Sei sulla pagina 1di 8

Facolt di PSICOLOGIA Corso di laurea in SCIENZE PSICOLOGICHE

Corso di Biologia applicata Lezione 10 - La traduzione

Prof. Alfredo Grilli

rev. 1.0 del 09/2006

www.unidav.it

La Traduzione La traduzione il processo finale della sintesi proteica. Questo processo si chiama traduzione perch da una molecola

informazionale che l mRNA che utilizza un linguaggio a quattro lettere ( le 4 basi azotate), otteniamo una molecola, la proteina, che utilizza un linguaggio a venti lettere (i 20 amminoacidi). Tutta la macchina che sintetizza le proteine si muove con lobiettivo di realizzare il legame peptidico. Il legame peptidico si realizza tra due aminoacidi per

eliminazione di una molecola di acqua, sottraendo un OH dal gruppo carbossilico di un amminoacido ed un -H dal gruppo amminico dellaltro amminoacido. Questo legame quindi si instaura tra il Carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e lAzoto del gruppo amminico dellaltro. Il legame peptidico un legame covalente che si pu realizzare solo fornendo energia ed in un ambiente idrofobico. Lambiente idrofobico si realizza nellinterno dei ribosomi nel cos detto centro Peptidiltrasferasico. I ribosomi sono organuli citoplasmatici costituiti da RNA ribosomiale (rRNA) e proteine particolari. Nella loro struttura tridimensionale, i ribosomi sono costituiti da due subunit (subunit maggiore e subunit minore).

Il ribosoma dei procarioti di 70 s , costituito da una subunit maggiore di 50s composta da un rRNA 5s, un rRNA 23s e 34 tipi di proteine ribosomiali mentre la subunit minore di 30s costituita da un rRNA di 16s e da 21 tipi di proteine ribosomiali. Il ribosoma degli eucarioti di 80 s, costituito da una subunit maggiore di 60S composta un rRNA 5S, un rRNA 5,8S, un rRNA 23S pi circa 45 tipi di proteine ribosomiali; mentre la subunit minore costituita da un rRNA 18S e circa 33 tipi di proteine ribosomiali. Quando consideriamo il ribosoma, esso lassemblato delle due subunit ed al suo interno si formano due tasche che saranno lalloggio di due triplette adiacenti dellmRNA. La traduzione, dal punto di vista puramente didattico pu essere suddivisa in due fasi: La fase ATP-dipendente e la fase GTP-dipendente. La fase ATP dipendente il momento in cui si lega ad ogni tRNA il proprio amminoacido. Questa fase richiede energia e si utilizza ATP. LtRNA lega lamminoacido allAdenina di una tripletta del terminale 3 comune a tutti gli tRNA. Questa reazione richiede lintervento di ATP ed catalizzata da un enzima , la Aminoacil tRNA ligasi. Esistono 20 tipi di questo enzima, uno per ogni

amminoacido; probabilmente la specificit tra lamminoacido e ltRNA che lo dovr trasportare determinata proprio da questo enzima. LaminoaciltRNA ligasi capace di idrolizzare lATP e di

utilizzarne lenergia liberatasi che verr immagazzinata nel legame tra tRNA e lamminoacido. LtRNA che trasporta lamminoacido consente quindi di far corrispondere il codon dellmRNA con il relativo amminoacido secondo le regole del codice genetico. Nella fase GTP dipendente abbiamo una ulteriore suddivisione, essa si divide in: inizio, elongazione, termine. La fase di elongazione si divide a sua volta in adattamento, transpeptidazione, traslocazione.

Fase di inizio. Linizio della sintesi proteica determinata da una tripletta che AUG. Nel mRNA disteso, la sintesi procede in direzione 5 3 . La tripletta AUG codifica per lamminoacido triplette AUG ovviamente c ne sono

Metionina (Met) e di

diverse in un qualsiasi mRNA. Quale tripletta AUG stabilir linizio della sintesi proteica?

