Protena

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Estructura tridimensional de la mioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada. Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y esta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.1 Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).2 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno), Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico), Transduccin de seales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingocinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

ndice

1 Bioqumica 2 Sntesis o 2.1 Biosntesis o 2.2 Sntesis qumica 3 Funciones 4 Estructura 5 Propiedades de las protenas 6 Desnaturalizacin 7 Determinacin de la estabilidad proteica 8 Clasificacin o 8.1 Segn su forma o 8.2 Segn su composicin qumica 9 Nutricin o 9.1 Fuentes de protenas o 9.2 Calidad proteica o 9.3 Reacciones de reconocimiento o 9.4 Deficiencia de protenas o 9.5 Exceso de consumo de protenas o 9.6 Anlisis de protenas en alimentos o 9.7 Digestin de protenas 10 Cronologa del estudio de las protenas[13] 11 Vase tambin 12 Referencias 13 Bibliografa 14 Enlaces externos

Bioqumica
Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por un gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando

estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

Sntesis
Biosntesis
Artculo principal: Biosntesis proteica.

Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la informacin codificada en los genes. Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidos que est especificada por la secuencia de nucletidos del gen que la codifica. El cdigo gentico est formado por un conjunto de tri-nucletidos denominados codones. Cada codn (combinacin de tres nucletidos) designa un aminocido, por ejemplo AUG (adeninauracilo-guanina) es el cdigo para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo gentico, estando algunos aminocidos codificados por ms de un codn. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces

este pre-ARNm (tambin conocido como trnscrito primario) utilizando varias formas de modificacin post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la sntesis de protenas en el ribosoma. En los procariotas el RNAm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma despus de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el ncleo celular y lo translocan a travs de la membrana nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por segundo3 . El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se denomina traduccin. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez, emparejando cada codn con su anticodn complementario localizado en una molcula de ARN de transferencia que lleva el aminocido correspondiente al codn que reconoce. La enzima aminoacil tRNA sintasa "carga" las molculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido creciente se denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal. El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de aminocidos que contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinnimo de unidad de masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen son las titinas, un componente de el sarcmero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27,000 aminocidos 4 .

Sntesis qumica
Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible sintentizar qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas de sntesis orgnica como la ligacin para producir pptidos en gran cantidad 5 . La sntesis qumica permite introducir aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como por ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales 6 . stos mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La sntesis qumica es ineficiente para polipptidos de ms de 300 aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no adopten fcilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesis qumica proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin biolgica 7 .

Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos; Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin; El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche. Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos. 5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.

Estructura
Artculo principal: Estructura de las protenas.

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria. Estructura secundaria. o Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Desnaturalizacin
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas.

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.8

Determinacin de la estabilidad proteica

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, slo podemos diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.

La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor. El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano. Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas.

Clasificacin
Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el

agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica

Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se clasifican en:9 a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina. b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad: I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina. III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz. V.- Histonas son solubles en medios cidos. Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

Nutricin
Fuentes de protenas
Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lcteos tales como queso o yogurt. Tanto las fuentes protenas animales como las vegetales poseen los 20 aminocidos necesarios para la alimentacin humana.

Calidad proteica
Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales que contienen

todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms valiosas para el organismo.

Reacciones de reconocimiento

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojovioleta.

Reaccin de los aminocidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

Deficiencia de protenas
Deficiencia de protenas en pases en vas de desarrollo. La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente. En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin. Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en

pases desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.

Exceso de consumo de protenas

Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita. El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio. Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas:

Hiperactividad del sistema inmune. Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos. Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Algunos investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin de calcio por el intestino delgado, lo cual sera ms beneficioso en mujeres mayores.[1] Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alrgicas a la casena (la protena en la leche), al gluten (la protena en el trigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en el man o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.

Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de protenas o aminocidos. Aparte de eso, las protenas ayudan a la formacin de la masa muscular.[3]

Anlisis de protenas en alimentos

El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

Digestin de protenas
La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago, cuando el pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez ms pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche10 y entre protenas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y casena.11 Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el leon.12 Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocaloras por gramo, mientras que los lpidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamado gluconeognesis.

PROTEINAS Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno, hidrgeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y hierro.

Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias ms simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbvoros reciben sus protenas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las protenas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las protenas animales donde stas se encuentran en mayor cantidad. El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el cociente entre los miligramos del aminocido limitante existentes por gramo de la protena en cuestin y los miligramos del mismo aminocido por gramo de una protena de referencia. El aminocido limitante es aquel en el que el dficit es mayor comparado con la protena de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el clculo, da un valor qumico mas bajo. La "protena de referencia" es una protena terica definida por la FAO con la composicin adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas protenas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminocidos esenciales son distintas. Las protenas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminocidos azufrados (metionina y cisteina). Las protenas animales tienen en general composiciones mas prximas a la considerada ideal. El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la protena o el hecho de que algunos aminocidos pueden estar en formas qumicas no utilizables.. Sin embargo, es el nico fcilmente medible. Los otros parmetros utilizados para evaluar la calidad de una protena (coeficiente de digestibilidad, valor biolgico o utilizacin neta de protena) se obtienen a partir de experimentos dietticos con animales o con voluntarios humanos. En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion

CLASIFICACION Y ESTRUCTURA

ESTRUCTURA La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hlice la conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NHdel cuarto aminocido que le sigue. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas. ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.

CLASIFICACION Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en: Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptfano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cistena, cistina, lisina, arginina, histidina, cido asprtico y cido glutmico. Segn su composicin pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas". Las "simples" o "Holoprotenas" son aquellas que al hidrolizarse producen nicamente aminocidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroprotenas" son protenas que al hidrolizarse producen tambin, adems de los aminocidos, otros componentes orgnicos o inorgnicos. La porcin no protica de una protena conjugada se denomina "grupo prosttico". Las protenas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostticos. La siguiete tabla muestra la clasificacin completa.

