Solucin amortiguadora de pH, tampn o buffer Las soluciones tampn son soluciones capaces de mantener constante el valor del

pH, tras aadirles pequeas cantidades de cido o base. Es decir, estas soluciones sirven para mantener constante un determinado pH. Los sistemas tampn consisten en un par cido-base conjugada que actan como dador y aceptor de protones, respectivamente. Los tampones ms sencillos estn formados por mezclas binarias de un cido dbil y una sal del mismo cido con una base fuerte (base conjugada). Por ejem: el tampn bicarbonato es comn en los lquidos intercelulares, mantiene el pH en valores prximos a 7,4, gracias al equilibrio entre el in bicarbonato y el cido carbnico, que a su vez se disocia en dixido de carbono y agua: 2 Si aumenta la concentracin de hidrogeniones en el medio por cualquier proceso qumico, el equilibrio se desplaza a la derecha y se elimina al exterior el exceso de CO2 producido. Si por el contrario disminuye la concentracin de hidrogeniones del medio, el equilibrio se desplaza a la izquierda, para lo cual se toma CO2 del medio exterior. Los aminocidos y protenas son molculas anfteras y, a un determinado pH (pI), pueden comportase como cido o como base, por lo que su carga depender del pH del medio. En un medio muy bsico se cargan negativamente, mientras que en uno fuertemente cido se cargan positivamente, lo que es especialmente interesante a nivel tisular. La hemoglobina (Hb), hemoprotena rica en His (pI 7,59), es un tampn fisiolgico muy eficiente debido, tanto al cambio de pKa que experimenta cuando pasa de la forma oxigenada a la desoxigenada, como a su gran abundancia en la sangre (15 % del vol. total sanguneo). Funcin amortiguadora de pH de los aminocidos Los aminocidos componentes de las protenas son electrolitos anfteros, es decir, pueden, tanto ceder protones (cidos) como captarlos (bases). A un determinado valor de pH, llamado punto Isoelctrico o pI, tendra ambos comportamientos al mismo tiempo. En un medio muy bsico los a estarn cargados negativamente, mientras que en uno fuertemente cido lo estarn positivamente. As los aminocidos pueden existir como una sal interna, llamada zwitterion (in hibrido o dipolar) que es un compuesto qumico que elctricamente es neutro, ya que contiene cargas positivas y negativas sobre diferentes tomos de la misma molcula (-COO- y -NH3 +). El punto isoelctrico de un aminocido (o cualquier sustancia anftera) es el valor

de pH en el que tiene una carga neta nula. Cuando un aminocido (o una protena), se

encuentra en medio cuyo pH equivale a su pI, la concentracin del ion hbrido (zwitterion) es mxima y el movimiento neto de estas molculas, en un campo elctrico, es prcticamente nulo. Este concepto es particularmente interesante en los aminocidos (y tambin en las protenas), ya que a este valor pI, la solubilidad de la molcula es casi nula. Para calcular el pI se deben conocer los diferentes pKa que presente el a, obtenidas a travs de sus curvas de titulacin. Las chaperonas moleculares interaccionan con las cadenas parcialmente plegadas, o plegadas de forma defectuosa, facilitando que lo hagan de forma correcta. Aportan un microentorno adecuado, el plegamiento de laas proteins no es espontaneo, cuando la protena se esta sintetizando en la celula, las chaperonas dirigen el plegameinto correcto de la cadena. El grupo hemo es un sistema de anillos derivado de la porfirina, que consta de: 1. Una parte orgnica: est formada por cuatro anillos pirrlicos que estn unidos por medio de puentes de meteno para formar un anillo tetrapirrlico, al que estn enlazados 4 metilos, 2 vinilos y 2 propionatos, estructura que se conoce como Protoporfirina tipo IX.

