Propiedades principales de las enzimas: Cules son las principales propiedades de las enzimas que las distinguen de los

catalizadores no biolgicos?

Cul es la importancia de las enzimas? Son proteinas (simples y conjugadas) Altamente Especificos Alto poder cataltico Funcionan bajo condiciones moderadas de (pH, temperatura, concentracin de sustrato) Su actividad se puede regular. Composicin qumica de los enzimas: Cofactor: Grupo que activa a la enzima que no es proteico, como iones inorganicos, hierro, magneios, manganeso y zinc Coenzima: Iones metalicos, equivalentes al grupo prostetico. Son portadores transitorios de atomos o grupos funcionales Grupo Prostetico: Cuando la coenzima forma enlaces covalentes o se une fuertemente con la enzima proteica Haloenzima: Cuando la enzima cataltico se encuentra junto con la coenzima Apoprotena o Apoenzima: La parte proteica de la haloenzima.

Grupos cofactores: hierro, magnesio, manganeso y zinc La relacin: son derivados de la coenzima, y que no dan energa. Zinc; carbonico anhidrasa Hierro:catalasa Magnesio: hexoquinasa Manganeso: arginasa

Mencione el nombre de algunas coenzimas derivadas de las vitaminas del complejo B, indicando el tipo de reacciones en las que participan estos cofactores.

Sistema internacional de clasificacin de enzimas: Cules son las 6 clases en que se clasifican a los enzimas, qu tipo de reaccin es catalizada por cada clase? 1. Oxidorreductasas: tranferencia de electrones 2. Transferasas: Reaccion de transferencia de grupos 3. Hidrolasas: Reaccion de hidrlisis de grupos funcionales al agua 4. Liasas: Formacin de dobles enlaces por rompimiento de grupos, adicin de grupos por dobles enlaces 5. Isomerasas: formacin de ismeros 6. Ligasas: Formacin de C-N, C-O, C-C, C-S por rompimiento de ATP

Qu significa un nmero de cuatro cifras que es asignado a cada enzima, cmo se construye el nombre sistemtico de los enzimas?

Significa la clasificacin de la enzima, la primera es que clase es, luego son subclases EL NOMBRE SISTEMATICO

Cmo se construye el nombre trivial de la mayora de los enzimas? El nombre sencillo es hexoquinasa (NO ESTOY SEGURA DE ESTA)

Propiedades termodinmicas de las reacciones enzimticas: Qu es un sustrato? Es la parte que esta fija en el sitio activo en donde actua la enzima. Qu es sitio activo enzimtico y cules son sus caractersticas principales? El sitio activo es en donde se da la reaccion del sustrato con la enzima, en donde se da el complejo enzima sustrato para liberar el producto. Las caractersticas de esta es que es una especie de hundidura, , estructura tridimensional opuesto o complementario al sustrato, punto especfico de la enzima. Qu efecto tienen los enzimas sobre las velocidades y el equilibrio de las reacciones que catalizan? Aumentan la velocidad de la reaccion y no afectan o no modifican el equilibrio de las reacciones. Estado basal: es el punto de partida tanto de la reaccin hacia la derecha como hacia la izquierda. Estado de transicin: rotura de enlaces, formacin de enlaces y desarrollo de cargas. Energa de activacin: Es la diferencia entre los niveles del estado basal y el estado de transicin. Intermediarios de reaccin : Es cualquier especies producida durante el transcurro de la reaccin que tenga un tiempo de vida finito. Paso limitante de velocidad: Cuando la velocidad global de la reaccion viene determinada por pasos cuya energia de activacin es la mas elevada. Cambio estandar de energa libre:

Factores que determinan el poder cataltico y especificidad de los enzimas: Qu tipo de fuerzas intervienen en la interaccin sustrato-enzima? Por interacciones dbiles no covalentes como: puentes de hidrgeno, interaccin inicas o hidrofbicas. Qu es energa de unin o fijacin?. Estabiliza a la interaccin sustrato-enzima. Es la principal fuente de energia libre utilizada para las enzimas para disminuir la energia de activacion de las reacciones. Cul es la teora de Emil Fischer para la unin sustrato-enzima, cul es su debilidad? Que la enzima y el sustrato eran estructuras complementarias por lo que acoplaban del mismo modo que una llave y una cerradura. Y la debilidad era que una enzima totalmente complementaria al sustrato seria una enzima deficiente Qu consecuencia energtica ocurre si la interaccin enzima-sustrato es ptima cuando el sustrato alcanza el estado de transicin de la reaccin? Cmo pueden utilizar los enzimas la energa de fijacin para determinar su especificidad?

La especificad se refiere a la capacidad de una enzima de discriminar un sustrato y una molcula competitiva. Y esta proviene de la formacin de multiples interacciones debiles entre la enzima y la molcula de sustrato especifica Cules son las barreras fsicas y termodinmicas para las reacciones, cmo se evitan o sobrepasan cada una de estas barreras? Reduccin de la entropa, en forma de reduccin en la libertad de movimiento de dos molculas en solucin, la capa de solvatacin del agua unida por puentes de hidrgeno que rodeo y estabiliza muchas biomolculas en disolucin acuosa, la distorsin de los sustratos que ha de tener lugar en muchas reacciones, y la necesidad de conseguir un alineamiento adecuado de los grupos funcionales catalicticos en el enzima. Se puede utilizar la energia de fijacin para superar todas estas barreras. Qu es encaje inducido y qu consecuencias tiene sobre las interacciones enzimassustrato? Sufre un cambio de conformacin cuando se fija el sustrato. Es una caracteristica habitual en la unin reversible de los ligandos a las protenas. Qu es catlisis cido-base y catlisis covalentes, cules son los grupos qumicos de las enzimas que actan en estos tipos de catlisis y cmo actan? Qu es catlisis por ines metlicos?

2.1 Inhibicin enzimtica: Qu es un inhibidor enzimtico? Es el agente molecular que interfiere en la catalisis, haciendo lenta o deteniendo la reaccion Qu funcin tienen algunos inhibidores naturales? . Qu efecto tienen algunos frmacos sobre las enzimas? La aspirina inhibe la enzima que catalisa el primer paso de la prostanglandinaQu diferencia existe entre inhibidores reversibles e irreversibles? Cules son los tipos de inhibicin reversible? Competitivo, acompetitivo, y mixto En qu sitio del enzima se une un inhibidor competitivo?