CONJUGADAS CONJUGADAS NOMBRE Nucleoprotenas Lipoprotenas Fosfoprotenas Metaloprotenas Glucoprotenas Glucoprotenas Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoprotenas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoprotenas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones SIMPLES Globulares Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)

COMPONENTE NO PROTEICO Acidos nuclicos Lpidos Grupos fosfato Metales Monosacridos

Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Segn su conformacin Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren los grupos caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de stos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de protenas que difieren en sus conformacxiones caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas globulares". Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en forma paralela. Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colgeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales. Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general ms resistentes a los factores que las desnaturalizan. Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esfrico. La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general desempean funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares.

Segn su funcin La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms extensas que se pueda atribuir a una familia de biomolculas. Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones bioqumicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participacin de verdaderos complejos multienzimticos. El poder cataltico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reaccin, al menos un millon de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas son protenas conjugadas. Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas son transportados por protenas especficas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxgeno y una porcin del gas carbnico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de protenas que trasnportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de respiracin aerbica. Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una variedad de protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relacin con cambios en el ambiente electroqumico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contraccin muscular. Protenas estructurales o de soporte: Las protenas fibrosas como el colgeno y las aqueratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos. Anticuerpos: Son protenas altamenmte especficas que tienen la capacidad de identificar susustancias extraas tale como los virus, las bacterias y las clulas de otros organismos. Proteoreceptores: Son protenas que participan activamente en el proceso de recepcin de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo. Hormonas y Protenas represoras: son protenas que participan en la regulacin de procesos metablicos; las protenas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisin de la informacin gentica en la bisntesis de otras molculas.

FUNCIONES Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar

daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempean: Funcin ESTRUCTURAL -Algunas proteinas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. -Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. -Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente. Funcin ENZIMATICA -Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Funcin HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Funcin REGULADORA -Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

Funcin HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Funcin DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas. Funcin de TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. Funcin CONTRACTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin DE RESERVA La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.

METABOLISMO

Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente una pequea cantidad de componentes individuales. Agua , para compensar las prdidas producidas por la evaporacin, sobre todo a travs de los pulmones, y como vehculo en la eliminacin de solutos a travs de la orina. Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las prdidas por evaporacin y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las prdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente aportan algo mas de un litro, el agua metablica (obtenida qumicamente en la destruccin de los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente como bebida.

Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de "metabolismo basal" Metabolismo basal En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de proteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y la trasmisin nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazn y la respiracin (alrededor del 10 %). Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos. El cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que una persona precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de celulas metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma proporcin de energia (el esqueleto y el tejido adiposo son poco activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera aproximacin, pueden considerarse las necesidades energticas de una persona no especialmente obesa como una funcin de su peso. La estimacin que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal y por hora. Necesidades en funcin de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en funcin de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeo incremento de las necesidades correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto energtico de casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida el consumo de oxgeno y la produccin de CO2. Los valores exactos dependen de las caractersticas de la persona (peso sobre todo, pero tambin sexo y edad).

En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energtico segn la actividad: Actividad ligera: Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un tractor. Actividad moderada: Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada. Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minera,jugar al futbol. Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar lea, Carrera. Las proteinas, los hidratos de carbono y los lpidos o grasas, adems de otras funciones orgnicas, actan como combustible productores de energia. Estos ltimos tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de energa son menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparacin con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminacin o que se metabolice adecuadamente. El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exgena (alimentacin) y la Endgena (metabolismo).

DERIVADOS Protenas citoslicas. Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de protenas. En l se distinguen: las protenas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus protenas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las protenas totales de la neuronas. Enzimas: catalizan las reacciones metablicas de las neuronas. Protenas citoslicas Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas protenas se une a los ribosomas. En relacin a estas protenas

hay que considerar a otra protena pequea, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las protena para su posterior degradacin. Protenas nucleares y mitocondriales Tambin se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al ncleo o a las mitocondrias, donde existen receptores especficos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de traslocacin. El mecanismo por el que se incorporan las protenas despus de su sntesis, es la importacin post-transduccin. Hay dos categoras de protenas de membranas: 1.- Las protenas integrales: se incluyen en este grupo los receptores qumicos de membrana (a neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas estn incertadas o embebidas en la bicapa lipdica o estn unidas covalentemente a otras molculas que s atraviesan la membrana. Una protena que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo Nterminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay tambin del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol. 2.- Las protenas perifricas: se ubican en el lado citoslico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lpidos de la membrana o con las colas citoslicas de protenas integrales o con otras protenas perifricas (protena bsica de la mielina o complejos de protenas). Las protenas de la membrana plasmtica y las de secrecin se forman en los polirribosomas que se unen al retculo endoplasmtico rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basfila (se tien con colorantes bsicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al microscopioi ptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las protenas formadas en este sistema pasan al interior del retculo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retculo y que continuan en el sistema de Golgi y an, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesculas de secrecin). Las protenas que son componentes de las membranas abandonan el retculo en una variedad de vesculas. Adems de las de secrecin, son muy importantes para las neuronas, las vesculas sinpticas. A travs de ambos tipos de vesculas las protenas son enviadas al espacio extraneural por la va constitutiva o la va regulada.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO Debe aportarse en la alimentacin diaria al menos 0,8 gramos de protenas por kg al da.

Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentacin mixta, es decir mezclar protenas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las protenas, conocidos como aminocidos. Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras protenas, razn por la que debemos ingerir dicha cantidad. Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren. Estos ladrillos (aminocidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la ptima nutricin proteica. Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maz). Los lcteos de vaca son deficitarios en metionina, cistena y hoy semi deficitarios en triptofano. El pescado, pollo,vacuno, tubrculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son deficitarias en cistena y metionina. El huevo es deficitario en metionina para el adulto. La mal nutricin provoca: Reduccin de la competencia inmune, vale decir la respuesta especfica de anticuerpos y de glbulos blancos disminuye. La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente. La restricin proteica reduce la sntesis del antioxidante y protector ms importante de nuestras clulas, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminocidicos, el glutamato, la glicina y la cistena. Su dficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actan prolongando el dao a las clulas propias y de paso aumentan el riesgo de un cncer, promovido por una infeccin de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestin de productos qumicos inductores o promotores de cncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc. La falta de protena produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmn y en el intestino delgado. En ambos, la secrecin continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dainas, entre ellos sustancias potencialmente cancergenas y tambin de microrganismos infecciosos que pudieron entrar.

Esta sustancia viscosa constituida por azcares y protenas (glucoprotenas) es de secrecin constante y requiere del aporte de protenas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminocidos conocidos como cistena o treonina) el mucus ser pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

ALIMENTOS Y SU ACCION Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminocidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la molcula proteica, estos aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por enlaces peptdicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El nmero casi infinito de combinaciones en que se unen los aminocidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptdicas, permiten explicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempean en los seres vivos. Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminocidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosntesis, casi todos los dems organismos slo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminocidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su dieta ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Todos ellos se encuentran en las protenas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptfano, los especialistas en nutricin humana aconsejan complementar la dieta vegetal con protenas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los aminocidos esenciales. En general, en los pases desarrollados se consumen protenas animales en exceso, por lo que no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los nios del frica tropical, es una enfermedad por malnutricin, principalmente infantil, generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de protenas recomendada para los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rpido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente. Las proteinas son de difcil asimilacin y no generan energa inmediata. Su ingesta excesiva no est excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo). Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe ingerir un aporte mayor de protenas (algo as como el 15% de la racin calrica diaria) y

sobre todo a partir de alimentos con un valor biolgico elevado. Ejemplos adicionales a los ya sealados son el atn, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya. Generalmente, en montaa se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque los alimentos que las proveen son de difcil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y de rpida descomposicin (carnes). Principales fuentes de protenas: Cereales (arroz, avena, maz, trigo, etc..) Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..) Lcteos (leche, queso, yourt, etc..) Semillas y frutos secos (ssamo, maravilla, nueces, almendras, man, etc..)

PROPIEDADES Especificidad Las propiedades de las protenas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminocidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; tambin de los aminocidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la protena. Cada protena tiene una conformacin segn su estructura primaria. As, un pequeo cambio en la secuencia de aminocidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto prdida de la actividad biolgica. Solubilidad Las protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrfilos se sitan hacia el exterior, formando puentes de hidrgeno con el agua, constituyendo una capa de solvatacin. Esta solubilidad vara dependiendo del tamao, de la forma, de la disposicin de los radicales y del pH. Desnaturalizacin Prdida de la estructura tridimensional o conformacin, y por tanto tambin de la actividad biolgica. Se produce al variar la temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc. Esto

provoca la rotura de los puentes de hidrgeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las protenas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible.

SNTESIS DE LAS PROTEINAS Las instrucciones para la sntesis de las protenas estn codificadas en el ADN del ncleo. Sin embargo el ADN no acta directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las clulas, una pequea parte en el ncleo y, alrededor del 90% en el citoplasma. La sntesis de las protenas ocurre como sigue: El ADN del ncleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm. El ARN mensajero formado sobre el ADN del ncleo, sale a travs de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. All ser ledo y descifrado el cdigo o mensaje codificado que trae del ADN del ncleo. El ARN de transferencia selecciona un aminocido especfico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. All engancha otros aminocidos de acuerdo a la informacin codificada, y forma un polipptido. Varias cadenas de polipptidos se unen y constituyen las protenas. El ARNt queda libre. Indudablemente que estos procesos de unin o combinacin se hacen a travs de los tripletes nucletidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Adems los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qu aminocidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipptidos. El ARN ribosmico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene tambin en el acoplamiento de aminocidos en la cadena proteica. Las protenas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente sern utilizadas por las clulas. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "ledo" se libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o ledo por uno o ms ribosomas. La sntesis de las protenas comienza por consiguiente en el ncleo, ya que all el ADN tiene la informacin, pero se efecta en el citoplasma a nivel de los ribosomas. Transcripcin del mensaje gentico del ADN al ARN. La biosntesis de las protenas comienza cuando un cordn de ARNm, con la ayuda de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones de la hlice del ADN. (Las micrografas electrnicas indican que el ADN se desenrolla un poco para permitir la sntesis del ARN). El ARNm se forma a lo largo del cordn del ADN de acuerdo con la misma regla del apareamiento de las bases que regula la formacin de un cordn de ADN, excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de copia, el cordn del ARNm, cuando se ha completado lleva una transcripcin fiel del mensaje del ADN. Entonces el cordn de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se encuentran los aminocidos, enzimas especiales, molculas de ATP, ribosomas y molculas de ARN de transferencia.

Una vez en el citoplasma, la molcula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de ARNt engancha por un extremo a un aminocido particular y cada uno de estos enganches implica una enzima especial y una molcula de ATP. En el punto en el que la molcula de ARNm toca al ribosoma, una molcula de ARNt, remolcando a su aminocido particular, se sita en posicin inicial. A medida que el cordn de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sita en su lugar la siguiente molcula de ARNt con su aminocido. En este punto, la primera molcula de ARNt se desengancha de la molcula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida mucho ms breve, al menos en Escherichia coli. La duracin promedio de una molcula de ARNm en E. Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de clulas puede ser ms larga. Esto significa que en E. Coli. la produccin continua de una protena requiere una produccin constante de las molculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen un control muy rgido de las actividades celulares, evitando la produccin de protenas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la molcula de ARNm.