2. Una parte inorgnica: En el centro de la protoporfirina IX, se encuentra el in ferroso (Fe2+) unido por cuatro enlaces de coordinacin a los 4 N de los 4 anillos pirrlicos. DPTO . La Hemoglobina La hemoglobina (Hb) es una protena globular compacta (75% de estructura en -hlice) que se localiza exclusivamente en los eritrocitos sanguneos, cuya funcin principal es el transporte de O2, CO2 y H+, entre el aparato respiratorio y los tejidos. Aunque en individuos normales pueden coexistir distintos tipos de Hb, la Hb A es la mayoritaria (90%) en adultos: Es heterotetrmrica, es decir, formada por 4 cadenas polipeptdicas o globinas desiguales: 2 (141 a) y 2 (146 a), con un dimetro de 5,5 m, 574 a y con un Mr de 64 kD. Es una protena conjugada (hemoprotena) cuyas cuatro cadenas de globina se mantienen unidas mediante interacciones no covalentes. Cada globina contiene un grupo prosttico hemo, idntico al descrito para la mioglobina, por lo que cada Hb puede unir hasta 4 molculas de O2. La Hb A es, una protena alostrica, es decir puede ser regulada por diferentes efectores alostricos, como el CO2, CO, H+ y BPG y otros factores como el pH y/o la T. La reaccin del O2 con el grupo hemo es de oxigenacin, no de oxidacin. En la Hb el O2 es transportado como O2 molecular y no est inicamente unido al hierro, el in de hierro permanece siempre en su estado ferroso (Fe2+), lo que fcilita su captacin o liberacin, segn el momento. La mioglobina (Mb) es una protena que almacena oxgeno y aumenta la velocidad de difusin del oxgeno a travs de la clula muscular. Est formada por una nica cadena polipeptdica, la globina, con 153 a (Mr ~17 KD) y un grupo prosttico hemo, idntico al de la Hb, capaz, como ella, de experimentar una oxigenacin/desoxigenacin reversible y adems es la responsable del color rojo caracterstico de ambas protenas. La Mb es una protena globular muy compacta, donde el 75% de los restos a estn distribuidos en 8 hlices , que se nombran de la A a la H. Adems, contiene 7 segmentos de conexin no helicoides: AB, BC, CD, DE, EF, FG, GH que conectan las hlices, 2 residuos en el extremo N-terminal: NA1 y NA2 y 5 residuos en el extremo C- terminal: HC1 al HC5. Adems, presenta 4 restos de Prolina que aparecen en las curvaturas, y que marcan la separacin entre una hlice y otra. Caractersticas de las cadenas pesadas (H) Poseen unos 400 restos a, establecindose entre algunos de ellos 3 o 4 puentes disulfuro intracatenarios (depende del tipo de Ig). (Por ej.: las cadenas H de la IgG1 poseen 440 a y 4 puentes disulfuro). Las dos cadenas H estn unidas por varios puentes disulfuro intercatenarios (de 1 a 5 dependiendo del tipo de Ig). En las cadenas H, y a nivel de los puentes disulfuro intercatenarios, hay una zona de 15 a rica en Pro y Cys que le aportan gran flexibilidad a su estructura, es la zona bisagra. Por ella se deforma la molcula de Ig cuando se produce la unin con el antgeno para facilitar su acoplamiento. Los genes que codifican para las cadenas pesadas se localizan en el brazo largo del cromosoma 14.

Regiones de las cadenas pesadas (H): poseen dos regiones: Regin variable de las cadenas pesadas (VH): constituye aproximadamente el 1/3 prximo al extremo N-terminal. Se caracteriza por ser estructuralmente muy variable. Su estructura depende del tipo de Ag que reconozca, ya que participa en el reconocimiento y unin con el Ag. Regin constante de las cadenas pesadas (CH): constituye aproximadamente los 2/3 prximos al extremo C-terminal. Todas la Ig de un mismo tipo poseen una estructura CH idntica, siendo la que determina los cinco tipos de cadenas pesadas: (G), (A), (D) (E) (M) d b l i l d I l ti D), y M), y que dan su nombre a las cinco clases de Ig que las contienen: IgG, IgA, IgD. IgE e IgM Fragmentacin de las Inmunoglobulinas Existen cinco clases de inmunoglobulinas que se identifican segn el tipo de cadena pesada que contienen: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Porter en 1959 fraccion la estructura bsica de las inmunoglobulinas mediante la utilizacin de enzimas proteolticos (papana, pepsina, tripsina, etc.), obteniendo diferentes tipos de fragmentos que presentan actividades biolgicas diferentes. Los fragmentos obtenidos fueron: Fc (fragmento cristalizable): Obtenida por digestin tanto con pepsina como con papaina, es un fragmento que corresponde al extremo C-terminal de las dos cadenas pesadas. Este fragmento est constituido por la regin constante de las cadenas pesadas y es caracterstica de cada clase de inmunoglobulinas. En esta regin radican importantes funciones biolgicas de la molcula, como son: la

fijacin del complemento, la interaccin con receptores de monocitos y macrfagos, etc... La regin Fc contiene el alotipo y es caracterstica de la clase y subclase de cada cadena H.

