arginina Arg R

OH NH2

Istidina His H
V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 10 -

Propriet acido-base degli AA


La presenza dei due gruppi funzionali COOH e NH3+ rende gli AA simili, nel loro comportamento acido-base, ad acidi biprotici AH2+.
AH2+ H+ R H O OH NH3+ H+ Ka' Carica +1 Catione Carica 0 Anfoione NH3+ H+ Ka'' Carica -1 Anione R H O O R AH + H+ H+ H O O NH2 A- + H+

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Propriet acido-base degli AA

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Propriet acido-base degli AA


Si definisce pI (punto isoelettrico) il valore di pH al quale lAA ha carica netta 0, nel caso di un AA con catena laterale neutra dato da:

pI =

1 (pK a '( COOH) + pK a ' '( - NH + ) ) 3 2

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Aminoacidi e proteine

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Propriet acido-base degli AA acidi


In presenza un gruppo acido oltre ai due gruppi funzionali COOH e NH3+ gli AA si comportano come acidi triprotici AH3+.
AH3+ H HOOC NH3+ H+ Carica +1 Catione Ka' Carica 0 Anfoione O OH HOOC NH3+ H+ Ka'' Carica -1 Anione H+ AH2 + H+ H O O -OOC NH3+ H+ Ka''' Carica -2 Dianione H+ AH- + H+ O O -OOC NH2 H+ A-- + H+ H O O

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Propriet acido-base degli AA acidi


Il pI di un AA acido dato dalla media dei due valori minori di pKa:

pI =

1 (pK a '( COOH) + pK a ' '(R -COOH ) ) 2

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Propriet acido-base degli AA basici


In presenza un gruppo basico oltre ai due gruppi funzionali COOH e NH3+ gli AA si comportano come acidi triprotici AH3++.

AH3++ H (CH2)4 H3+N O OH NH3+

H+

AH2+ + H+ O H (CH2)4 O H3+N NH3+

H+

AH + H+ H (CH2)4 NH3+ O O NH2

H+

A - + H+ (CH2)H 4 H2 N O O NH2

H+ Carica +2 Dicatione Ka' Carica +1 Catione

H+ Ka'' Carica 0 Anfoione

H+ Ka''' Carica -1 Anione

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Aminoacidi e proteine

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Propriet acido-base degli AA basici


Mentre il di un AA basico dato dalla media dei due valori maggiori di pKa:

pI =

1 (pK a ' '( NH + ) + pK a ' ' '( NH + ) ) 3 3 2

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Propriet acido-base degli AA apolari


AA Gly Ala Val Leu Ile Pro Phe Met Ser Thr Trp
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pKa 2.3 2.3 2.3 2.4 2.4 2.0 1.8 2.3 2.2 2.6 2.4

pKa 9.6 9.7 9.6 9.6 9.7 10.6 9.1 9.2 9.2 10.4 9.4
Aminoacidi e proteine

pI 6.0 6.0 6.0 6.0 6.1 6.3 5.5 5.8 5.7 6.5 5.9
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Propriet acido-base degli AA polari


AA Cys Tyr Asp Asn Glu Gln His Lys Arg pKa 1.7 2.2 2.1 2.0 2.2 2.0 1.8 2.2 2.2 pKa 10.8 9.1 9.8 8.8 9.7 9.1 9.2 9.0 9.0 pKaR 8.3 10.1 3.9 4.3 6.0 10.5 12.5 pI 5.0 5.7 3.0 5.4 3.2 5.7 7.6 9.8 10.8

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

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Propriet acido-base degli AA polari


AA Cys Tyr Asp Asn Glu Gln His Lys Arg pKa 1.7 2.2 2.1 2.0 2.2 2.0 1.8 2.2 2.2 pKa 10.8 9.1 9.8 8.8 9.7 9.1 9.2 9.0 9.0 pKaR 8.3 10.1 3.9 4.3 6.0 10.5 12.5 pI 5.0 5.7 3.0 5.4 3.2 5.7 7.6 9.8 10.8

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

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Istidina His H
His presenta un valore di pI vicino al pH fisiologico a causa della stabilizzazione per risonanza del catione imidazolico.
H N N H
+

