c
 

    c   

Reacciones encad: el prod de 1
`


 

reacción es el sustrato de la siguiente
1.
METABOLISMO: conjunto de reacciones quim q se realizan en el int de las cel

2.
RUTA O VÍA METABÓLICA: cada 1 de los conjuntos de reacciones encadenadas q constituyen el met

3.
ANABOLISMO: (vías de biosíntesis) constituido por rutas met q consumen E para llevar a cabo la
síntesis de biomol org complejas a partir de mol + simples

4.
CATABOLISMO: (vías de degradación) constituido por rutas met q liberan E degradando biomol org
en mol + simples

 


 


1.
= reacción quim = formación de prod (nuevas sust) a partir de los reactivos

2.
Se prod 1 intercambio de E entre los reactivos y el medio

3.
Suceden en 1 medio acuoso (reactivos y prod en disol/H2O puede ser reactivo o prod en alg reacciones)

4.
Están encadenadas: la E liberada en 1 reacción es captada por otra reacción q requiere

5.
Energía libre (G): E q está contenida en las sust q participan en 1 reacción ?
± ß0: los prod contienen o E
libre q los reactivos: Exotérmica
6.
Tipos según su balance energético ?
± ö0: los prod contienen o E
ENDOTÉRMICA requiere E libre q los reactivos: Endotérmica
EXOTÉRMICA libera E exotérmica = exo rgónica endergónica
ACOPLADA 1 reacción libera E y otra requiere E
acoplamiento de 2 reacciones 1
7.
Cada 1 está catalizada por 1 enzima exotérmica y otra endotérmica

8.
Es necesaria la aportación de 1 E inicial o Ea (activación) para q se inicie la reacción

9.
En 1 reacción acoplada: 1 misma enzima cataliza las 2 reacciones a la vez

10.Transferencia de E: 2 formas
Transferencia de e- Transferencia de grupos fosfato
-Reacción de oxidación-reducción (redox): ATP + H2O o ADP + Pi + E
en la q 1 sust transfiere 1 o + e- a otra
Ared + Box o Aox + Bred






1.
Autótrofos: utilizan como fuente de C el CO 2
2.
Heterótrofos: utilizan como fuente de C biomol org
3.
Fotótrofos: la luz les suministran E
4.
Quimiótrofos: las reacciones quim les suministran E

FOTOAUTÓTROFOS QUIMIOAUTÓTROFOS
?
Transforman la mat inorg en org utilizando la luz ?
Transforman la mat inorg en org utilizando la E de
?
Plantas verdes, protoctistas fot, bact fot, reacciones de oxidación (de comp inorg sencillos)
cianobacterias, bact purpúreas sulfurosas ?
Metanobacterias, nitrosomonas

FOTOHETERÓTROFOS
?
Incorporan del medio como fuente de C biomol org
y utilizan como fuente de E la luz
?
Bact purpúreas no sulfurosas
QUIMIOHETERÓTROFOS
?
Incorporan biomol org del medio q son fuente de C
y fuente de E
?
Animales, hongos, protoctistas no fot, bact
saprófitas, simbióticas y patógenas






oProt globulares q actúan como catalizadores, aceleran las reacciones quim disminuyendo la Ea de la reacción

ë
 

I.
Enz proteolíticas (digestión hidrolítica): INAotripsina, pepsina, quimotripsina, papaína

II.
Nombre del reactivo o sustrato + ASAo sacarasa, amilasa, nucleasa, ureasa
III.
En función del tipo de reacción: hidrolasas
IV.
Nomenclatura sistemática: nombre sustrato + (coenzima) + nombre acción quim realizadao lactato
deshidrogenasa, aminoácido ARNt ligasa


 

Y

Y 

OXIDORREDUCTASAS r redox
TRANSFERASAS transferencia de grupos funcionales
HIDROLASAS r de hidrólisis
LIASAS roturas no hidrolíticas de enlaces
LIGASAS formación de enlaces acoplados consume ATP
ISOMERASAS r de isomerización



 

I.
Sólo cad polipeptídicas: func catalítica y fijadora

II.
Polipéptido/s o Apoencima (unión espacial: fija sustrato) Apoencima + cofactor = holoenzima
Func +
catalítica Grupo no peptídico grupo prostético: unión permanente
cofactor: unión no permanente catión metálico

@ 
mol org: coenzima (oderivados vitamínicos)

1
ë 
  (composición)



ë



á
Concavidad formada por 1 det segmentos de la cad de aa de la E q determinan 1 sup tridimensional complementaria a
la mol del S
á
Se une al S mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas o por PH o formándose el complejo ES (enz-S)
á
Complementariedad entre E y la mol de S
?
Química (para poder unirse)
?
Esteárica: q el CA tiene suf capacidad para el S o aunque no tengan q ser exactamente complementarios

á
Funciones: 1 Unir el S 2 Transformarlo químicamente para dar los prod

á
Modelos:
a)
MODELO DE AJUSTE INDUCIDO DE KOSHLAND
?
El CA, q posee 1 complementariedad con el S, se adapta totalmente a él dp de 1 1º contacto
?
La flexibilidad conformacional de las prot provocaría la adaptación completa de la est de la E a la mol de S

b)
MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA

?
El S encajaría el CA como 1 llave encaja en la cerradura
á
Mecanismos de acción
?
En el CA w aa encargados de:
-
-reconocer el S para la formación del complejo ES E + S o E-S o E-P o E + P ‘
-
-la fase catalítica de la conversión de S en P
?
En las haloenzimas: el cofactor forma parte del CA e interviene alg veces en la unión del S
?
Los mecanismos para acelerar la conversión del S en prod son muy variados: mucho + perfeccionados q en la catálisis no
enzimática (cofactor, correcta orientación del S: factores de perfección)