CARBOHIDRATOS
INTRODUCCIN El metabolismo es una actividad altamente integrada y pletrica de propsitos, en la que participan muchos conjuntos de sistemas multienzimticos. Aunque el metabolismo intermediario comprende centenares de reacciones diferentes, catalizadas enzimticamente, las rutas metablicas centrales muestran un plan de organizacin sencillo, y son fciles de comprender; adems son idnticas en la mayor parte de las formas de vida. La degradacin enzimtica de cada uno de los principales elementos nutritivos de las clulas a saber, los hidratos de carbono, lo lpidos y las protenas, tienen lugar de modo escalonado, a travs de cierto nmero de reacciones enzimticas consecutivas. Las enzimas que catalizan estas etapas y los diversos intermediarios qumicos que se forman en la ruta hasta los productos finales estn, en su mayor parte, bien comprendidos. Carbohidratos, lpidos y protenas en el ciclo de los cidos tricarboxlicos: El principal alimentador en el ciclo de los cidos tricarboxlicos es el acetilo de la acetil coenzima A; sus dos carbonos se unen a un intermediario de 4 carbonos (oxalacetato) y forman uno de 6 (citrato); en una vuelta del ciclo se regenera el intermediario de 4 carbonos, listo para dar otra vuelta al ciclo si este es alimentado con mas acetilo. En una vuelta del ciclo se liberan 2CO2, 2H2O, un GTP y 4 pares de hidrgenos que entran a la cadena respiratoria. La acetil coenzima A provienen del metabolismo de los carbohidratos y los lpidos, y en menor proporcin del metabolismo de las protenas, las cuales, como aminocidos, pueden alimentar el ciclo en sitios diferentes a los del acetilo. Desde el punto de vista de las reacciones degradativas y de la obtencin de energa, la conexin fundamental entre la gluclisis y el ciclo de krebs se establece a travs de la

descarboxilacin oxidativa del piruvato y su conversin a CO2 y acetil coenzima A. La b oxidacin de los cidos grasos su conversin a CO2 y acetil coenzima A, incorporado al ciclo en forma directa A. Los aminocidos glucognicos se convierten en piruvato y este en acetil coenzima A. Otros aminocidos se transforman en intermediarios del ciclo: el aspartato al desaminarse genera oxalacetato y el glutamanato, l celoglutanato, nica sustancia del ciclo con 5 carbonos. Gluclisis: Es la ruta central mediante la cual se extrae energa de los hidratos de carbono. Se trata de una ruta formada por 10 pasos, que va de la glucosa al piruvato en las clulas con respiracin. En los microorganismos anaerobios o en las clulas que representan un deterioro de la respiracin, el piruvato sufre reacciones de reduccin, con lo que el conjunto de la ruta puede cursar sin un cambio neto del estado de oxidacin. La gluclisis puede contemplarse como un proceso que transcurre en dos fases; en primer lugar, una fase de inversin de energa, en la que utiliza ATP para sintetizar un azcar fosfato de 6 carbonos que se desdobla en dos triosa fosfatos, y en segundo lugar, una fase de generacin de energa, en la que la energa de los compuestos de sper alta energa se utiliza para impulsar la sntesis de ATP a partir de ADP. La fofofructoguinasa y la piruvatoguinasa son los dos lugares principales de control de la ruta. Gran parte del control est en relacin con loas necesidades energticas de la clula, de tal manera, que las situaciones de baja carga energtica estimulan la ruta y las situaciones de baja carga energtica y las situaciones de abundancia energtica retardan la ruta. Las reservas de polisacridos intracelulares en los animales se movilizan bajo una cascada metablica bajo control hormonal, en la que el A.M.P. cclico transmite la seal hormonal y pone en marcha sucesos que activan la degradacin del glucgeno a glucosa 1 fosfato. Cuando aspartato o glutamato estn implicados, los cetocidos producidos son el L citoglutanato y el oxalacetato, respectivamente, siendo ambos intermediarios del ciclo del cido ctrico. En consecuencia, cada uno puede entrar al ciclo para completar su catabolismo. Sin embargo, ntese que cuando el ciclo comienza en cada uno de esos puntos, el funcionamiento continuado depender de la disponibilidad de suficiente acetil SCOA para formar citrato. Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior Energa de la b - Oxidacin:: Un anlisis ideal de la bioenergtica del catabolismo de los cidos grasos requiere la suposicin de que el destino de la acetil SCoA sera entrar al ciclo del cido ctrico, donde sera oxidada completamente a CO2. la suposicin no sera irreal. En realidad ese sera el caso cuando el estado fisiolgico del organismo y / o factores dietticos determinen que los lpidos, en lugar de los carbohidratos, sean utilizados como fuente de energa principal. Recurdese adems que las enzimas del ciclo cido ctrico estn tambin localizadas en las mitocondrias.

