METABOLISMO DE LAS PROTENAS

Son macromolculas constituidas por la polimerizacin de las unidades estructurales bsicas denominadas aminocidos (a veces compuestos derivados de los mismos) que se unen entre s mediante enlaces peptdicos (tipo Amida). Dos aminocidos unidos entre s por un enlace peptdico forman un dipptido, sin son 3 seran un tripptido y as sucesivamente. Los compuestos as formados por menos de 100 aminocido se denominan pptidos (o polipptidos) cuando el nmero de aminocidos es mayor de 100 el compuesto se denomina protena. Aminocidos: son compuestos qumicos caracterizados por poseer un grupo funcional amino (-NH2) y otro cido (-COOH) unidos a una cadena lateral (-R). [Si el grupo R es un hidrgeno se habla de glicocola R = H) De todos los aminocidos conocidos (ms de un centenar) simplemente 20 son componentes naturales de las protenas, el resto son productos intermedios o finales del metabolismo. Los aminocidos bsicamente se diferencian entre s, por la naturaleza de la cadena lateral y es debido a ella que cada aminocido tenga propiedades nicas y caractersticas. Las diferentes cadenas R se diferencian entre s en funcin de: Su forma y tamao La carga Por la reactividad Por la capacidad de formar enlaces puentes de hidrgeno (puentes de H) De entre los 20 aminocidos naturales algunos no pueden ser sintetizados por el propio organismo y se denomina aminocidos esenciales. Los aminocidos no esenciales pueden ser sintetizados mediante una reaccin de transaminacin. La eliminacin renal de los aminocidos es inapreciable porque aunque se filtre a travs del glomrulo (por su pequeo tamao) son reabsorbidos en el tbulo proximal. Su catabolismo (destruccin) sucede mediante transaminacin o desaminacin oxidativa y tiene lugar en el hgado y en el msculo. El destino de la cadena hidrocarbonas (-R), es la sntesis de glucosa mediante gluconeognesis o el ingreso en el ciclo de Krebs para la obtencin de energa. El grupo amino cuando no es utilizado para la transaminacin es degradado hasta amoniaco (NH3) que en el hgado se transforma en urea y glutamina. Algunos aminocidos son utilizados en la sntesis de gran inters biolgico (por ejemplo hormona).

CARACTERSTICAS DE LOS AMINOCIDOS 1- Los aminocidos son compuestos anfteros ya que en funcin del pH del medio pueden comportarse como cido (dador de protones) como bases (aceptor de protones). 2- Cada aminocido tiene su punto isoelctrico (PI) caracterstico a cuyo pH tiene un carcter neutro, es decir, no presenta carga neta alguna. El carcter bsico de su grupo amino (NH3+) es suficiente para hacerlo reaccionar con el grupo carboxilo (COO-) formndose un in dipolar tambin denominado Zwitterion cuya carga total es nula. Este proceso se denomina neutralizacin. 3- En disolucin acuosa en los aminocidos existe un equilibrio entre la forma catinica y aninica. Los principales aminocidos: los 20 aminocidos que forman parte de las protenas son: ESENCIALES NO ESENCIALES
FENILALANINA (PHE) LEUCINA (LEU) VALINA (VAL) TRIPTOFANO (TRP) METIONINA (MET) LISINA (LIS) ARGINIA (ARG) HISTIDINA (HIS) TREONINA (THR) ISOLEUCINA (ILE) ALANINA (ALA) GLICOCOLA (GLY) PROLINA (PRO) SERINA (SER) TIROXINA (TIR) CISTEINA (CYS) GLUTAMINA (GLN) CIDO GLUTMICO (GLU) ASPARAGINA (ASM) CIDO ASPRTICO (ASP)

Las alteraciones de los aminocidos: son errores metablicos congnitos y se conocen como aminocidopatas. Son debido 2 causas: 1- Debido a un dficit enzimtico: A- Fenil-cetonuria: es un acumulo de fenilalanina y sus derivados (txicos para el cerebro) en sangre y orina debido a un dficit de fenilalanina-hidroxilasa. B- Son trastorno del ciclo de la urea: sera hiperamoniemia (que significa un aumento de amoniaco) por dficit de enzimas implicados. C- Albinismo: falta de pigmentacin en la piel debido a que la tiroxina no puede ser transformada en melanina debido a la falta de la enzima tiroxinasa. 2- Un fallo en el transporte de aminocidos: puede ser tanto a nivel renal (falla la reabsorcin tubular), como a nivel intestinal (falla la absorcin). La alteracin ms conocida es la cistinuria que consiste en que alguno aminocidos al no ser reabsorbidos en el tbulo pasan a orina, uno de ellos, la cistina puede precipitar formando clculo renales

