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Seccin 2

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

AUTOR Dr. JESUS IGNACIO DOMINGUEZ CALVO Residente de Cardiologa Hospital Clnico Universitario San Carlos Madrid Jefe de Servicio: Dr. L. Snchez Harguindey Pimentel

INDICE BIOQ UIMICA Y BIOFISICA


BIOQUIMICA Captulo I. CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL Y
FUNCIONES METABOLICAS

Captulo VII. METABOLISMO DE


GLUCOSA Y GLUCOGENO

Composicin estructural Catabolismo de los hidratos de carbono Captulo II. PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES
Y PROPIEDADES DE LOS PPTIDOS

Gluclisis. Esquema y caractersticas Destinos metablicos del piruvato Gluconeognesis Ciclo de Cory Glucogenognesis Captulo VIII. CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO CADENA RESPIRATORIA. Ciclo del cido ctrico Va de las pentosas fosfato Cadena de transporte electrnico Captulo IX. METABOLISMO DEL COLESTEROL. HORMONAS ESTEROIDEAS. SINTESIS Y BETAOXIDACION DE ACIDOS GRASOS. CETOGENESIS Sntesis del colesterol Compuestos derivados del colesterol Sntesis de cidos grasos Betaoxidacin de cidos grasos Cetognesis Captulo X. DEGRADACION OXIDATIVA
DE LOS AMINOACIDOS

Protenas: estructura y funciones Aminocidos: composicin y propiedades Captulo III. NUCLEOTIDOS. METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS Definicin, nomenclatura, propiedades y funciones Biosntesis Degradacin de las purinas Captulo IV. LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS Composicin y propiedades Clasificacin Captulo V. ENZIMAS. CINTICA Y
PROPIEDADES

Digestin proteica Desaminacin oxidativa de los aminocidos Captulo XI. REPLICACION TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS
ACIDOS NUCLICOS

Definicin y propiedades Cintica enzimtica Inhibicin enzimtica Captulo VI. VITAMINAS Conceptos generales Clasificacin

Introduccin Replicacin Transcripcin Traduccin

INDICE

BIOFISICA Captulo XII. BIOFISICA DE LAS


RADIACIONES

Concepto y parmetros Enfoque biomdico Conceptos importantes Aplicaciones Captulo XIII. BIOFISICA DEL
APARATO LOCOMOTOR

Conceptos Palancas en el cuerpo humano Componentes rgidos y deformables en el cuerpo humano Captulo XIV. TERMODINAMICA Y
BIOENERGTICA

Definicin y conceptos Leyes de la termodinmica Bioenergtica animal Control de la disipacin de calor Captulo XV. POTENCIALES
BIOELCTRICOS

Introduccin a las membrranas biolgicas Propiedades elctricas de las membranas Potencial de accin Captulo XVI. VISION Y AUDICION Introduccin Ondas sonoras Audicin Ondas electromagnticas Visin. El ojo como sistema optico Aplicaciones de luz y sonido en medicina Captulo XVII. MECANICA
CIRCULATORIA

Conceptos y leyes importantes Organizacin del sistema circulatorio BIBLIOGRAFIA INDICE DE MATERIAS

Captulo I

CARBOHIDRAT OS . COMPOSICION ESTRUCTURAL Y FUNCIONES METABOLICAS


Indice
Composicin estructural Catabolismo de los hidratos de carbono

COMPOSICION ESTRUCTURAL Los Carbohidratos son Polihidroxialdehdos o Polihidroxicetonas, o sustancias que rinden estos compuestos por hidrlisis. Son compuestos que responden generalmente a la frmula emprica: C-H2-O.Aunque algunos incorporan tambin Nitrgeno, Fsforo o Azufre. Existen tres clases principales de carbohidratos: Monosacridos: son azcares simples, estn constituidos por una sola unidad de polihidroxialdehdo o polihidroxicetona. El monosacrido ms abundante en la naturaleza es la D-Glucosa. Oligosacridos: Estn constituidos por cadenas cortas de unidades de monosacridos unidas entre s por enlaces covalen-

tes. Los ms abundantes son los Disacridos, que poseen dos unidades de monosacrido. Ej., Sacarosa o azcar de caa, est constituida por D-Glucosa y DFructosa. Polisacridos: Estn constituidos por cadenas largas que poseen centenares o millares de unidades de monosacrido. Los polisacridos ms abundantes son el Almidn y la Celulosa, ambos constituidos por unidades de D-glucosa que se repiten. Monosacridos Son slidos, incoloros, cristalinos muy solubles en agua e insolubles en disolventes polares. Sabor dulce. El esqueleto de los monosacridos es una cadena carbonada sencilla, con los carbonos unidos por enlace simple y que no posee ramificaciones. 61

CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.

MONOSACARIDOS H C=O H C OH H C OH H Gliceraldehdo: Aldosa ESTEREO ISOMEROS CHO H C OH CH2OH D- Gliceraldehdo EPIMEROS CHO H C2 OH OH C OH H C OH H C OH CH2OH D-Glucosa ANOMEROS CH2OH H H OH OH H
1

H H C OH C=O C H Dihidroxiacetona: Cetosa

CHO HO C* H CH2OH L-Gliceraldehdo FORMULA CICLICA: CHO


6CH2OH

C*= Carbono quiral. 21= 2 Estereoismeros.

OH C2 H OH C OH H C OH H C OH CH2OH D-Manosa

O H
1

H OH

OH

OH
3

H
2

OH

D-glucosa

CH2OH O H OH H H OH OH H
1

OH H

H -D-Glucosa

OH

H -D-Glucosa

OH

Fig. 1. Monosacridos.

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BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Uno de los tomos de Carbono est unido por enlace doble a un tomo de Oxgeno para formar un grupo carbonilo, el resto de los carbonos posee un grupo hidroxilo. Si el grupo Carbonilo se encuentra en el extremo de la cadena hidrocarbonada, el monosacrido es un Aldehdo y se llama Aldosa. Si el grupo Carbonilo se encuentra en cualquier otra posicin, el monosacrido es una Cetona y se llama Cetosa. Monosacridos de tres carbonos son las Triosas, las ms importantes: Gliceraldehdo y Dihidroxiacetona. Monosacridos de 4, 5, 6 y 7 carbonos son las Tetrosas, Pentosas, Hexosas y Heptosas respectivamente. Las hexosas, entre las que se encuentra la D-Glucosa y la DFructosa, son los monosacridos ms abundantes de la naturaleza. Las pentosas: D-Ribosa y 2 Desoxirribosa son los azcares que componen los cidos nucleicos. Todos los monosacridos, a excepcin de la dihidroxiacetona, contienen uno o ms tomos de carbono asimtricos o quirales (carbono quiral es el que est unido a cuatro grupos funcionales distintos) y poseen por tanto formas ismeras pticamente activas que son imgenes especulares no superponibles entre s. Capaces de desviar el plano de la luz polarizada en una u otra direccin. Estas formas se llaman ismerosopticas, enantiomeros o esteroismeros. Existen tantos estereoismeros como 2 elevado al nmero de carbonos quirales que existen en la molcula. As el Gliceraldehdo, que posee un nico carbono quiral, posee dos estereoismeros. 2 elevado a 1 es igual a 2. (fig. 1) Una disolucin de un esteroisomero que haga girar el plano de la luz polarizada hacia la izquierda (sentido contrario a las agujas del reloj) es el ismero Levorrotatorio. El esteoismero que hace girar el plano de la luz polarizada hacia la derecha (sentido de giro de las agujas del reloj. es el ismero dextrorrotatario. La configuracin absoluta D o L se emplea para referirse a la configuracin del tomo de carbono quiral, ms distante del tomo de carbono carbonlico. Cuando el grupo hidroxilo del carbono quiral ms distante se proyecta hacia la derecha de la frmula de proyeccin el azucar se designa como D. Si se proyecta hacia la izquierda, el azucar se designa como L. Epmeros: son ismeros pticos que slo difieren en la configuracin alrededor de un tomo de carbono. Ej.D-Glucosa y D-Manosa son Epmeros en el carbono 2. Enantiomeros: Esteroismeros cuyas estructuras no son superponibles en el espacio, por ser imgenes especulares. Formas cclicas Los monosacridos con ms de 5 tomos de carbono que son Aldosas y los de ms de 6 carbonos que son Cetosas en disolucin aparecen en formas cclicas al formarse un enlace covalente intramolecular entre el grupo carbonilo aldehdo de la

2
1
Los carbohidratos al hacerse cclicos presentan un tomo de carbono que no era simtrico en la frmula lineal y que se hace asimtrico en la cclica. Este carbono se llama: 1. 2. 3. 4. 5. Carbono Anfiptico. Carbono Epimrico. Carbono Anmerico. Carbono Alostrico. No existe ningn tomo de carbono que se comporte as.

2
Denominamos Ismero Dextrorrotatorio: 1 2 3 4 5 Aquel esteroismero que hace girar el plano de la luz polarizada hacia la izquierda, contrario a las agujas del reloj. Carbono quiral ms distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia la derecha. Carbono quiral ms distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia la izquierda. Esteroismero que hace girar el plano de la luz polarizada hacia la derecha, sentido de las agujas del reloj. Ismero que aparece slo en las frmulas cclicas.

3
Cuntos esteroismeros tiene un monosacrido de 3 carbonos quirales?: 1. 2. 3. 4. 5. 2*2*2*2. 2*2+1. 2. 8. 16.

4
La Hidroxiacetona tiene: 1. 2. 3. 4. 5. 1 carbono quiral. Ningn carbono quiral. 2 carbonos quirales. 3 carbonos quirales. 4 carbonos quirales.

5
Glucosa y Manosa son epmeros, esto significa: 1. 2. 3. 4. 5. La estructura de una es el espejo de la otra. Son esteroismeros levorrotatorios. Uno es el ismero L y el otro el D. Se diferencian en la configuracin de un tomo de carbono. Son anmeros.

RESPUESTAS:1: 3. 2: 4; 3: 4; 4: 2; 5: 4; 63

CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.

aldosa originando un hemiacetal, o el grupo carbonilo ceto de una cetosa originndose un hemicetal. El carbono carbonlico que no era asimtrico en las formulas lineales se hace asimtrico en la estructura cclica. A este carbono se le llama Carbono Anomrico o Hemiacetlico y da lugar a dos formas isomricas o Anmeros. Ej. alfa-D-Glucosa y Beta-D-Glucosa. Disacridos Son dos monosacridos unidos por un enlace covalente entre el carbono anomrico de uno de los residuos del azcar y un grupo hidroxilo del otro residuo de azcar. Principales disacridos Maltosa Formada por dos unidades de D-Glucosa unidas por un enlace glucosdico, alfa-1-4. Lactosa Formada por D-Galactosa y D-Glucosa unidas por un enlace, beta-1-4. Es el azcar de la leche. Sacarosa Es el azcar de caa, est formado por D-Glucosa y D-Fructosa unidas por enlace glucosdico, beta-2-1.

CATABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO La mayor parte de los hidratos de carbono que se ingieren estn en forma de almidn, polisacrido complejo, formado por muchas unidades de hexosa, unidas por enlaces 1,4 1,6. Enzimas que intervienen en la degradacin de los hidratos de carbono: Amilasas Salival y pancretica, hidrolizan el almidn dando lugar primero a oligosacridos y despus a disacridos, sobre todo a maltosa. Los disacridos son divididos enzimticamente por las: Disacaridasas Localizadas sobre las microvellosidades de las clulas intestinales. Existen dos tipos de Disacaridasas: Galactos idasas: como la Lactasa, descompone la lactosa en glucosa y galactosa. Glucosidasas: Sacarasa y Maltasa. Sacarasa, descompone la sacarosa en fructosa y glucosa, y Maltasa, descompone la maltosa en dos molculas de glucosa. A continuacin, estos monosacridos son transportados a travs de las clulas hacia la circulacin portal, de aqu pasan al hgado, que se encarga de mantener unos niveles fijos de glucosa en sangre, unos 80-100 mg./ml.

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Captulo II

PROTEINAS . AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS


Indice
Protenas: estructura y funciones Aminocidos: composicin y propiedades

Dra. MARTA MATEO MORALES

PROTEINAS. ESTRUCTURA Y FUNCIONES Cualquier miembro de un grupo de compuestos orgnicos complejos que contienen carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, por lo general, azufre. En ellos el elemento caracterstico es el nitrgeno y se encuentran ampliamente distribuidos en las plantas y los animales. Las protenas estn formadas por combinaciones de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Existen 20 aminocidos diferentes, y cada protena tiene una secuencia nica y genticamente definida de aminocidos de la que dependen su forma y su funcin especficas. Sirven como enzimas, elementos estructurales, hormonas, inmunoglobulinas, participan en el transporte de oxgeno, la contraccin muscular, el transporte de electrones y otras funciones corporales.

Niveles estructurales de las protenas Estructura primaria Secuencia de residuos aminocidos que la forman, nos permite clasificar las protenas en fibrosas y globulares. Determina conformacin y funcin. Estructura secundaria Se refiere a la conformacin de los residuos aminocidos adyacentes en las cadenas polipeptdicas, es decir, su ordenacin en el espacio. As, la hlice alfa es la estructura secundaria de las alfa queratinas. Estructura terciaria Es la conformacin tridimensional de las protenas; plega65

PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS

COOH H2N C CH3 H CH3

COOH H3N+ C H CH CH3 H3C

COOH H3N+ C H CH2 CH CH3

ALANINA

VALINA

LEUCINA

COOH H3N C H CH2 COOH H3N C H CH2 SH COOH H3N C H CH2 COOACIDO ASPARTICO

FENILALANINA

CISTEINA

Fig. 2. Estructura de los aminocidos.

mientos mediante los cuales residuos muy alejados en la estructura primaria pueden aparecer juntos. Es propia de las protenas globulares. Se estabiliza mediante enlaces de hidrgeno, acciones inicas o interacciones hidrofbicas entre los radicales de los aminocidos constituyentes de las cadenas peptdicas. Estructura cuaternaria Es la unin de dos o ms cadenas polipeptdicas separadas por enlaces no covalentes o entrecruzamientos covalentes. Clasificacin Las protenas se pueden clasificar como: Simples Slo compuestas por aminocidos. Constituyen la mayora de las protenas del cuerpo, generalmente solubles en agua o solucin salina; a este grupo pertenecen albminas, globulinas, histonas y protaminas. 66

Conjugadas o Compuestas Son aquellas en las que la molcula protenica se encuentra unida a otra no protenica o varias de ellas (grupo prosttico). Entre ellas estn nucleoprotenas, mucoprotenas, lipoprotenas, fosfoprotenas. Segn su forma se clasifican en: Globulares Forma compacta y esfrica, solubles en sistemas acuosos que desempean funciones que exigen movilidad. Ej. hemoglobina, anticuerpos. Fibrosas Alargadas y finas, insolubles en agua, con funciones estticas, estructurales o protectoras como el colgeno, la queratina, actina, miosina. Existen dos tipos: Disposicin de la hlice Alfa y disposicion de hlice Beta. Hlice-Alfa Ejemplo alfa-Queratinas: forman parte del pelo, piel y uas. Son insolubles en agua. Pueden estirarse longitudinalmente.

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Estn formadas por cadenas que se disponen paralelas. Presentan puentes de hidrgeno intracatenarios. Son ricas en residuos de cistena, pudiendo formar enlaces covalentes de cistena entre cadenas vecinas. Hlice-Beta Ejemplo: beta-Queratinas: fibrona de la seda. Son insolubles en agua. Son flexibles y blandas pero no se estiran. Estn dispuestas en hoja plegada o zig-zag. No poseen enlaces de hidrgeno intracatenarios pero s intercatenarios. No existen enlaces de cistena intercatenarios. Las cadenas corren antiparalelas. Colgeno Protena ms abundante del cuerpo humano, su estructura bsica es el tropocolgeno, molcula compuesta por una triple hlice en la que cada cadena polipeptdica constituyente se arrolla sobre s misma sin seguir una disposicin de alfa o beta hlice sino una configuracin especfica del colgeno. Entre cadenas se unen por enlaces de hidrgeno y por la unin de restos de lisina, enlace muy especfico del colgeno. AMINOACIDOS. COMPOSICION Y PROPIEDADES Los sillares primarios de todas las protenas son un grupo de 20 aminocidos diferentes, cada uno de los cuales posee la siguiente estructura (fig. 2): Carbono alfa, grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y cadena lateral (R ) que confiere individualidad qumica. Todos los aminocidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimtrico o quiral, pues se halla unido a cuatro gruposconstituyentes diferentes, por esta razn existen dos ismeros especulares, estereoismeros, enantimeros o ismeros pticos (ver configuracin L y D en captulo de carbohidratos), segn hacen girar el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrorrotatorio) o hacia la izquierda (levorotatorio). Los aminocidos de las protenas humanas son L-estereoismeros. Ismeros Geomtricos: difieren en la organizacin de sus grupos alrededor de un doble enlace. Pueden aparecer en disposicin Cis o en disposicin Trans; en la naturaleza los aminocidos se unen por enlaces peptdicos en disposicin Trans (tabla I). Clasificacin de los aminocidos segn sus propiedades No Polares Por la naturaleza hidrocarbonada de su grupo R, son hidrfobos o insolubles en agua: alanina, leucina, valina, isoleucina, metionina, fenilalanina, trptfano y prolina.

2
6
Cul de los siguientes aminocidos no es un aminocido esencial?: 1. 2. 3. 4. 5. Valina. Asprtico. Metionina. Histidina. Treonina.

7
Cul de las siguientes opciones sobre la hlice beta es falsa?: 1. 2. 3. 4. 5. Las cadenas corren antiparalelas. Existen puentes de hidrgeno intercatenarios. No existen puentes de hidrgeno intracatenarios. Son insolubles en agua. Pueden estirarse longitudinalmente.

8
En la naturaleza los aminocidos se unen por enlaces peptdicos tipo: 1. 2. 3. 4. 5. Cis. Cis o Trans indistintamente. Trans. Slo los aminocidos esenciales se unen en disposicin cis. Tanto los aminocidos esenciales como los no esenciales se unen en disposicin Cis.

9
Qu aminocido posee un grupo Imidazol en su molcula?: 1. 2. 3. 4. 5. Histidina. Prolina. Alanina. Triptfano, fenilalanina y Tirosina. Leucina.

10
Qu es el PH Isoelctrico?: 1. 2. 3. 4. 5. Es igual a la suma de los PH de los aminocidos cidos que forman la protena. Tiene el mismo valor para todas las protenas, slo depende del medio en que se solubilicen. Es el PH al cual un aminocido es neutro elctricamente. En la igualdad: ph= pk + log. A/B. Se cumple cuando A/B= 0. Es el valor del ph al cual un aminocido tiene la mnima capacidad tampn.