Una vez dentro de la mitocondria, los compuestos acil SCoA se degradan a travs de la accin de 4 enzimas. La qumica de esta serie de reacciones es directa, y sigue los siguientes pasos: a. Eliminacin de hidrgeno (deshidrogenacin) para producir una acil SCoA a , b no saturada; b. Hidratacin para producir una b - hidroxiacil-SCoA; c. Oxidacin (deshidrogenacin) para dar una b -cetoacil-SCoA; d. Ruptura tioltica para producir acetil-SCoA y un segundo acil-SCoA, acortado ahora en dos unidades de carbono; y e. Recirculacin de acil SCoA acortado a travs de los pasos desde (A) hasta(D) Ntese, que aunque las etapas oxidativas (A) y (C) son catalizadas por deshidrogenasas, la primera es dependiente de PAD y la segunda de NAD+. Ambas etapas representan sitios de conservacin de energa, que es finalmente utilizada en la formacin de ATP. El acil-SCoA acortado podra ir luego a travs de la misma secuencia de reacciones, generando una segunda unidad de acetil-SCoA y otro acil-SCoA acortado, el cual sera recirculado por otro paso. Este patrn cclico de la b - oxidacin continuara a travs de la formacin del metabolismo b -ceto de cuatro carbonos, acetoacetil Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior SCoA (CH3-C-CH2-C-SCoA). La ruptura teoltica de este Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior compuesto dara dos unidades de CH3-C-SCoA y, de esta manera, completara el proceso. Como se indica, siendo estearil ScoA el compuesto inicial, el efecto global sera la conversin completa de nueve unidades de acetil ScoA. Todas las enzimas han sido aisladas en forma pura. Ntese las estereoespecifidadedes de las enzimas que se aplaca tanto a la formacin de producto como al sustrato preferido. CONCLUSIN El metabolismo intermediario puede dividirse en rutas catablicas, que son las responsables de la degradacin de las molculas nutritivas de alto contenido energtico, y en rutas anablicas, por las cuales se efecta la biosntesis de los componentes celulares; la ruta anfiblica central puede desempear ambas capacidades. Cada ruta se halla promovida por una secuencia de enzimas especficas que cataliza reacciones consecutivas. Las rutas catablicas y anablicas que se inician en un nutriente determinado o que conducen a l, como la glucosa no son exactamente inversas una de otra, sino que son qumica y enzimticamente diferentes. Adems, se hallan reguladas independientemente y se localizan en diferentes partes de la clula

Glcido

Saltar a: navegacin, bsqueda Los glcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos (del griego "azcar") son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno y cuyas principales funciones en los seres vivos son de reserva energtica y estructurales. La glucosa, el glucgeno y la celulosa son las formas biolgicas primarias de almacenamiento y consumo de energa; la celulosa tambin cumple con una funcin estructural al formar parte de la pared celular de las clulas vegetales, mientras que la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrpodos.

Glucosa - forma dextrgira Fructosa - forma dextrgira

Ribosa - forma furanosa

El trmino "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas molculas no son tomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a molculas de agua, sino que constan de tomos de carbono unidos a otros grupos funcionales como carbonilo e hidroxilo. Este nombre proviene de la nomenclatura qumica del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondan a la frmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero 3). De aqu que el trmino "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se demostr que no lo eran. Adems, los textos cientficos anglosajones an insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en diettica, se usa con ms frecuencia la denominacin de carbohidratos. Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin, oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especfica, como puede ser de solubilidad.

ndice

1 Sinnimos 2 Caractersticas 3 Tipos de glcidos o 3.1 Monosacridos 3.1.1 Ciclacin 3.1.2 Uso en clulas

3.2 Disacridos 3.3 Oligosacridos 3.4 Polisacridos 4 Funcin de los glcidos o 4.1 Glcidos energticos o 4.2 Glcidos estructurales o 4.3 Otras funciones 5 Metabolismo de los glcidos 6 Nutricin o 6.1 Enfermedades durante la digestin o 6.2 Clasificacin 7 Aplicaciones 8 Qumica de los glcidos 9 Vase tambin 10 Referencias 11 Enlaces externos

o o o

Sinnimos

Carbohidratos o hidratos de carbono: Ha habido intentos para sustituir el trmino de hidratos de carbono. Desde 1996 el Comit Conjunto de la Unin Internacional de Qumica Pura y Aplicada (International Union of Pure and Applied Chemistry1 ) y de la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) recomienda el trmino carbohidrato y desaconseja el de hidratos de carbono. Glcidos: Este nombre proviene de que pueden considerarse derivados de la glucosa por polimerizacin y prdida de agua. El vocablo procede del griego "glycs", que significa dulce. Azcares: Este trmino slo puede usarse para los monosacridos (aldosas y cetosas) y los oligosacridos inferiores (disacridos). En singular (azcar) se utiliza para referirse a la sacarosa o azcar de mesa. Sacridos: Proveniente del griego que significa "azcar". Es la raz principal de los tipos principales de glcidos (monosacridos, disacridos, oligosacridos y polisacridos).

Caractersticas
Los glcidos son compuestos formados en su mayor parte por tomos de carbono e hidrgeno y, en una menor cantidad, de oxgeno. Los glcidos tienen enlaces qumicos difciles de romper de tipo covalente, pero que almacenan gran cantidad de energa, que es liberada cuando la molcula es oxidada. En la naturaleza son un constituyente esencial de los seres vivos, formando parte de biomolculas aisladas o asociadas a otras como las protenas y los lpidos, siendo los compuestos orgnicos ms abundantes en la naturaleza.

La glucosa es sintetizada por las plantas verdes mediante la fotosntesis a partir de materia inorgnica (CO2 y H2O). Los glcidos desempean dos papeles fundamentales en los seres vivos. Por un lado son molculas energticas de uso inmediato para las clulas (glucosa) o que se almacenan para su posterior consumo (almidn y glucgeno); 1g proporciona 4 kcal. Por otra parte, algunos polisacridos tienen una importante funcin estructural ya que forman parte de la pared celular de los vegetales (celulosa) o de la cutcula de los artrpodos.

Tipos de glcidos
Los glcidos se dividen en monosacridos, disacridos, oligosacridos y polisacridos.

Monosacridos
Artculo principal: Monosacrido.

