BIOQUMICADELMSCULO

Cambiospostmortem. Procesosbioqumicosqueocurrendurantela maduracindelacarne. Influenciasobrelacalidadfinaldeproducto.

Dra.AdrianaPazos InstitutoTecnologadeAlimentos(ITA) INTA

CursoAnualIPCVA11deNoviembrede2009 EnvasesenlaIndustriadelaCarneVacuna:FundamentosyAplicaciones

Tejidosdelacanal
muscular mayoritario adiposo seo(13 18%p/p)

Msculo
capacidad para contraerse, en respuestaaunestmulonervioso. tejidomuscular: liso cardaco esqueltico

Msculoesqueltico
Fibraslargasmultinucleadas InervadoapartirdelSNC Unidoahuesosportendones Contracciones huesos y cartlagos Mayora de la masa corporal de los vertebrados

Estructuradelmsculoesqueltico
Epimisio Perimisio Endomisio Fibramuscular Tendn

Miofibrilla

MSCULO
HAZdeFIBRAS FIBRAMUSCULAR (clula)

MIOFIBRILLA MIOFILAMENTO

Fibramuscular

Ultraestructuradelamiofibrilla

Composicinqumicadelmsculo
AGUA 6875%

PROTENAS
LPIDOS HdeC 412% 1%

1825%

MINERALES 1%

Age class

Myoglobin content

Veal Calf Young beef Old beef

2mg/g 4mg/g 8mg/g 18mg/g

Species

Color

Myoglobin content

Pork Lamb Beef

Pink Lightred Cherry red

2mg/g 6mg/g 8mg/g

Protenasdeltejidoconectivo
Extracelulares tendones,ligamentos SintetizadasporFibroblastos Colgeno Elastina Otras Conexinmsculo hueso

Colgeno
Protenaanimalmsabundante enloshuesos,piel(30%Gly;25%OHProl eOHLis)

Colgeno
3cadenaspolipeptdicasalfa unidad:tropocolgeno CadacadenarepitetripleteGlyXY
X:Pro(OHPro) Y:OHPro OHLis
aaTrp,Cys

Elastina
Elasticidaddeformacin tensin:
ligamentos,msculos,pareddevasos

Gly ,Ala,Val Insoluble,protenafibrosa,muchaGly

Protenasmiofibrilares
Miofibrillas Sarcmero (2) FilamentosdeMiosina FilamentosdeActina
Actinina,protenasC,M,F,I,miomesina, desmina,Z,titina

FilamentosdeMiosina
Miosina: (160nmx2nm)(PM:480000)

FilamentosdeActina
Actina Troponina Tropomiosina

Actininas yprotenasmenores
Protenasmenores:
M,bandaM,sobremiosina C Fasocida amiosina IbandaA

ProtenasdelCitoesqueleto:
Conectina,Desmina,Z
Otras:Vimentina,Sinemina,Paranemina

Estructuradelsarcmero
Elsarcmero eslaunidadfuncionaldel msculo

Estructuradelsarcmero
Los filamentos delgados se deslizan haciaelcentrodelabandaAtirandode laslineas Zalasqueseanclan.

Todoslossarcmeros deunafibraseacortanalmismotiempo

Contraccindefibrasmusculares

Contraccin

Luegodelsacrificiodel animal, lacarnesufrevariosprocesos bioqumicos, queafectandistintas caractersticasdelamisma

FuentesdeEnergaATP
Creatina Fosfato Glucosa

Cambios postmortem

Procesos postmortem

Rigormortis
Cesaelaportedeoxgeno Cesalafosforilacinoxidativayconello elaportedeATPaerobio Se activa la glucolisis y se acumula piruvato DesciendepH,inactivaE.metablicas. SeagotaATP,actomiosina (irreversible)

Rigormortis

Rigormortis
Glucolisis Postmortem Continahastaquelasenzimasson inactivadasapH5.45.5;pI protenas. La velocidad de cada vara con la especieyconeltipodemsculo. La velocidad de glucolisis postmortem aumenta al aumentar la temperatura externaporencimadelaambiental.

Rigormortis
Glucolisis postmortem diferentesmsculos diferentevelocidadglucolisis diferentevelocidadcadadeT Velocidad glucolisis mayor en msculosqueseenfranlentamente La aparicin del RM va acompaada porunadisminucindelaCRA

Rigormortis
EltiempodependedelaT(C)

pasadoelRM,comienzalamaduracin: resolucindelRM

Rigormortis
Aumentaladurezadelacarne Eltiempoenqueseproducevaria

BajadelpHpostmortem

DFD: *Malascondicionesprefaena *Agotamientoglucg.,pHf>6.0 *Carne oscura, elevada CRA,

sensibles a microorganismos, difcil conservacinbajorefrigeracin.

