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Protenas
Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas). Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingocinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. Las protenas cumplen funciones estructurales:

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno que forma el tejido conjuntivo fibroso La elastina que forma parte del tejido conjuntivo elstico o la queratina que forma parte de la epidermis. Anticuerpos que se forman parte del sistema inmunolgico y nos defienden contra las infecciones y otros microorganismos patgenos.

Las protenas son esenciales para el crecimiento y son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. A su vez las protenas participan en los procesos defensivos, pues los anticuerpos son protenas de defensa natural contra infecciones o agentes extraos.

2 Caractersticas
Segn su forma:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica

Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina. b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases segn su solubilidad: I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina. III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz. V.- Histonas son solubles en medios cidos.

Aminocidos
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo. Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 (actualmente se consideran 22) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

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Segn su obtencin
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K) Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) * Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la sntesis de aminocidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.

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Propiedades

cido-bsicas Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn. pticas Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.

Qumicas Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc. Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R.

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Estructura de las protenas
La estructura de las protenas rene las propiedades de disposicin en el espacio de las molculas de protena que provienen de su secuencia de aminocidos, las caractersticas fsicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento especfico, distinto del espontneo. Por ello, deriva de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminocidos, de cmo interaccionan qumicamente stos, de forma jerarquizada y especfica, y evidentemente est en relacin con la funcin a acometer en el destino celular. La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a: 1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos. 2. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales. 3. Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un slo polipptido. 4. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.

Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos., es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.

Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice.

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El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enlace peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice. Esta dentro de los niveles de organizacin de la protena.

Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.

Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son.