RESPUESTAS: 6: 2; 7: 5; 8: 3; 9: 1; 10: 3. 67

PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS

TABLA I Aminocidos esenciales

dieta, son: arginina, lisina, histidina, fenilalanina, triptfano, metionina, leucina, isoleucina, valina y treonina. Aminocidos especiales Hidroxiprolina e hidroxilisina, son los principales componentes del colgeno. Acido carboxiglutmico: forma parte de la protrombina y desempea un importante papel en la coagulacin, gracias a su capacidad de ligar calcio. Desmosina, aminocido formado a su vez por lisinas , forma parte de la elastina. N-Metil lisina: es un componente importante de las fibras musculares de miosina. PH Isoelctrico o punto isoelctrico Antes de definir este concepto es preciso conocer el concepto de constante de disociacin de una reaccin: Los compuestos elctricamente se clasifican como cidos o bases. Los cidos son sustancias capaces de ceder protones, mientras que las bases son compuestos capaces de aceptar protones o lo que es lo mismo capaces de liberar un grupo hidroxilo. Un dador de protones y el correspondiente aceptor de protones constituyen un par cido-base conjugado y existe un parmetro especfico, conocido como la constante de disociacin; que es la constante de equilibrio de la reaccin: AB <> A- + B. El valor de la constante de equilibrio es: K = (A-) + (B+) / (AB). Como sabemos, el pH es el logaritmo de la inversa de la concentracin de protones: ph = log. 1/ (H+). Del mismo modo el PK = log. 1/K PH = PK + log (A-)/(B+).

Arginina. Histidina. Lisina. Fenilalanina. Triptfano. Metionina. Leucina. Isoleucina. Valina. Treonina.

Polares o hidrfilos Son solubles en agua, ya que contienen diferentes grupos funcionales que forman puentes de hidrgeno con el agua; segn su polaridad pueden ser: neutros, cidos o bsicos. Polares Neutros Glicina: nico aminocido cuyo tomo de carbono no es quiral, pues su grupo R es un tomo de hidrgeno. Serina, Treonina y Tirosina: su grupo R es un grupo hidroxilo. Glutamina y Asparragina: su grupo R es un grupo amido. Cistena : su grupo R es un grupo Sulfhidrilo. Polares con carga negativa o cidos Asprtico y Glutmico: su grupo R es un grupo carboxilo, COOH. Polares con carga positiva o Bsicos Histidina, Arginina y Lisina. Otras caractersticas El nico aminocido cetognico puro es la Leucina. Aminocidos con grupo aromtico: Fenilalanina, Triptfano y Tirosina. Aminocido con grupo imidazol: Histidina. Aminocido con grupo R cclico: Prolina. Aminocidos Esenciales Son aquellos aminocidos que nuestro organismo no es capaz de sintetizar y que por tanto deben ser aportados con la 68

Esta igualdad se cumple para aquel valor en que (A-) =(B+), ya que entonces el cociente es 1 y log 1 = 0. As pues el PK es el valor del PH en el cual una sustancia se halla disociada en un 50%. El PH isoelctrico o punto isoelctrico. Equivale a la media aritmtica de los PK de cada uno de los grupos funcionales que constituyen ese aminocido, es por tanto el pH, al cual un aminocido es neutro elctricamente y no se desplazara elctricamente en un campo elctrico. En este valor del PH la capacidad tampn del aminocido es mxima.

Captulo III

NUCLEOTIDOS . METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS


Indice
Definicin, nomenclatura, propiedades y funciones Biosntesis Degradacin de las purinas

DEFINICION, NOMENCLATURA, PROPIEDADES Y FUNCIONES Un nucletido resulta de la fosforilacin de un nuclesido. Un nuclesido resulta de la unin de una base nitrogenada y un azcar de 5 carbonos (una pentosa) mediante un enlace NO-Beta-glicosdico con prdida de una molcula de agua. La pentosa puede ser ribosa (en el RNA) o desoxirribosa (en el DNA). Las bases nitrogenadas son de dos tipos: purinas (doble anillo): adenina y guanina, y pirimidnicas: citosina, timina y uracilo. Los nuclesidos correspondientes son respectivamente adenosina (A), guanosina (G), citidina (C), timidina (T) y uridina (U). Los nucletidos correspondientes son respectivamente AMP (adenosn monofosfato), GMP, CMP, UMP, dTMP (desoxitimidin monofosfato) y sus formas di- y trifosfato. Los nucletidos tienen carga negativa y carcter cido a pH fisiolgico por su grupo fosfato.

Los cidos nucleicos son largos polmeros de nucletidos unidos por enlaces fosfodister (covalentes, pues) entre el hidroxilo 3 de un azcar de un nucletido y el fosfato 5del nucletido siguiente. En el DNA el azcar es la desoxirribosa y las bases son A, G, C, T. En el RNA el azcar es la ribosa y las bases son A, G, C, U. Funciones de los nucletidos Transportadores de energa qumica (ATP). Componentes de los cidos nucleicos (la ms caracterstica). Componentes de coenzimas (NAD,FAD) y efectores alostricos por s mismos. Mediadores fisiolgicos (AMPc). 69

NUCLEOTIDOS. METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS

BIOSINTESIS 11 Nucletidos de purina Sobre la ribosa-5-fosfato se construye el doble anillo de purina en el que intervienen glicina, aspartato, un CO2, el formiato y la amida de la glutamina. 5-fosfato de ribosa (PR)pirofosfato de PR (PRPP)1--PRA (fosforribosilamina)cido inosnico (IMP) IMP-2-AMP (cido adenlico) IMP-3-GMP (cido guanlico) El AMP inhibe los pasos 1y 2. El GMP inhibe los pasos 1 y 3. Pirimidinas El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato, unin catalizada por la aspartato transcarbamilasa. El carbamilfosfato, a diferencia del necesario para el ciclo de la urea, se sintetiza en el citosol y no en la mitocondria. El primero en sintetizarse es el UMP-UTP-CTP. El CTP, ltimo producto de esta cadena, es el inhibidor alostrico de la enzima reguladora de esta ruta, la aspartatotranscarbamilasa. DEGRADACION DE LAS PURINAS En humanos conduce al cido rico. AMPadenosinainosinahipoxantina (base purnica del nuclesido inosina). GMPguanosina-guaninaxantina. HIPOXANTINA-(A)-XANTINA-(B)ACIDO URICO. Los pasos A y B estn catalizados por la xantn-oxidasa, enzima que se inhibe por el alopurinol, de eficacia clnica en el tratamiento de la hiperuricemia. Tanto la guanina como la hipoxantina pueden recuperarse para la sntesis de AMP y GMP gracias a la enzima HGPRT (hipoxantina-guanina-fosforribosiltransferasa), que les une la ribosa fosfato del PRPP. Esta es la va de recuperacin de los nucletidos de purina. El dficit de esta enzima condiciona el sndrome de Lesch-Nyhan, con retraso mental y automutilaciones.
Los nucletidos: 1. 2. 3. 4. 5. Tienen cargar positiva. Se unen por enlaces covalentes 3'----5' para formar los cidos nucleicos. Resultan de la fosforilacin de las bases nitrogenadas. Se unen por enlaces glucosdicos para formar los cidos nucleicos. De pirimidina participan todos en el DNA.

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Con respecto a los nucletidos de pirimidina no es cierto que: 1. 2. 3. 4. 5. El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato. El enzima regulador de la sntesis es la carbamilfosfato sintetasa. En el DNA no hay uracilo. El carbamilfosfato proviene del citosol. Uno de los principales inhibidores alostricos en la sntesis es el CTP.

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En la composicin de los cidos nucleicos es cierto que: 1. 2. 3. 4. 5. Son largos polmeros de nucletidos unidos por enlaces glucosdicos. En el DNA el azcar es una hexosa. El cido guanlico es un nuclesido de purina. Los nucletidos por sus componentes nitrogenados tiene pH bsico. DNA y RNA estn compuestos por pentosas.

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Con respecto a los nucletidos de purina no es cierto que: 1. 2. 3. 4. 5. Son necesariospara su sintesis glicina, aspartato, glutamina y formiato. AMP y GMP son los principales inhibidores altricos de su sntesis. El sndrome de Lesch-Nyhan esta causado por un defecto enzimtico en la degradacin de las purinas. El uracilo no interviene en su composicin. El cido rico es el producto final de su degradacin.

15
Con respecto a la composicin de los cidos nucleicos es cierto que: 1 2 3 4 5 El cuido adenlico es un nuclesido. Citosina es un nucletido. Timidina interviene en la composicin del RNA. UMP es un nucletido de pirimidina. Citosina es una base de doble anillo.

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RESPUESTAS: 11: 2; 12: 2; 13: 5; 14: 3; 15: 4.

Captulo IV

LIPIDOS . PROPIEDADES METABOLICAS . HORMONAS ESTEROIDEAS


Indice
Composicin y propiedades Clasificacin

Dra. MARTA MATEO MORALES

COMPOSICION Y PROPIEDADES Los lpidos son sustancias orgnicas insolubles en agua, grasa o aceitosas que pueden extraerse de los tejidos y de las clulas mediante disolventes no polares, como el ter o el cloroformo. Existen cinco tipos principales de lpidos: Triacilglicridos, Ceras, Fosfolpidos, Esfingolpidos y Esteroles. As como los aminocidos son los componentes bsicos de las protenas, los cidos grasos son los sillares principales de la mayora de los lpidos. Son cidos orgnicos de cadena larga, que poseen entre 4 y 22 tomos de carbono, tienen un solo grupo carboxilo y una cola no polar hidrocarbonada que hace que la mayora de los lpidos sean insolubles en agua. Los cidos grasos no aparecen en forma libre en las clulas o los tejidos, sino que se encuentran unidos de forma covalente formando parte de los distintos lpidos de los que pueden liberarse por hidrlisis qumica o enzimtica.

Difieren unos de otros en la longitud de la cadena y en la presencia y el nmero de dobles enlaces que presentan. Podemos encontrar dos tipos de cidos grasos: Saturados Slo poseen enlaces simples, no dobles enlaces; son sustancias slidas de consistencia crea; son molculas flexibles, con gran libertad de rotacin alrededor de los enlaces simples. Principales cidos grasos saturados: lurico, palmtico, esterico, araqunico. Insaturados Poseen uno o ms dobles enlaces en su cadena, son lquidos a temperatura ambiente; son molculas rgidas con poca libertad de rotacin por la existencia de dobles enlaces. 71

LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS

ACIDOS GRASOS OLEICO: CH3(CH2)7CH= CH(CH2)7COOH LINOLEICO: CH3(CH2)4CH= CHCH2CH= CH(CH2)7COOH TRIGLICERIDOS H H C O C=O CH2 CH2 H C O C=O CH2 CH2 H C O C=O CH2 CH2 RESIDUOS DE PALMITOILO H GLICERINA

TRIPALMITINA FOSFOGLICERIDOS NH3 ALCOHOL CH2 CH2 O O P O H H C O C=O CH2 Fig. 3. Lpidos. CH2 GLICERINA C O C=O CH2 AC. GRASOS H O-

AC. FOSFORICO

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BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Principales cidos grasos insaturados: palmitoleico, oleico, linoleico, linolnico y araquidnico. Los dobles enlaces de la mayora de los cidos grasos insaturados que existen se encuentran en configuracin geomtrica cis. Los cidos grasos diluidos en KOH o en NaOH se transforman en jabones en el proceso conocido como saponificacin del que se obtienen jabones, que son las sales de los cidos grasos y glicerina. CLASIFICACION Triacilglicridos Tambin conocidos como grasas neutras. Son steres del alcohol glicerina con tres molculas de cido graso. Existen muchas clases de triglicridos, dependiendo de la identidad y de la posicin de los tres cidos grasos que esterifican la glicerina. Triacilglicridos simples Contienen una sola clase de cido graso en las tres posiciones de la glicerina. Ej. triestearoglicerina, formada por cido esterico, o tripalmitoilglicerina, formada por cido palmtico. Triacilglicridos mixtos Contienen dos o ms cidos grasos diferentes. Los triacilglicridos o triglicridos son los componentes principales del depsito graso en las clulas animales y en las plantas y normalmente no se encuentran en las membranas. Son molculas no polares, hidrofbicas que no contienen grupos funcionales con carga o de polaridad elevada. Ceras Son steres de cidos grasos y alcoholes de cadena larga. Son segregadas por las glndulas de la piel como recubrimiento protector para mantener la piel flexible, lubricada e impermeable. Fosfolpidos A diferencia de los triglicridos, son lpidos polares. Su papel fundamental es el de elementos estructurales de las membranas. Estn constituidos por dos molculas de cido graso, una molcula de glicerina, que es esterificada por los dos cidos grasos en los grupos hidroxilo 1 y 2, y por el cido fosfrico en su 3.er grupo hidroxilo: formando el Acido Fosfatdico, y una segunda molcula de alcohol que queda localizado en la cabeza polar del fosfotpido. Los distintos tipos de fosfolpidos se designan segn el alcohol situado en la cabeza polar, as tenemos: fosfoglicridos, fosfatidiletanolamina o fosfatidilcolina que presentan los alcoholes: glicerina, etanolamina y colina respectivamente (fig. 3).

2
16
Respecto a los cidos grasos, qu es falso: 1. 2. 3. 4. 5. Son solubles en disolventes polares. No aparecen en forma libre sino unidos por puentes de hidrgeno formando parte de los distintos lpidos. Son cidos orgnicos con grupo carboxilo y cola no polar hidrocarbonada. Forman parte de triglicridos, fosfolpidos y esfingolpidos. Diludos en KOH se transforman en jabones.

17
Cul de los siguientes cidos grasos son saturados?: 1. 2. 3. 4. 5. Palmtico y Lurico. Araquidnico. Palmtico y Araquidnico. Linoleico y Oleico. Linoleico y Linolnico.

18
Qu es cierto sobre los lpidos polares?: 1. 2. 3. 4. 5. Son: triglicridos, fosfolpidos y esfingolpidos. Siempre forman micelas en un medio acuoso. Son las ceras y los triglicridos. Son los fosfolpidos, esfingolpidos y esteroides. Slo son los esteroides.

19
El cido fosfatdico est formado por: 1. 2. 3. 4. 5. Alcohol + ATP. Glicerina + ATP + 2 cidos grasos. Glicerina + Ac. Fosfrico + 2 c. grasos. Esfingomielina + c. Fosfrico. ADN + Ac. graso + ac. fosfrico.

20
Cul de los siguientes no es un fosfolpido: 1. 2. 3. 4. 5. Cardiolipina. Fosfatidilcolina. Fosfatidilserina. Ganglisidos. Fosfatidilinisitol.

RESPUESTAS: 16:2; 17:1; 18: 4; 19: 3; 20: 4. 73

LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS

Esfingolpidos Lpidos componentes de membrana, compuestos por una molcula de cido graso de cadena larga, una molcula de esfingosina (aminoalcohol de cadena larga) y un alcohol. Existen tres tipos de esfingolpidos: Esfingomielinas Contienen fosfocolina o fosfoetanolamina, pueden incluirse dentro de los fosfolpidos, pues contienen fsforo en su molcula. Funcin, constituyen la cubierta de mielina de las clulas nerviosas. Cerebrsidos El grupo polar de su cabeza est formado por una o ms unidades de azcar. Los cerebrsidos tambin son llamados glucoesfingolpidos; ejemplos de los mismos son: Glucocerebrsidos, se encuentran profusamente extendidos en la capa externa de las membranas celulares. Galactocerebrsidos, presentes en las membranas de las clulas cerebrales. Ganglisidos Poseen como cabeza polar oligosacridos muy completos que contienen por lo menos un residuo de N-Acetil neuramnico (cido silico), son especialmente abundantes en las terminaciones nerviosas y en los receptores hormonales de las superficies celulares. Esteroides Molculas liposolubles, con cuatro anillos condensados, la molcula recibe el nombre de ciclopentanoperhidrofenantreno.

Cuando contienen un grupo alcohol se llaman esteroles; el principal de ellos es el colesterol, su molcula posee una parte polar constituida por un grupo hidroxilo en posicin 3 y una parte no polar constituida por el resto de la molcula. Ms adelante se describe su metabolismo, funciones y vas de sntesis. Lpidos polares y no polares No polares: triglicridos y ceras. Polares: fosfolpidos, esfingolpidos y esteroides. Los lpidos polares en medio acuoso se dispersan espontneamente formando: Micelas Estructura en la que las colas hidrocarbonadas de los lpidos quedan ocultas al entorno acuoso y las cabezas hidroflicas quedan expuestas al mismo. Monocapas Estructura en la que las colas hidrfobas quedan expuestas al aire, evitando de esta manera el contacto con el agua, las cabezas hidroflicas se extienden en la fase acuosa. Bicapa Separan dos compartimientos acuosos, las estructuras hidrocarbonadas se extienden hacia el interior desde las dos superficies para formar un ncleo hidrocarbonado interno y las cabezas hidroflicas se encaran hacia el exterior y se extienden hacia la fase acuosa. Cuando la bicapa es continua se forma una vescula cerrada llamada liposoma.

74

Captulo V

ENZIMAS . CINETICA Y PROPIEDADES


Indice
Definicin y propiedades Cintica enzimtica Inhibicin enzimtica

Dra. MARTA MATEO MORALES

DEFINICION Y PROPIEDADES Conceptos generales Son macromolculas de carcter proteico, el 99% son protenas globulares y el resto RNAs catalticos, capaces de catalizar una reaccin qumica aumentando la velocidad de la reaccin, sin modificar la Ke (constante de equilibrio), dotadas de una gran especificidad respecto a su sustrato, que actan sin degradarse ni producir subproductos y que son eficaces a concentraciones muy pequeas comparadas con las de los reaccionantes. Composicin Algunas enzimas estn compuestas slo por polipptidos, otros requieren un componente no proteico llamado Cofactor, que puede ser de naturaleza: Orgnica En cuyo caso se denomina coenzima, que a su vez puede estar unido covalentemente a la enzima y se le denomina Grupo prosttico. O puede estar unido no covalentemente la enzima y

se llama simplemente Coenzima; muchas vitaminas desempean esta funcin. Inorgnica Iones metlicos como el Zn, Fe. Tambin pueden unirse covalentemente llamndose Metaloenzimas, o no covalentemente y se llaman Activadores metlicos. Isoenzima Diferentes formas estructurales de una enzima que catalizan una misma reaccin. Se originan en diferentes tejidos y tienen distinta secuencia de aminocidos. Se diferencian por las distintas propiedades cinticas (pH, Km, Vmx ) y electroforticas. CINETICA ENZIMATICA (fig. 4) Se encarga del estudio de la velocidad de una reaccin enzimtica y de los factores que la modifican; stos son: La propia concentracin de la enzima. 75

ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES

Y=

1 Vo

Pendiente =

Km Vmax

1 Vmax 1 (S)

1 Km

X=

1,0

Vmax

ORDEN 0 Vo ORDEN MIXTO 0,5

ORDEN 1

(S)

Fig. 4. Cintica enzimtica.