Fab (fragment antibody binding): Corresponde al extremo N-terminal de una cadena pesada y a una cadena ligera, unidas por puentes disulfuro. Se obtiene por digestin con papaina. Contienen el idiotipo y es por donde la molcula de Ac se une al antigeno (Ag). F(ab)2: Corresponde al extremo N-terminal de las dos cadenas pesadas y a las dos ligeras. Se obtiene por digestin con pepsina. Tiene reconocimiento divalente del Ag. Modelos de accin enzimtica Se han propuesto dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima: El modelo llave-cerradura de Fisher: La estructura del sustrato y del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto. El modelo de encaje inducido de Koshland: El centro activo no es una estructura rgida sino que adopta la conformacin idnea al unirse al sustrato. Es decir, el centro activo tiene una forma complementaria a la del sustrato solo despus que el sustrato se ha unido a l. La unin del sustrato al centro activo del enzima, desencadena un cambio conformacional del enzima que da lugar a la formacin del producto. Normalmente, el nivel de LDH2 > LDH1, Sin embargo, tras un ataque cardaco, el nivel de LDH1 > LDH2. El nivel de LDH1

aumenta entre las 24 y 72h siguientes al ataque cardaco, alcanzando su mximo a los 3-4 das y se normaliza hacia los 14 das. La LDH5 aumenta en diversas patologas hepticas como 25 p g p la cirrosis y hepatitis. Cadena de Transporte de Electrones (CTE) Es un sistema multienzimtico ligado a la membrana mitocondrial, que transfiere electrones desde diferentes molculas orgnicas hasta el O2 (aceptor final de los electrones), que al combinarse con ellos y los H+, producen H2O. La CTE, en esencia, comprende dos procesos: 1. Los electrones (e-) son transportados, mediante una serie de complejos de protenas transportadoras, presentes en la membrana interna mitocondrial. 2. Los protones (H+) son translocados, a travs de la membrana interna mitocondrial, desde la matriz mitocondrial, hacia el espacio intermembrana, produciendo un gradiente de H+.Por cada par de e- que fluyen a travs de los complejos I, III y IV, se translocan de 10-12H+, mientras que si el flujo se inicia en el complejo II, solo se translocan 6-8 H+. Elgradiente de H+ generado permite la sntesis acoplada de ATP por la ATP sintasa(fosforilacin oxidativa), por lo que al reoxidar 1 NADH en la CTE, se ha estimado que se podrn sintetizar aprox 3 ATP, mientras que si se reoxida 1 FADH2, solo se podrn sintetizar aprox 2 ATP. Estructura de la ATP sintasa La conversin de la fuerza protn-motriz en ATP se realiza por medio de un pequeo motor molecular la sintasa funcionales F0: (motor) protena integral de la membrana interna mitocondrial anillo c molecular, ATP sintasa. Este complejo proteico consta de dos partes funcionales, un canal integral de membrana (F0) y una estructura globular (F1): mitocondrial, que consta del (con 12 subunidades) que forma un canal o poro protnico, por donde escapan los H+ bombeados por la CTE, la protena a encargada de canalizar los protones a travs de la membrana y 2 subunidades b qu interaccionan con F1. F1: (generador) protruye hacia la matriz y est formada por 5 tipos de subunidades: 3, 3, que forman una cabeza, el tallo que es el componente rotatorio, y dos subunidades reguladoras: y (acopla el tallo a F0). Funciona de modo reversible: ATP sintasa: cuando F1 y F0 estn asociados, tapan el poro protnico y acoplan la CTE a la sntesis de ATP, pudiendo producir ms de 100 mol ATP/seg. ATP d F F t di i d asa: cuando F1 y F0 estn disociados, hidroliza ATP, para bombear iones a travs de la membrana. Enzimas antioxidantes Las clulas se adaptan al estrs oxidativo mediante la induccin de enzimas antioxidantes: a) Superxido Dismutasa (SOD): constituye la primera lnea de defensa antioxidante, destruye los radicales superxido (O2 -) mediante su transformacin en H2O2, el cual puede ser destruido despus por una catalasa, o la glutatin peroxidasa. Este enzima existe en varias isoformas que contiene cofactores como Cu2+, Zn2+ y Mn2+. Catalizan la

dismutacin del ion superxido en O2 y H2O2.