O O

NH3+ pKa = 6.0 N N H H

O O + H+

NH3+

H N N H
+

O O

NH3+

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Aminoacidi modificati
Modificazioni post-traduzionali
4-idrossiprolina
H OH NH O O NH3+ O O O

OH

O-fosfoserina

P O

O-fosfotirosina
O

OH P O O NH3+

N-Acetillisina

H3C O

H N

O O NH3+
- 22 -

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Isomeria ottica
Tutti gli AA (esclusa la glicina) possiedono almeno un atomo di carbonio asimmetrico, il C.
R H O OH

NH2

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Isomeria ottica
Quindi possono esistere due isomeri D ed L

O H

O NH3+ CH3

O NH3+

O H CH3

D-Alanina

L-Alanina

In natura gli AA sono in forma L.


Aminoacidi e proteine - 24 -

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Isomeria ottica
Per quanto riguarda la configurazione assoluta degli L-AA 18 sono S e uno (la cisteina) R.
COOH S H3C NH2

HO H2 N

O H CH3

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Aminoacidi e proteine

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Isomeria ottica
Per quanto riguarda la configurazione assoluta degli L-AA 18 sono S e uno (la cisteina) R.
COOH R NH2

HO H2 N

O H CH2SH HSCH 2

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Aminoacidi e proteine

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Il legame peptidico
O
H2N O CONHC

C2 C 1 N H

R R H H AA 1 AA 2 (aminoterminale) (carbossiterminale) N H

Gli AA si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un AA e il gruppo aminico dellAA successivo.

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Il legame peptidico
O H2N R R H H AA 1 AA 2 (aminoterminale) (carbossiterminale) N H CONHC

Gli AA si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un AA e il gruppo aminico dellAA successivo.

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

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Il legame peptidico
Il legame peptidico ha caratteristiche elettroniche che ne regolano la geometria.
O C 2 C1 .. N H O C1 N H
+

O C 2

C2 C1 N + H

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Angoli diedri
Angolo diedro A-B-C-D (+) orario (-) antiorario

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Aminoacidi e proteine

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Angoli diedri
O H

C 1

1
N H

* C

H
2

2
O H

(phi) C-N-C-C (psi) N-C-C-N (omega) C-C-N-C


C corrisponde al C=0
C1

2
C 3

1
N H

* C

H
2

2
O

2
C3
- 31 -

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Il legame peptidico
A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche propriet geometriche:
I legami hanno lunghezze:
C-C C=O C-N N-C 1.52 1.23 1.33 1.45
C 1

N H

* 2 C

Il legame generalmente trans (180)


V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 32 -

Il legame peptidico
A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche propriet geometriche:
Non vi libera rotazione intorno al legame C-N Vi libera rotazione solo intorno ai legami e .
C 1

N H

C CH 32

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- 33 -

Il legame peptidico

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 34 -

Il legame peptidico
O
Langolo tende ad essere planare Trans (180) o Cis (0) a causa della delocalizzazione degli elettroni . Trans molto pi favorito di Cis: Solo 116 su 32539 angoli in 154
strutture (0.36%) sono Cis (Stewart et al. 1990). Alcune coppie di AA sono per pi spesso Cis: Tyr-Pro (25%), Ser-Pro (11%), X-Pro (6.5%)
121.1 123.2

Trans

121.9

C1

115.6 119.5

N H

118.2

C 2

121.9

119.5

H
118.2

Questo permette la flessibilit dello scheletro della proteina attraverso gli angoli e con la limitazione dellingombro sterico.
V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine

C 1

C 2

Cis
- 35 -

Il legame peptidico
A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche propriet geometriche:
planare.
C 1

N H

C CH 32

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Aminoacidi e proteine

- 36 -

Il legame peptidico
A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche propriet elettriche:
dipolare.
- 0.42

C2

+ 0.42

C1

N H

- 0.20

+ 0.20

+
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Angoli

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Aminoacidi e proteine

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Angolo
HN H 4 NH2

5
N H

H H O H3C N H H

3
H H H N

O H *

N CH3 H

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Aminoacidi e proteine

- 39 -

Peptidi e proteine
I peptidi e le proteine sono polimeri di AA legati tra loro da un legame peptidico. Fino a 20 AA il polimero un peptide.