La presencia de inhibidores, ya sean competitivos o no competitivos. La concentracin de sustrato. La temperatura y el pH ptimos de esa enzima. 76

La relacin que existe entre la velocidad de una reaccin y la concentracin de sustrato viene representada por una curva hiperblica cuya expresin algebraica es la ecuacin de Michaelis -Menten: Vo = Vmx * (Sustr) / Km + (Sust).

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

En la que Vo es la velocidad inicial de la reaccin, Km es la concentracin de sustrato con la que obtenemos la mitad de la velocidad mxima y Vmx es la velocidad hacia la que se tiende cuando la concentracin de sustrato es infinitamente elevada. En esta curva podemos distinguir tres tramos: Tramo de Orden 1 Corresponde a la primera parte de la curva, a pequeas concentraciones de sustrato, la velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de sustrato Tramo de Orden Mixto Es el tramo siguiente, aqu la velocidad de la reaccin depende de la concentracin del complejo enzima-sustrato. Tramo de Orden 0 A concentraciones altas de sustrato se obtiene un valor mximo de la velocidad que es constante e independiente de la concentracin de sustrato, pues corresponde a la fase de saturacin de la enzima. Transformacin lineal de la ecuacin de Michaelis-Menten, es la ecuacin de Lineweaver-Bur, o ecuacin de los dobles recprocos: 1/Vo = Km/Vmx * 1/(S) + 1/Vmx. Es la ecuacin de una recta del tipo: y = ax + b, donde la pendiente de la recta, es decir : a = Km/Vmx. b = 1/Vmx. y el valor de x =1/(S). INHIBICION ENZIMATICA (fig. 5) Las enzimas tienen un sitio activo o cataltico, lugar donde se unen con el sustrato cuya reaccin qumica van a catalizar. Las enzimas pueden ser inhibidas por unos compuestos llamados inhibidores que pueden ser de dos tipos: Reversibles A su vez se subdividen en dos grupos: Competitivo Compite con el sustrato por la unin en el sitio activo, no modifica la velocidad mxima de la reaccin pero aumentan su Km. Su efecto puede aminorarse aumentando la cantidad de sustrato. No Competitivo Se une a la enzima en un sitio distinto al que se une el sustrato, al unirse a la enzima altera su conformacin e inactiva el sitio cataltico; a diferencia del anterior, ste no modifica la Km pero disminuye la velocidad mxima de la reaccin.

2
21
Sealar la opcin correcta sobre los Isoenzimas: 1. 2. 3. 4. 5. Son enzimas que catalizan exclusivamente reacciones irreversibles. Siempre tienen un in metlico en su molcula. Son enzimas con propiedades diferentes que catalizan la misma reaccin. Son enzimas iguales que catalizan distintas reacciones. Conjunto de enzimas con el ph isoelctrico.

22
En una reaccin enzimtica, un inhibidor competitivo: 1. 2. 3. 4. 5. Aumenta la Vmax. Disminuye la Vmax. Disminuye la Km. Aumenta la Km y disminuye la Vmax. Aumenta la Km.

23
Qu es falso sobre los inhibidores no competitivos?: 1. 2. 3. 4. 5. No modifican la Km. Disminuyen la Vmax de la reaccin. Se unen a la enzima en el mismo sitio al qu se une el sustrato. Su efecto no se aminora aumentando la concentracin de sustrato. Todas son falsas.

24
Sealar la opcin correcta acerca de los grupos prostticos: 1. 2. 3. 4. 5. Porcin no proteica de una enzima de naturaleza inorgnica. Porcin proteica de una protena globular. Porcin no proteica de una protena conjugada. Sinnimo de Isoenzima. Sinnimo de Coenzima.

25
Qu es falso sobre los enzimas?: 1. 2. 3. 4. 5. La mayora son protenas globulares. Aumentan la velocidad de la reaccin. No se degradan. Tienen especificidad respecto al sustrato. Modifican la Ke, constante de equilibrio de la reaccin.

RESPUESTAS: 21: 3; 22: 5; 23: 3; 24: 3; 25: 5. 77

ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES

Vmax Sin Inh.

I. Comp. 0,5 Vmax

Km 0 INHIBIDOR COMPETITIVO (S)

Vmax Sin Inh.

I. no comp. 0,5 Vmax

Km

(S)
Fig. 5. Inhibicin enzimtica.

INHIBIDOR NO COMPETITIVO

Irreversibles La enzima y el inhibidor estn unidos covalentemente o permanentemente; estas enzimas quedan inactivadas, de ah

que a este tipo de inhibicin se le llame algunas veces inactivacin.

78

Captulo VI

VITAMINAS
Indice
Conceptos generales Clasificacin

Dr. MARTA MATEO MORALES

CONCEPTOS GENERALES Las vitaminas son micronutrientes, es decir, sustancias que se necesitan en la dieta humana en cantidades de miligramos o microgramos por da. Este trmino sirve para diferenciarlos de los macronutrientes, como los carbohidratos, las protenas y las grasas, que se necesitan en cantidades de centenares o al menos docenas de gramos al da. En la actualidad se conocen 13 vitaminas diferentes, que se necesitan en la dieta humana y de muchas especies de animales para un desarrollo normal. Las vitaminas se dividen en dos clases: hidrosolubles y liposolubles. Las vitaminas hidrosolubles incluyen a la tiamina, la riboflavina, el cido nicotnico, el cido pantotnico, la piridoxina, la biotina, el cido flico, la vitamina B12 y el cido ascrbico. Se conoce la funcin de coenzima de casi todas ellas. Se entiende por coenzima toda sustancia orgnica que forma parte del componente no proteico de una enzima. Las vitaminas liposolubles son las vitaminas: A, D, K y E. Son sustancias aceitosas que no se disuelven bien en agua y cuyas funciones no estn bien comprendidas. Adems de estas vitaminas bien establecidas, existen otras sustancias que se necesitan por unas pocas especies pero que no se consideran generalmente como vitaminas. Se hallan entre ellas la carnitina, el inositol y el cido lipoico

CLASIFICACION Vitamina B1 o Tiamina Funcin: decarboxilacin de cetocidos, ej. piruvato deshidrogenasa. Patogenia: incapacidad para oxidar el piruvato en el cerebro. Su dficit produce el beriberi: que afecta al SNC con un sndrome de Wernicke-Korsakoff y polineuropata. Vitamina B2 o Riboflavina Interviene en reacciones de oxidacin reduccin, en forma de FAD o FMN. Suele disminuir en embarazadas y durante perodos de crecimiento. Su dficit cursa con edema e hiperemia de mucosa farngea y oral, dermatitis seborreica y anemia normoctica y normocrmica. Acido nicotnico o Niacina Interviene en reacciones de oxidacin reduccin como NAD o NADP. Su dficit produce pelagra, que cursa con diarrea, demencia, dermatitis y en ltimo extremo muerte. Es una enfermedad muy frecuente en pases que slo toman maz. Acido Pantotnico Es el coenzima A. Transporta grupos acilos mediante enlaces tioster. 79

VITAMINAS

Vitamina B6 o piridoxina Interviene en la transferencia de grupos amino, papel importante en el metabolismo de los aminocidos (recordar las transaminasas), el fosfato de piridoxal acta como transportador transitorio intermedio del grupo amino. Biotina Interviene en reacciones de carboxilacin, como en el paso catalizado por la piruvato carboxilasa. La avidina, sustancia presente en la clara de huevo, puede ligar biotina e impedir su absorcin. Acido Flico y vitamina B12 Acido Flico Interviene en la sntesis de novo de los folatos. Su forma coenzimtica es el tetrahidrofolato, al cual llegamos tras el paso de dihidrofolato a tetrahidrofolato, que es catalizado por la dihidrofolato reductasa. Esta enzima es inhibida por el metotrexate, que de esta forma impide la sntesis de DNA. Vitamina B12 Interviene en la sntesis de purinas, en el paso de dUMP a dTMP. Su forma activa es la metilcobalamina, que como su nombre indica es necesaria para transferir grupos metilo. Se necesita en la va de sntesis de novo de folatos. El dficit de cualquiera de ellas produce: anemia megaloblstica, alteraciones digestivas como queilosis, glositis y diarrea. Las alteraciones digestivas son ms graves en el dficit de cido flico. La disminucin de vitamina B12 produce adems alteraciones neurolgicas, como degeneracin medular de cordones posteriores y laterales. Vitamina C Interviene en reacciones de oxidacin reduccin. Hidroxila la prolina, que pasa a hidroxiprolina: protena que se encuentra sobre todo en el colgeno. Su dficit produce Escorbuto: caracterizado por rotura de capilares, cada del pelo, equimosis, hematomas, insuficiente cicatrizacin de las heridas y alteraciones seas. Vitamina E Acta como antioxidante, evita la oxidacin de los lpidos de membrana y otras estructuras. Vitamina K Carboxila el cido glutmico y el grupo carboxilo que incorpora se encarga de fijar calcio, de ah su importancia en procesos como la coagulacin. Vitamina A Interviene en funciones como la visin, el crecimiento o la reproduccin. Su dficit produce: xerolftalma, xerostoma, degeneracin retiniana, e hiperqueratosis y sequedad de piel. 28
El enzima Piruvato Deshidrogenasa tiene como Coenzima: 1. 2. 3. 4. 5. Riboflavina. Niacina. Tiamina. Ac. Pantotnico. Biotina.

26
Qu protena interviene en procesos de Carboxilacin, como el catalizado por la Piruvato Carboxilasa?: 1. 2. 3. 4. 5. Biotina. Vitamina K. Vitamina B12. Acido Flico. Vitamina A.

27
Cul de las siguientes vitaminas no es hidrosoluble?: 1. 2. 3. 4. 5. Riboflavina. La vitamina que carboxila al cido glutmico. Piridoxina. Tiamina. Acido Flico.

29
El Metotrexate, inhibe la sntesis de DNA, al inhibir la enzima: 1. 2. 3. 4. 5. Piruvato Cobalaminasa. Lactato Deshidrogenasa. Dihidrofolato Kinasa. Piruvato Carboxilasa. Dihidrofolato Reductasa.

30
En la enfermedad de las tres D, se sabe a un dficit de la enzima: 1 2 3 4. 5. Coenzima A. Piridoxina, pues no se transfieren los grupos amino. Niacina. Ac. Flico. Vit. A.

80

RESPUESTAS: 26: 1; 27: 2; 28: 3; 29: 5; 30: 3.

Captulo VII

METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO


Indice
Gluclisis. esquema y caractersticas Destinos metablicos del piruvato Gluconeognesis Ciclo de Cory Glucogenognesis

Dra. MARTA MATEO MORALES

GLUCOLISIS: ESQUEMA Y CARACTERISTICAS Proceso mediante el cual la molcula de glucosa se degrada enzimticamente a travs de una secuencia de 10 reacciones para dar lugar a 2 molculas de piruvato, que poseen cada una 3 tomos de carbono. Durante la gluclisis gran parte de la energa libre de la glucosa se conserva en forma de ATP. La gluclisis es anaerobia, en ella no se consume oxgeno. Se realiza, bien cuando escasea el oxgeno, como en el ejercicio intenso; o bien como paso intermedio para entrar despus en el ciclo de Krebs desde el Piruvato (tabla II). Localizacin: Intracelular, el citosol. Las Fases 1, 2, 3 son preparatorias, renen todos los azcares sencillos y los convierten en molculas de Gliceraldehdo. Constituyen la primera parte. Reacciones Irreversibles De las 10 reacciones descritas en la tabla II, 3 son irreversibles y corresponden a las reacciones catalizadas por las siguientes enzimas:

Glucoquinasa y Hexoquinasa Son dos enzimas capaces de fosforilar la glucosa a 6P Glucosa. Glucoquinasa Slo acta cuando la concentracin en sangre de glucosa es bastante elevada, es exclusiva del hgado, es especfica de la D Glucosa, no se inhibe por el 6P de glucosa y posee una Km para la glucosa mayor que el de la Hexoquinasa. Hexoquinasa Est en numerosos tejidos, no es especfica para la glucosa, es inhibida por el 6p de glucosa y tiene una Km menor que el de la Glucoquinasa. Fosfofructoquinasa Segundo punto de control de la Gluclisis, es una enzima reguladora que se acelera cuando disminuye el ATP o cuando existen en exceso AMP o ADP, se inhibe con el citrato o los cidos grasos. 81

METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO

TABLA II Reacciones de la Gluclisis

I. D. Glucosa ATP ADP II. 6P de Glucosa

Glucoquinasa Hexoquinasa Fosfoglucoisomerasa

Irreversible

III. 6P de D Fructosa ATP ADP IV. 1.6 Difosfato de D Fructosa

Fosfofructoquinasa

Irreversible

Aldolasa V. 2 x 3. Fosfato de Gliceraldehdo NAD+ NADH+ Deshidrogenasa VI. 2 x 1,3 Difosfoglicerato. ADP ATP Fosfoglicerato quinasa VII. 2 x 3 Fosfoglicerato Mutasa VIII. 2 x 2 Fosfoglicerato Enolasa IX. 2 x Fosfoenolpiruvato ADP ATP Piruvato quinasa X. 2 x Piruvato.

Irreversible

Piruvato Quinasa Es inhibida por el ATP, Acetil CoA, cidos grasos de cadena larga y la Piruvato Deshidrogenasa para evitar que se sobrecargue el ciclo de Krebs. Reacciones de Fosforilacin a Nivel de Sustrato Estn implicadas las reacciones: 5 (oxidacin de Gliceraldehdo a 1,3 Difosfoglicerato. Y la 6, en la cual se recoge la energa de activacin en forma de ATP. Con la reaccin nmero 5 se inicia la segunda parte de la gluclisis, que termina con la formacin de dos molculas de Piruvato. Balance de ATP En la primera parte se consumen 2 ATP. En la segunda parte se producen 4 ATP: 2 ATP en la reac82

cin 6 y 2 ATP en la reaccin 9. Balance de NADH+ Se producen 2 molculas en la reaccin 5. Balance Global de la Gluclisis
Glucosa + 2pi + 2 ADP + 2 NAD+ - 2 Piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H + 2 H2O.

DESTINOS METABOLICOS DEL PIRUVATO Fermentacin a Acido Lctico En el msculo esqueltico, que se contrae vigorosamente, llega un momento en que el piruvato formado a partir de la glucosa no puede oxidarse ms por falta de oxgeno. En estas condiciones el Piruvato formado en la gluclisis se reduce a Lactato. Este proceso es la llamada gluclisis anaerobia y

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

constituye una importante fuente de ATP cuando se registra una actividad fsica intensa. En el proceso se producen 2 molculas de ATP por cada glucosa que se degrada. La ecuacin sera:
Glucosa + pi + 2 ADP 2 Lactato + 2 ATP + 2 H2O

2
31
Cul de las siguientes afirmaciones sobre el metabolismo de los carbohidratos es correcta?: 1. 2. 3. 4. 5. La degradacin glucoltica de la glucosa a piruvato es un proceso aerobio. El producto final de la glucogenolisis en el msculo es la glucosa libre. El principal sustrato para la gluconeognesis en los tejidos animales es el Acetil-CoA. El lactato formado en la glucolisis se utiliza como sustrato en la sntesis de glucosa. Todas las afirmaciones anteriores son correctas.

Entrada en el ciclo del Acido Ctrico El Piruvato formado en la Gluclisis se oxida, a continuacin pierde su grupo carboxilo en forma de C02 y origina el grupo acetilo del Acetil-CoA, que entra en el ciclo de Krebs:
2 Piruvato + O2 2 Acetil-CoA + 2 CO2

Proceso catalizado por la Piruvato Deshidrogenasa. Fermentacin Alcohlica En esta tercera va el piruvato conduce a etanol, es caracterstico de algunos microorganismos como las levaduras. GLUCONEOGENESIS Formacin de carbohidratos a partir de precursores distintos a los carbohidratos. Localizacin: parte en la mitocondria, parte en el citosol. Organos principales donde se produce: Hgado 90%; Rin el 10%. Sustratos En hgado Lactato, piruvato, glicerol, alanina y la mayora de los precursores del ciclo de Krebs. Corteza renal Lactato, piruvato, glicerol y glutamina. Aunque la mayora de los precursores del ciclo de Krebs sirven como sustrato para la gluconeognesis, conviene destacar que no puede sintetizarse Glucosa a partir de Acetil CoA. ya que el paso regulado por la Piruvato Deshidrogenasa es irreversible. La reaccin es: Piruvato - Acetil-CoA. Existe un importante paralelismo entre la Gluclisis y la Gluconeognesis, de hecho siete reacciones enzimticas de la Gluclisis intervienen tambin en la Gluconeognesis, pues son reversibles con facilidad. Pero tres de las etapas de la Gluclisis son esencialmente irreversibles (como se vio en el apartado anterior) y deben ser sustituidas por un conjunto alternativo de reacciones cuyas enzimas son (fig. 6): Enzimas propias de la gluconeognesis Piruvato Carboxilasa Regula el paso de Piruvato a Oxalacetato. Esta reaccion tiene lugar en la mitocondria.

32
Respecto a la Glucokinasa, qu es cierto?: 1. 2. 3. 4. 5. Se encuentra en numerosos tejidos. Cataliza una de las reacciones reversibles de la gluclisis, el paso de D. Glucosa a 6PD. Fructosa. Es inhibida por al Glucosa 6 Fosfato. Es especfica de la D. Glucosa. Es una enzima mitocondrial.

33
Cal de las siguientes enzimas cataliza una reaccin reversible?: 1. 2. 3. 4. 5. Glucokinasa. Fosfofructokinasa. Fosfogliceratokinasa. Piruvatokinasa. Hexokinasa.

34
El Piruvato obtenido en la glucolisis puede seguir los siguientes destinos, excepto: 1. 2. 3. 4. 5. Fermentar a etanol mediante levaduras. Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidndose y decarboxilndose para dar AcetilCoA, reaccin mediada por la Piruvato Carboxilasa. Pasar a Lactato, produciendo 2 molwculas de ATP. Incorporarse a la gluconeognesis, tanto en hgado como en corteza suprarrenal. Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidndose y descarboxilndose para dar AcetilCoA, reaccin mediada por la Piruvato Deshidrogenasa.