2 O2 - + 2H+ O2 + H2O2

SOD

b) Catalasas: se localiza en los peroxisomas, protegiendo a las clulas del H2O2 que se genera en su interior. Catalizan la degradacin del perxido de hidrgeno (H2O2) en oxgeno y agua. 2 H O O + H O Catalasa H2O2 O2 2 H2O

c) Glutation Peroxidasa (GPX): contribuyen a la proteccin de las clulas de mamferos contra el dao oxidativo usando glutatin reducido (GSH), que es transformado en glutation oxidado (GSSG). Cataliza la reduccin de diferentes hidroperxidos (ROOH) para formar alcoholes no txicos (ROH) ROOH + 2GSH ROH + GSSG + H2O La fructosa-2,6-bisP (F2,6 BP) se forma a partir de fructosa 6-P, en una reaccin catalizada por la fosfofructokinasa-2 (PFK2). No es una reaccin de la gluclisis. Su funcin es modificar alostricamente PFK 1 como F 1 6 bisfosfatasa la actividad tanto de la PFK-de la F-1,6-(FBPasa-1), para regular el metabolismo de la gluclisis y de la gluconeognesis. En el eritrocito, hace que el flujo glucoltico no se detenga, aunque haya altos niveles de ATP en la clula., pero en ciertas clulas, como en los eritrocitos, la F2,6 BP es el activador

alostrico ms potente de la PFK1, siempre que exista AMP.

Durante un sprint de 100 m, el piruvato muscular se encontrar en situacin d anaerobiosis fermentacin lctica Mediante el Ciclo de Cori, el lactato muscular producido, pasar a la sangre (pH sanguneo), y llegar al hgado donde, ya en el periodo de descanso (deuda de oxgeno), el lactato ser reconvertido en glucosa, mediante gluconeognesis y retornar a la circulacin, para ser llevada de vuelta al msculo. La pH sanguneo limita el ejercicio extremo a periodos menor a 1 min(como maximo) en atletas bien preparadois Ruta de las pentosas fosfato (o del fosfogluconato) La oxidacin de la glucosa por esta ruta es necesaria en aquellos tejidos que sintetizan cidos grasos o esteroides: hgado, glndula mamaria, ovarios, glndula adrenal, tejido adiposo, y en los eritrocitos por su necesidad de poder reductor para mantener el grupo hemo de la hemoglobina en estado Fe2+. En cambio, apenas tiene lugar en el tejido muscular. Es una ruta citoplasmtica ya que las enzimas que catalizan las sus reacciones se encuentran localizadas en el citosol. Funciones: 1. Generar poder reductor en el citoplasma (NADPH): El NADPH es el poder reductor metablico ms importante y necesario para los procesos anablicos de las clulas (biosntesis de c. grasos, colesterol, neurotransmisores, etc...), adems de ser un antioxidante muy potente en clulas con elevado riesgo de dao oxidativo (ej.: los eritrocitos). Mientras el NADH se reoxida mediante la cadena respiratoria, para generar ATP, el NADPH+H+ es dador de electrones en las biosntesis reductoras, sin formacin de ATP, para su reoxidacin necesita GSSG (forma oxidada de glutatin). 2. Sintetizar mososacridos-P de entre 3 y 7 C: Uno de los principales azcares generados por esta va son las ribosas 5-P, necesarios para la sntesis de nucletidos (ATP, GTP) y para gran cantidad de cofactores enzimticos (CoA-SH, NAD+ FAD+ t )

Es una ruta metablica anablica que permite la biosntesis de glucosa a partir de precursores no glucdicos. Incluye la utilizacin de varios aminocidos, lactato, piruvato, glicerol y cualquiera de los intermediarios del ciclo de los cidos tricarboxlicos (o ciclo de Krebs) como fuentes de carbono para la va metablica. Todos los aminocidos, excepto la leucina y la lisina, pueden suministrar carbono para la sntesis de glucosa. Los cidos grasos de cadena par no proporcionan carbonos para la sntesis de glucosa, pues el resultado de su -oxidacin (Acetil-CoA) no es un sustrato gluconeognico; mientras que los cidos grasos de cadena impar proporcionarn un esqueleto de Carbonos que derivarn en Acetil-CoA y Succinil-CoA (que s es un sustrato gluconeognico por ser un intermediario del ciclo de Krebs).