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Aminoacidi e proteine

- 40 -

Struttura primaria
Si definisce la struttura primaria di un peptide o di una proteina la sequenza a partire dallAA aminoterminale (il primo) allAA carbossiterminale (lultimo).
+ 3HN-G-A-S-T-A-A-K-W-K-COO 1 2 3 4 5 6 7 8 9 -

3HN-Gly-Ala-Ser-Thr-Ala-Ala-Lys-Trp-Lys-COO
1 2 3 4 5 6 7 8 9

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Aminoacidi e proteine

- 41 -

Protein folding
Ripiegamento

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Aminoacidi e proteine

- 42 -

Legame idrogeno
XH Y X donatore; Y accettore Distanze:
X-H H Y in H2O 1.1 (110 pm) 1.6-2.0 (160-200 pm) 1.97 (197 pm)

Angolo:

Energia:

da 46 (H2O-HF) a 180 (HCN-HF)

da 12 kJ mol1 a 161.5 kJ mol1 (in HF2-); 21 kJ mol1 (in H2O )


V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 43 -

H 2O
+ +

CH3

O H
+

H+

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 44 -

Struttura secondaria
La struttura II delle proteine dipende dalla formazione di legami idrogeno tra atomi di ossigeno di un legame peptidico e atomi di azoto di un altro legame peptidico. La formazione dei legami H tra atomi avviene a causa:
della possibilit di rotazione intorno ai legami che coinvolgono il C della distribuzione delle cariche nel legame peptidico che rende latomo di ossigeno carbonilico con carica parziale negativa e latomo di idrogeno con parziale carica positiva, ci rende la condivisione di un atomo di idrogeno tra lossigeno e lazoto .
O

C2... C1

N H +

C n +1
...Cn

N H+

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Aminoacidi e proteine

- 45 -

Struttura secondaria
La formazione dei legami H tra atomi avviene a causa della possibilit di rotazione intorno al legame tra il C e latomo di azoto che lo precede (angolo ) ed intorno ai legami tra il C e latomo di carbonio (carbonilico) che lo segue (angolo ).
O H3N+ R H N H R H H N COOH

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 46 -

Struttura secondaria
O H3N+ R H N H R H H N COOH

H COOH

O O H3N+ R H N H


R H

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

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Struttura secondaria
O H3N+ R H N H R H H N CO H

O NH

H N COOH

R H

N H

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 48 -

Struttura secondaria
Poich non tutte gli angoli di rotazione sono possibili a causa degli ingombri sterici, esistono dei minimi di energia conformazionale che corrispondono a particolari coppie di angoli e ed alla formazione di legami H con, in alcuni casi, precise periodicit: Esistono diverse strutture II: Eliche Strutture Ripiegamenti (Turns)

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 49 -

-elica
Angolo negativo Angolo negativo Numero di residui per giro = 3.6 Passo dellelica = 5.4 1.5 per residuo

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 50 -

-elica

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 51 -

Distorsioni -elica
Contatti con altre strutture secondarie; Distribuzione del solvente asimmetrica;

Presenza nella sequenza di Pro


V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 52 -

Elica 310
Tre aminoacidi per giro. Il legame H forma un ciclo di dieci atomi.
3
9 5 10 3 2 1 4 8 7

2
6

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 53 -

-sheet e -strand
Langolo negativo e positivo.

Le strutture sono caratterizzate dalla formazione di legami idrogeno tra catene adiacenti e non necessariamente orientate nello stesso verso.

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 54 -

Diversi tipi di -sheet


I legami H che si formano dipendono dallorientazione relativa delle catene

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 55 -

Urato ossidasi

Catecolo O-Metiltransferasi

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 56 -

Diversi tipi di -sheet


I legami H che si formano dipendono dallorientazione relativa delle catene

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 57 -

Ramachandran plot

Alanina
MIN MAX

Glicina
Scala di probabilit

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 58 -

-sheet e -strand

Ramachandran plot
sinistrorsa

-elica

Si pu rappresentare la distribuzione degli angoli e in una qualunque proteina mettendo in grafico gli angoli.