35
En la Gluconeognesis es cierto: 1. 2. 3. 4. 5. El rgano donde tiene lugar fundamentalmente es el msculo. Es un proceso exclusivamente mitocondrial. El principal sustrato es el AcetilCoA. El coenzima de la Piruvato Carboxilasa es la Biotina. La Fructosa 1,6 Bifosfatasa regula el paso de Piruvato a Oxalacetato.

RESPUESTAS: 31: 4; 32: 4; 33 3; 34: 2; 35: 4. 83

METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO

CICLO DE CORY HIGADO Glucosa SANGRE Glucosa MUSCULO Glucosa Glucosa GP Gluclisis Piruvato Piruvato Lactato Lactato Glucgeno

Gluconeognesis

Lactato GLUCONEOGENESIS 1 2 3 4 5 6 7 8 9 2. Piruvato

Fosfoenol piruvato Piruvato carboxilasa 2. Fosfoenolpiruvato 2.2 fosfoglicerato Enolasa 2.2 Fosfoglicerato 2.3 Fosfoglicerato Fosfoglicerato quinasa 2.1.3.Difosfoglicerato Deshidrogenasa 2.3 Fosfato de gliceraldehdo 1.6 Difosfato de D. fructosa 6 P de D. fructosa 6 P de glucosa Aldolasa 1.6 Difosfato de D. fructosa 6 P de D. fructosa 2.3 Fosfato de gliceraldehdo Mutasa 2.3 Fosfoglicerato 2.1.3. Difosfoglicerato

Fructosa 1.6 bifosfatasa

Fosfoglucoisomerasa

6 P de glucosa

Glucosa 6 fosfatasa

D. glucosa

Fig. 6. Ciclo de Cory y gluconeognesis.

El Oxalacetato formado sale al citosol y por accin de la Fosfoenolpiruvato Carboxiquinasa se transforma en Fosfoenolpiruvato. Requiere: ATP, GTP y el coenzima Biotina. El Acetil CoA es su modulador positivo.
Piruvato - Oxalacetato - Fosfoenolpiruvato Piruv. Carboxilasa. Fosfpir. Carbox.Quinasa

De este modo se supera el primer paso irreversible de la Gluclisis, donde es catalizado por la Piruvato Quinasa, que controla el paso de Fosfoenolpiruvato a Piruvato. Fructosa 1,6 Bifosfatasa Regula la segunda reaccin irreversible permite el paso de:
- 1,6 Fructosa Bifosfato a - Fructosa 6 Fosfato.

84

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Este paso se corresponde con el paso catalizado por la Fosfofructoquinasa en la Gluclisis. El Citrato es su modulador positivo, el AMP y la Fructosa 2,6 Bifosfato son los moduladores negativos. Glucosa 6 Fosfatasa

2
36
Respecto al glucgeno del msculo, qu es cierto: 1. 2. 3. Es una fuente inmediata de glucosa para la sangre. Se sintetiza en el propio tejido a partir de lactato y otros sustratos glucogenticos. No puede transformarse en glucosa libre por falta de Glucosa 6 fosfatasa en este tejido. Todo lo anterior es falso. Todo lo anterior es verdadero.

Esta enzima se encuentra principalmente en el hgado y en menor proporcin en el rin. Es importante sealar que est ausente en tejidos como el msculo o los eritrocitos, pues la ausencia de esta enzima hace que el producto final de la Glucogenlisis en estos tejidos sea Glucosa 6 Fosfato y no Glucosa libre. La reaccin es la siguiente:
Glucosa 6 Fosfato - Glucosa

4. 5.

37
Cul de los siguientes compuestos es un buen sustrato para la gluconeognesis en el hgado humano?: 1. 2. 3. 4. 5. Lactato. Acidos grasos libres. Acetoacetato. Betahidroxibutirato. Acetilcoa.

Sus moduladores son los mismos de la enzima anterior . En la gluclisis la reaccin en sentido contrario es catalizada por las enzimas: Glucoquinasa y Hexoquinasa. Balance Energtico
2 Piruvatos + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi + 2 NAD+ .

38
En la sntesis del glucgeno el donador de las unidades de glucosa al glucgeno cebador es: 1. 2. 3. 4. 5. Glucosa-1-P. Glucosa-6-P. Maltosa-1-P. GMP-glucosa. UDP-glucosa.

CICLO DE CORY (fig. 6) Este ciclo consiste en un reciclaje continuo de carbonos de glucosa entre el msculo (y otros rganos formadores de lactato) y el hgado. El Lactato, formado en el msculo en condiciones anaerbicas, pasa a la sangre, de aqu al hgado, donde pasa a piruvato y ste a travs de la gluconeognesis pasa a glucosa. Ya hemos comentado antes que el msculo no forma glucosa desde glucgeno por carecer de la enzima Fosfatasa de la Glucosa (tabla II)I (fig. 6). GLUCOGENOGENESIS

39
Qu es falso sobre la Gluconeognesis?: 1. 2. 3. 4. 5. Su actividad aumenta en situaciones como el ayuno o la diabetes. Es inhibida por la Insulina. Es activada por el glucagn y las catecolaminas. No es funcionante en la etapa fetal. Tiene lugar unicamente en el hgado.

40 Reacciones: Glucosa Glucosa 6 Fosfato. Enzima: Hexoquinasa o Glucoquinasa. Glucosa 6 Fosfato Glucosa 1 Fosfato. Enzima: Fosfoglucomutasa. Glucosa 1 Fosfato + UTP UDP Glucosa + PPi. Enzima: Transferasa Uridil 1 Fosfato. La Sintetasa del Glucgeno une residuos y crea enlaces 1,4. La Transferasa del Glucgeno crea enlaces 1,6.
La intolerancia a la fructosa produce hipoglucemia uando se ingiere fructosa, porque: 1. 2. 3. 4. 5. Se inhibe la gluconeognesisa nivel de la Fructosa 1-6 bifosfato aldolasa. Se inhibe la Glucosa 6 fosfatasa. Se inhibe la sntesis de glucgeno. La fructosa no llega a fosforilarse. Disminuye la disponibilidad de sustratos gluconeogenticos.

RESPUESTAS: 36: 3; 37: 1; 38: 5; 39: 5; 40: 1. 85

METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO

TABLA III Gluconeognesis

Se produce glucosa desde: Lactato. Piruvato. Aminocidos. Glicerina. Intermediarios ciclo Krebs. No se produce glucosa desde: Acetil-CoAetapa irreversible, paso previo al ciclo de Krebs: Piruvato Acetil CoA. Enz.= piruv. deshidrog. No confundir: Piruvato quinasa: Enzim. de la gluclisis. Reacc.: FosfenolpiruvPiruvato. Piruvato carboxilasa: Enz. de la gluconeognesis. Reacc. Piruvato Oxalacetato. Piruvato deshidrogenasa: Etapa previa al ciclo de Krebs. Reacc: Piruvato - Acetil CoA. Enzimas limitantes: Gluclisis: Fosfofructoquinasa. C. Krebs: Citrato sintetasa. Oxidacin ac. grasos: Carnitin aciltransferasa I. Biosntesis colesterol: Hidroximetilglutaril CoA reductasa. Ciclo de la urea: carbamil fosfato sintetasa.

86

Captulo VIII

CICLO DE KREBS . VIA DE LAS PENT OSAS FOSFAT O . CADENA RESPIRAT ORIA
Indice
CIiclo del cido ctrico Va de las pentosas fosfato Cadena de transporte electrnico

Dra. MARTA MATEO MORALES

CICLO DEL ACIDO CITRICO (fig. 7) Mecanismo metablico cclico en virtud del cual se logra la oxidacin completa de la funcin acetilo del Acetil-Coa que rinde CO2 y tomos de hidrgeno ricos en energa que pasarn a la cadena respiratoria, y se unirn con el O2 formando H2O y liberando ATP en este transporte electrnico. En el captulo correspondiente a catabolismo de carbohidratos hemos estudiado la descarboxilacin oxidativa del Piruvato, que consiste en la formacin de Acetil-CoA desde el piruvato formado principalmente en la degradacin de carbohidratos y a partir de ciertos aminocidos. Esta descarboxilacin del Piruvato constituye un eslabn entre la gliclisis y el ciclo de Krebs sin formar parte de ninguno de ellos. Aunque s supone un elemento de control en el ciclo por ser la va de abastecimiento de Acetil-CoA del mismo. El ATP, el NADH, los cidos grasos de cadena larga y el Acetil-CoA inhiben esta reaccin y el calcio la estimula.

El ciclo del cido ctrico se lleva a cabo en la mitocondria, donde las enzimas se encuentran de forma ordenada y prximas a las de la cadena respiratoria, lo que favorece el acoplamiento entre el ciclo y la cadena. Algunas enzimas son extramitocondriales: aconitasa, fumarasa y malato deshidrogenasa. Objetivos: Producir CO2. Producir NADH y FADH2 (coenzimas reducidas) que pasarn a la cadena respiratoria. Producir precursores para biosntesis metablica. El ciclo del cido ctrico es un sistema enzimtico circular, a diferencia de la gluclisis, que se produce mediante una secuencia lineal de etapas catalizadas por enzimas. En cada vuelta del ciclo, una molcula de Acetil-CoA cede su grupo acetilo al Oxalacetato, compuesto de 4 carbonos, para formar el Citrato de 6 carbonos. El Citrato se transforma a 87

CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. CADENA RESPIRATORIA

Piruvato E. Piruvato Deshidrogenasa Acetil CoA E. ditrato suitetasa Oxalacetato E. ditrato suitetasa Citrato E. Aconitasa E. L. Malato deshidrogenasa CO2

Isocitrato Malato

E. Fumarasa E. Isoatrato Deshidrogenasa Fumarato -oxoglutarato E. Succinato Deshidrogenasa Succinato E. Succinil CoA Sintetasa
Fig. 7. Ciclo de Krebs.

E. cetoglutarato Deshidrogenasa Succinil-CoA

continuacin en Isocitrato, que es tambin una molcula de 6 carbonos, la cual se deshidrogena con prdida de CO 2 y se transforma en -Oxoglutarato, compuesto de 5 carbonos. Este ltimo pierde, a continuacin, CO2 y rinde despus Succinato, con 4 carbonos, que despus de tres reacciones, en las que pasa primero a Fumarato y despus a L-Malato, pasa a Oxalacetato, con el que comenz el ciclo. La reaccin global quedara como sigue:
Acetil-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi + H2O -> HSCoA + 3NADH + FADH2 + GTP + CO2.

Del mismo modo se obtiene una molcula de FADH2, que por fosforilacin oxidativa producir 2 ATP. Por ltimo se produce una molcula de GTP, que rinde 1 ATP. El balance total es: 3 * 3ATP + 1 * 2ATP + 1ATP = 12 ATP. A continuacin se detallan los pasos en los que se producen las molculas de NADH, FADH2 y GTP: Reacciones en que se producen NADH : Las mediadas por las enzimas: Piruvato Deshidrogenasa, Isocitrato Deshidrogenasa, -Cetoglutarato Deshidrogenasa y Malato Deshidrogenasa. Reaccin en que se produce FADH2: Mediada por la enzima Succinato Deshidrogenasa.

Del ciclo se obtienen 3 molculas de NADH, cada una de las cuales formar 3 ATP al entrar en la cadena respiratoria. 88

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Reaccin en la que se que produce GTP: Mediada por la enzima Sintetasa del Succinil CoA. Enzimas que necesitan H2O: Citrato Sintetasa e Hidratasa del Fumarato. Regulacin del Ciclo de Krebs Como antes hemos sealado, la Piruvato Deshidrogenasa cataliza una etapa previa del ciclo de Krebs, que permite su regulacin, por su localizacin al inicio del mismo; no obstante, la enzima limitante es la citrato sintetasa, pues la piruvato deshidrogenasa no es una enzima del ciclo, sino que cataliza una reaccin previa al mismo. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO La reaccin global es: 6P Glucosa + 2 NADP + H2O -> 5P D-Ribosa + CO2 + 2 NADPH +2H. Conduce a dos productos en los tejidos animales: el NADPH y el 5P de Ribosa. El NADPH es un transportador de energa qumica en forma de capacidad de reduccin. Con l impedimos que los cidos grasos no saturados de la membrana celular experimenten reacciones anormales con el oxgeno y sufran peroxidaciones haciendo anormal la membrana del hemate y favoreciendo su destruccin. El dficit de cualquiera de las enzimas de la va (siendo ms frecuente el dficit de Glucosa 6P Deshidrogenasa, que se hereda ligado al cromosoma X) produce alteraciones en los hemates dando lugar a crisis hemolticas que pueden desencadenarse como consecuencia de: infecciones, frmacos (antipaldicos, primaquina, sulfamidas, analgsicos), alimentos como las habas (fabismo). La 5 P de Ribosa se utiliza en la sntesis de cidos nucleicos. Es una va muy activa en algunos tejidos como el hgado, donde la NADPH es necesaria para la sntesis de cidos grasos y de las lipoprotenas VLDL y el tejido adiposo. CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO Constituye la fase final de la degradacin por oxidacin de los carbohidratos, grasa y protenas, en la cual los electrones son transportados hasta el oxgeno molecular, al que se unen para formar agua, liberndose energa que se conserva en forma de ATP. Est formada por una serie de protenas que llevan asociados grupos capaces de transportar electrones (fig. 8). 1. Etapa La deshidrogenasa del NADH, acepta electrones desde el NADH procedente del ciclo de Krebs; en este paso se forma una molcula de ATP.

2
41
La enzima limitante del ciclo de Krebs es: 1. 2. 3. 4. 5. SuccinilCoA sintetasa. Piruvato Deshidrogenasa. Citrato Sintetasa. Fumarasa. Isocitrato Deshidrogenasa.

42
En qu etapa del ciclo de Krebs se produce NADH?: 1. 2. 3. 4. 5. Etapa mediada por la Piruvato Deshidrogenasa. Etapa mediada por Isocitrato Deshidrogenasa. Etapa mediada por alfa cetoglutarato deshidrogenasa. Etapa mediada por Malato Deshidrogenasa. En todas las anteriores.

43
Va delas Pentosas Fosfato. Qu es falso?: 1. 2. 3. 4. 5. El dficit de Glucosa 6P, se hereda de forma recesiva, por deleccin del brazo corto del cromosoma 7. El NADPH es un transportador de energa en forma de potencial reductor. Su funcin es la sntesis de NADPH y Ribosa 5P. Las sulfamidas pueden desencadenar crisis hemolticas en personas con dficit de Glucosa 6P deshidrogenasa. El NADPH impide la peroxidacin de los cidos grasos de la membrana eritrocitaria.

44
De las siguientes enzimas, una no interviene en el ciclo de Krebs: 1. 2. 3. 4. 5. Isocitrato Deshidrogenasa. Alfacetoglutarato deshidrogenasa. Malato Deshidrogenasa. Aconitasa. Piruvato Fumarasa.

45
En la cadena de Transporte electrnico, en qu orden se produce la cesin de electrones: 1 2 3. 4. 5. Ubiquinona, cit. A, cit. B, cit. oxidasa. ubiquinona, cit. B, cit. C1, cit. C, citocromo oxidasa. Cit. B, cit. C1, cit. C. Cit. A1, cit. B, cit. B1, cit. C. Citocromo oxidasa, cit. C, cit. C1, cit. B, ubiquinona.

RESPUESTAS: 41: 3; 42: 5; 43: 1; 44: 5; 45: 2. 89

CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. CADENA RESPIRATORIA

2. Etapa NADH 2eNADH Deshidrogenasa ATP 2eUbiquinona 2eCitrocromo b 2eCitocromo C1 2eCitocromo C 2eCitocromo oxidasa 2eATP 2H++1/2O2 H2O
Fig. 8. Cadena respiratoria.

ADP+Pi

La ubiquinona capta los electrones procedentes de la NADH Deshidrogenasa y es capaz de aceptar tambin los electrones procedentes de la FADH2. A continuacin, esos electrones pasan al Citocromo B y de ste al Citocromo C1. Formndose de esta secuencia otra molcula de ATP. Recordemos que el FADH2 entrara directamente desde la Ubiquinona. 3. Etapa

ADP+Pi

ATP

ADP+Pi

Los electrones del Citocromo C1 pasan al Citocromo C y de aqu a la Citocromo Oxidasa, que reacciona directamente con el oxgeno y se obtiene una molcula de H2O y otra de ATP. Cada NADH rinde 3 molculas de ATP. Cada FADH rinde 2 molculas de ATP. Las reacciones de transferencia de electrones son reacciones de xido reduccin, quien cede los electrones es el reductor y quien los acepta es el oxidante; cada par conjugado rdox posee un potencial de reduccin y por convenio cuando la tendencia es a perder electrones, se dan valores de potencial de accin cada vez ms negativos; as pues los elementos de la cadena de transporte respiratorio se disponen en orden creciente de su potencial rdox.

90

Captulo IX

METABOLISMO DEL COLESTEROL. HORMONAS ESTEROIDEAS . SINTESIS Y BETAOXIDACION DE ACIDOS GRASOS . CET OGENESIS
Indice
Sntesis del colesterol Compuestos derivados del colesterol Sntesis de cidos grasos Betaoxidacin de cidos grasos Cetognesis

Dra. MARTA MATEO MORALES

SINTESIS DEL COLESTEROL (tabla IV) Existen tres etapas principales: 1.a Etapa: Paso de AcetilCoA a Mevalonato. 2.a Etapa: Paso de Mevalonato a Escualeno. 3.a Etapa: Paso de Epxido de Escualeno a Lanosterol.