PSE:

*pH muy bajo en la 1erah

cuandolacarneanestacaliente. *bajo rendimiento tecnolg. altasmermasenproductos

Procesos postmortem
PreRigor:(012hpm) contraccindelosmsculos salidaparcialdelagua cambiodecolor aspectoseco

Procesos postmortem
PreRigor:(012hpm) Rigor Mortis:(1272hpm) msculorgido prdidadeagua oscurecimiento mayoracidez pocodigerible bajacalidadyvalornutritivo

Procesos postmortem
PreRigor:(012hpm) Rigor Mortis:(1272hpm) Maduracin (72*hpm)

Procesos postmortem
Sacrificiodelanimal MetabolismoO2 aO2 Glucgenoacidolctico BajapH7a5,6 BajaCreatinaFosfatoyATP FaltaATPpararelajacin,Actomiosina RigorMortis Protelisis

Maduracindelacarne
Combinacindetransformaciones queseoriginanenelmsculodeun animaldeabasto,posterioral sacrificioyfaenado,proporcionndole alacarnepropiedadesdecolor, terneza,desarrollodelaroma y cambiosdetextura

Maduracin
"CARNEFRESCA (carnemaduradaobienenvejecida) terneza,nutricin,digestibilidad sabor, aroma y textura
(ventajas nutricionales)

PROCESOS BIOQUMICOSQUEOCURREN DURANTELAMADURACINDE LACARNE

TERNEZA

Procesodecontraccin
Mg 2+ Miosina+ATP MiosinaADP+Pi Actina +Ca 2+ ActinaM

MiosinaADP +ActinaM Actomiosina+ADP Mg 2+ Actomiosina +ATP Actina+Pi+MiosinaADP

Primeras24hpm
durezaaumenta71% acortamientosarcmero 25%

Entrelas24y72hpm
ternezaaumenta largosarcmero nocambia laprotelisis pm esrelevanteenla determinacindelaterneza

Maduracin TernezaInicial TernezaFinal

Largosarcmero GradodeProtelisis TejidoConectivo GrasaIntramuscular

Diferenciasentreternezafinaleinicial tiempodealmacenamiento

Maduracin
(tiernizacin pm)

Degradacinprotenasmiofibrilares Accinsistemasenzimticos Desnat.tejidoconect.intram. Lamagnituddelaprotelisis pm esel mayorresponsabledelavariacindela ternezadelacarne

Sistemasenzimticos
Protenasmiofibrilares Catepsinas lisosomales Ubiquitina proteosomal EnzimasactivadasporCa
(calpanas/calpastatina)

Protenasdeltejidoconectivo Metaloproteinasas deM.E.

Familiadelacalpanas

Enzimasactivadasporcalcio
(cysproteasas)

Protenas endgenas del msculo: Isoformas ubicuas: Calp. y mCalp. yotrasespecficasdetejido

(p94 Calp IIIenmsculoesquelt.) Calp I,Calp II,Calpastatina

Asociaciones entre terneza y nivel de expresindelgendep94

(escasainformacinsobreelroldep94enla protelisis pm)

Degradacindeprotenas miofibrilares
Comienza12hpm ([Ca2+] intracel.) La terneza aumenta 24 y 29% a los 10 y 14daspm respectivamente *aumento rpido primeros 10das *aumentogradual,hasta 56%deloriginalalos35dasp.m.

Degradacindeprotenas miofibrilares
34daspm =>degradacindeprotenas Intramiofibrilares Intermiofibrilares Costmeras (miofibrillassarcolema)

Degradacindeprotenas miofibrilares
AniveldediscoZ sincambiosantesde16daspm
(degradacinenbandaI,cercadediscoZ)

Degradacindeprotenas miofibrilares
Aniveldecostmeras vinculina degradadaporcalp.(24hpm) desmina ytroponinaT(24 72hpm) distrofina (24hpm),desaparece6d.pm titina ynebulina (72hpm) Laprotelisis detitina ynebulina explica aumentodefragilidaddelabandaI

Desnaturalizacintejidoconectivo
28d. pm (4C) degrada proteoglicano asociado a colgeno (glucoronidasa), siendo susceptiblea(MMPs) [Ca2+]=0,1mM provoca destruccin de perimisio yendomisio MMPs:colagenasas (MMP1yMMP13), gelatinasa (MMP2 MMP9) factoresdeactivacin/inhibicin

Micrografa electrnica

1hpm
miofibrillas intactas bien conservadas

2das pm
membranas celulares daadas

7das pm
gran cantidad de membranas celulares daadas

Maduracin
Proceso por el cual el msculo se va ablandando y se mejora la retencin deagua. 15dasa0C 2dasa20C La maduracin no es el proceso contrarioalqueoriginalarigidez.

Maduracin
Colgeno no sufre modificaciones importantes. Ablandamiento debido a calpanas I y II, se hacen mas proteolticas a medida que baja el pH ya que su inhibidor (calpastatina) no acta, al finalseautolisan. Catepsinas B,D,H yL(lisosomales) Limportante(actomiosina ytroponinas)

COLOR

Color:oxidacindeMb.