Los glcidos ms simples, los monosacridos, estn formados por una sola molcula; no pueden ser hidrolizados a glcidos ms pequeos. La frmula qumica general de un monosacrido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier nmero igual o mayor a tres, su lmite es de 7 carbonos. Los monosacridos poseen siempre un grupo carbonilo en uno de sus tomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que pueden considerarse polialcoholes. Por tanto se definen qumicamente como polihidroxialdehdos o pihidroxicetonas. Los monosacridos se clasifican de acuerdo a tres caractersticas diferentes: la posicin del grupo carbonilo, el nmero de tomos de carbono que contiene y su quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehdo, el monosacrido es una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacrido es una cetosa. Los monosacridos ms pequeos son los que poseen tres tomos de carbono, y son llamados triosas; aquellos con cuatro son llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y as sucesivamente. Los sistemas de clasificacin son frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehdo de seis tomos de carbono), la ribosa es una aldopentosa (un aldehdo de cinco tomos de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de seis tomos de carbono). Cada tomo de carbono posee un grupo de hidroxilo (-OH), con la excepcin del primero y el ltimo carbono, todos son asimtricos, hacindolos centros estricos con dos posibles configuraciones cada uno (el -H y -OH pueden estar a cualquier lado del tomo de carbono). Debido a esta asimetra, cada monosacrido posee un cierto nmero de ismeros. Por ejemplo la aldohexosa D-glucosa, tienen la frmula (CH2O)6, de la cual, exceptuando dos de sus seis tomos de carbono, todos son centros quirales, haciendo que la D-glucosa sea uno de los estereoismeros posibles. En el caso del gliceraldehdo, una aldotriosa, existe un par de posibles esteroismeros, los cuales son enantimeros y epmeros (1,3dihidroxiacetona, la cetosa correspondiente, es una molcula simtrica que no posee centros quirales). La designacin D o L es realizada de acuerdo a la orientacin del carbono

asimtrico ms alejados del grupo carbonilo: si el grupo hidroxilo est a la derecha de la molcula es un azcar D, si est a la izquierda es un azcar L. Como los D azcares son los ms comunes, usualmente la letra D es omitida. Ciclacin

Ciclacin de la glucosa. El grupo aldehdo o cetona en una cadena lineal abierta de un monosacrido reaccionar reversiblemente con el grupo hidroxilo sobre un tomo de carbono diferente en la misma molcula para formar un hemiacetal o hemicetal, formando un anillo heterocclico, con un puente de oxgeno entre los dos tomos de carbono. Los anillos con cinco y seis tomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y existen en equilibrio con la cadena lineal abierta. Durante la conversin de la forma lineal abierta a la forma cclica, el tomo de carbono conteniendo el oxgeno carbonilo, llamado el carbono anomrico, se transforma en un centro quiral con dos posibles configuraciones: el tomo de oxgeno puede tomar una posicin arriba o abajo del plano del anillo. El par de estereoismeros resultantes son llamados anmeros. En el -anmero, el -OH sustituyente sobre el carbono anomrico se encuentra en el lado opuesto del anillo (posicin trans) a la cadena CH2OH. La forma alternativa, en la cual el sustituyente CH2OH y el grupo hidroxilo sobre el carbono anomrico estn en el mismo lado (posicin cis) del plano del anillo, es llamado anmero. Como el anillo y la forma abierta se interconvierten, ambos anmeros existen en equilibrio. Uso en clulas Los monosacridos son la principal fuente de combustible para el metabolismo, siendo usado tanto como una fuente de energa (la glucosa es la ms importante en la naturaleza) y en biosntesis. Cuando los monosacridos no son necesitados para las clulas son rpidamente convertidos en otra forma, tales como los polisacridos. La ribosa y la desoxirribosa son componentes estructurales de los cidos nuclicos.

Disacridos

Artculo principal: Disacrido.

Hidrlisis de la Lactosa. 1. Galactosa. 2. Glucosa. Los disacridos son glcidos formados por dos molculas de monosacridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacridos libres. Los dos monosacridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosdico, tras una reaccin de deshidratacin que implica la prdida de un tomo de hidrgeno de un monosacrido y un grupo hidroxilo del otro monosacrido, con la consecuente formacin de una molcula de H2O, de manera que la frmula de los disacridos no modificados es C12H22O11. La sacarosa es el disacrido ms abundante y la principal forma en la cual los glcidos son transportados en las plantas. Est compuesto de una molcula de glucosa y una molcula de fructosa. El nombre sistemtico de la sacarosa , O--D-glucopiranosil-(12)- -Dfructofuransido, indica cuatro cosas:

Sus monosacridos: Glucosa y fructosa.Los glcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos (del griego "azcar") son biomolculas compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno. La glucosa, el glucgeno y el almidn son las formas biolgicas primarias de almacenamiento y consumo de energa; la celulosa forma la pared celular de las clulas vegetales y la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrpodos.

Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin, oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especfica, como puede ser de solubilidad.

Disposicin de las molculas en el espacio: La glucosa adopta la forma piranosa y la fructosa una furanosa. Unin de los monosacridos: El carbono anomrico uno (C1) de -glucosa est enlazado en alfa al C2 de la fructosa formando 2-O-(alfa-D-glucopiranosil)-beta-Dfructofuranosido y liberando una molcula de agua. El sufijo -sido indica que el carbono anomrico de ambos monosacridos participan en el enlace glicosdico.

La lactosa, un disacrido compuesto por una molcula de galactosa y una molcula de glucosa, estar presente naturalmente slo en la leche. El nombre sistemtico para la lactosa es O--D-galactopiranosil-(14)-D-glucopiranosa. Otro disacrido notable incluyen la maltosa (dos glucosa enlazadas -1,4) y la celobiosa (dos glucosa enlazadas -1,4).

Oligosacridos
Artculo principal: Oligosacrido.

Estaquiosa, tetrasacrido formado por una glucosa, dos galactosas y una fructosa. Los oligosacridos estn compuestos por tres a nueve molculas de monosacridos 2 que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definicin de cuan largo debe ser un glcido para ser considerado oligo o polisacrido vara segn los autores. Segn el nmero de monosacridos de la cadena se tienen los disacaridos (como la lactosa ), tetrasacrido (estaquiosa), pentasacridos, etc. Los oligosacridos se encuentran con frecuencia unidos a protenas, formando las glucoprotenas, como una forma comn de modificacin tras la sntesis proteica. Estas modificaciones post traduccionales incluyen los oligosacridos de Lewis, responsables por las incompatibilidades de los grupos sanguneos, el eptope alfa-Gal responsable del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y O-GlcNAc modificaciones.