1. Etapa En una primera fase, tres molculas de AcetilCoA se unen para formar 3hidroximetilglutarilCoA, mediante la enzima Hidroximetil-glutarilCoA-sintetasa (HMGCoA). Compuesto de 6 tomes de carbono, que se reduce a Mevalonato por la enzima Hidroximetilglutaril CoA reductasa. Consumiendose 2 molculas de NADPH. 91

METABOLISMO DEL COLESTEROL

COMPUESTOS DERIVADOS DEL COLESTEROL

TABLA IV Sntesis del colesterol

Acidos biliares Se sintetizan en el hgado a partir del colesterol mediante una secuencia de cinco reacciones: Tres reacciones de hidroxilacin, en distintas posiciones de la molcula de colesterol, a saber: posicin 7, posicin 12 y posicin 3. Una reaccin de cambio de un grupo hidroxilo por un grupo cetona. Una ltima reaccin de acortamiento de la cadena lateral de colesterol, pues este ltimo posee 27 carbonos y los cidos biliares slo poseen 24. Acidos biliares primarios Son el cido clico y el quenodesoxiclico, se conjugan con taurina y glicina para formar los cidos biliares conjugados o sales biliares: glicoclico y tauroclico. Acidos biliares secundarios Desoxicolato y litocolato, se forman en el intestino como consecuencia del metabolismo bacteriano sobre los cidos biliares primarios, al producirse la desconjugacin de los mismos. Funciones de los cidos biliares Facilitan la excrecin biliar de colesterol y gracias a su propiedad de formar micelas solubilizadoras producen la emulsin y de los lpidos facilitando tanto su digestin como su absorcin intestinal. La cantidad total de cidos grasos es de 2 a 4 gramos aproximadamente, esta cantidad sufre uno o varios ciclos enterohepticos segn la cantidad y la composicin de los alimentos ingeridos. La absorcin intestinal de cidos biliares tiene una eficacia del 95%, as la prdida fecal es muy pequea y se compensa fcilmente por una sntesis equivalente de cidos biliares por parte del hgado. Hormonas esteroideas Corticosteroides Hormonas sintetizadas por la corteza suprarrenal que se clasifican en dos grupos: Glucocorticoides Se sintetizan en la zona fasciculada de la corteza suprarrenal, afectan fundamentalmente al metabolismo de los carbohidratos y grasas. Mineralocorticoides Se sintetizan en la zona glomerular de la corteza suprarrenal. Intervienen en el balance de los electrlitos y el agua.

1. Etapa Acetil - CoA HMG - CoA HMG CoA reductasa 2. Etapa Mevalonato 3. Etapa Escualeno Lanosterol Colesterol

Esta fase constituye la etapa limitante de la sntesis de colesterol y es una etapa irreversible. 2. Etapa Mevalonato (6 carb) + 3 ATP > Isopentenil PPi (5 carb) + Pi + 3 ADP + CO2. Dos molculas de Isopentenil (5 carb) se unen para formar una molcula de Geranil pirofosfato (10 carb). Geranil PPi + Isopentenil PPi -> Farnesil (15 carb). Dos molculas de Farnesil PPI forman el Escualeno (30 carb). 3. Etapa
Escualeno -> Epoxiescualeno -> Lanosterol -> Colesterol.

Factores reguladores Los principales reguladores de la va actan sobre la enzima HidroximetilglutarilCoAreductasa, enzima que existe en dos formas distintas: Fosforilada o Inactiva y Defosforilada o Activa. El paso de una forma a otra est regulado por una fosfatasa en el caso de la forma activa y una quinasa en el caso de la forma inactiva. El paso de una forma a otra depende de la concentracin de colesterol que existe en el medio. Estimuladores de la sntesis de colesterol: Tiroxina, Insulina. Inhibidores de la sntesis de colesterol: Altas concentraciones de colesterol en el medio, igual si existen altas concentraciones de mevalonato. El colesterol aportado con la dieta, niveles elevados de otros esteroides en los tejidos, la unin a ciertas lipoprotenas plasmticas transportadoras de colesterol y ciertos frmacos como la Lovastatina. 92

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Hormonas sexuales Andrgenos Se sintetizan en las clulas de Leydig del testculo, en las clulas de la teca ovrica y en la suprarrenal, son responsables del desarrollo de los rganos sexuales y de los rganos sexuales secundarios. Estrgenos Se sintetizan en las clulas de la granulosa del ovario, corteza suprarrenal y unidad fetoplacentaria, de ellos depende la aparicin de los rganos sexuales femeninos. Progestgenos Se producen en cuerpo lteo del ovario, en suprarrenal y en placenta: preparan al tero para la recepcin y el desarrollo del vulo fecundado, gracias a la transformacin del endometrio proliferativo a endometrio secretor. Vitamina D Interviene en el metabolismo del calcio, es necesaria para una correcta mineralizacin del hueso. SINTESIS DE ACIDOS GRASOS (tabla V) Localizacin en el citosol, a diferencia de la beta oxidacin, que es intramitocondrial. Fases: Transporte del AcetilCoA fuera de la Mitocondria. Sntesis del MalonilCoA. Sntesis propiamente dicha. Transporte citoslico del AcetilCoA Para poder abandonar la mitocondria el AcetilCoA se une a una molcula de oxalacetato, formndose citrato, en una reaccin catalizada por la enzima citrato sintetasa, una vez formado el citrato pasa al citosol utilizando el sistema de transporte de la lanzadera del citrato, aqu mediante la liasa del citrato obtenemos de nuevo AcetilCoA y oxalacetato. Sntesis de MalonilCoA El MalonilCoA se obtiene de la siguiente reaccin:
AcetilCoA + ATP + H2O + CO2 -> MalonilCoA + ADP + Pi.

2
46
El colesterol es el precursor de los siguientes compuestos, excepto: 1. 2. 3. 4. 5. Cortisol. Acido quenodesoxiclico. Aldosterona. Estradiol. Glucagn.

47
Seale la respuesta correcta, en lo referente a la biosntesis del colesterol: 1. 2. 3. 4. 5. La enzima Citratoaconitasa es la enzima limitante del ciclo. El Mevalonato, se une con el cido actico para formar Isopentenil. Dos molculas de Farsenil se unen para formar el Geranil Fosfato. Geranil e Isopentenil forman el Farnesil, compuesto de 15 tomos de carbono. La tiroxina y la insulina inhiben la sntesis de colesterol.

48
Sntesis de Acidos Grasos, seale la opcin falsa: 1. 2. 3. 4. 5. Es un proceso citoslico. El paso de AcetilCoA a Citrato lo cataliza la Citrato Liasa. La sntesis de MalonilCoA, se inhibe por el PalmitoilCoA y se estimula por el citrato. La enzima Carboxilasa del AcetilCoA interviene en el proceso. La sntesis propiamente dicha de los cidos grasos consta de 6 reacciones catalizadas por el complejo de la Sintetasa de los cidos grasos.

49
Sealar la afirmacin correcta sobre la Beta Oxidacin de los cidos grasos: 1. 2. 3. 4. 5. La enzima Sintetasa del AcilCoA es de localizacin citoslica. La enzima Carnitnaciltransferasa I se localiza en la superficie interna de la membrana mitocondrial interna. La Carnitnaciltransferasa II interviene en la transferencia del resto acilo desde la carnitina al HSCoA mitocondrial. Puede tener lugar tanto en la itocondria como en el citosol, slo depende su localizacin de la cantidad de Acetil CoA existente. El Malonil CoA es el principal activador de la enzima Carnitnaciltransferasa I.

50
Sealar la afirmacin incorrecta, sobre la Cetognesis: 1. 2. 3. 4. Los cuerpos cetnicos son acetoacetato, acetona e hidroxibutirato. El exceso de Glucagn favorece la Beta oxidacin de los ac. grasosal aumentar el contenido de Malonil CoA. El dficit de Insulina favorece la lipolisis y aumenta la concentracin plasmtica de ac. grasos en plasma. En el ayuno, el deficit de oxalacetato deriva el acetilCoA a la formacin de cuerpos cetnicos. El acetoacetato se reduce a betahidroxibutirato por la deshidrogenasa del butirato.

RESPUESTAS: 46: 5; 47: 4; 48: 2; 49: 3; 50: 2.

Est catalizada por la Carboxilasa del AcetilCoA, cuyo grupo prosttico es la Biotina o vitamina B1, encargada de la transferencia de grupos COO-. Constituye la etapa limitante de la sntesis de cidos grasos; esta enzima es inhibida por el palmitoilCoA, producto de la sntesis de cidos grasos y es estimulada por el citrato.

5.

93

METABOLISMO DEL COLESTEROL

TABLA V Sntesis de cidos grasos

Oxidacin del piruvato E: piruvato deshidrogenasa Acetil CoA + Oxalacetato

Citrato sintetasa

Lanzadera

Citrato Oxalacetato Malato

Citrato Oxalacetato Malato

Citrato

Liasa del citrato

Citosol Oxalacetato + Acetil CoA + ATP + H2O + CO2 E= Carboxilasa del Acetil CoA Malonil CoA + ADP + Pi Sntesis propiamente dicha

Sntesis propiamente dicha Consta de seis reacciones catalizadas por el complejo de la sintetasa de los cidos grasos. Este complejo posee dos grupos sulfhidrilo (SH) a los cuales se unen los grupos acilo que se transfieren. En una primera reaccin, se transfiere un grupo acetilo al primer grupo sulfhidrilo; este acetilo procede del AcetilCo (1 carb.). En una segunda reaccion se transfiere un grupo Malonil (2 carb.) al segundo grupo sulfhidrilo. El paso siguiente consiste en una condensacin del grupo acetilo y malonilo, formndose acetoacetilo y liberndose una molcula de CO2 que es es el dixido de carbono, que se introdujo inicialmente en el MalonilCoA por la reaccin de la carboxilasa del AcetilCoA (explicada anteriormente). De este modo hemos producido una unidad de dos carbonos que van constituyendo la cadena del cido graso, pues la reaccin se repite varias veces. Finalmente se producen una serie de reacciones de: Condensacin, Reduccin con NADPH y Deshidratacin, cuyo producto final es el cido graso, que una vez sintetizado se suelta del complejo de la sintetasa, se elonga y se satura (Ejemplo : Sntesis del Acido Palmtico:
8 AcetilCoA + 7ATP + 14 NADPH > Palmitato (16 carbonos))

BETAOXIDACION DE ACIDOS GRASOS (tabla VI) Los triglicridos poseen el contenido energtico ms elevado, entre los principios nutritivos principales, el 95 % de su energa reside, en sus tres componentes cidos grasos de cadena larga., mientras que la glicerina slo contribuye con un 5% . En este captulo se examinan las rutas metablicas y el rendimiento energtico de las mismas, que se obtiene a travs de la oxidacin. Se localiza: en la matriz mitocondrial. Este proceso tiene lugar en dos fases: Transporte del cido graso al interior mitocondrial. Beta Oxidacin propiamente dicha. Transporte del cido graso al interior mitocondrial Se produce a travs de tres pasos catalizados por tres enzimas cuya localizacin es la siguiente: Sintetasa del AcilCoA - Membrana mitocondrial externa. Carnitinaciltransferasa I - Superficie Externa de la Mb. mitocondrial interna. Carnitinaciltransferasa II - Superficie Interna de la Mb. mitocondrial interna.

94

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Primer paso Activacin del cido graso con HSCoA.


Reaccin: Acido Graso + ATP + CoA-SH > Acilograso-CoA + + AMP + PPi. Enzima: Sintetasa del AcilCoA.

2
51
En la biosntesis de cidos grasos, qu es verdadero: 1. 2. 3. 4. 5. La membrana mitocondrial es impermeable al AcetilcoA. Se transporta acetilcoA desde la mitocondria en forma de acetil carnitina. El acetilcoA se obtiene a partir de acetato mediante una tioquinasa. Acta una citrato liasa sobre el citrato citoplasmtico dando acetilcoA. Todas las afirmaciones anteriores son correctas.

Segundo paso Transferencia del resto acilo del AcilCoA a la carnitina. Reaccin: Carnitina + Acilo graso-CoA > Acilograsocarnitina + CoASH. Enzima: Carnitinaciltransferasa I. Tercer paso Transferencia del resto acilo desde la carnitina al HSCoA mitocondrial.
Reaccin: Acilograso-carnitina + CoASH > Acilograso + carnitina. Enzima: Carnitinaciltransferasa II.

52
En la biosntesis de cido palmtico se da la secuencia: 1. 2. 3. 4. 5. Malonilcoa-acetilcoa-palmitilACP. Acetilcoa-succinilcoa-palmitilcoa. Acetilcoa-malonilcoa-palmitilACP. Malonilcoa-succinilcoa-palmitilcoa. Succinilcoa-acetilcoa-palmitilcoaACP.

Beta Oxidacin de los cidos grasos Proceso cclico con un nmero de vueltas igual a (C/2) - 1. Siendo C el nmero de tomos de carbono del cido graso. Cada vuelta consta a su vez de cuatro pasos: Primer paso Reaccin de Oxidacin. Se obtiene una molcula de FADH2 que posteriormente pasa a la cadena respiratoria rindiendo 2 ATP. Segundo paso Es otra reaccin de Oxidacin. Se obtiene una molcula de NADH que rinde 3 ATP en la cadena respiratoria. Tercer paso Reaccin de hidratacin. Cuarto paso Reaccin de Tilisis con participacin de un grupo CoASH. En cada vuelta lo que obtenemos es una molcula de AcetilCoA y un AcilCoA con 2 tomos de carbono menos. Cada molcula de Acetil CoA pasa al ciclo de Krebs y de aqu a la cadena respiratoria, donde rendir 12 molculas de ATP. Pues como sabemos, nuestro organismo no puede sintetizar glucosa a partir de AcetilCoA. Se obtienen tantas molculas de AcetilCoA como el nmero de carbonos que posee el cido graso dividido por 2. Todo el proceso anteriormente descrito corresponde a la Beta oxidacin de un cido graso saturado y con un nmero par de carbonos. Si se trata de un cido graso insaturado, adems de las enzimas anteriormente descritas se necesita la colaboracin de una Isomerasa y de una Epimerasa. Si se trata de un cido graso con un nmero impar de carbonos, en la ltima tilisis obtendremos una molcula de PropionilCoA que sufrir una carboxilacin transformndose en un este-

53
La enzima que se encarga de esterificar el colesterol en el plasma es: 1. 2. 3. 4. 5. Colesterol esterasa neutra. Protena transferidora de steres de colesterol. Lecitina colesterol aciltransferasa. Acilcolesterolaciltransferasa. Lipoisomerasa endotelial.

54
Sealar la opcin correcta sobre los cuerpos cetnicos: 1. 2. 3. 4. 5. Durante el ayuno prolongado el cerebro puete utilizar cuerpos cetnicos. El acetoacetato puede ser utilizado por el msculo cardaco a mayor velocidad incluso que la glucosa. Se sintetizan en las mitocondrias de los hepatocitos. El acetoacetato se descarboxila espontneamente en sangre para dar acetona. Todas son correctas.

55
Respecto a la absorcin intestinal de las grasas: 1. 2. 3. 4. 5. La absorcin de la vitamina A se favorece por la hidrlisis de los steres de retinol por la lipasa pancretica. La lipasa y colipasa pancreticas se segregan al intestino en forma de precursores no activos. La capa de agua inmvil que recubre las vellosidades intestinales acta como una barrera que dificulta la absorcin de los triacilgliceroles. La absorcin de los cidos grasos de cadena larga se hace mediante difusin facilitada con gasto energtico. Ninguna afirmacin es correcta.

RESPUESTAS: 51: 5; 52: 3; 53: 3; 54: 5; 55: 3. 95

METABOLISMO DEL COLESTEROL

TABLA VII -oxidacin de cidos grasos

Acido Graso + CoA E= Sintetasa del Acil CoA Acilo Graso Citosol

Acil carnitina E= Carnitin aciltransf I Carnitina + Acilo graso Zona intermembrana

Acil carnitina E= Carnitin aciltransfer II Carnitina + Acilo Graso Beta oxidacin Matriz mitocondrial

reoismero del MetilmalonilCoA por intervencin de la enzima Carboxilasa del PropionilCoA cuyo cofactor es la vitamina B1. Reaccin: PropionilCoA + ATP + CO2 > D-MetilmalonilCoA + AMP + PPi. Este producto experimenta una reordenacin molecular transformndose en SuccinilCoA, en una reaccin catalizada por la enzima: Mutasa del MetilmalonilCoA. El Succinil CoA es un intermediario del ciclo de Krebs y conduce en ltimo trmino a Oxalacetato. Regulacin de la beta oxidacin de cidos grasos La etapa limitante es la correspondiente a la enzima carnitinaciltransferasa I, que permite el paso del AcetilCoA al interior de la mitocondria. Su principal inhibidor es el MalonilCoA. CETOGENESIS Proceso que tiene lugar en el parnquima heptico cuyo sustrato es el AcetilCoA resultante de la oxidacin de los cidos grasos. Este AcetilCoA puede seguir dos vas principales: Incorporacin al Ciclo del Acido ctrico. Sntesis de cuerpos cetnicos. La incorporacin a una u otra va viene determinada por la concentracin de Oxalacetato, que al unirse con el acetilCoA produce citrato, que es uno de los intermediarios del ciclo de Krebs. En el caso de que exista un dficit de Oxalacetato, como sucede en el ayuno o en las dietas pobres en hidratos de carbono, el AcetilCoA se deriva a la formacin de cuerpos cetnicos. Sntesis de cuerpos cetnicos Son tres. Acetoacetato, Beta Hidroxibutirato y Acetona. 96

El proceso se produce en dos etapas en el caso del Acetoacetato, los otros dos derivan de este ltimo. 1.a Etapa Condensacin enzimtica de dos molculas de AcetilCoA. Enzima: Tiolasa.
Reaccin: AcetilCoA + AcetilCoA -> Acetoacetil-S-CoA + CoA-SH.

2.a Etapa El AcetoacetilCoA experimenta la prdida del CoA, quedando Acetoacetato, que es el primer cuerpo cetnico. El Acetoacetato se reduce reversiblemente por la Deshidrogenasa del Butirato produciendo Beta Hidroxibutirato en la siguiente Reaccin:
Acetoacetato + NADH+ H+ > B.Hidroxibutirato + NAD+.

Este es el segundo cuerpo cetnico. El acetoacetato es tambin precursor de la acetona al perder un grupo Carboxilo de su molcula bien espontneamente o bien por accin de la Descarboxilasa del Acetoacetato.
Reaccin: Acetoacetato + H+ > Acetona + CO2.

La sntesis de cuerpos Cetnicos se encuentra aumentada en determinados estados metablicos, como el ayuno, y es un cuadro tpico de la Diabetes Mellitus. Esto se debe a que por un lado el dficit de Insulina favorece la liplisis, con lo que aumenta la concentracin plasmtica de Acidos Grasos, y por otro lado el exceso de Glucagn favorece la Beta Oxidacin de los cidos grasos, pues acta disminuyendo el contenido de MalonilCoA (principal inhibidor de la Oxidacin de los cidos grasos), con lo que eliminado ste ltimo la Beta Oxidacin se ve favorecida y el Acetil CoA resultante se deriva hacia la sntesis de cuerpos cetnicos, pues la diabetes es un estado de dficit de carbohidratos a nivel celular.

