Biomolculas Aminocidos e Protenas

Prof. Helder Braz Maia

BIOMOLCULAS
Biomolculas = molculas de importncia biolgica.

Bio = organismo vivo Molcula = unio de dois ou mais tomos distintos

Formadas pelos seguintes tomos:

C = carbono N = nitrognio O = oxignio H= hidrognio Compostos de estrutura simples, presentes nos seres vivos e essenciais aos processos vitais.

Biomolculas orgnicas e inorgnicas

Biomolculas orgnicas so aquelas que possuem tomos de carbono (C) em sua estrutura qumica;

Biomolculas inorgnicas no possuem carbono.

Exemplos: Orgnicas = CH3OH Inorgnicas = HCl

POLMEROS BIOLGICOS
Muitas molculas biolgicas so macromolculas (polmeros) de alto peso molecular montados a partir de precursores mais simples. A sntese de macromolculas a atividade que mais consome energia das clulas.
radical

MONMEROS EXEMPLO:

POLMEROS

1. Protenas: peptdeos (formado por aminocidos) 2. cidos nuclicos: polinucleotdeos (DNA e RNA)

3. Polissacardeos: (formado por acares)

Classificao das Biomolculas

cidos: possuem H+ no incio da estrutura molecular ex: HCl Bases: possuem OH- no final da estrutura molecular ex: NaOH
Sais: no contem H nem OH ex: NaCl

AMINOCIDOS
Estruturas monomricas formam protenas por ligaes peptdicas.

1806 descoberta do primeiro aminocido, ASPARAGINA, encontrado no aspargo. at 1938 descoberta dos 20 aminocidos existentes, o ltimo foi a TREONINA. Todos 20 AAs so -aminocidos. Possuem grupo carboxila (COO-) e amino (NH3+) ligados ao mesmo tomo de carbono (carbono ). Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R.

AMINOCIDOS
AA variam na estrutura, tamanho e carga eltrica que influenciam a sua solubilidade em gua.
Todos os AA exceto a glicina, o carbono est ligado a quatro diferentes grupos: carboxila, amino, grupo R e tomo de H+.

Na glicina o grupo R um outro tomo de hidrognio.

COO-

+ H3N

C H

GLICINA

Propriedades Gerais
Em pH fisiolgico os grupos amino e carboxlico dos 20 AAs ionizam-se.
Grupos -carboxlico - pK = 2,2 em pH 3,5 encontram-se ionizados. Grupos -amino - pK = 9,4, em pH 8,0 encontram-se ionizado.

Substncias anfteras - Os AAs podem atuar como cido ou base. Molculas que carregam grupos de polaridade oposta como os AAs so conhecidas como ons dipolares. So bastante solveis em gua e insolveis em solventes orgnicos.

CLASSIFICAO E CARACTERSTICAS DOS AMINOCIDOS

Os AAs so classificados de acordo com a Polaridade das cadeias laterais: 1. Grupo R - apolares 2. Grupo R - aromticos 3. Grupo R - polares no-carregados

4. Grupo R - polares carregados positivamente 5. Grupo R polares carregados negativamente

Grupo R - apolar e aliftico

Grupo R - aromticos

Glicina

Alanina

Valina

Fenilalanina

Tirosina

Triptofano

Grupo R - polares carregados positivamente

Leucina Metionina Isoleucina
+

Grupo R - polares no-carregados

Serina

Treonina

Cistena

Lisina

Arginina

Histidina

Grupo R - polares carregados negativamente

Prolina

Asparagina

Glutamina

Aspartato

Glutamato

AMINOCIDOS

ESSENCIAIS Arginina Histidina Isoleusina Leusina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina

NO ESSENCIAIS Alanina Aspartato Asparagina Cistena Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina

Estereoqumica:
Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono est ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais. Com exceo da glicina os AAs tem 2 estereoismeros.
Toda molcula com centro quiral so opticamente ativos:

No so sobrepostas uma a outra.

Nomenclatura
1 - Conveno de Fischer
Nomenclatura

especial desenvolvida para especificar configurao dos 4 substituintes dos carbonos assimtricos.

So explicadas pelo sistema D, L proposto em 1891 por Emil Fischer. Ex. Ismeros espaciais ou estereoismeros, do gliceraldedo so designados D-gliceraldedo e L-gliceraldedo.
Cada centro assimtrico pode ter duas configuraes possveis.

Nomenclatura

Os carbonos so alinhados verticalmente e: OH para direita = D gliceraldedo (Destrgira) OH para esquerda = L gliceraldedo (Levgira)

Nomenclatura
Regra aplicada para os AAs: D - aminocidos = grupo amino na direita. L - aminocidos = grupo amino na esquerda.

Todos os AAs originrios das protenas apresentam configurao L.

