Etec Getulio Vargas

Trabalho de Qumica Orgnica

Aminocidos

So Paulo, 26 de Novembro de 2009

AMINOCIDOS
CARACTERSTICAS GERAIS

- So as unidades fundamentais das protenas. - Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de apenas 20 aminocidos. - Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas. -Os aminocidos que intervm na composio das protenas (existem outros) so nmero de 20 e obedecem estrutura geral representada na figura abaixo:

ESTRUTURA QUMICA GERAL - Os 20 aminocidos possuem caractersticas estruturais em comum, tais como: A presena de um carbono central, quase sempre assimtrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um tomo de hidrognio. O quarto ligante um radical chamado genericamente de "R", responsvel pela diferenciao entre os 20 aminocidos. a cadeia lateral dos aminocidos. o radical "R" quem define uma srie de caractersticas dos aminocidos, tais como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa. ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS As protenas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro nveis, crescentes em complexidade: 1 - Estrutura Primria - Dada pela seqncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula. - o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. - A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". - A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica

das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres. - Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

2 - Estruturas Secundrias - dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. - o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. - Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila. - O arranjo secundrio de um polipeptdeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula.

3 - Estruturas Tercirias - Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na seqncia polipeptdica. - a forma tridimensional como a protena se "enrola". - Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. - Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. - Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.

4 - Estruturas Quaternrias - Surge apenas nas protenas oligomricas. - Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. - Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc. - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

Tabela Sobre Aminocidos (Formulas estruturai, nomes, abreviaturas, Outros dados.

Nome

Abrevia Nomenclatura o

Formula Estrutural

Outros dados Frmula qumica C2H5NO2 Massa molar 75.06 g mol-1 Aparncia slido branco Densidade 1.1607 g/cm3 Ponto de fuso 233 C (decomposition ) Acidez (pka) 4

Glicina ou Glicocola

Gly, Gli

cido 2aminoactico ou cido 2-aminoetanico

Alanina

Ala

cido 2aminopropinico ou cido 2-aminopropanico

Frmula qumica: C9H11NO3 Massa molecular: 89.1 g mol-1 Ponto de fuso: 297 C Densidade: 1.401 g cm-3 Ponto isoeltrico: 6.00 Pka: 2.33---9.71 Frmula qumica C6H9N3O2 Massa molar 155.14 g mol-1

Leucina

Leu

cido 2aminoisocaprico ou cido 2-amino-4metil-pentanico

Valina

Val

cido 2aminovalrico ou cido 2-amino-3metil-butanico

Frmula qumica C9H11NO2 Massa molar

165.18 g mol-1

Isoleucina

Ile

cido 2-amino-3metil-n-valrico ou cido 2-amino-3metil-pentanico

Frmula qumica C6H9N3O2 Massa molar 155.14 g molFrmula qumica C9H11NO2

Prolina

Pro

cido pirrolidino-2carboxlco

Massa molar 165.18 g mol-1

cido 2-amino-3Fenilalanin fenil-propinico ou Phe ou Fen a cido 2-amino-3fenil-propanico

Frmula qumica C9H11NO2 Massa molar 165.18 g mol-1

Serina

Ser

cido 2-amino-3hidroxi-propinico ou cido 2-amino-3hidroxi-propanico

Frmula qumica C9H11NO2 Massa molar 165.18 g mol-1

Frmula qumica C9H11NO2 Treonina Thr, The cido 2-amino-3hidroxi-n-butrico Massa molar 165.18 g mol-1

Cisteina

Cys, Cis

cido 2-bis-(2amino-propinico)-3dissulfeto ou cido 3-tiol-2-aminopropanico

Frmula qumica C3H7NO2S Massa molar

121.15 g mol-1

Tirosina

Tyr, Tir

cido 2-amino-3-(phidroxifenil) propinico ou paraidroxifenilalanin a

Frmula qumica C9H11NO2 Massa molar 165.18 g mol-1

Asparagina Asn

cido 2aminossuccionmico

Frmula qumica: C4H8N2O3 Massa molar: 132.1 g mol-1

Glutamina

Gln

cido 2aminoglutarmico

Frmula qumica C5H10N2O3 Massa molar 146.13 g mol-1

Aspartato ou cido asprtico

Asp

cido 2aminossuccnico ou cido 2-aminobutanodiico

Frmula qumica C4H7NO4 Massa molar 133.08 g mol-1

Glutamato ou cido glutmico

Glu

cido 2aminoglutrico

Frmula qumica C5H9NO4 Massa molar 147.11 g mol-1

Arginina

Arg

cido 2-amino-4guanidina-n-valrico

Frmula qumica: C6H14N4O2 Massa molar: 174.19 g mol-1 pka: 12,48

Lisina

Lys, Lis

cido 2,6diaminocaprico ou cido 2, 6diaminoexanico

Frmula qumica C6H14N2O2 Massa molar 146.18 g mol-1

Frmula qumica C6H9N3O2 Histidina His cido 2-amino-3imidazolpropinico Massa molar 155.14 g mol-1

Frmula qumica C9H11NO2 Triptofano Trp, Tri cido 2-amino-3indolpropinico Massa molar 165.18 g mol-1

Frmula qumica C6H14N2O2 Metionina Met cido 2-amino-3metiltio-n-butrico Massa molar 146.18 g mol-1

Aminocidos Essenciais e No essenciais Um aminocido essencial aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) no capaz de sintetizar mas requerido para o seu funcionamento. O organismo humano incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminocidos comuns. Tem ento de os obter atravs da dieta, pela ingesto de alimentos ricos em protenas.

