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Captulo 6, Lehninger
Catlisis qumica
Todo organismo debe ser capaz de reproducirse y de catalizar reacciones qumicas de forma eficiente y selectiva. Catlisis qumica, indispensable en los procesos de transformacin de energa. Enzimas, garantizan catlisis qumica a la velocidad adecuada para las transformaciones energticas de la vida.
Enzimas
Historia de la Bioqumica relata investigacin sobre enzimas. Efecto de desnaturalizacin de una enzima. Tipos de molculas con actividad enzimtica
Protenas la mayor parte de enzimas. Descubrimiento de un grupo pequeo de molculas de ARN cataltico (ribozimas).
Cofactores
Especies qumicas no proteicas que participan con frecuencia en catlisis enzimtica. Clasificacin:
Horton 2012
Cofactores enzimticos
Muchas enzimas requieren nicamente parte proteica. Cofactor: componente qumico adicional requerido por algunas enzimas. Cofactor puede ser in (es) metlico (s) o molcula metalo orgnica compleja llamada coenzima.
Lehninger, 2009
Coenzimas
Generalmente funcionan como transportadores transitorios de grupos funcionales especficos. Mayora derivados de vitaminas. Grupo prosttico: cofactor o coenzima unido covalentemente o de manera muy fuerte a la enzima.
Lehninger, 2009
Nomenclatura
La IUBMB (Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular) a travs de la Enzyme Commission regulan la clasificacin de enzimas a travs de un cdigo de cuatro dgitos:
El primer dgito denota la reaccin que tendr. El segundo dgito denota el tipo de enlaces con los que interacta. El tercer dgito indica en grupo donde se ancla. El cuarto grupo indica el tipo de grupo de donde se ancla.
Lehninger, 2009
Ejemplos
Tripeptido aminopeptidasa: EC 3.4.11.4
Es una enzima que hidrolisa (3) enlaces peptdicos (4) que se ancla en grupos amino terminales (11) de un tripptido (4).
Funcionamiento
Mayora de molculas biolgicas muy estables a condiciones celulares. Muchos procesos qumicos son desfavorables en el ambiente celular. Reacciones necesarias para la vida no se dan a una velocidad til sin catlisis. Enzimas proporcionan un ambiente especfico en el que una reaccin determinada puede transcurrir a velocidad adecuada.
Funcionamiento
Sustrato: ligando de una enzima. Sitio activo
rea donde se fija sustrato a enzima. Residuos de aminocidos presentes en sitio activo catalizan transformacin qumica. Sitio activo cubre o secuestra a sustrato. Complejo enzima sustrato.
Lehninger, 2009
Intermediarios de reaccin
Especies qumicas transitorias formadas para llevar a cabo la reaccin (como ES o EP). Cuando en una reaccin enzimtica existen varios pasos, la velocidad global se determina por el paso que requiere energa de activacin ms elevada, paso limitante.
Sitio activo
Interaccin E-S por medio de interacciones no covalentes (las mismas que estabilizan estructura proteica). Puede existir formacin transitoria de enlaces covalentes entre E y S en sitio activo. Interaccin E-S permite activar, modificar, etc. Mayor aprovechamiento de interacciones no covalentes, ganancia energtica.
Lehninger, 2005
Energa de fijacin
Establecimiento de interacciones dbiles en complejo ES viene acompaado de pequea cantidad de energa libre que estabiliza interaccin. Poder cataltico de enzimas proviene de energa libre emitida por interacciones dbiles ES. Especificidad y catlisis. Interacciones dbiles optimizadas en estado de transicin de la reaccin. Complementariedad.
Lehninger, 2009
Lehninger, 2009
Energa de fijacin
Aporta energa para catlisis. Favorece especificidad en reacciones enzimticas. E posee grupos funcionales ordenados de forma ptima para formar interacciones dbiles con un S determinado en estado de transicin. Especificidad proviene de mltiples interacciones dbiles entre E y S.
Stryer Biochemistry
Disminucin de entropa. Desolvatacin de sustrato. Distorsin de sustrato (encaje inducido). Alineamiento correcto de reactivos. Stryer Biochemistry
Grupos catalticos
Catlisis cido base:
General vrs especfica.
Catlisis covalente.
Lehninger, 2009