Aminocidos Incomuns:

Resultam

da modificao especfica de um resduo de aminocido aps a cadeia polipeptdica da protena ter sido sintetizada.

Adio de grupos qumicos nas cadeias laterais do AA: hidroxilao, metilao, acetilao, carboxilao e fosforilao.

Aminocidos Incomuns
Ex:
4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de plantas e no colgeno. 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colgeno. 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Protena contrtil do msculo). - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulao sangnea (Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, protena C e S).

Desmosina, derivado de 4 resduos de lisina, encontrada na elastina.

Outros 300 aminocidos so encontrados nas clulas, mas no so constituintes das protenas.

FUNES BIOLGICAS DOS AAs

Estrutura da clula. Hormnios. Receptores de protenas e hormnios. Transporte de metablitos e ons. Atividade enzimtica. Imunidade. Gliconeognese.

PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES
Antioxidante. Pro-oxidante. Metilao e remetilao. Quelante. Desintoxicante. Precursor de hormnios.

FUNES ESPECIALIZADAS DOS AMINOCIDOS

Funcionam como mensageiros qumicos na comunicao entre clulas. Glicina, cido aminobutrico (GABA) e a dopamina so neurotransmissores.

Histamina, produto da descaboxilao da histidina, potente mediador local em reaes alrgicas.

Tiroxina, hormnio tireideo, derivado da tirosina.

Propriedades cido base

O grupo COO- (carga negativa) e NH3+ (carga positiva) so carregados em pH neutro, formando os zwintterions (anfteros). Podem atuar tanto como cido (doador de prtons), quanto base (receptor de prtons).

Propriedades cido base

PI: o ponto isoeltrico, onde a carga lquida total da molcula de aminocido ou protena nula. PK1 e PK2: So os pontos constantes de equilbrio da

dissociao dos grupos cidos e bsicos de um aminocido.

Pk1 referente ao grupo COOH Pk2 referente ao grupo NH3+ PkR referente ao grupo R

Propriedades cido base

Durante a titulao de um aminocido possivel notar a desprotonao; afinal todos os aminocidos possuem no mnimo dois grupos cido-base (-COOH e NH3).
Primeira perda de prton
Terceira perda de prton

Exemplo: Glutamato
Segunda perda de prton

Sofre 3 perdas de prton: Primeira: em PH =2,19 Segunda: em PH =4,25 Terceira: em PH =9,67

PH

Ponto isoeltrico
Valor de PH onde a molcula est neutra, ou seja, quantidade de cargas positivas e negativas passam a ser iguais.

Aminocidos neutros pI= (pK1 + pK2)/2 Aminocidos com cadeia cida (-) pI= (pK1+pKR)/2 Aminocidos com cadeia bsica (+) pI= (pK2 + pKR)/2

Exemplo: Glutamato
PI= (pK1 +pKR)/2 PI = (2,19 + 4,25)/2 PI = 3,22 Ou seja, em PH = 3,22

Carga Lquida:
* Carga Lquida = C.L

C.L =
+1 + 0 = +1

C.L =
+1 -1 = 0 0 1 = -1

C.L =

Importancia do Ponto Isoeltrico:

As cargas eltricas influenciam na solubilidade da molcula. A presena de cargas negativas ou positivas determina a interao das molculas com o meio aquoso e a repulso entre as mesmas. No PI, as foras de repulso entre as molculas e as foras de interao com o meio aquoso so MNIMAS,ocorrendo a formao de aglomerados que tendem a precipitar. Ou seja, diminui muito a solubilidade.

NO PI Repulso mnima entre as molculas e pouca interao com o meio aquoso

PEPTDEOS
So polmeros de -aminocidos, que se polimerizam por eliminao de um mol de H2O. Ligao conhecida como peptdica.

LIGAO PEPTDICA

LIGAO PEPTDICA

O resduo de AA na extremidade com o grupo amino o resduo terminal amino (N-terminal) e o resduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, o resduo terminal carboxila (C-terminal)

CLASSIFICAO DOS PEPTDEOS

So classificados de acordo com o nmero de resduos de AA na cadeia:

Peptdeos: 2-3 resduos Oligopeptdeos: 4-40 resduos Protenas: mais de 40 resduos

Exemplo de peptideo

Exemplo de oligopeptideos: A somatostatina (hormnio)

Exemplo de protena: Hemoglobina

PEPTDEOS DE IMPORTNCIA BIOLGICA

Os menores peptdeos podem ter efeitos biolgicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil ster, adoante artificial.

Hormnios so peptdeos pequenos:

Ocitocina (estimula contrao uterina),

Bradicinina (inibe inflamao dos tecidos),

Tirotropina (hormnio da hipfise).

Venenos txicos de cogumelos e alguns antibiticos.

Insulina e Glucagon (hormnios pancreticos). Corticotropina (estimula crtex adrenal).