-elica destrorsa
V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 59 -

Ramachandran plot
Si pu rappresentare la distribuzione degli angoli e in una qualunque proteina mettendo in grafico gli angoli.

V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 60 -

Turns
I turns sono strutture composte di pochi AA, In genere fungono da collegamento tra eliche o strands.
Reverse Turns

-hairpin Turns

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 61 -

Reverse Turns
i+1 Tipo II

i+2 Tipo I i+2 sempre glicina

i+1

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 62 -

-hairpin Turns
Un tipo di turn che interviene tra due strand antiparallele. -hairpin

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 63 -

-hairpin Turns

Residuo 1

Residuo 2 Tipo II

Tipo I

Residuo 2 Residuo 1

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 64 -

Struttura terziaria
Superstruttura secondaria

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 65 -

Motivi (Motifs)
Si dicono motivi (motifs) semplici combinazioni di elementi di struttura secondaria arrangiati geometricamente; Spesso, ma non sempre, ai motivi sono associate particolari funzioni o attivit

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 66 -

Alcuni motivi

Four helix bundle

Helix-loop-helix

Coiled coil

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 67 -

Funzionalit
Aspartato
O O O ATP NH3+ H2N

t-RNAAsp
O O O O

O O O NH3+ O

Glutamina

ATP

Asparagina sintasi EC 6.3.5.4

NH3+ Mg++ O

Aspartil-tRNA sintasi EC 6.1.1.12


AMP

Mg++

Aspartato

PPi

AMP

HO

O O

PPi O O NH2 NH3+ O

NH3+ O

O O O NH3+ tRNA

Glutamato

L-Aspartil-tRNAAsp

Asparagina

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 68 -

Asparagina sintasi EC 6.3.5.4

12AS

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 69 -

Aspartil-tRNA sintasi EC 6.1.1.12


ATP binding

1B8A

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 70 -

Similitudine strutturale

1B8A

12AS
Aminoacidi e proteine - 71 -

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Calcium binding motif

D-x-[DNS]-{ILVFYW}-[DENSTG]-[DNQGHRK]-{GP} -[LIVMC]-[DENQSTAGC]-x(2)-[DE]-[LIVMFYW]
V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 72 -

Heme-binding motif

[FY]-[LIVMK]-x(2)-H-P-[GA]-G [H il ligando assiale del gruppo eme]

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 73 -

Trypsin active site signatures


[DNSTAGC]-[GSTAPIMVQH]-x(2)-G-[DE]-S-G[GS]-[SAPHV]-[LIVMFYWH]- [LIVMFYSTANQH] (serine signature)

[LIVM]-[ST]-A-[STAG]-H-C (histidine signature)

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 74 -

Struttura terziaria
Ripiegamento (Folding) che porta alla formazione di strutture tridimensionali. I legami che sono coinvolti nella stabilizzazione della struttura III sono legami tra catene laterali
Legami H Van del Vaals Idrofobici Coppia ionica -S-S

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 75 -

Legami H
un legame H tra le catene laterali di due aminoacidi vicini...
O NH3+ N H NH H O HN O O O NH

o con il mezzo
H O H O

COOO

COONH3+
O NH

NH

COONH3+
V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 76 -

Van der Walls


un legame elettrostatico tra le catene laterali di due aminoacidi vicini.
O NH3+ N H NH CH3 H C 3 HN O NH

COOCOONH3+

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 77 -

Interazione idrofobica
un legame elettrostatico tra le catene laterali di due aminoacidi vicini.
O NH3+ N H HN O NH NH

COO-

NH3+ COOV.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 78 -

Coppia ionica
un legame elettrostatico tra le catene laterali di due aminoacidi carichi vicini.
H O NH3+ N H NH2 N
+

O H O

O NH2 NH

COO-

V.1.7.1 gsartor 2001-2012

Aminoacidi e proteine

- 79 -

Ponti disolfuro
un legame tra due cisteine (anche non adiacenti) che prevede lossidazione del gruppo SH.
O H H N SH O SH O NH H H N O O NH H O H H N S S H N O O

HN

HN

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Aminoacidi e proteine

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Topologia

Topologia a chiave greca nella superossido dismutasi (SOD)

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Aminoacidi e proteine

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Stessi elementi diversa topologia

