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Viso Geral: os 20 aminocidos, encontrados na natureza, se unem atravs das ligaes peptdicas. A sequncia deles contm a informao gentica necessria para a formao de uma molcula com estrutura tridimensional nica essa pode ser dividida em primria, secundria, terciria ou quaternria.
III.
Determinao da composio de aminocidos em um polipeptdeo. Sequenciamento do peptdeo a partir de sua exterminada N-terminal. Clivagem do peptdeo em fragmentos menores: realizada pelas enzimas peptidases (proteases). Determinao da estrutura primria de uma protena por sequenciamento do DNA: um processo rotineiro, capaz de determinar a uma srie de aminocidos de uma protena tendo como base apenas a sequncia de nucleotdeos de seu material gentico um processo indireto, que falha ao no ser capaz de prever as posies das pontes dissulfeto e por no identificar qualquer aminocido que tenha perdido a funo aps a sntese proteica.
A CARGA E POLARIDADE CARACTERISTICAS DE UMA CADEIA PEPTIDEA: resultam diretamente da composio de aminocidos. Protenas ricas em grupos amina alifticos ou aromticos, por exemplo, so relativamente insolveis em gua e mais solveis em membranas celulares. Por outro lado, protenas ricas em aminocidos polares apresentam maior grau de solubilidade. Aminocidos com cadeias laterais cidas ou bsicas podem promover a capacidade tamponante a uma protena, o equilbrio entre essas cadeias (cidas e bsicas) determina o pI (ponto isoeltrico) de uma protena e a carga bruta de uma dada soluo.
Folhas Antiparalelas: extremidades N-Terminal e C-terminal juntas. As folhas e as -hlices proporcionam o mximo de ligaes de hidrognio aos componentes da ligao peptdica no interior dos polipeptdeos. 3) Curvaturas (voltas reversas, voltas ): revertem a direo de uma cadeia polipeptdica, auxiliando a formao de uma estrutura mais compacta e globular. So normalmente encontradas nas superfcies de molculas proteicas e com frequncia um deles a prolina o iminocido responsvel por causar tores na cadeia polipeptdica e outro a glicina possuidora do menor grupo R. Essas curvas so estabilizadas por ligaes de hidrognio e ligaes inicas. Estrutura Secundria no repetitiva: essas estruturas no so aleatrias, simplesmente possuem uma estrutura menos regular do que as ditas anteriormente. Estruturas supersecundrias (motivos): so normalmente produzidas pelo agrupamento das cadeias laterais de elementos estruturais secundrios adjacentes, prximos um do outro. So responsveis por formar, principalmente, a regio central, isto , o interior da molcula.
de tentativa e erro que experimenta muitas possibilidades de configurao em busca de um estado no qual as atraes superem as repulses. Isso resulta em uma protena corretamente dobrada e com baixo estado energtico. Desnaturao de Protenas: a desnaturao proteica resulta do desdobramento e da reorganizao de estruturas secundrias e terciarias. Sob condies ideais, pode ser reversvel; entretanto, na maioria dos casos, uma vez que a protena desnaturada, elas ficaram permanentemente desordenadas. Com frequncia, as protenas desnaturadas so insolveis, por isso precipitam quando em soluo. Papel das Chaperonas no dobramento Proteico: Uma explicao para a razo pela qual as protenas no voltam a se dobrar uma vez que so desnaturadas, porque, especula-se, o incio dos dobramentos ainda durante a sntese proteica. As chaperonas ou protenas de choque trmico atuam diretamente no dobramento da cadeia polipeptdica, algumas agem protegendo pontos vulnerveis, outras catalisando e acelerando esse processo e, ainda h aquelas que, mantem a protena desdobrada at o final de sua sntese.
DOBRAMENTO INADEQUADO DE PROTENAS Amiloidoses: so protenas que sofreram uma clivagem anormal e assumiram um estado conformacional especfico que leva formao de longos feixes de protenas fibrilares, constitudos de folhas pregueadas. Essas protenas formam agregados insolveis denominados amiloides. Muitas doenas degenerativas, como o Mal de Alzheimer (Amiloide A), esto relacionadas esse problema Doena do Pron: a protena pron (PrP) tem sido fortemente indicada como causadora de encefalopatias transmissveis (EETs), incluindo a doena de Creutzfeld-Jakob. Essa protena fortemente resistente degradao proteoltica e, na forma infecciosa, tende a formar agregados insolveis ela uma protena hospedeira que, normalmente, est presente, na superfcie dos neurnios e clulas da glia, em sua forma no-infecciosa.
RESUMO: Para entender a estrutura proteica essencial conhecer o conceito de conformao nativa: a estrutura proteica inteiramente organizada e funcional. Estruturas primrias: sequencia singular dos aminocidos. Estruturas secundrias: formadas a partir das interaes entre as cadeias laterais dos aminocidos, que direcionaro os dobramentos das cadeias peptdicas. Estruturas tercirias: formao de protenas globulares, agregando e compactando a superfcie proteica. Estruturas quaternrias: auxilia na estabilizao da conformao final, a interao de mais de uma cadeia polipeptdica e est presente nas protenas multimricas. As chaperonas, um grupo especializado de protenas, so necessrias para a correta organizao de muitas espcies de protenas. A desnaturao resulta do desdobramento e da desorganizao da estrutura proteica, sem que haja hidrlise das ligaes peptdicas. Pode ser reversvel, mas mais comum no ser. A formao de pontes dissulfeto e isomerizao cis-trans das ligaes peptdicas que contm prolina so catalisadas por enzimas especficas.
TIPOS DE PROTENAS: Fibrosas: funes principalmente estruturais, apresentam elementos repetitivos simples de estrutura secundria e serviram de modelo para os primeiros estudos proteicos. Nelas predomina um tipo nico de estrutura secundria (folha e -hlice); exemplo: queratina e colgeno. Globulares: possuem estruturas tercirias mais complicadas, possuindo, normalmente, vrios tipos de estruturas secundrias na mesma cadeia polipeptdica. So protenas compactas, com resduos de aminocidos hidrofbicos em seu interior.