Captulo X

DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS


Indice
Digestin proteica Desaminacin oxidativa de los aminoacidos

Dra. MARTA MATEO MORALES

DIGESTION PROTEICA Las protenas de la dieta son digeridas por las enzimas proteolticas, que comprenden: las endopeptidasas y las exopeptidasas. Endopeptidasas: tripsina y quimiotripsina, actan sobre los enlaces peptdicos internos de las protenas y polipptidos. Exopeptidasas: carboxipeptidasas y aminopeptidasas, actan sobre el extremo terminal libre, bien carboxilo o amino. Las enzimas proteolticas se excretan en forma de precursores inactivos o cimgenos, stos son activados por la tripsina que a su vez es activada por la enteroquinasa (secretada por la mucosa duodenal), que rompe el enlace lisina-isoleucina del tripsingeno para formar tripsina. DESAMINACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS (fig. 9) Cada aminocido va a ser descompuesto en dos partes:

El grupo amino, que en forma de ion amonio ser transformado por el hgado en urea. Y el grupo carbonado o cetocido, que se trata del aminocido sin el grupo amonio y que se va a transformar en glucosa o en Acetil-Coa. Las rutas de degradacin son las siguientes: Ruta del Nitrgeno Consta de cuatro fases: Recogida de grupos amino Consiste en la recogida de los grupos amino en forma de un aminocido nico, el glutamato, por Transaminacin. Es llevada a cabo por las transaminasas, enzimas que tienen como grupo prosttico al Fosfato de Piridoxal, derivado de la vitamina B6, y como aceptor al Cetoglutarato: Cetoglutarato + NH3 -> Glutamato. 97

DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS

Va de la Alanina Aminocido Cetoglutarato Es la va utilizada por el amoniaco que procede de la degradacin de las protenas musculares. Se transporta al hgado como Alanina a travs del ciclo de la Glucosa-Alanina. Msculo: Glutamato + Piruvato -> Alanina + Cetoglutarato (Enzima: Alann Sintetasa). La Alanina pasa a sangre y de aqu llega al hgado, donde: Alanina + Cetoglutarato -> Glutamato + Piruvato (Enzima: Alann Transaminasa). El Glutamato por Desaminacin Oxidativa libera el NH4, que pasar al ciclo de la Urea. El Piruvato puede incorporarse a la Gluconeognesis, suministrando Glucosa de procedencia heptica, que es la otra funcin de este ciclo. Va de la Glutamina Es la forma de transporte de amoniaco desde la mayora de los tejidos perifricos hacia el hgado. Tej. Perif: Glutamato + NH4 + ATP -> Glutamina (Enzima: Glutamina Sintetasa). La Glutamina pasa a la sangre y de aqu llega al hgado, donde: Glutamina -> Glutamato + NH3 (Enzima: Glutaminasa). El NH3, pasa al ciclo de la Urea. Ciclo de la Urea (fig. 10) Tiene lugar en el hgado, las enzimas son citoslicas, excepto la Transcarbamilasa de Ornitina y la Deshidrogenasa del Glutamato, que son enzimas mitocondriales. El ciclo tiene lugar a partir de la entrada de dos grupos amino: El primer grupo amino procede de la desaminacin oxidativa del glutamato. Este amino se une al Fosfato de Carnitina y a la ornitina y forman la Citrulina (enzima: Transcarbamilasa de la ornitina) que abandona la mitocondria. El segundo grupo amino lo aporta el Aspartato. La Citrulina se une al Aspartato para formar Arginosuccinato; ste se escinde en Fumarato y Arginina. La Arginina, por hidrlisis, libera urea y Ornitina. La Urea es un producto soluble y no es txica, en su formacin se consumen 4 molculas de ATP. Ruta del Carbono (fig. 10) Los esqueletos hidrocarbonados de los 20 aminocidos diferentes se canalizan hacia siete molculas: Piruvato: Cistena, alanina y serina. AcetoacetilCoA: Triptfano, fenilalanina, tirosina, leucina y lisina (estos dos ltimos son cetognicos puros). AcetilCoa: cetognicos puros, y los que se canalizan a Piruvato. Oxalacetato: asparragina y aspartato. Cetoglutarato: prolina, histidina, glutamina, arginina. SuccinilCoA: Isoleucina, valina y metionina. Fumarato: succinato.

Cetocido Transaminasas

Glutamato

Glutamato + NAD + H2O

Glutamato deshidrogenasa

Cetoglutarato + NH4 Ciclo de la urea

Fig. 9. Desaminacin oxidativa.

Ejemplos de las transaminasas ms importantes, se nombran por el dador del grupo amino. GPT o ALT Alanina + Cetoglutarato -> Piruvato + Glutamato. GOT o AST
Aspartato + Cetoglutarato -> Oxalacetato + Glutamato.

Desaminacin Oxidativa Consiste en la liberacin del grupo amino transferido al Glutamato. Se produce gracias a una reaccin mitocondrial catalizada por la Deshidrogenasa del glutamato:
Glutamato + NAD + H2O -> Cetoglutarato + NH4+ + NADH.

Esta enzima se activa por el ADP y se inactiva por el GTP. Transporte del Grupo Amino EL ion Amonio: NH4+, procedente de la desaminacin oxidativa del Glutamato, es muy txico, sobre todo para el cerebro, es necesario por tanto su rpida eliminacin, que tiene lugar en el hgado, donde llega a travs de dos vas: 98

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

2
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Notas

Cul de los siguientes aminocidos no interviene en el ciclo de la urea?: 1. 2. 3. 4. 5. Arginina. Citrulina. Arginosuccinato. Lisina. Fumarato.

57
Cul es el aceptor de los grupos amino en las reacciones de transaminacin?: 1. 2. 3. 4. 5. Glutamato. Cetoglutarato. Hidroxibutirato. Piruvato. Oxalacetato.

58
Sealar la opcin correcta en lo que respect al ciclo de la urea: 1. 2. 3. 4. 5. Todas las enzimas son citoslicas. La deshidrogenasa del glutamato es la enzima limitante. La citrulina se une al aspartato para formar fumarato. La arginina por hidrlisis libera urea y ornitina. Todas son correctas.

59
Se catalizan a Oxalacetato los esqueletos hidrocarbonados de los siguientes aminocidos: 1. 2. 3. 4. 5. Asparraginasa y aspartato. Prolina e histidina. Cistena, alanina y serina. Triptfano y fenilalanina. Succinato.

60
El 5hidroxiindol3acetato se forma en el catabolismo del aminocido: 1. 2. 3. 4. 5. Alanina. Triptfano. Valina. Asprtico. Fenilalanina.

RESPUESTAS: 56: 4; 57: 2; 58: 4; 59: 1;60: 2. 99

DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS

Glutamato

E= Glutamato deshidrogenasa Glutamato+NAD + Fosfato de carbamoilo NH4+NADH+ cetoglutarato + Ornitina H2O Urea Ornitina

Citrulina Ciclo de la urea Mitocondria Citrulina

Arginina Fumarato Arginosuccinato

Aspartato + Cetoglutarato

Glutamato+Oxalacetato

Fig. 10. Ciclo de la urea.

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Captulo XI

REPLICACION , TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS


Indice
Introduccin Replicacin Transcripcin Traduccin

INTRODUCCION La replicacin, transcripcin y traduccin de los cidos nucleicos constituyen el dogma central de la biologa molecular, cuyo punto de partida es el DNA. El DNA se estructura en un modelo de doble hlice con dos cadenas antiparalelas (una en direccin 35y otra en 53) y complementarias, en la que fosfatos y ribosas, hidroflicos, quedan al exterior y las bases hidrofbicas se internalizan, aparendose las dos cadenas mediante puentes de hidrgeno (2 entre A y T, 3 entre G y C) que junto con las interacciones hidrofbicas (stas de manera ms importante) mantienen la estructura del DNA. En procariotas el DNA es una molcula muy grande, a menudo circular, que se halla superenrollada sobre s misma. En eucariotas es lineal y

se halla asociado a protenas bsicas llamadas histonas. En eucariotas se encuentra el DNA mitocondrial, que codifica tan slo el 5% de las protenas mitocondriales. El cido nucleico ms abundante es el rRNA. REPLICACION En ella el DNA se separa en cada una de sus hebras, que se duplican formando dos molculas de DNA dplex, cada una de las cuales conserva una hebra del DNA paterno (la replicacin es semiconservadora). Las DNA polimerasas se encargan de la sntesis de la cadena de 5 a 3 aadiendo deoxirribonucletidos nuevos al fosfato restante del extremo 3 libre de la cadena. Necesita una hebra patrn (el DNA que se replica) y una 101

REPLICACION. TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS

hebra cebadora (a quien aadir nuevos restos), que es un segmento de RNA sintetizado por la RNA primasa en direccin 53complementario del DNA patrn. L a replicacin es bidireccional. Una de las hebras hija (35) replica sin dificultad, pero la otra horquilla que avanza en direccin 53 se denomina retardada, pues aqu el DNA se replica a trozos discontinuos llamados fragmentos de Okazaki. Cuando la DNA polimerasa de un fragmento de Okazaki llega al nivel del cebador de otro fragmento su actividad exonucleasa 53deshace el RNA del cebador poniendo en su lugar DNA. La DNA ligasa une los fragmentos de Okazaki (presentes en eucariotas y procariotas). Las helicasas desenrollan segmentos de DNA justo por delante de la horquilla de replicacin con consumo de ATP. Otras protenas se unen al DNA impidiendo que se enrolle de nuevo. La topoisomerasa (en procariotas se llama DNA girasa) produce rupturas transitorias del DNA que impiden el giro del cromosoma cuando la helicasa desenrolla la hlice. La DNA polimerasa de procariotas lee y localiza fallos en la replicacin que elimina gracias a la actividad exonuclesica 35 (hidroliza enlaces fosfodister en los extremos). TRANSCRIPCION Proceso por el que el DNA se copia en RNA gracias a la RNA polimerasa que lee el DNA en direccin 35 sintetizando el RNA en direccin 53y que no necesita hebra cebadora pero s Mg y Zn como la DNA polimerasa. La RNA polimerasa se une al promotor, un centro de iniciacin en el DNA cuyo primer residuo est trifosforilado, leyendo la cadena hasta la secuencia de terminacin. En procariotas el mRNA no sufre transformacin, pero en eucariotas se sintetizan los RNA nucleares heterogneos, de los cuales se escinden posteriormente los intrones o secuencias intercaladas, no traducidas, saliendo el mRNA al citoplasma. Los mRNA nucleares pequeos ayudan a liberar los intrones. La transcriptasa inversa es una DNA polimerasa RNA dirigida presente en los retrovirus. TRADUCCION Definiciones La traduccin de los cidos nucleicos es la conversin de la secuencia polinucleotdica de un gen en secuencia aminoacdica de una protena, previa copia del DNA en RNA mediante la transcripcin. Un cistrn es la unidad ms pequea del material gentico capaz de producir una cadena polipeptdica. Un codon es un triplete de nucletidos (bases) en una molcula de DNA o RNAm que codifica un aminocido especfico. Anticodon es el triplete de nucletidos (bases) en el RNAt que es complementario del codon en el RNAm que especifica el aminocido. Codon y anticodon se unen siempre de modo complementario y antiparalelo. 102

Caractersticas del cdigo gentico que permite la traduccin Universal: Es igual en todas las especies salvo excepciones. Degenerado: La mayora de los aminocidos son codificados por ms de un codon (salvo Metionina y Triptfano, que slo tienen uno). Estos codones se suelen diferenciar en la tercera base. Esta caracterstica es lgica si tenemos en cuenta que con 4 bases hay 64 codones posibles y los aminocidos de las protenas son 20. UAG, UAA y UGA son los codones sin sentido o de terminacin. No es ambiguo: un codon codifica un solo aminocido. No hay solapamiento ni comas. Hiptesis del balanceo de Crick La tercera base de la mayora de los codones se aparea de modo muy impreciso con la base correspondiente de sus anticodones, es una base que se balancea, y que determina cuntos codones de un aminocido dado pueden ser reconocidos. Esto es debido a la presencia de inosina (I) en la primera posicin de un anticodon, ya que puede formar enlaces de hidrgeno muy dbiles con adenosina, citidina y uridina. Etapas En procariotas es un proceso citoslico. Activacin de los aminocidos El RNAt es una molcula de RNA monohebra en forma de cruz que en su extremo 3 lleva la secuencia -C-C-A, donde se une el aminocido activado. En otra zona est el anticodon. Las aminoacil-tRNA sintetasas unen los aminocidos correctos a sus tRNA. Cada enzima es especfica para cada pareja tRNAaminocido, y consume ATP, liberndose AMP y un pirofosfato. Formacin de un complejo de iniciacin Las cadenas polipeptdicas se inician por su extremo aminoterminal. En las clulas procariotas el aminocido iniciador es la N-formilmetionina, en las eucariotas la metionina. En ambos casos el codon iniciador es 5AUG3 (en procariotas a veces GUG). Los ribosomas estn formados por rRNA y protenas. En procariotas (70S) tienen 2 subunidades de 50 y 30S. En eucariotas (80S) tienen 2 subunidades de 60 y 40S. En una primera etapa la subunidad menor enlaza con el factor de iniciacin 3 (IF3), que impide que ambas subunidades se recombinen, y con el mRNA por una seal de iniciacin en su extremo 5. A lo anterior se unen el IF2, IF1, el formilmetionil-tRNA y GTP que se hidroliza a GDP, liberndose los factores de iniciacin y constituyndose el complejo de iniciacin, formado por las dos subunidades ribosomales, el mRNA, el tRNA para la formilmetionina unido al triplete AUG del mRNA. Los ribosomas tienen dos centros para unir los aminoacil-tR-

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

NA, el centro A o aminoacil, y el centro P o peptidil. Salvo el formilmetionil-tRNA iniciador, los aminoacil-tRNA se unen al centro A. En el centro P se une el peptidil-tRNA en crecimiento. Prolongacin de la cadena polipeptdica Se trata de un proceso repetitivo que requiere GTP, el complejo de iniciacin y tres factores de elongacin (EF) que son protenas citoslicas. Los aminoacil-tRNA entran al centro A. Se forma un enlace peptdico entre los aminocidos ocupantes de los centros A y P catalizado por la peptidiltransferasa, quedando el peptidil-tRNA en el centro A. Transposicin o traslocacin A continuacin el mRNA recorre un espacio, trasladndose el peptidil-tRNA al centro P y liberndose un tRNA, consumindose GTP. Terminacin Tiene lugar cuando aparece un codon sin sentido (UAG, UAA, UGA) que no codifica ningn aminocido. Entonces tres protenas o factores de liberacin (RF) terminan el proceso y las subunidades del ribosoma quedan separadas. Balance energtico El proceso de sntesis consume energa: 2 enlaces fosfato de alta energa (procedentes del ATP) en la activacin del aminocido. Un GTP en la prolongacin y otro en la transposicin. Polirribosoma o polisoma Se trata de una nica molcula de mRNA que es leda por varios ribosomas a la vez direccin 5-3. Regulacin de la sntesis proteica Inhibidores de inters biomdico Cicloheximida: Inhibe la actividad de la peptidil transferasa de la subunidad 60S de eucariotas. Eritromicina: Inhibe en procariotas la translocacin al unirse a la subunidad 50S. Tetraciclina: Se une a la subunidad 30S impidiendo la fijacin del aminoacil-tRNA en procariotas. Estreptomicina: En procariotas inhibe la iniciacin y determina una lectura errnea del mRNA. Cloramfenicol: Inhibe en procariotas la actividad de la peptidiltransferasa de la subunidad 50S. Puromicina: Anlogo del aminoacil-tRNA engaa a la peptidiltransferasa tanto en eucariotas como en procariotas. Mecanismos de regulacin En procariotas se ejerce fundamentalmente a travs de la

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Los fragmentos de Okazaki: 1 2 3 4 5 Son trozos de DNA que se sintetiza en direccin 3'---5'. Son RNA necesario para iniciar la sintesis de DNA. Se unen por la DNA ligasa. Slo estn presentes en procariotas. Se escinden por la RNA primasa.

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En la transcripcin: 1. 2. 3. 4. 5. Se necesita una hebra cebadora, as como Mn y Zn. El promotor del RNA tiene trifosforilado su primer residuo. Los exones de los RNA nucleares heterogneos darn lugar al mRNA. Los intrones de procariotas se escinden y no sern traducidos por tanto. Inversa se realiza gracias a enzimas presentes en los adenovirus.

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Con respecto a la traduccin: 1. 2. 3. 4. 5. Los codones con inosina en la primera posicin codifican tres aminocidos. El formilmetionil tRNA iniciador se une al centro A del ribosoma. Codn y anticodon se unen de modo complementario y paralelo. UAA, UAG y UGA son los tres codones sin sentido o de terminacin. Son necesarios varios cistrones para producir una cadena polipeptdica.

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El codon de iniciacin es: 1. 2. 3. 4. 5. UGA. AUA. UAG. CUG. AUG.

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En la regulacin de la sintesis proteica: 1. El inductor se une al promotor permitiendo la sntesis de enzimas inducibles. 2. Cicloheximida y puromicina interfieren slo con la peptidiltransferasa de procariotas. 3. El control en procariotas se efecta fundamentalmente sobre la traduccin. 4. La tetraciclina impide la fijacin del aminoacil-tRNA al unirse a la subunidad 30S en procariotas. 5. El gen regulador codifica el inductor que permite la sntesis de enzimas inducibles.

RESPUESTAS: 61: 3; 62: 3; 63: 4; 64: 5; 65: 4 103

REPLICACION. TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS

transcripcin y algo sobre la traduccin. En eucariotas fundamentalmente sobre la traduccin. Las bacterias poseen enzimas constitutivas (presentes siempre en una cantidad (p. ej. glucolticos) y enzimas inducibles, que pueden aumentar su concentracin. Jacob y Monod formularon la hiptesis del opern para explicar la regulacin de la sintesis de enzimas inducibles. El primer opern descrito fue el de la lactosa en E. coli para explicar la activacin de la sntesis

de enzimas que permiten utilizar la lactosa como fuente energtica cuando es abundante. El gen regulador codifica el represor, que en condiciones normales se une al operador impidiendo que la RNApolimerasa se una al promotor. Pero cuando la lactosa (el inductor) abunda, se une al represor inactivndolo y desplazndolo (por su mayor afinidad) de su unin con el operador, permitiendo la sntesis de enzimas inducibles.

(DNA) gen reguladorpromotoroperadorgenes estructurales

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Captulo XII

BIOFISICA DE LAS RADIACIONES


Indice
Concepto y parmetros Enfoque biomdico Conceptos importantes Aplicaciones

CONCEPTO Y PARAMETROS La emisin de partculas (ncleos de helio), -(electrones) y + (positrones) por los ncleos inestables y de fotones () y neutrones () por los estables activados se llama radiactividad. =
ni * v, n

La vida media de un elemento es el tiempo en que la actividad se reduce a la mitad. Es inversamente proporcional a la constante radiactiva segn: 0,693 T1/2= ; donde T1/2: vida media.