3
o  
á
Cada enz actúa sólo sobre 1 sustrato (o 1 pocos muy parecidos) y sólo efectúa sobre él 1 tipo de
reacción

4
o 
?
Las reacciones catalizados por enz son mucho + rápidas q si se produjeran sin ellas


î 

?
o enz están loc en orgánulos específicos o permitiendo 1 ambiente favorable para cada tipo de
reacción met

Cuando 1 enz se libera del c ES vuelve a combinarse




con otra mol de S para formar 1 nuevo c ES

 












?
Las enz presentan saturación por el S

?
La V de 1 reacción enzimática no crece linealmente sino q tiende asintóticamente a 1 límite:
-V máxima = todas las enz están en forma de complejo ES




 

?
Õ ] de S a la q se alcanza 1V q es = ½ Vmax
?
Medida de afinidad de la enz por el S



 






a)
Factores q influyen en la V de las reacciones enzimáticas












Ô

  

?
o T, o la V de la reacción enz (las cte cinéticas o con la temp)

?
Aunque la estabilidad térmica de las prot es limitada: si la temp o + de 1 det valor, se desnaturalizan y
la V comienza a o
?
TEMP ÓPTIMA: aquella en la q se da el max de actividad enz. Nmente coincide con la q trabaja la enz
habitualmente
-Mamíferos:35 a 40— C -org con o temp op y org con o temp op
-Pyrococcus furiosus: 115— C
 Œ


?
La actividad enz varía siguiendo 1 curva acampanada

?
La enz tiene 1 pH ÓPTIMO de actuación nmente entre 5 y 8
?
Afecta sobre todo al CA pepsina: 1
?
Las prot se desnaturalizan a valores de pH extremos

b)
Activación: cationes, AMPc, propio S

c)
Inhibición
á
Inhibidor enz: sust q o la V de la reacción catalizada por la enz
á
Pueden ser:
—C
i.
REVERSIBLES ii.
IRREVERSIBLES
—C
?
Se unen de forma no covalente a la enz ?
Reaccionan químicamente
?
Tipos: con la enz, uniéndose a
I.
Competitivos: ellas y inactivándolas
-se unen al CA por tener 1 parecido est con el S ?
Cianuro, insecticidas
-compiten por con el S por el CA
II.
No competitivos
-no se unen al CA, se unen a 1 sitio alejado de CA y lo modifican
para q el S ya no pueda unirse al CA

d)
Enzimas reguladoras

á
Enz (nmente1º) q controla la V de la ruta met, pq cataliza la etapa + lenta Nmente los activadores son
á
Pueden o o o su actividad catalítica en respuesta a sust moduladoras mol de S y los inhibidores el
á
Los moduladores pueden ser activadores o inhibidores de la actividad enz prod final. Pero tb hay otras
á
Se incluyen dentroo ENZ ALOSTÉRICAS: mol moduladoras
-poseen ad+ del CA 1 o + sitios alostéricos (q so esp) a los q se unen los moduladores

-
` !


C6H12O6 + 6 O2 o 6 CO2 + 6 HO2 + 686 kcal/mol

Parte de la E se utiliza en la síntesis de ATP: ADP + H 3PO4 + 7·3 kcal/mol o APT +H2O

Reacción inversa: APT +H2O o ADP + H3PO4 + 7·3 kcal/mol

El APT y las r de fosforilación y desfosforilación actúan como mecanismos de almacenamiento y transporte
de E en los procesos met de las cel

La capacidad para ceder y captar E del sist ATPoADP se debe a la repulsión entre las cargas negativas de los
grupos fosfato

Los g fosfato almacenan E q se libera cuando se hidrolizan UTP (s de glúcidos)

ADP tb puede ceder E: ADP + H2O oAMP + H3PO4 + 7·3 kcal/mol CTP (s de lípidos)

Tb AMP: AMP + H2O oadenosina + H3PO4 + 3·4 kcal/mol GTP (s de prot)

è



"#


La mayoría de las E oxidorreductasas utilizan como coenzima el NAD+

1 S reducido es oxidado el NAD+ se reduce: NAD+ + 2 H+ + 2 e- o NADH + H +

Tb son imp NADP+/NADPH (fotosíntesis), FAD/FADH2, FMN/FMNH2

$
%



Conjunto de mol esenciales, en peq cantidades, para el org

Intervienen en o funciones celulares esp

No pueden ser sintetizadas por el org, son parte de la dieta

Su carencia o deficiencia: patologías = avitaminosis/Cantidades excesivas tb perjudiciales = hipervitaminosis

2 grupos:
LIPOSOLUBRES HIDROSOLUBLES Función:
A: retinol B2: riboflavina B12: cobalamina -Formar parte de las coenzimas
D: calciferol, antirraquítica B3: ac nicotínico C: ac ascórbico -Pero: no todas la coenzimas son
E: tocoferol B5: ac pantoténico vitamínicas, ni todas las vit forman
K: antihemorrágica B9: ac fólico parte de las coenzimas