Polisacridos
Artculo principal: Polisacrido.

Amilopectina. Los polisacridos son cadenas, ramificadas o no, de ms de diez monosacridos, resultan de la condensacin de muchas molculas de monosacridos con la prdida de varias molculas de agua. Su frmula emprica es: (C6 H10 O5)n. Los polisacridos representan una clase

importante de polmeros biolgicos y su funcin en los organismos vivos est relacionada usualmente con estructura o almacenamiento. El almidn es usado como una forma de almacenar monosacridos en las plantas, siendo encontrado en la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). En animales, se usa el glucgeno en vez de almidn el cual es estructuralmente similar pero ms densamente ramificado. Las propiedades del glucgeno le permiten ser metabolizado ms rpidamente, lo cual se ajusta a la vida activa de los animales con locomocin. La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacridos estructurales. La celulosa es usada en la pared celular de plantas y otros organismos y es la molcula ms abundante sobre la tierra. La quitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrgeno en sus ramas incrementando as su fuerza. Se encuentra en los exoesqueletos de los artrpodos y en las paredes celulares de muchos hongos. Tiene diversos usos: en hilos para sutura quirrgica. Otros polisacridos incluyen la calosa, la laminarina, la maltodextrina, el xilano y la galactomanosa.[cita requerida]

Funcin de los glcidos

Los glcidos desempean diversas funciones, entre las que destacan la energtica y la estructura.

Glcidos energticos
Los mono y disacridos, como la glucosa, actan como combustibles biolgicos, aportando energa inmediata a las clulas; es la responsable de mantener la actividad de los msculos, la temperatura corporal, la presin arterial, el correcto funcionamiento del intestino y la actividad de las neuronas. Los glcidos aparte de tener la funcin de aportar energa inmediata a las clulas, tambin proporcionan energa de reserva a las clulas.

Glcidos estructurales
Algunos polisacridos forman estructuras esquelticas muy resistentes, como la celulosa de las paredes de clulas vegetales y la quitina de la cutcula de los artrpodos.

Otras funciones
La ribosa y la desoxirribosa son constituyentes bsicos de los nucletidos, monmeros del ARN y del ADN. Los oligosacridos del glicocliz tienen un papel fundamental en el reconocimiento celular.

Metabolismo de los glcidos

Los glcidos representan las principales molculas almacenadas como reserva en los vegetales. Los vegetales almacenan grandes cantidades de almidn producido a partir de la glucosa elaborada por fotosntesis, y en mucha menor proporcin, lpidos (aceites vegetales). Los animales almacenan bsicamente triglicridos (lpidos). Al contrario que los glcidos, los lpidos sirven para almacenar y obtener energa a ms largo plazo. Tambin almacenan cierta cantidad de glucgeno, sobre todo en el msculo y en el hgado. Aunque muchos tejidos y rganos animales pueden usar indistintamente los glcidos y los lpidos como fuente de energa, otros, principalmente los eritrocitos y el tejido nervioso (cerebro), no pueden catabolizar los lpidos y deben ser continuamente abastecidos con glucosa. En el tubo digestivo los polisacridos de la dieta (bsicamente almidn) son hidrolizados por las glucosidasas de los jugos digestivos, rindiendo monosacridos, que son los productos digestivos finales; stos son absorbidos por las clulas del epitelio intestinal e ingresan en el hgado a travs de la circulacin portal, donde, alrededor del 60%, son metabolizados. En el hgado, la glucosa tambin se puede transformar en lpidos que se transportan posteriormente al tejido adiposo. El msculo es un tejido en el que la fermentacin representa una ruta metablica muy importante ya que las clulas musculares pueden vivir durante largos perodos de tiempo en ambientes con baja concentracin de oxgeno. Cuando estas clulas estn trabajando activamente, su requerimiento de energa excede su capacidad de continuar con el metabolismo oxidativo de los hidratos de carbono puesto que la velocidad de esta oxidacin est limitada por la velocidad a la que el oxgeno puede ser renovado en la sangre. El msculo, al contrario que otros tejidos, produce grandes cantidades de lactato que se vierte en la sangre y retorna al hgado para ser transformado en glucosa, proceso metablico conocido como ciclo de Cori. Las principales rutas metablicas de los glcidos son:

Gliclisis. Oxidacin de la glucosa a piruvato. Fermentacin. La glucosa se oxida a lactato (fermentacin lctica), o etanol y CO2 (fermentacin alcohlica. Gluconeognesis. Sntesis de glucosa a partir de precursores no glucdicos. Glucognesis. Sntesis de glucgeno. Ciclo de las pentosas. Sntesis de pentosas para los nucletidos.

En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lpidos como son el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacridos son degradados inicialmente a monosacridos por enzimas llamadas glicsido hidrolasas. Entonces los monosacridos pueden entrar en las rutas catablicas de la glucosa. La principal hormona que controla el metabolismo de los glcidos es la insulina.

Nutricin
Artculo principal: Nutricin.