ENFOQUE BIOMEDICO Desde el punto de vista biomdico la distincin ms importante es entre radiacin ionizante y no ionizante. Un tipo de radiacin es ionizante si su energa es suficiente para liberar directa o indirectamente electrones de un tomo o molcula produciendo iones. Ejemplos: Radiaciones no ionizantes: radiacin electromagntica de longitud de onda menor de 130 nm. Radiaciones ionizantes directamente: ,-.Radiaciones ionizantes indirectamente: , . 105

donde : = constante radiactiva.; ni= configuraciones inestables de un ncleo; n= configuraciones posibles de un ncleo; v= nmero de cambios por unidad de tiempo. Actividad es el nmero de desintegraciones por segundo. La unidad es el Bequerelio. A= *N (n. de ncleos); 1Bequerelio (Bq)= 1 dps; 1Curio (Ci)= 3,7 x 1010 Bq. Un curio es la actividad de un gramo de radio. La actividad disminuye con el tiempo segn la ecuacin A= A0 X e-t

BIOFISICA DE LAS RADIACIONES

CONCEPTOS IMPORTANTES Dosis Cantidad de energa absorbida de la radiacin por unidad de masa. La unidad en el sistema internacional es el Gray. 1Gy=1Julio/Kg.; 1rad= 0,01Gy. Lo que importa en biologa es la tasa de dosis o tasa de exposicin, es decir, la dosis o exposicin por unidad de tiempo. Let Transferencia lineal de energa. Mide la energa liberada por una partcula (cargada o ionizante) por unidad de longitud de camino recorrido por dicha partcula, es decir, su capacidad de penetracin. Alto let (,) Escaso poder de penetracin, no pasan de la piel pero depositan una gran dosis en ella. Bajo let (fotones) Ms penetrantes, irradian los tejidos profundos, aunque comunicndoles menores y ms uniformes dosis, irradiando apenas la piel. Por el contrario, en caso de irradiacin interna (ingestin o inhalacin de istopos radiactivos) las partculas de alto let son mucho ms nocivas puesto que originan grandes dosis a pulmones e intestino, mientras que las de bajo let llegan a emerger del cuerpo con casi toda su energa. Factor de calidad q Q Indica la nocividad media de cada radiacin. Q= 1 para fotones y , Q= 10 para neutrones y protones., Q= 20 para y nucleones de retroceso. Equivalente de dosis o dosis biolgica Dosis x Q; la unidad es el Sievert (Sv). Slo sirve para pe-

queas dosis, para grandes dosis se usa la dosis total en grays. Radiosensibilidad Aumenta con la cantidad de DNA y disminuye con la dotacin enzimtica, ya que a mayor dotacin enzimtica mejor podr reparar las lesiones. Toxicidad Para el hombre a largo plazo comprende la formacin de cataratas, leucemia, tumores pulmonares, seos y de tiroides, as como esterilidad y malformaciones congnitas. Se desconoce si existe un umbral de dosis para estos efectos y si el riesgo se relaciona linealmente con la dosis. APLICACIONES Radiodiagnstico Rayos x en TAC, radiografas; los rayos X son radiaciones ionizantes producidas al incidir haces de electrones a gran velocidad sobre un blanco de TUNGSTENO. Se pueden detectar mediante placas fotogrficas o pantallas fluorescentes, ocupan el espectro de ondas electromagnticas entre 3x1017 y 5x1019 HZ, radiaciones , de bajo let para el estudio isotpico de corazn, tiroides o riones mediante cmaras de Anger. Radioterapia en tratamiento de tumores Externa: Rx de baja energa o electrones en tumor superficial. Rx o (gamma) de gran energa en tumor profundo. Interna: La radiacin no penetrante (,) es la ideal. Radioinmunoensayo Util para determinar la concentracin en suero de hormonas peptdicas, esteroideas y frmacos, aadiendo al suero cantidades conocidas de la sustancia problema marcadas con un tomo radiactivo y anticuerpos especficos de dicha sustancia.

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BIOQUIMICA Y BIOFISICA

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Notas

Cules son radiaciones ionizantes?: 1. 2. 3. 4. 5. Rayos X. Partculas beta. Partculas gamma. Psartculas alfa. Todas las anteriores.

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Cul es la unidad de actividad que equivale a una desintegracin por segundo?: 1. 2. 3. 4. 5. Gray. Roentgen. Bequerelio. Curio. Sievert.

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La radiacin gamma est constituida por: 1. 2. 3. 4. 5. Electrones. Fotones. Ncleos de helio. Positrones. Neutrones.

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Con respecto a los efectos biolgicos de la radiacin: 1. 2. 3. 4. 5. La radiosensibilidad es menor cuanto mayor es la cantidad de ADN. El riesgo de secuelas se relaciona linealmente con la dosis. A menor dotacin enzimtica menor radiosensibilidad. La ingestin de istopos de alta transferencia lineal de energa (alto LET) es ms nociva que la de istopos de bajo LET. Existe un umbral de dosis para estos efectos.

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Con respecto a las aplicaciones mdicas de la radiactividad, es falso que: 1. 2. 3. 4. 5. El radioinmunoensayo es til para medir la concentracin en suero de diferentes sustancias. La radiacin alfa y beta es ideal en radioterapia interna. Los rayox X han constituido uno de los mayores impulsos al diagnstico mdico. La radiacin gamma se utiliza para el estudio isotico de rganos y vsceras internas mediante cmaras de Anger. La radiacin gamma se utiliza para la radioterapia externa de tumores superficiales.

RESPUESTAS: 66: 5; 67: 3; 68: 2;69: 4; 70: 5. 107

Captulo XIII

BIOFISICA DEL APARAT O LOCOMOT OR


Indice
Conceptos Palancas en el cuerpo humano. Componentes rgidos y deformables en el cuerpo humano

CONCEPTOS Los conceptos de mecnica clsica pueden ser usados para analizar el tamao, forma, movimientos y fuerza del ser humano. Para que un cuerpo est en equilibrio esttico se tiene que cumplir que la sumatoria de fuerzas que actan sobre ese cuerpo= 0 (equilibrio translacional) y la suma de momentos de esas fuerzas= 0 (equilibrio rotacional). Centro de masas o centro de gravedad de un cuerpo es el punto en el que se puede considerar que est localizada o concentrada toda la masa o peso del cuerpo a efectos de movimiento traslacional. Su localizacin vara segn la posicin del cuerpo. En el cuerpo humano de pie y totalmente erguido el centro de gravedad se localiza a nivel de la segunda vrtebra sacra, sobre una lnea vertical que toca el suelo a unos tres centmetros por delante de la articulacin del tobillo. PALANCAS EN EL CUERPO HUMANO De 1.a clase: Fulcro (punto de apoyo) entre el peso y la fuerza muscular. Ejemplos: crneo y columna vertebral. Articulacin de la cadera. 108

De 2.a clase: Peso entre fulcro y fuerza muscular. Ejemplo: pie en posicin de puntillas. De 3.a clase: Fuerza muscular entre fulcro y peso. Ejemplo: antebrazo cuando soporta un peso. Ventaja mecnica= momento F. muscular/momento F. resistencia; el momento de una fuerza es el producto de dicha fuerza por la distancia perpendicular desde el punto donde se ejerce al eje de rotacin; la mayor parte de las palancas del cuerpo humano son de primera y tercera clase y tienen ventajas mecnicas menores de 1 porque los msculos suelen estar insertados muy cerca de las articulaciones (punto de apoyo). La ventaja mecnica es una medida de la eficiencia de una palanca en trminos de la cantidad de fuerza necesaria para mantener o mover un determinado peso. COMPONENTES RIGIDOS Y DEFORMABLES EN EL CUERPO HUMANO Sobre cualquier biomaterial se pueden ejercer diferentes tipos de fuerzas que produciran diferentes deformaciones: Fuerzas de traccin o tensin

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

Fuerzas de compresin . Fuerzas tangenciales o de cizalladura. Normalmente los huesos se rompen ms fcilmente por flexin o torcedura, tambin por tensin, pero no por compresin. La resistencia de un cuerpo a doblarse cuando se le somete a fuerzas tangenciales depende de su composicin y forma, de tal manera que una estructura hueca es ms resistente que una maciza a igual seccin, de ah que los huesos largos al estar huecos en su porcin central tengan una mayor resistencia a doblarse. Por el contrario, en las epfisis, zonas donde el hueso est sometido a fuerzas de compresin principalmente, el hueso es trabecular, ya que tiene la fuerza suficiente con menos material que el hueso compacto, y adems al ser ms flexible absorbe ms energa al correr, saltar, etc., pues durante el crecimiento las trabculas adoptan la direccin de las lneas de fuerza.

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El centro de gravedad: 1. 2. 3. 4. 5. Est situado en la 12. vrtebra dorsal. Es independiente de la posicin del cuerpo. Es el punto donde se considera situada toda la masa de ese cuerpo a efectos de movimiento rraslacional. Se encuentra en el apndice xifoides. Est situado 2 cm. por encima de la snfisis del pubis.

72
Cul de las siguientes palancas del cuerpo humano es de 2. clase?: 1. 2. 3. 4. 5. Articulacin del crneo con la columna vertebral. Articulacin de la cadera. Articulacin del hombro. Pie en posicin de puntillas. Antebrazo cuando soporta un peso.

73
En relacin a las palancas del cuerpo humano, es falso que: 1. 2. 3. 4. 5. La mayora son de 1. clase. Tienen ventajas mecnicas bajas. Los msculos estn insertados muy cerca de los puntos de apoyo. Tienen ventajas mecnicas menores de 1. La mayora son de 2. clase.

74
En las difisis los huesos estn huecos para presentar: 1. 2. 3. 4. 5. Mayor resistencia a la traccin. Mayor resistencia a la flexin. Mayor resistencia a la tensin. Menor peso total y mayor movilidad. Mayor resistencia a la compresin.

75
Con respecto a las epfisis es falso que: 1. 2. 3. 4. 5. El hueso es trabecular para presentar una mayor resistencia a la compresin. Las trabculas durante el crecimiento adoptan la direccin de las lneas de fuerza. El hueso es trabecular y absorbe ms energa al correr o saltar. El hueso es trabecular para presentar ms resistencia a las fuerzas de cizalladura. Entre las trabculas se aloja la mdula sea.

RESPUESTAS: 71: 3; 72: 4; 73: 5; 74: 2; 75: 4. 109

Captulo XIV

TERMODINAMICA Y BIOENERGETICA
Indice
Definicin y conceptos Leyes de la termodinmica Bioenergtica animal Control de la disipacin de calor

DEFINICION Y CONCEPTOS Termodinmica es una ciencia abstracta que se preocupa sobre el estado y evolucin de los sistemas, y en particular sobre la interconversin de las distintas formas de energa. Temperatura es una funcin de estado relacionada con la energa cintica de las molculas. Calor es una forma de transferencia de energa. Se mide en julios y caloras, como toda forma de energa. 1 calora= 4,18 julios. Calor especfico: Cantidad de calor necesaria para que la temperatura de un gramo de una sustancia aumente un grado centgrado. Calora es el calor especfico del agua de 14,5 a 15,5C. LEYES DE LA TERMODINAMICA Principio Cero de la TD Cuando dos cuerpos o sistemas se encuentran a la misma temperatura no existe flujo neto de calor entre ellos. 110

1. Ley La energa ni se crea ni se destruye, slo se transforma. La suma del valor de las formas de energa permanece constante. H= entalpa= cantidad de calor intercambiada en una transformacin: Isobrica: A presin constante, es lo ms habitual. Isocrica o isostrica: A volumen constante. Adiabtica: Sin ganancia ni prdida de calor. El estudio de los cambios de entalpa que tienen lugar en las reacciones qumicas (probablemente la aplicacin bioqumica ms importante de la primera ley) suministra informacin de la energa almacenada en los enlaces de los compuestos que intervienen en la reaccin. Las reacciones ocurren con desprendimiento (exotrmicas) o absorcin (endotrmicas) de entalpa. Hreaccin= Hproductos-Hreactivos=(energa de enlaces rotos)-(energa de enlaces formados). 2. Ley Describe la direccin del cambio introduciendo una nueva

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

funcin de estado, la entropa (S), que mide el desorden de un sistema. Todo sistema tiende a pasar espontneamente a un estado de energa mnima (o mejor de entalpa mnima) y mximo desorden o entropa mxima.
S= Ssistema+Sentorno0

2
76
En una persona con fiebre aumenta mucho la prdida de calor, por: 1. 2. 3. 4. 5. Conduccin. Induccin. Evaporacin. Conveccin. Radiacin.

Los seres vivos pueden mantener sus estructuras ordenadas porque son sistemas abiertos que toman sustratos organizados del medio y excretan al mismo productos degradados. Existe una magnitud termodinmica que engloba a H y a S, es la llamada Energa libre de Gibbs G
G=H-TS

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La transformacin que ocurre a volumen constante se llama: 1. 2. 3. 4. 5. Isobrica. Adiabtica. Exoergnica. Endoergnoca. Isostrica.

Dado que la tendencia del sistema es a la entalpa mnima H< 0 y el desorden mximo S> 0, podemos concluir que en un sistema a presin y temperatura constante la energa libre disminuye en un proceso espontneo: G< 0: exoergnica-espontnea. G=0: en equilibrio. G>0: endoergnica-espontnea en la otra direccin. BIOENERGETICA ANIMAL Presupuesto energtico: C=P+Q+W+U+F, donde: C= energa almacenada en los alimentos. P= crecimiento, masa asimilada. W= trabajo realizado-contra el entorno. U= energa perdida en orina. F= energa perdida en heces. Valor calrico de los alimentos: cantidad de calor desprendida en la combustin de un gramo de un determinado alimento. BMR: metabolismo basal: calor desprendido por una persona en condiciones basales (despierto, en ayuno de 12 horas, en reposo fsico y mental y con temperatura ambiental agradable). El valor medio es de 1.760 kcal./da, es muy estable en un individuo dado. CONTROL DE LA DISIPACIN DE CALOR El trabajo contra el entorno (W) es relativamente pequeo (mximo 500 kcal. en 10 horas) y con una eficacia del 25%. El 75% restante se disipa en forma de calor mediante uno de los siguientes mecanismos: Conduccin: no implica movimiento del cuerpo que transmite el calor. Poco importante. Conveccin: movimiento fsico del fluido que transmite el calor. Importante en el hombre, sobre todo si lleva poca ropa (1.000 kcal./da una persona desnuda). Radiacin: no necesita soporte material. El ms importante desde el punto de vista cuantitativo en el hombre (1.800 kcal./da). Evaporacin: importante por ser regulable (fiebre).

78
Seale la respuesta falsa: 1. 2. 3. 4. 5. El calor es una funcin de estado. Calora es el calor especfico del agudo de 14,5 a 15,5C. La entropa mide el desorden de un sistema. El metabolismo basal es muy estable para cada individuo. Las transformaciones isobricas ocrren a presin contraste.

79
Las reacciones que ocurren de manera espontnea se llaman: 1. 2. 3. 4. 5. Isocricas. Endoergnicas. Isostricas. Exoergnicas. Adiabticas.

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Cul de los siguientes mecanismos de disipacin del calor no necesita soporte material?: 1. 2. 3. 4. 5. Conduccin. Conveccin. Radiacin. Induccin. Evaporacin.

RESPUESTAS: 76: 3; 77: 5; 78: 1; 79: 4; 80: 3. 111

Captulo XV

POTENCIALES BIOELECTRICOS
Indice
Introduccin a las membrranas biolgicas Propiedades elctricas de las membranas Potencial de accin

INTRODUCCION A LAS MEMBRANAS BIOLOGICAS La distribucin de partculas cargadas a ambos lados de las membranas plasmticas constituye la esencia de numerosos procesos biolgicos, entre ellos la conduccin del impulso nervioso. Los procesos de transporte a travs de las membranas biolgicas pueden ser: Difusin simple: No presenta saturacin. Transporte mediado: S presenta cintica de saturacin. Pueden ser activos, con gasto de energa, o pasivos o difusin facilitada, sin gasto de energa. Otras propiedades de los sistemas de transporte mediado adems de la saturacin son la especificidad y la inhibicin. PROPIEDADES ELECTRICAS DE LAS MEMBRANAS Capacitancia La bicapa lipdica puede separar cargas y por tanto confiere a la membrana las caractersticas de un condensador. 112

Conductancia La bicapa lipdica es atravesada por protenas integrales (que en su parte extracelular presentan oligosacridos), canales inicos que le confieren a la membrana la caracterstica de Conductancia, que es una medida de la permeabilidad a los diferentes iones. Ecuacin de Nernst Es la expresin matemtica del potencial elctrico que se genera a travs de una membrana semipermeable por la distribucin asimtrica de un ion a ambos lados de la misma.
RT E==int-ext = zF Ln [ ionint] [ ionext]

Para cada distribucin asimtrica de iones siempre existe un valor de potencial elctrico que la mantiene en equilibrio. Papel de los distintos iones El potasio desempea un papel fundamental en la gnesis

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

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del potencial de membrana (Em);Em es algo menos negativo que Ek debido a que el sodio tambin es algo permeable y penetra en la clula. Las membranas biolgicas se encuentran en un estado estacionario, fuera del equilibrio y extraordinariamente dinmico, con un alto costo energtico, pues precisa una ATPasa que mete potasio y saca sodio para mantener esta situacin en que el potasio es el principal ion intracelular (y principal responsable de Em por su gran permeabilidad), el sodio extracelular (y ligeramente permeable) y el cloro tambin extracelular (pero se distribuye pasivamente de acuerdo al potencial generado por Na y k para mantener la electroneutralidad). POTENCIAL DE ACCION Definicin Secuencia de depolarizacin y repolarizacin que tiene lugar de forma espontnea cuando la depolarizacin de una clula excitable sobrepasa un umbral caracterstico. En l se distinguen el periodo refractario absoluto (PRA), durante el cual la clula es inexcitable, y el relativo (PRR), en el cual el umbral de excitacin es mayor y la amplitud de la respuesta menor. El potencial de accin sigue la ley del todo o nada, que consiste en que el PA de una clula es siempre igual independientemente del estmulo. Experimentalmente se puede provocar PA y por tanto estmulo mediante corriente elctrica aplicada en un nervio o msculo. La mnima intensidad necesaria para ello se denomina reobase. La cronaxia es la duracin mnima que precisa una corriente de intensidad doble de la reobase para producir un estimulo. Gnesis El potencial de accin (PA) est provocado por un cambio selectivo de la permeabilidad de la membrana para el ion Na rpido y transitorio y un cambio en la conductancia del k ms lento y sostenido a travs de canales especficos sensibles a potencial. En la repolarizacin ocurren los fenmenos inversos (salida de Na y entrada de k). Conduccin del potencial de accin 84
No est relacionado con los procesos de transporte mediado: 1. 2. 3. 4. 5. La difusin facilitada. La falta de especificidad. La saturacin. El transporte activo. La inhibicin.

