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PÉPTIDOS Y PROTEINAS
AMINOÁCIDOS
La formula general de un aminoácido es
átomo carbono α
H
NH2 C COOH grupo carboxilo
grupo amino
R
4
ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS
H CH 3 CH CH 3
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH C OH
CH 2 CH CH 3
HN
CH CH 3 CH 2
CH 3 CH 3
O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2
CH 2
CH 2
HN
FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr
POLARES SIN CARGA
O O O
CH 2 CH OH CH 2
OH CH 3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2 CH 2
CH 2
CH 2 CH 2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH 2 Asn
GLUTAMINA
CH 3 NH 2 Gln
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O O O O
CH 2 CH 2 CH2 CH2
N
CH 2 CH 2
C O CH2
NH
CH 2 NH
NH 2 C NH OH C O
HISTIDINA
Hys
NH 2 ACIDO GLUTÁMICO
LISINA OH
Lis ARGININA Glu
Arg ÁCIDO ASPÁRTICO
Asp
AMINOÁCIDOS
ESCENCIALES
Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES Los diez aminoácidos
ARGININA esenciales.
FENILALANINA
Estos aminoácidos
HISTIDINA no pueden ser
sintetizados por las
ISOLEUCINA
células animales y
METIONINA deben ser
suministrados por
LEUCINA la dieta
LISINA
VALINA
TREONINA
TRIPTOFANO
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H +
-NH3+
BASE
pK1 pK
2
ZWITTERIÓN
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Propiedades químicas
Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
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PUENTES DI SULFURO
Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O
C OH C OH C OH C OH
CISTINA
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PÉPTIDOS
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Polímeros de
aminoácidos ( <50 aa)
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Dipéptido: 2 aa
Tripéptido: 3 aa
Tetrapéptido: 4 aa
Pentapéptido: 5 aa
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cisteína
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PEPTIDOS
EJEMPLOS:
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PROTEINAS
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DEFINICIÓN
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SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química
FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS GLOBULAR
PROTEINAS
Por la forma que adopta
ESTRUCTURALES
PROTEÍNASDE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
Por su función Biológica
INMUNOGLOBULINAS
CATALIZADORAS
TOXINAS
HORMONAS
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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
DE LAS PROTEÍNAS
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Las proteínas tienen 4 niveles de
organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
• Hace referencia a:
• La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
• La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
• Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
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HELICE ALFA
Los grupos R de los
aa se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
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HOJA PLEGADA BETA
Se establecen puentes H entre C=O y NH-
de aa que se encuentran en segmentos
diferentes de la cadena.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con
estructura secundaria
adquiere una
determinada dispoción
en el espacio por
interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la
asociación de varias
cadenas con
estructuras
terciarias.
Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.
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Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, careciendo de importancia biológica”
Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones
Grandes presiones sales
pH
Agitación
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HEMOGLOBINA
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PROTEINAS DEL PLASMA
ALBUMINA: transporta ac. grasos.
IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig
D.
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