Bonds
Fe++ Ferrous (covalent)

Compound
:H2O :O2 :NO :CO

Color
Purple Red Cured pink Red Red Brown Green Green

Name
Reduced myoglobin Oxymyoglobin Nitric oxidemyoglobin Carboxymyoglobin Cyanmetmyoglobin Metmyoglobin Sulfmyoglobin Choleglobin

Fe+++Ferric (ionic)

CN OH SH H2O2

SABOR

Maduracin
Textura: IncrementoCRA(exud.jugo) Color:oxid.Mb. Aroma: hipoxantina, (en el tpo. off flavor);enranciamiento degrasas

Cambiosqumicos
ADP resultante desamina y da IMP, sedesfosforila ydaInosina. La Ribosa se separa de sta y se formalaHipoxantina. Liberacindeamonaco.
ATPADPIMP Inosina Hipoxantina

Pi Pi+NH3PiRibosa

Monitoreodelamaduracin
ActividadenzimticaCalp./Calpast. Microscopamiofibrillas Resistenciaalcorte(WB) Electroforesisprotenasmiofibrilares Aminocidoslibres,c.Glutmico Perfillipdico Compuestosvoltiles Color

Acortamientoporfrio

VelocidadcadadepHsegnTC

EfectoespecieenlacadadelpH

Estimulacinelctrica
Aplicacin de corriente elctrica, favorece el sangrado, acelerar R.M., evitndosecontraccinporfro. Alto voltaje (300700 V), antes de 30pm (actadirectamentesobrelosmsculos) Bajo voltaje (80100 V) sangrado
(estimulaelsistemanervioso)

Estimulacinelctrica
Descarga elctrica contraccin muscular, consumo ATP y glucgeno, se acelera la gluclisis anaerobia, baja pH,seaceleraelRM. Permiteenfriamientorpido(2hpm) pHbajaa66,3enla1era hora. Prdida de jugo, color ms plido, carnemstierna,menorcontraccinen elrigor.

Estimulacinelctrica
Prevencin del coldshortening (aceleradaglucolisis;RMaaltasT) Actividad proteoltica acelerada
(Ca++)

Ruptura de estructura fibrilar por contracciones extremas y liberacin de catepsinas.

Tenderstretching
Msculos del cuarto trasero ms estirados

Tendercut
Peso de la canal, estiramiento muscular

Aumentodelaternezapm
Mtodosmecnicos(picado) Marinacin (vinagre,vino,sales,fosfatos) Enzimas CaCl2 Altaspresiones Combinaciones

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Instituto Tecnolog Tecnologa de Alimentos

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Oxidativestabilityofargentinebeefduring19d ofstorage:supranutritionalsupplementation withVitEongrainandpastureproduction

Penseletal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.suplementoVitE toco.,carot.,TBA,color(0,30,60,90dvaco) Pastura+suplemento:retardaoxidacinlpidos

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Argentinebeef:lipidandproteinoxidation anditsrelationshipwithnaturalantioxidants duringrefrigeratedretaildisplay

Insanietal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.feed lot toco,carot,TBA,potein oxidation,(1,3,5,7,9d bandeja) Pastura estabilidadoxidacinlipidica/proteica

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

AntioxidantsenzymesactivityinPsoasmajor beefmusclefromdifferentproductionsystem
Descalzoetal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.feed lot SOD,CAT,GPx,(1,3,5,7,9dbandeja) Feed lot AltaCAT,GPx noreduceoxidacin GPx sensiblealascondicionesdeoxidacin

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

EffectofVitEsupplementedfeedregimenon beefodourassessedbyacoductedpolymer sensorsbasedelectronicnose

Grigionietal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.SuplementoVitE OlorporNarizElectronica (carnefresca) Ladietaesdiferenciada

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Shelflifeevaluationofrefrigeratedvacuum packagedbeefkeptforextendedstorage
Rodriguez etal.ICoMST2000

pH,offodors,color,TBArs,(0,30,60,90dvaco) Todoslosparametros aceptableshasta90d.

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Colorstabilityandtendernessrelationshipin tenretailbeefcuts
Picalloetal.ICoMST2000

Colorobjetivo,WBS(carnefresca) Correlacinentreambosparametros

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Areviewofnaturalantioxidantsandtheir effectsonoxidativestatus,odorandqualityof freshbeefproducedinArgentina

Descalzoetal.MSci2008

Lasmuestrasdepastosposeennivelesmsaltosdetoco., carot.,cidoascrbicoyglutatinquelasmuestrasde corrales.Estoscompuestosretrasanlaoxidacindelpidosy protenasenlacarnefrescayalmacenada,ypreservanel coloryelolordelacarne.

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Oxidativestabilityanditsrelationshipwith naturalantioxidantsduringrefrigeratedretail displayofbeefproducedinArgentina

Insani etal.MSci2008

pH,offodors,color,TBArs,(1,3,5,7,9dbandeja) SOD,CATestablesduranteelalmacenamiento GPx disminuy Nivelinicialsuperioryaccinsinrgicadetoco.ycarot. mejoranlaestabilidadoxidativayelcolordelacarne.

Muchasgracias!!!!!!
Dra.AdrianaPazos apazos@cnia.inta.gov.ar
http://www.inta.gov.ar/

Daro Pighn Adriana Descalzo Teresa Garca Martn Irurueta Gabriela Grigioni Fernando Carduza Leandro Langman Marina Insani Luciana Rossetti Sergio Vaudagna

Dra.AdrianaPazos INTA