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Las proteinas integtrales de la bicapa lipdica confieren a las membranas biolgicas la propiedad de la: 1. 2. 3. 4. 5. Reactancia. Conductancia. Impedancia. Capacitancia. Inductancia.

82
El principal responsable de la gnesis del potencial de membrana es: 1. 2. 3. 4. 5. E sodio. La ATPasa sodio-potasio. El cloro. El potasio. La ecuacin de Nernst.

83
No es caracterstico del potencial de accin: 1. 2. 3. 4. 5. La ley de todo o nada. Estar causado por un cambio lento y sostenido en la conductancia del sodio. El PRA. El PRR. Su conduccin unidireccional in vivo.

In vivo la conduccin del impulso nervioso es unidireccional, pues aunque la corriente fluye de un modo pasivo en ambas direcciones, slo es capaz de provocar potenciales de accin en las zonas an sin excitar, las anteriores estn en PRA. Para favorecer la conduccin del impulso nervioso en los invertebrados se han desarrollado axones de gran longitud, mientras que en vertebrados un gran nmero de neuronas se encuentran recubiertas de mielina (lipoprotena), con lo que aumenta la resistencia de la membrana y la conduccin longitudinal, con gran aumento de la velocidad de conduccin.

85
La provocacin experimental del potencial de accin: 1. No sigue la ley del todo o nada. 2. La mnima intensidad para provocarlo se llama cronaxia.` 3. La reobase es el doble de la cronaxia. 4. La reobase es la mitad de la cronaxia. 5. La mnima intensdad para provocarlo se llama reobase.

RESPUESTAS: 81: 2; 82: 4; 83: 2; 84: 2; 85: 5. 113

Captulo XVI

VISION Y AUDICION

Indice
Introduccin Ondas sonoras Audicin Ondas electromagnticas Visin Aplicaciones de luz y sonido en medicina

INTRODUCCION Una onda es una distorsin definida en el espacio que se propaga transportando energa sin que exista propagacin neta de materia. Se pueden dividir en: Mecnicas (ej. ondas sonoras): Necesitan un medio material para propagarse. No mecnicas (ej. ondas electromagnticas): No lo necesitan. Y en: Transversales (ej. electromagnticas): Oscilacin perpendicular a la direccin de propagacin. Longitudinales (ej. sonoras): Oscilacin paralela a la direccin de propagacin. ONDAS SONORAS El sonido es una onda mecnica longitudinal cuyo nivel de intensidad se mide usualmente en la escala deciblica.
I L (db) =10log I0 I0=10-12watios m-2

I0 es el valor que se utiliza como referencia; si I=I0 entonces L=0 (umbral de audicin). AUDICION Anatoma El odo acta como receptor sensorial con zonas anatmica y funcionalmente diferenciadas: Odo externo: Acta de caja de resonancia. Membrana timpnica: Acopla las vibraciones del aire (ondas sonoras) a los huesecillos del odo medio. Vibra con una amplitud del orden del dimetro del tomo de hidrgeno. Odo medio: La cadena de huesecillos acta amplificando la seal (unas 20 veces) mediante un mecanismo similar al de un amplificador de presiones. Odo interno (cclea): En l se encuentran las clulas sensoriales, que se encargan de la transduccin de energa mecnica en una seal elctrica que llegar al cerebro por los nervios auditivos. Mecanismo Las vibraciones transmitidas por los huesecillos a la ventana

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BIOQUIMICA Y BIOFISICA

2
oval originan movimientos en la perilinfa que tienen como consecuencia la produccin de un patrn de vibraciones caracterstico en la membrana coclear, provocando el movimiento de los cilios de las clulas sensoriales ancladas entre la membrana basilar y tectorial, de manera que cuando los cilios se desplazan hacia el de mayor longitud se produce depolarizacin (excitacin) de las clulas ciliadas, y al sentido contrario una hiperpolarizacin (inhibicin). En los mamferos las frecuencias se seleccionan porque la zona de la membrana coclear que vibra con una amplitud mxima es dependiente de la frecuencia, mientras que en tortugas cada clula responde a una frecuencia determinada. ONDAS ELECTROMAGNETICAS La luz es una onda no mecnica transversal de naturaleza electromagntica de la cual la sensibilidad visual de los mamferos cubre un rango muy estrecho (360-690 nm. la luz visible). Un dioptrio es una superficie de separacin de dos medios con diferente indice de refraccin. Una lente es un sistema ptico formado por dos medios separados por dos dioptrios. Pueden ser: Convergentes (positivas), ej. lentes biconvexas. Divergentes (negativas), ej. lentes bicncavas. La potencia de una lente es el inverso de su distancia focal y se mide en dioptras (m-1). VISION. EL OJO COMO SISTEMA OPTICO El ojo es similar a una cmara fotogrfica; su misin es enfocar los objetos en la retina, donde sufrirn un revelado instantneo y renovable. Medios de enfoque El mximo poder refractivo est en la crnea (40 dioptras), que per se enfoca los objetos detrs de la retina; una segunda lente correctora, el cristalino, termina de realizar el enfoque cambiando su curvatura gracias a la conexin muscular que posee. A este enfoque se le llama acomodacin (valor mximo de 20 dioptras). La apertura central del iris puede tambin cambiar su tamao, ajustando la luminosidad. Retina En la retina se encuentran situadas las clulas sensoriales (fotorreceptoras que actan como eficientes contadores de fotones), que se encargan de la transduccin y son de dos tipos: Bastones: Ms sensibles, trabajan en condiciones de baja iluminacin sin distinguir colores ni detalles (utilizados en la visin escotpica). Conos: Poco sensibles, necesitan iluminacin elevada pero distinguen colores y detalles (visin fotpica). 89
La parte del odo encargada de amplificar la seal auditiva es: 1. 2. 3. 4. 5. El conducto auditivo externo. La membrana timpnica. El odo medio. El odo interno. El pabelln auricular.

86
Seale la informacin cierta acerca de la retina: 1. 2. 3. 4. 5. Los conos son poco sensibles enc omparacin con los bastones. Los bastones, ms sensibles, son muy abundantes en la fvea. Los conos contienen gran cantidad de rodopsina. Los bastones se utilizan en la visin fotpica. Los bastones distinguen colores y detalles.

87
El efecto Doppler permite observar mediante ecografa: 1. 2. 3. 4. 5. Las cmaras cardacas. El metabolismo heptico. El flujo sanguneo. Los riones. El cerebro.

88
Con respecto a las lentes, seale la respuesta falsa: 1. 2. 3. 4. 5. Estn formadas por 2 dioptrios que separan 2 medios. La potencia es el inverso de la distancia focal. Pueden ser positivas o negativas. El cristalino es la lente de mayor poder refractivo en el ojo. La potencia se mide en dioptrias.

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La escala deciblica mide: 1. 2. 3. 4. 5. La energa que transmite un sonido por unidad de tiempo.` El logaritmo decimal de la energa de un sonido. La energa que transmite un sonido por unidad de longitud. El inverso de la intensidad de un sonido. La intensidad relativa de un sonido.

RESPUESTAS: 86: 1; 87: 3; 88: 4; 89: 3; 90: 5. 115

VISION Y AUDICION

Los conos son mucho ms abundantes en la fvea, donde apenas hay bastones. Los bastones poseen una gran cantidad de membranas especializadas en el segmento externo y tienen una extraordinaria fluidez y gran cantidad del pigmento rodopsina, cromoprotena muy eficiente en el proceso de absorcin. Los conos poseen tres tipos diferentes de pigmentos visuales; en el cerebro se combinan las seales creando la gama de colores. APLICACIONES DE LUZ Y SONIDO EN MEDICINA Ecografa Aplicando electricidad a un material piezoelctrico se generan ultrasonidos, cuyos ecos recibidos tras la reflexin parcial

de las ondas en las diferentes estructuras corporales se analizan para la obtencin de imgenes. Tambin se pueden utilizar tcnicas ecogrficas con base en el efecto Doppler, que consiste en la diferente frecuencia con que un observador mvil y otro fijo reciben un sonido. La variacin de la frecuencia es funcin de la velocidad (v) a la que se mueve el observador, que en nuestro caso sera el rgano que estemos interesados en estudiar. Lser Es una fuente de luz que emite un haz muy estrecho de luz monocromtica pura, en la que cada onda est en fase con las dems, y que libera energa amplificada que se puede enfocar a puntos muy pequeos, por lo que su utilizacin fundamental es en diversos tipos de intervenciones quirrgicas.

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Captulo XVII

MECANICA CIRCULAT ORIA


Indice
Conceptos y leyes importantes Organizacin del sistema circulatorio

CONCEPTOS Y LEYES IMPORTANTES Los fluidos son sustancias no slidas capaces de variar su forma. Poseen fuerzas intermoleculares dbiles que permiten el desplazamiento de las molculas que lo componen. Presin (sobre las paredes del recipiente que contiene el fluido): Es la fuerza (perpendicular al recipiente) por unidad de superficie. P=F/S. La unidad en el S.I. es Pascal. 1Pa=1Nw/m.2; 1atm=1.000 mbar=133,3Pa. Principio de Pascal: La presin aplicada en un punto de un fluido se transmite sin disminucin a todos los puntos del mismo. Paradoja hidrosttica: Para un fluido, la presin a una altura (profundidad) determinada es idntica independientemente de la forma del recipiente y la cantidad de lquido. Ley de Poiseuille: Para flujos pequeos (laminares):
1 Resistencia= LongitudViscosidad Radio4 factor ms importante es el radio del vaso lo que indica que el

Ley de Laplace: 1 Tensin parietal= Grosor

PresinRadio

ORGANIZACION DEL SISTEMA CIRCULATORIO El sistema circulatorio consta de dos circuitos en serie: el menor o pulmonar, de resistencia baja e impulsado por el corazn derecho, y el mayor o sistmico, de resistencia elevada dependiente del corazn izquierdo. El flujo es idntico en cualquiera de las secciones totales del sistema circulatorio, por lo que la velocidad promedio en los diferentes conductos es inversamente proporcional a la seccin total del tramo considerado, mxima en la aorta y mnima en los capilares (existe una relacin inversa entre el dimetro en los diferentes vasos y la superficie total de la seccin que ocupan los mismos) Flujo= Gradiente de presion/resistencia.. Existe as mismo una cada continua de presin a lo largo del lecho circulatorio; la mayor parte de resistencia se encuentra localizada a nivel de arteriolas y capilares. Adems, debido a la gravedad, la presin vara en las distintas partes del cuerpo, pero el gradiente arteriovenoso permanece constante. 117

MECANICA CIRCULATORIA

Capacitancia Capacidad de almacenar fluidos a presin.C=V/P. No es lineal, disminuye a partir de ciertos valores de volumen, a partir de los cuales la presin aumenta mucho. Es mayor en venas, de ah que el 64% de la sangre est siempre en el lecho venoso. En las cavidades ventriculares se habla de Compliance, que junto con la rigidez determina la funcin diastlica ventricular. La impedancia es el cociente entre presin y flujo. Estabilidad de los vasos. Presin transmural Pt= Pi-Pe; Si la tensin (que viene dada por la ley de Laplace) supera a la Pt, el vaso se cierra; Si Pt aumenta sin que pueda ser contrarrestado por la tensin entonces se rompe el vaso. 91
No es caracterstico de un fluido: 1. 2. 3. 4. 5. El transmitir la presin que se le aplica sin decremento. Poseer fuerzas intermoleculares dbiles. Ser capaz de variar su forma. Que la presin a una profundidad determinada depende de la cantidad de fluido. Adoptar la forma del recipiente que los contiene.

92
En el sistema circulatorio: 1. 2. 3. 4. 5. El gasto cardaco derecho es menor que el izquierdo. La presin arterial en el sistema derecho es igual que en el izquierdo. La velocidad de la sangre es mxima en la aorta porque su dimetro es mayor. El potasio es el in que ms participa en el mantenimiento de la volemia. La velocidad de la sangre es mnima en capilares, pues su seccin total es la mayor de todo el sistema circulatorio.

93
Con respecto al lecho vascular: 1. 2. 3. 4. 5. La aorta es un vaso de alta resistencia por presentar un gran dimetro. La aorta es un vaso de alta resistencia por presentar la seccin total ms pequea de todo el sistema circulatorio. En la policitemia aumenta la resistencia que ofrece la aorta a la sangre. La presin arterial es idntica en cualquier lugar del cuerpo en bipedestacin. La cava tiene menor resistencia que las vnulas por su mayor grosor.

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Con respecto al sistema circulatorio: 1. 2. 3. 4. 5. La capacitancia viene dada por la distribucin asimtrica de cargas en los vasos sanguneos. Las arterias son fundamentalmente vasos de capacitancia. La capacitancia tiene un lmite a partir del cual la presin transmural puede romper el vaso. Las venas son vasos de conductancia fundamentalmente. La rigidez determina la capacitancia ventricular.

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Con respecto a la tensin parietal de los vasos sanguneos: 1. 2. 3. 4. 5. Es mxima en arteriolas. Es mnima en arteriolas. Es mxima en la aorta. Si es superada por la presin transmural el vaso se cierra. Aumenta con la viscosidad.

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RESPUESTAS: 91: 4; 92: 5; 93: 3; 94: 3; 95: 3.

BIOQUIMICA Y BIOFISICA

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BIBLIOGRAFIA BIOQUIMICA BALADRON, J. y cols.: Manual Intensivo para el Examen MIR. Editorial Luzn 5. Madrid, 1993. LEHNINGER, A. L.: Principios de bioqumica. Ediciones Omega, Barcelona,1984. STRYER, L.: Bioqumica. 2. edicin. Editorial Reverte, Barcelona, 1982. BIOFISICA
CROMER: Fsica para las ciencias de la vida. 2. edicin. Editorial Reverte, 1982. DIEZ DE LOS RIOS, A.: Introduccin a la Biofsica y a la Fsica Mdica. Universidad de Malaga, 1983. EISENBERG, D.; CROTHERS, D.: Physical chemistry. Benjamin, 1979.

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Seccin 2

INDICE DE MATERIAS

Acido/os , Flico, 80 lctico, 82 nicotnico o Niacina, 79 Pantotnico, 79 biliares, 92 grasos, 71 acomodacin, 115 Aldosa, 63 alfa-Queratinas, 66 Amilasas, 64 Aminocidos, 67 Esenciales, 68 Andrgenos, 93 Audicin, 114 bases nitrogenadas, 69 Bastones, 115 beta-Queratinas, 67 Betaoxidacin de cidos grasos, 94 Bicapa, 74 Biotina, 80 Cadena de transporte electronico, 89 Calor, 110 especfico, 110 Capacitancia, 112, 118

Carbohidratos, 61 carbono quiral, 63 centro de gravedad, 108 Centro de masas, 108 Cerebrsidos, 74 Cetogenesis, 96 Ciclo de Cory, 85 Ciclo de la Urea, 98 Ciclo del cido citrico, 87 cistrn, 102 cdigo gentico, 102 codon, 102 Coenzima, 75 Cofactor, 75 Colesterol, 91 complejo de iniciacin, 102 Compliance, 118 Conductancia, 112 Conos, 115 crnea, 115 cuerpos cetnicos, 96 Desaminacin Oxidativa, 98 de los aminocidos, 97 dextrorrotatorio, 67 dioptrio, 115

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INDICE DE MATERIAS

Disacaridasas, 64 DNA polimerasas, 111 efecto Doppler, 116 Endopeptidasas, 97 Energa libre de Gibbs G, 111 entalpa, 110 entropa, 111 enzimas, 75 equilibrio rotacional, 108 equilibrio translacional, 108 Esfingolpidos, 74 estereoismeros, 63 Esteroides, 74 Estrgenos, 93 Exopeptidasas, 97 fibrosas, 65 Fosfofructoquinasa, 81 Fosfolpidos, 73 fragmento de Okazaki, 102 Fructosa 1,6 Bifosfatasa, 84 Fuerzas de compresin, 109 Fuerzas de traccin o tensin, 108 Fuerzas tangenciales o de cizalladura, 109 Ganglisidos, 74 globulares, 64 Glucogenogenesis, 85 Glucolisis, 81 Gluconeogenesis, 83 Glucoquinasa, 81 Glucosa 6 Fosfatasa, 85 Hexoquinasa, 81 hiptesis de opern, 104 Hiptesis del balanceo, 102 Hormonas esteroideas, 92 impedancia, 118 intrones, 102 ionizante, 105 Irreversibles, 78 Isoenzima, 75 Ismeros Geomtricos, 67 ismeros pticos, 63 levorotatorio, 67 Ley de Laplace, 117 Ley de Poiseuille, 117 ley del todo o nada, 114 membranas biolgicas, 112 Micelas, 74 Monocapas, 74 Monosacridos, 61 Niacina, 79 No competitivo, 77

no ionizante, 105 No polares, 67 nuclesidos, 69 nucletidos, 69 Oligosacridos, 61 Ondas electromagnticas, 115 Ondas sonoras, 114 Palancas, 108 pH isoelctrico, 68 pirimidnicas, 69 Piruvato Carboxilasa, 83 Piruvato Quinasa, 82 Polares Neutros, 68 Polares o hidrfilos, 68 Polisacridos, 61 Potencial de accin, 113 Presin, 117 Principio de Pascal, 117 Progestgenos, 93 protenas, 65 purinas, 69 refractario absoluto, 113 reobase, 113 Replicacin, 101 Reversibles, 77 RNA primasa, 102 Ruta del Carbono, 98 Ruta del Nitrgeno, 97 Saturados, 71 Sintesis de cidos grasos, 93 Temodinmica, 110 Temperatura, 110 Traduccion, 101 Transaminasas, 97 Transcripcin, 101 Transferencia lineal de energa, 106 Triacilglicridos mixtos, 73 Triacilglicridos simples, 73 Ventaja mecnica, 108 Va de las pentosas fosfato, 89 Visin, 115 Vitamina A, 80 Vitamina B1 o Tiamina, 79 Vitamina B12, 80 Vitamina B2 o Riboflavina, 79 Vitamina B6 o piridoxina, 80 Vitamina C, 80 Vitamina D,93 Vitamina E, 80 Vitamina K, 80

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Potrebbero piacerti anche