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Aminoacidi e proteine

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Domini
Unit fondamentale del folding la combinazione di diversi elementi di struttura secondaria e/o motivi, non necessariamente contigui, che sono impaccati in una struttura globulare. Un dominio pu ripiegarsi indipendentemente in una struttura tridimensionale stabile con una specifica funzionalit.

barrel

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Aminoacidi e proteine

/ barrel

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barrel
LIPOCALINE
Odorant Binding Protein From Nasal Mucosa Of Pig 1A3Y Retinol-Binding Protein (Rbp) From Pig Plasma 1AQB Bovine -Lactoglobulin 1B0O Pheromone binding to rodent urinary protein 1MUP

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Alcune Lipocaline
1A3Y

1AQB

1B0O

1MUP
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Una proteina con domini multipli

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Aminoacidi e proteine

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Cores delle proteine


Il core di una proteina e il motivo comune, strutturalmente conservato che distingue una classe di proteine. Il core definito come una regione stutturale comune ad un gruppo di sequenze. Proteine con simili funzioni hanno simili cores. Le regioni periferiche (fuori dal core) possono avere struttura anche molto diversa.

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Aminoacidi e proteine

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Struttura quaternaria
Proteine formate da pi catene polipeptidiche Stechiometria definita Legami ionici ed idrofobici Gli oligomeri sono pi stabili delle subunit dissociate Siti attivi si possono formare tra le catene Il legame di ligandi pu cambiare la struttura.

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Gruppi prostetici
Metalli
Legati direttamente (Fe++, Fe+++,Zn++, Ca++, Co++, Cu++, Mg++, Mn++ ) Attraverso un gruppo eme (Fe++, Fe+++, Mg++) Come complessi con lo zolfo (Fe++, Fe+++)

Biotina Acido lipoico Retinale Piridossale

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Legati direttamente
Cu++ nellemocianina

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Legati direttamente
Zn++ nel zinc finger binding domain

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Aminoacidi e proteine

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Legati attraverso un gruppo eme


Fe++ nellemoglobina

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Aminoacidi e proteine

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Come complessi FeS

Clusters Fe++-S nella citocromo ossidasi


V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 94 -

Gruppi prostetici
O S N H N O N Legame amidico
S S Legame amidico O N S H S H H O N H

Biotina

Lacido lipoico (pu essere ossidato o ridotto)


H3C CH3 CH3 N H H CH3

Retinale

CH3

Base di Shiff
Base di Shiff

H O O P O O

N OH

Piridossale

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N H

CH3
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Gruppi prostetici
Biotina

Lacido lipoico (pu essere ossidato o ridotto)

Retinale

Piridossale

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Crediti e autorizzazioni allutilizzo


Questo materiale stato assemblato da informazioni raccolte dai seguenti testi di Biochimica: CHAMPE Pamela , HARVEY Richard , FERRIER Denise R. LE BASI DELLA BIOCHIMICA [ISBN 9788808-17030-9] Zanichelli NELSON David L. , COX Michael M. I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER - Zanichelli GARRETT Reginald H., GRISHAM Charles M. BIOCHIMICA con aspetti molecolari della Biologia cellulare - Zanichelli VOET Donald , VOET Judith G , PRATT Charlotte W FONDAMENTI DI BIOCHIMICA [ISBN 9788808-06879-8] - Zanichelli E dalla consultazione di svariate risorse in rete, tra le quali: Kegg: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes http://www.genome.ad.jp/kegg/ Brenda: http://www.brenda.uni-koeln.de/ Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb/ Rensselaer Polytechnic Institute: http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb1/MB1index.html

Il materiale stato inoltre rivisto e corretto dalla Prof. Giancarla Orlandini dellUniversit di Parma alla quale va il mio sentito ringraziamento. Questo ed altro materiale pu essere reperito a partire da: http://www.ambra.unibo.it/giorgio.sartor/ oppure da http://www. gsartor.org/ Il materiale di questa presentazione di libero uso per didattica e ricerca e pu essere usato senza limitazione, purch venga riconosciuto lautore usando questa frase: Materiale ottenuto dal Prof. Giorgio Sartor Universit di Bologna a Ravenna Giorgio Sartor - giorgio.sartor@unibo.it
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