LAS PROTENAS La secuencia de aminocidos de una protena (estructura primaria) le confiere una identidad propia que es responsable de la funcin biolgica que lleva a cabo. Pero esta funcin biolgica para que se lleve a cabo las protenas deben estar dotadas de una estructura tridimensional que puede ser secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura secundaria: las cadenas d aminocidos se pliegan sobre s mismas dando estructuras de hlice (alfa) o de lmina plegada (beta) Estructura terciaria: las estructuras anteriores se pliegan sobre si mismas. La estructura cuaternaria: es a consecuencia de la forma en que las distintas cadenas polipeptdicas se unen entre s. Las protenas son compuestos nitrogenados en los cuales entra tambin a formar parte el carbono, el oxgeno, el hidrgeno y a veces el azufre o el yodo. Son coagulables por el calor y por los aminocidos minerales. Son insolubles en ter y en alcohol. Clasificacin de las protenas: las protenas se clasifican segn varios criterios: A- Atendiendo a su composicin: pueden ser: ~ Simples: compuestas solo por aminocidos ~ Conjugadas: formadas por un componente proteico (aminocidos) y un componente no proteico (grupo prosttico). Segn este grupo prosttico se dividen a su vez en: o Nucleoprotenas: formadas por la asociacin con cidos nucleicos. o Fosfoprotenas: asociadas con fsforo. o Cromoprotenas: tiene como grupo prosttico un colorante (Hb) o Glucoprotenas: unidas a un compuesto hidrocarbonado. o Lipoprotenas: unidas a lpidos en proporcin variable. B- Segn su disposicin espacial: se clasifican en fibrosas y globulares. Las protenas formadas por cadenas polipeptdicas paralelas a un eje y unidas por un puente disulfuro y de hidrgeno recibe el nombre de protenas fibrosas (colgeno). Aquellas formadas por una ms hlices alfa enrolladas sobre s mismas sobre una estructura compacta se denomina globulares (la mayor parte de los enzimas, de las hormonas y de los anticuerpos). C- Segn su funcin biolgica: se clasifican en: ~ Protena estructural: mantienen unidas las estructuras. Por ejemplo el colgeno

~ De transporte: transportan molculas o iones en el organismo. P.E.: albmina. ~ Catalizadores biolgicos: son enzimas. P.E.: catalasa, fosfato deshidrogenasa. ~ Mensajeros qumicos: hormonas como la calcetonina insulina ~ Defensa inmunolgico: son protenas que activan como anticuerpos como por ejemplo la Ig G e Ig M. D- Localizacin: pueden ser de 2 tipos: hsticas (tejido) y hemticas (sangre)

ALTERACIONES DE LAS PROTENAS PLASMTICAS Por la gran diversidad de funciones de las protenas plasmticas son muchas las alteraciones que pueden aparecer. Se clasifican en: Disproteinemias: son alteraciones en las fracciones obtenidas tras una electroforesis. Paraproteinemias: presencia en el plasma de alguna inmunoglobulina anormal y/o alguno de su fragmentos. Crioglobulinemias: es la circulacin en el plasma de inmunoglobulinas que precipitan al descender la temperatura. Alteraciones de alguna banda: son defectos aislados de alguna fraccin. Alteraciones de la proteinemia total: son alteraciones en la cantidad total de las protenas totales. 1- Disproteinemias: A- Hipo-albuminemia: es la disminucin de la concentracin de la albmina. Puede ser debido a: ~ Una sntesis insuficiente, por ejemplo mal nutricin, insuficiencia heptica. ~ Una eliminacin y degradacin excesivas. Por ejemplo: sndrome nefrtico, alteraciones intestinales, quemaduras extensas,... B- Hipogammaglobulinemia: es una disminucin de las globulinas pro dficit en el sistema inmunitario. C- Hiper-globulinemia: ~ Un aumento de las globulinas. Por ejemplo: inflamaciones aguda , tumores,... ~ Un aumento de las a y b globulinas. Por ejemplo: sndrome nefrtico ~ Aumento de las globulinas. Por ejemplo: inflamaciones y enfermedades del colgeno. 2- Paraproteinemias gammapatas monoclonales: se consideran inmunoglobulinas anormales. Son productos de una actividad espontnea (sin

estmulo antignico previo) y excesiva de un clon proliferante d linfocitos B. Se observara en: A- Mieloma mltiple B- Leucemias y linfomas C- Lesiones renales D- Sndrome de hiper-viscosidad de la sangre. 3- Crioglobulinemias: las crioglobulinas son un grupo de inmunoglobulinas que precipitan al disminuir la temperatura pueden dar lugar a trastornos circulatorios en las regiones distales de las extremidades cuando se exponen al fro o tambin inflamaciones de los vasos (vasculitis). 4- Alteraciones de alguna banda: reflejan defectos de los protoplasmticos. Son debidas a trastornos de la sntesis proteico tanto de tipo hereditario como adquirido: 5- Alteracin de la proteinemia total: A- Hiper-proteinemia autntica: no a consecuencia de la hemo concentracin) es siempre debida a un aumento de las inmunoglobulinas. B- Hipo-proteinemia es debida a la disminucin de las 2 fracciones electroforticas ms importantes y son la albmina y las globulinas.