Los productos derivados del cereal son fuentes ricas de carbohidratos. La concentracin de glcidos en una persona, varan desde los 8,3 a 14,5 g por cada kilogramo de peso corporal. Se propone que el 55-60% de la energa diaria que necesita el organismo humano debe provenir de los glcidos, ya sea obtenidos de alimentos ricos en almidn como las pastas o de las reservas del cuerpo (glucgeno). No es recomendable el consumo abusivo de glcidos tipo azcar por su actividad altamente oxidante: las dietas con muchas caloras o con mucha glucosa aceleran el envejecimiento celular. Se sobreentiende que pueden ser necesarias dietas hipercalricas en climas glidos o en momentos de gran desgaste energtico muscular. Ntese que el sedentarismo o la falta de los suficientes movimientos cotidianos del cuerpo humano provocan una mala metabolizacin de las grasas y de los glcidos. Los glcidos, por su fuerte carcter hidroflico se rodean de partculas de agua ocupando ms espacio en las clulas y son atacados ms fcilmente por las peores enzimas hidrolticas que las protenas o las grasas y por eso son una fuente de obtencin rpida de energa. Las protenas y grasas son componentes vitales para la construccin de tejido corporal y clulas, y por lo tanto debera ser recomendado no malgastar tales recursos usndolos para la produccin de energa. Los glcidos no son nutrientes esenciales, ya que el cuerpo puede tener toda su energa a partir de la sntesis de protenas y grasas. El cerebro no puede quemar grasas y necesita glucosa para obtener energa del organismo, y as puede sintetizar esta glucosa a partir de protenas. La metabolizacin de las protenas aporta 4 kcal por gramo, mientras que las grasas contienen 9kcal y el alcohol 7 kcal por gramo.

Alimentos con altos contenidos en glcidos son pastas, patatas, fibra, cereales y legumbres. Los glcidos ayudan a la desmaterializacin de azcares en la sangre, y gracias a ellos conseguimos que no baje el porcentaje medio de insulina en la sangre. Basado en la evidencia del riesgo a la cardiopata y obesidad, el Instituto de Medicina (Estados Unidos) recomienda que los adultos estadounidenses y canadienses obtengan el 40 al 65% de energa de la dieta a partir de los glcidos.3 La FAO (Food and Agriculture Organization) y la WHO (World Health Organization) recomiendan que las guas de alimentacin nacional establezcan la meta de 55 a 75% del total de la energa a partir de glcidos, pero slo 10% de alimentos a partir de azcar libre (glcidos simples).4 La distincin entre "glcidos buenos" y "glcidos malos" es una distincin carente de base cientfica. Aunque estos conceptos se han utilizado en el diseo de las dietas cetognicas como las dietas bajas en glcidos, las cuales promueven una reduccin en el consumo de granos y almidones en favor de protenas. El resultado es una reduccin en los niveles de insulina usada para metabolizar el azcar y un incremento en el uso de grasas para energa a travs de la cetosis, un proceso tambin conocido como hambre de conejo.[cita requerida]

Enfermedades durante la digestin

Si durante la digestin, la degradacin de carbohidratos es deficiente a causa de alguna enfermedad intestinal hereditaria, un trastorno intestinal, desnutricin o frmacos que lesionan la mucosa del intestino delgado, el carbohidrato no digerido llega al intestino grueso, donde produce diarrea osmtica. La fermentacin bacteriana de los compuestos produce grandes volmenes de CO2 y H2, lo que ocasiona clicos abdominales.[cita requerida]

Clasificacin
Los nutricionistas y dietistas clasificaban anteriormente los carbohidratos como simples (monosacridos y disacridos) o complejos (oligosacridos y polisacridos). El trmino carbohidrato complejo fue usado por primera vez en la publicacin Dietary Goals for the United States (1977) del Comit seleccionado del Senado, donde los denominaron "frutas, vegetales y granos enteros".5 Las pautas dietticas generalmente recomiendan que los carbohidratos complejos y las fuentes de carbohidratos simples ricas en nutrientes, como frutas y productos lcteos deberan cubrir el grueso del consumo de carbohidratos. Las guas dietticas para los americanos USDA 2005 prescindieron de la distincin entre simple/complejo, en su lugar recomiendan alimentos integrales y ricos en fibra.6 El ndice glicmico y el sistema de la carga de glicemia son populares mtodos de clasificacin alternativos los cuales clasifican los alimentos ricos en carbohidratos basados en su efecto sobre los niveles de glucosa sangunea. El ndice de insulina es un mtodo de clasificacin similar, ms reciente el cual clasifica los alimentos basado en su efecto sobre los niveles de insulina. Este sistema asume que los alimentos con ndice glicmico alto pueden ser declarados para ser la ingesta de alimentos ms aceptable. El informe conjunto de expertos de la WHO y la FAO, en Dieta, Nutricin y Prevencin de Enfermedades Crnicas (serie de informes tcnicos de la WHO 916), recomienda que el

consumo de carbohidratos suponga el 55-75% de la energa diaria, pero restringe el consumo de "azcar libre" a un 10%.

Aplicaciones
Los carbohidratos se utilizan para fabricar tejidos, pelculas fotogrficas, plsticos y otros productos. La celulosa se puede convertir en rayn de viscosa y productos de papel. El nitrato de celulosa (nitrocelulosa) se utiliza en pelculas de cine, cemento, plvora de algodn, celuloide y tipos similares de plsticos. El almidn y la pectina, un agente cuajante, se usan en la preparacin de alimentos para el hombre y el ganado. La goma arbiga se usa en medicamentos demulcentes. El agar, un componente de algunos laxantes, se utiliza como agente espesante en los alimentos y como medio para el cultivo bacteriano; tambin en la preparacin de materiales adhesivos, de encolado y emulsiones. La hemicelulosa se emplea para modificar el papel durante su fabricacin. Los dextranos son polisacridos utilizados en medicina como expansores de volumen del plasma sanguneo para contrarrestar las conmociones agudas. Otro hidrato de carbono, el sulfato de heparina, es un anticoagulante de la sangre.

Qumica de los glcidos

Los carbohidratos son reactivos en varios reacciones orgnicas, como por ejemplo: 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. Acetilacin. La reaccin con Cianohidrina. La transformacin de Lobry-de Bruyn-van Ekenstein. La transposicin de Amadori. La reaccin de Nef. La degradacin de Wohl. La reaccin de Koenigs-Knorr. La reaccin de Maillard o pardeamiento no enzimtico.