EC 3.4.21.

1 QUIMOTRIPSINA

Pertenece a las hidrolasas

Es una endopeptidasa con acción sobre uniones adyacentes a los residuos fenilalanina, tirosina,
triptofano y metionina.

• Contiene una cadena polipeptídica de 245 residuos de a.a.

• En las células acinares del páncreas hay gránulos de cimógenos formados por
quimotripsinogenos, que en la luz intestinal se activan por la acción de la tripsina que le quita
los aminoácidos, quedando en forma de alfa quimotripsina activa.

• Esta enzima no es autocatalítica

ACTIVACIÓN DE LA QUIMOTRIPSINA

La quimotripsina se sintetiza por biosíntesis proteica como un precursor denominado

quimotripsinógeno enzimáticamente inactivo. Se rompe por acción de la tripsina en dos partes que
permanecen unidas por un enlace S-S, y estas moléculas de quimotripsinógeno pueden activar a otras
eliminando dos pequeños péptidos en una trans-proteolisis.

La molécula resultante es una quimotripsina activa, una molécula tripeptídica interconectada por
enlaces disulfuro.una cosa en claro es la quimiotrisosina

ACTIVIDAD Y CINÉTICA DE LA QUIMOTRIPSINA

La quimotripsina in vivo es una enzima proteolítica que actúan en los sistemas digestivos de los
mamíferos y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces peptídicos por reacciones hidrolíticas, un
proceso que a pesar de ser termodinámicamente favorable ocurre de forma extraordinariamente lenta en
ausencia de catalizadores.

El principal sustrato de la quimotripsina incluye el triptófano, tirosina, fenilalanina y metionina, que

son hidrolizados en el carboxilo terminal. Al igual que muchas proteasas, la quimotripsina también
hidroliza enlaces éster in vitro, característica que permite la utilización de sustratos análogos como el
éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofenil para análisis enzimáticos.

La quimotripsina rompe los enlaces peptídicos actuando sobre el grupo carbonilo no reactivo con un
potente nucleófilo, el residuo 195 de serina que se ubica en el centro activo de la enzima, que se une
covalentemente al sustrato formando un intermediario enzima-sustrato.

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Estos descubrimientos se basan en ensayos de inhibición y estudios de cinéticas de rotura de los
sustratos mencionados, aprovechando que en intermediario enzima-sustrato p-nitrofenolato tiene color
amarillo, lo que permite medir su concentración mediante técnicas de absorbancia a 400 nm.

• Se ha descubierto que la reacción de la quimotripsina con su sustrato ocurre en dos etapas, un

primera fase de "ignición" al principio de la reacción y un estado estacionario posterior,
siguiendo la cinética de Michaelis-Menten.
• La forma de actuar de la quimotripsina se explica como una hidrólisis que ocurre en dos pasos:
primero se acila el sustrato para formar un intermediario enzima acilada que posteriormente
pierde el grupo acil para devolver la enzima a su estado original.

UTILIDAD CLINICA

• Pruebas de determinación simple para descubrir enfermedad pancreática asociada con

insuficiencia pancreática exocrina, seguimiento en estos casos y exclusión de pacientes con
probable función pancreática normal.

LA PRUEBA LA MEDICION DE LA QUIMOTRIPSINA EN MATERIA FECAL:

Es una evaluación de la función hepática más confiable que la actividad de la tripsina.

Se han observan resultados falsos positivos hasta un 10% y puede haber valores normales en
pacientes con las enfermedades mencionadas.
Para el diagnostico definitivo se requiere emplear la prueba de cromicina- secretina.

El polibrene es un inhibidor de la activación de factor de hageman.

VALORES DE REFERENCIA EN MATERIA FECAL:

• Materia fecal: 120-1265 mg/l

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