Os aminocidos no essenciais so tambm necessrios para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos. Existem aminocidos que so essenciais apenas em determinadas situaes patolgicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes convencionou-se a designao "condicionalmente essenciais". Estes aminocidos so normalmente fonte de diviso entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que no os consideram essenciais. A lista abaixo mostra os aminocidos comuns classificados quanto sua essencialidade para o organismo humano. Esta lista vlida para a maioria dos mamferos.

No essenciais Alanina Asparagina Aspartato Glutamato Serina Cistina Hidroxiprolina Taurina Condicionalmente essenciais Arginina Glutamina Glicina Prolina Tirosina Cistena Essenciais Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Note-se que os aminocidos no essenciais possuem, em geral, vias de sntese relativamente simples. Por exemplo, o metabolito -cetoglutarato (intermedirio do ciclo dos cidos tricarboxlicos) precursor do glutamato, que por sua vez pode dar origem glutamina, prolina e arginina. A maioria das plantas e bactrias consegue sintetizar a totalidade dos aminocidos, no existindo nestes organismos o conceito de "aminocido essencial".

O Ciclo do Nitrognio

O nitrognio um componente que entra na composio de duas molculas orgnicas de considervel importncia para os seres viventes: as protenas e os cidos nuclicos. Embora presente em grande concentrao no ar atmosfrico, essencialmente na combinao molecular N2, poucos so os organismos que o assimilam nessa forma.

Apenas certas bactrias e algas cianofceas podem retir-lo do ar na forma de N2 e incorpor-lo s suas molculas orgnicas. Contudo, a maioria dos organismos no consegue reter e aproveitar o nitrognio na forma molecular, obtendo esse nutriente na forma de ons amnio (NH4+), bem como ons nitrato (NO3-). Algumas bactrias nitrificantes na superfcie do solo realizam a converso do nitrognio, transformam a amnia em nitratos, disponibilizando esse elemento diretamente s plantas e indiretamente aos animais, atravs das relaes trficas: produtor e consumidor. Outras bactrias tambm fixadoras de nitrognio gasoso, ao invs de viverem livres no solo, vivem no interior dos ndulos formados em razes de plantas leguminosas, como a soja e o feijo, uma interao interespecfica de mtuo benefcio (simbiose). Ao fixarem o nitrognio do ar, essas bactrias fornecem parte dele s plantas. Portanto, a adoo do cultivo das leguminosas uma prtica recomendvel agricultura, porque desta forma as leguminosas colocam em disponibilidade o nitrognio para culturas seguintes, no empobrecendo tanto o solo quanto questo de nutrientes disponveis. A devoluo do nitrognio atmosfera, na forma de N2, feita graas ao de outras bactrias, chamadas desnitrificantes. Elas podem transformar os nitratos do solo em N2, que volta atmosfera, fechando o ciclo.

Perfil de Titulao dos aminocidos muito comum o uso da titulao atravs da adio ou remoo de prtons para se descobrir caractersticas dos compostos. Para aminocidos essas caractersticas tambm so evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminocidos. Porm esta tem algumas caractersticas em comum. No incio da curva observa-se que os grupos dos aminocidos carboxilo e amino esto completamente protonados. Com a titulao o grupo carboxlico vai liberar prtons. Durante essa liberao evidenciado um ponto onde a concentrao desse doador de prtons igual concentrao do on dipolar desse aminocido, ponto de inflexo, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendncia de ceder prtons) do grupo protonado que no est sendo titulado. O ponto onde se observa o fim da liberao de prtons por parte do carboxilo o ponto isoeltrico, pI, esse ponto possui um pH caraterstico, onde se observa todo o aminocido como on dipolar, ou seja, a carga total igual a zero. Com a continuao da titulao, o prton do grupo NH3+ ser liberado. Tambm se observa um ponto de inflexoQuando se adiciona um hidrxido, lentamente, a uma soluo contendo um mal de aminocido na sua forma totalmente protonada o pH eleva-se e as molculas vo passando progressivamente da forma totalmente protonada para a forma isoeltrica.

