Introduo Terica

Aminocido:
Os aminocidos so compostos quaternrios de carbono (C), hidrognio (H), oxignio (O) e nitrognio (N) e s vezes enxofre (S). A estrutura geral dos aminocidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila que so ligados ao carbono que tambem ligado ao R (radical, cadeia lateral) que a indentidade do aminoacido, diferenciando os em polares, no-polares e neutros.

Carbono

Carboxila Amina

Existem somente 20 (aminocidos) principais, divididos em: Naturais(produzidos pelo corpo) e Escenciais (Ingeridos) Os aminoacidos so interligados pela a ligao peptidica, que feita pela a ligao do OH da Carboxila com o H da Amina criando H2O que se deprende da molecula a desidratando.

As protenas, como dito, so formadas a partir da combinao de aminocidos. Entretanto, s existem 20 aminocidos primrios, a partir dos quais so formados outros aminocidos e as milhares de protenas.

Protena:
O termo protena deriva do grego proteos, "que tem prioridade", "o mais importante". As protenas so formadas a partir da unio sequenciada de diversos aminocidos, e possuem funes diversas, como a Estrutural e a Enzimtica.

E sua estrutura dividida em: Primaria: dada pela sequncia de aminocidos ao longo da cadeia polipeptdica. Segundaria: dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na sequncia primria da protena Terciaria: dada pelo dobramento final de uma cadeia Quaternria: Protenas que tem duas ou mais cadeias polipeptdicas. As milhares de enzimas que um organismo possui so todas protenas com funes importantes. As informaes genticas, por exemplo, so expressas atravs de protenas.

Enzima:
As enzimas so protenas que, atuam como catalisadores na maioria das reaes bioqumicas. Diminuem a energia de ativao necessria para que se d uma reao qumica.

Existem no organismo diferentes tipos enzimticos, estendendo-se por todo o corpo humano, no entanto em pequenas quantidades. A grande especificidade de uma enzima determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regies de afinidade com os reagentes (substratos). A essa complementaridade, denominamos combinao chave-fechadura. Combinao chave-fechadura devido a que tanto as enzimas como os substratos apresentam formas geomtricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nas outras.

Alguns fatores influenciam na atividade cataltica das enzimas, tais como: concentrao enzimtica, concentrao do substrato, pH(Potencial Hidrogeninico) e temperatura. Quando aumentamos a concentrao do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influncia ter o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas j se encontraram ocupadas gera-se um tipo de saturao, que quando as enzimas ficam sobrecarregadas. Cada enzima tambm possui um pH timo para desempenhar suas funes, seja no estmago, no caso das pepsinas em pH cido (por volta de 2-muito baixo), ou em qualquer outro rgo ou tecido, na boca ou na corrente sangunea, cada uma em seu local de atuao requerem de condies favorveis para potencializar sua atuao. Para otimizao das reaes biolgicas, mediadas por catalisadores, necessrio uma temperatura adequada que varia de acordo com o tipo de enzima. Baixas temperaturas podem causar inativao e altas temperaturas podem causar desnaturao enzimtica. Portanto, as enzimas so muito sensveis, da entendemos a preocupao materna quando uma criana encontra-se febril.