La gluclisis o glicolisis (del griego glycos, azcar y lysis, ruptura), es la va metablica encargada de oxidar la glucosa con la finalidad de obtener energa para la clula. Consiste en 10 reacciones enzimticas consecutivas que convierten a la glucosa en dos molculas de piruvato, el cual es capaz de seguir otras vas metablicas y as continuar entregando energa al organismo.

Los cuerpos cetnicos son compuestos qumicos producidos por cetognesis en las mitocondrias de las clulas del hgado. Su funcin es suministrar energa al corazn y al cerebro en ciertas situaciones excepcionales. En la diabetes mellitus tipo 1, se puede acumular una cantidad excesiva de cuerpos cetnicos en la sangre, produciendo cetoacidosis diabtica. Importancia clnica de las transaminasas Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente aminocidos.
GOT AST (Transaminasa glutamico-oxalactica o aspartato transaminasa). Est presente en casi todas las clulas. Particularmente importante es en msculo estriado y cardaco. Cuando se encuentra en sangre (sGOT) en niveles muy elevados indica que ha habido destruccin celular de estos tejidos. Los niveles normales de sGOT son: 5-40 U/ml. GPT ALT (Transaminasa glutamico-pirvica o alanina transaminasa). Se localiza en todas las clulas aunque principalmente en el hgado donde su misin es la sntesis de glucosa (va gluconeognica). Los niveles normales de sGPT son: 5-30 U/ml. La relacin normal en suero de GOT/GPT (Cociente de Ritis) = 1/3. Se utilizan en la clnica, junto con la determinacin de otros parmetros , principalmente para la confirmacin diagnstica de IAM (infarto agudo de miocardio) y para el estudio de enfermedades hepticas pancreticas o musculares. Regulacin hormonal del metabolismo Ca/P La regulacin de estos iones es realizado principalmente por 3 hormonas: 1 Hormona 1. paratiroidea (PTH): Es un polipptido de 84 a que se sintetiza en la glndula paratiroides. Su accin es hipercalcemiante. Para ello, acta directamente sobre el hueso y el rin e indirectamente sobre el intestino. La actividad de la PTH sobre el intestino delgado est mediada por la vit. D, ya que la PTH incrementa la sntesis de calcitriol en el rin, potenciando la absorcin de calcio intestinal. 2. Vitaminas D: son molculas derivadas de los esteroides con accin hipercalcemiante. Es sintetizada en la piel, pero tambin se ingiere con la dieta en forma de precursores como: el 7dehidrocolesterol (de origen animal) o el ergosterol (de origen vegetal). Estas, cuando reciben la radiacin solar UV, se transforman respectivamente en colecalciferol (vit D3) y ergocalciferol (vit D2). Pero an necesitarn otra biotransformacin para llegar a las formas activas de la vit D. Ambas vit. D2 y D3, circulan en plasma unidas a una protena transportadora producida en el hgado, la DBP. Ya en el hgado la vit D3 es hidroxilada por la D3-25 hidroxilasa, produciendo 25-OH-D3, forma parcialmente activa que circula en plasma con una vida media 15 das. En los tbulos proximales renales, el hueso o la placenta, el 25OH-D3, ser convertida en su forma ms activa el 1, 25-(OH)2-D3 o calcitriol, por accin de la D3-1 hidroxilasa. Esta enzima aumenta cuando disminuye la calcemia y la estimula la PTH, por lo que la PTH y el calcitriol tienen acciones sinrgicas. Es decir, cuando los niveles de Ca2+ plasmticos caen, el calcitriol y la PTH estimulan la resorcin sea y se inhibe la excrecin renal del calcio, estimulando la reabsorcin en los tbulos dstales. En intestino, adems de la accin sobre el calcio, el calcitriol facilita la absorcin de P, para mantener la neutralidad elctrica.