Per quanto riguarda gli eucarioti la tripletta di inizio il primo AUG che si incontra a partire dal terminale 5 verso il 3. Nei procarioti la tripletta che d linizio alla sintesi non una qualsiasi AUG ma una AUG che codifica una Metionina modifica, la Formilmetionina (fMet), quindi dal 5 verso il 3, la prima AUG che codifica la fMet d lavvio alla sintesi. Inizio. Nella fase di inizio la subunit ribosomiale minore, si posiziona in modo tale da occupare le prime due triplette dellmRNA. Successivamente ltRNA che porta la Met (o la fMet) riconoscer, con il suo anticodon, il codon AUG e vi si legher secondo la complementarit e in modo antiparallelo (come le due emieliche del DNA). La fase di inizio determinante per lesattezza della proteina da sintetizzare. Spostarsi di una sola base significherebbe spostare la cornice di lettura e sintetizzare una proteina completamente diversa. Poich a differenza della duplicazione del DNA la Sintesi Proteica non consente ripari ad eventuali errori di traduzione, un possente apparato di fattori proteici determinano un controllo sulla precisione di questi passaggi. Larrivo della subunit maggiore determina lassemblaggio del ribosoma che al suo interno ospita due siti: uno P (peptidilico) che al momento occupato dal tRNA che trasporta la Met (o fMet) ed un sito A (amminoacilico) che al momento vuoto.

La fase successiva la fase di elongazione che abbiamo detto essere divisa in altre tre fasi; adattamento. In questa fase, la seconda tripletta che ospitata nel sito (sito A) verr riconosciuta dal tRNA che avr lanticodon complementare. Si entra nella fase cruciale della sintesi proteica, la fase di transpeptidazione dove si realizza il legame peptidico. transpeptidazione. In questa fase abbiamo che due tRNA sono sufficientemente vicini. I rispettivi amminoacidi si trovano in un ambiente (linterno dei ribosomi) fortemente idrofobico. Per

prima cosa si ha la rottura del legame Met (o Met) con il proprio tRNA ; la rottura di questo legame, libera lenergia in esso contenuta derivante dalla fase ATP dipendente questa energia sufficiente ad instaurare un legame peptidico tra i primi due amminoacidi di una proteina nascente. traslocazione. Una volta formatosi il legame peptidico, ltRNA che si trova nel sito P, ormai scarico verr espulso nel contempo tutto il ribosoma effettua uno spostamento di una tripletta verso il terminale 3. Questa manovra determina che il ribosoma avr il sito P occupato dal tRNA che trasporta due amminoacidi legati tra loro ed il sito A vuoto. Si determina la condizione della fase di adattamento, gi vista; infatti le tre fasi adattamento, transpeptidazione e traslocazione si ripetono tante volte quante sono le triplette che abbiamo sullmRNA . Per ogni ciclo delle tre fasi, si forma un nuovo legame peptidico e la proteina nascente si allunga di un amminoacido. Questo allungamento procede fino a

quando in una fase di traslocazione non viene esposta una delle tre triplette che hanno significato di Stop ossia UAA, UAG, UGA. Quando una di queste tre triplette compare in una fase di traslocazione nel sito A, nessun tRNA sar disponibile poich a queste triplette, secondo il codice genetico, non fa capo alcun tRNA. Termine. In questultima fase determinata dalla presenza di una delle tre triplette Stop, grazie allattivit di Fattori di Termine e di Rilascio, la proteina viene rilasciata, il ribosoma viene disassemblato nelle sue due subunit, le quali o riiniziano da capo la sintesi dello stesso filamento di mRNA oppure andranno a costituire quello che si definisce il pool ribosomiale costituite da tutte le subunit inattive. Durante la traduzione di un mRNA pi ribosomi

contemporaneamente leggono lo stesso mRNA. Questi ribosomi viaggiano distanziati alla stessa velocit di traduzione; il fatto di avere pi ribosomi che traducono oltre ad avere un significato di efficienza di produzione (dal punto di vista quantitativo), consente di mantenere teso il filamento di mRNA evitando false letture dovute a due triplette che si ritrovano vicine a causa di un ripiegamento del mRNA stesso.

Tutti i diritti riservati. Tutti i materiali pubblicati sul sito web dellAteneo telematico Leonardo da Vinci sono protetti da copyright, dalla L. 633/41 e da altre leggi sulla propriet intellettuale e dai trattati internazionali. Il Contenuto di propriet dellAteneo telematico Leonardo da Vinci. Il Contenuto reso disponibile per il Suo uso personale e non commerciale. Lei non autorizzato a riprodurre o a distribuire il contenuto con qualsiasi mezzo o in qualsiasi modo, compreso, ma non limitato, quello elettronico, meccanico, fotocopia, fotograco, magnetico o con altra registrazione senza il preventivo consenso scritto dellAteneo telematico Leonardo da Vinci. Per ulteriori informazioni si invita a contattare il seguente indirizzo e-mail: info@unidav.it

www.unidav.it