Quando 0.5 equivalente-grama de hidrxido tiver sido adicionado, 50% das molculas de aminocido estaro sob a forma totalmente protonada. Os outros 50% estaro sob a forma isoeltrica. O pH da soluo, de acordo com a equao de HendersonHasselbalch* ser igual ao pK1 do aminocido. Quando se adicionar a soluo acima com pI1 = pKl mais 0,5 equivalente-grama de hidrxido, todas as molculas de aminocidos estaro sob a forma isoeltrica e portanto o pH da soluo ser igual ao pI. A adio de mais 0,5 equivalente-grama de hidrxido faz com que50% das molculas estejam sob aforma isoeltrica e 50% sob a forma totalmente desprotonada o pH da soluo ser igual ao pK2 a curva de titulao da glicina. nessa segunda parte da curva de titulao.

DESNATURAO Desnaturao proteica a perda da estrutura tridimensional da protena, ou seja, ela perde a sua forma original. H desnaturaes reversveis, e irreversveis. Temos como irreversvel o exemplo da albumina do ovo, que uma vez que foi cozido, o resfriamento no faz com que a protena se renature. A desnaturao faz com que a protena perca a sua funo. por isso que no podemos passar de 42 de febre, pois da em diante muita enzima (que so protenas) iro se desnaturar e trouxer muitos malefcios ao indivduo. As hemcias, quando desnaturadas, no podem acoplar o gs na hemoglobina, e assim no tem mais funo. Os agentes responsveis: -O calor. Cada protena tem uma temperatura especfica de desnaturao. Nossas enzimas se desnaturam por volta dos 42C ou mais. Algumas bactrias que vivem em geiseres tm enzimas que s desnaturam aps os 300C. -O ph. O ph (potencial de hidrogenato) tambm pode desnaturar uma protena, uma vez que esta tem seu ph, qualquer coisa em contraposio ir alterar sua estrutura tridimensional. -Agentes qumicos, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a protena desfazendo ligaes, principalmente em pontes de hidrognio. A desnaturao um processo, geralmente irreversvel, que consiste na quebra das estruturas secundria e terciria de uma protena. Uma protena difere de outra: 1) Pelo nmero de aminocidos: uma protena A formada por 610 aminocidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqncia. Uma protena B formada pelos mesmos tipos de aminocidos, na mesma seqncia, mas em nmero de 611. A protena B ser diferente da A apenas por conter uma unidade a mais. 2) Pelo tipo de aminocidos: uma protena C apresenta, num certo trecho de sua molcula, aminocidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma protena D, formada pelo mesmo nmero de aminocidos e na mesma seqncia que a protena C, apresenta nesse trecho os aminocidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na protena C haver leucina no trecho de molcula considerado, as protenas C o D so diferentes. 3) Pela seqncia dos aminocidos: uma protena E formada, em determinado trecho de sua molcula, pelos aminocidos cistena, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma protena F formada pelos mesmos amincicidos, mas, no tracho em exame, h uma inverso na posio de dois deles; cistena, metionina, serina, leucina, hstidina e lisina. Por causa disso, as protenas E F so diferentes. 4) Pelo formato da molcula: as molculas proticas assumem determinados formatos , quando os formatos de duas molculas so diferentes, elas tambm o so. Conclui-se, ento, que podendo repetir-se vontade os 20 tipos de aminocidos e,

ainda, combinando-se de vrias formas a partir das diferenas que acabamos de examinar, uma clula pode produzir muitas protenas diferentes. Imaginam-se, ento, quantas protenas podem ser produzidas por todos os seres vivos.

Digesto das Protenas A digesto de protena comea no estmago, onde as protenas se decompem em proteoses, peptonas e polipeptdeos grandes, e continua no intestino delgado pela ao das enzimas proteolticas provenientes do pncreas e da mucosa intestinal. No estmago, o pepsinognio inativo convertido na enzima pepsina quando ele entra em contato com o cido hidroclordrico e outras molculas de pepsina por estmulo da presena do alimento. Esta enzima comea a quebra ou clivagem das protenas dos alimentos, principalmente o colgeno, a principal protena do tecido conjuntivo. As proenzimas pancreticas so ativadas pela enteroquinase do suco intestinal que transforma o tripsinognio em tripsina por meio de uma hidrlise. Esse processo continuado por uma ativao em cascata das outras proenzimas pancreticas atravs da ao da tripsina. A tripsina, quimiotripsina e carboxipolipeptidase pancreticas decompem a protena intacta e continuam a decomposio iniciada no estmago at que se formem pequenos polipeptdeos e aminocidos. As peptidases proteolticas localizadas na borda em escova tambm atuam sobre os polipetdeos, transformando-os em aminocidos, dipeptdeos e tripeptdeos. A fase final da digesto de protenas ocorre na borda em escova, onde os dipeptdeos e tripeptdeos so hidrolisados em seus aminocidos constituintes pelas hidrolases peptdicas. Os peptdeos e aminocidos absorvidos so transportados ao fgado atravs da veia porta. Quase toda a protena absorvida no momento em que atinge o final do jejuno e apenas 1% da protena ingerida encontrado nas fezes.