3. Calcitonina: Es un pptido de 32 a producido por las clulas parafoliculares del tiroides. sintetiza en forma de pre-pro-hormona para posteriormente almacenarse en las vesculas del aparato de Golgi como Calcitonina activa. Al contrario que la PTH y la vitamina D, la calcitonina posee una accin hipocalcemiante. c. Hialurnico (hialuronato) de aspecto vtreo o translcido, es el nico GAG que no contiene sulfato. Est formado por una secuencia de hasta 25.000 unidades sucesivas de un c. hialobiournico, c D-glucournico y Nc. Hialobiournico disacrido denominado formado por c. D N acetilglucosamina. Los polmeros de cido hialurnico son de gran tamao y pueden desplazar un gran volumen de agua. Esta propiedad les permiten actuar como buenos lubricantes y absorbentes de golpes. Se localiza en: lquido sinovial de articulaciones, humor vitreo, vulo y en la gelatina de Wharton del cordn umbilical. La hialuronidasa (presente en el espermatozoide y algunas bacterias patgenas) lo degrada. Sistema sarcotubular o tbulos T (transversales) El sistema sarcotubular o tbulos T, son invaginaciones del sarcolema, estn flanqueadas por cisternas de Retculo Endoplsmico, formando triadas: Conducen los potenciales de accin hasta las regiones ms profundas del msculo. Poseen receptores voltajedependientes acoplados a canales de Ca2+, en las cisternas terminales del RS. Los potenciales de accin (impulsos) son seales para la liberacin de calcio desde las cisternas te calcio rminales adyacentes. aumento de Ca2+ en sarcoplasma posibilita la contraccin. Las fibrillas de colgeno Las fibras de tropocolgeno empiezan a ensamblarse en el RE y el aparato de Golgi, producindose varias modificaciones postransduccionales: Hidroxilaciones: tras la sntesis ribosmica de las cadenas pro , ciertos residuos de Prolina son hidroxilados a Hidroxiprolina (Hyp) mediante 2 enzimas: Prolil 4hidroxilasa y Prolil 3-hidroxilasa. Algunos residuos de Lisina tambin son hidroxilados a Hidroxilisina (Hyl) por la Lisil hidroxilasa. Estas hidroxilasas son absolutamente dependientes de la vit C, como cofactor necesario para su activacin. Glicosilaciones: ocurren tambin sobre las cadenas pro , antes del ensamblaje de la triple hlice, en el lumen del RE hasta su transporte y empaquetamiento en el aparato de Golgi, por lo que su papel est relacionado con la fibrillognesis. Los procolgenos sern secretados hacia el espacio extracelular, donde las enzimas extracelulares procolgeno peptidasas remueven los peptidos de extensin. Las molculas de tropocolgeno entonces comienzan a polimerizarse para formar fibrillas de colgeno. Oxidaciones: Al mismo tiempo que se forman las fibrillas de colgeno en el espacio extracelular, se produce la oxidacin de ciertos residuos de Lisina e Hyl, mediante la lisil oxidasa, enzima extracelular que necesita Cu2+ como cofactor, produciendo aldehdos reactivos de Lys y Hyl: al-Lis y al-Hyl. Esos aldehdos son muy reactivos y forman enlaces covalentes cruzados, entre las cadenas de tropocolgeno adyacentes, estabilizando la estructura de las fibrillas de colgeno.

Estructura qumica de la carnitina (C7 H15 NO3) La carnitina o 3-hidroxi-4-trimetilaminobutirato (conocida tambin como Lcarnitina o levocarnitina, debido a que en estado natural es un estereoismero L) es una amina cuaternaria sintetizada en el hgado, los riones y el cerebro a partir de dos aminocidos esenciales, la lisina y la metionina. En ocasiones se la ha confundido con el cido flico (vitamina B9). La carnitina es responsable del transporte de cidos grasos

al interior de las mitocondrias, orgnulos celulares encargados de la produccin de energa.

Los nucletidos son molculas orgnicas formadas por la unin covalente de un monosacrido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato. El nuclesido es la parte del nucletido formado nicamente por la base nitrogenada y la pentosa. Son los monmeros de los cidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucletidos, pero tambin realizan funciones importantes como molculas libres (por ejemplo, el ATP o el GTP).1 La lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos, cerebro y pulmones. Corresponde a la categora de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reaccin redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidacin de NADH a NAD+. Dado que la enzima tambin puede catalizar la oxidacin del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD). Participa en el metabolismo energtico anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la gluclisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el sustrato limitante de la va glucoltica. Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de su energa del metabolismo anaerobio (toda en el caso de eritrocitos dado que carecen de mitocondrias).