Resumen

Protenas

Protenas
Funcin en los alimentos
Las protenas juegan un papel central en los sistemas biolgicos. Poseen propiedades nutricionales y de sus componentes se obtienen molculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y por sus propiedades funcionales ayudan a establecer la estructura y propiedades finales del alimento. Las unidades ms simples de la estructura qumica comn a todas las protenas son los aminocidos. En el cdigo gentico estn codificados los veinte distintos alfa aminocidos, tambin llamados residuos, que constituyen los eslabones que conforman pptidos, que cuando forman cadenas polipeptdicas y alcanzan altos pesos moleculares se denominan protenas. Los aminocidos se clasifican en: no polares (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano, metionina, cistena, prolina) polares (serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina) cidos (aspartato, glutamato) bsicos (lisina, arginina, histidina)

Modificaciones qumicas
Tratamientos trmicos moderados: Facilita su digestin y mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable y con el escaldado se inactivan las lipoxigenasas. Pirlisis: Los tratamientos trmicos drsticos como el asado de carnes y pescados a la parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores de 200 C que daan notablemente la superficie de los alimentos y aminocidos sufren pirlisis convirtindose en mutgenos de acuerdo a la prueba de Ames. Racemizacin y formacin de aminocidos modificados: Resulta ms frecuente en las protenas que en los aminocidos libres sometidos al mismo tratamiento ya que las fuerzas intramoleculares facilitan la reaccin al disminuir la Ea. La consecuencia ms directa de la Racemizacin es una disminucin del valor nutrimental ya que los D- aminocidos no son reconocidos por las enzimas digestivas, se absorben en menor proporcin en la mucosa intestinal y no se pueden utilizar en los procesos fisiolgicos. Entrecruzamientos: Pueden ser considerados como interacciones protena- protena causadas por modificaciones qumicas. Sucede en protenas que han sido tratadas con lcalis porque se forma DHA intermediario que reacciona con Lys, ornitina y Cys para dar lisinoalanina (LAL), ornitionoalanina y lationina respectivamente. Otra forma de entrecruzamiento no natural es causada por el intercambio de S-S que ocurre por calentamientos moderados( 70-0C)causantes

tambin de polimerizacin de las molculas protnicas, pero no daa el valor nutrimental de los aminocidos indispensables. Reacciones de las protenas con agentes oxidante, reacciones con nitritos, reacciones con sulfuros, Reacciones carbonil amino: se presentan en los alimentos sometidos a altas temperaturas como el horneado y que tienen un alto contenido de protenas y carbohidratos. Formacin de acrilamida en altas temperaturas, prdida de aminocidos por fraccionamiento.

Desnaturalizacin410
La palabra desnaturalizacin indica que la estructuracin se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformacin tridimensional, producido por movimientos de los diferentes dominios de la protena que conlleva un aumento en la entropa de las molculas. Trae como consecuencia prdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Se afectan las interacciones no covalentes, responsables de la estabilizacin de la estructura, as como la relacin de dicha estructura con el solvente acuoso y en algunas ocasiones se afectan los puentes disulfuro. Sirve para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades de espunado y emulsificacin por el desdoblamiento de las molculas que favorece la estabilizacin en interfase al lograr la exposicin de sitios hidrofbicos que interaccionan con la fase orgnica o hidrofbica de una emulsin. La desnaturalizacin se puede lograr por cambios de temperatura, cambios en el pH, por urea y cloruro de guanidinio, con detergentes, con disoventes orgicos.

Estructuras
Estructura primaria: El primer nivel de organizacin de una protena es la secuencia de aminocidos dictada por la secuencia de ADN del gen que la codifica. Esta propiedad controlada genticamente, altamente reproducible y nica para cada protena. La estructura secundaria: Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: La a(alfa)-hlice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. La conformacin beta

En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. La estructura terciaria: Informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrgeno. 3.- los puentes elctricos. 4.- las interacciones hidrfobas Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/introduccion%20estructura%20proteinas.html